Activité enzymatique Flashcards
Pourquoi est-ce que les enzymes sont essentielles au fonctionnement de la cellule ? (3 raisons)
Elles accélèrent les réactions chimiques, contrôle la stéréospécificité des substrats produit par la réaction et constituent des sites de régulation des différentes voies métaboliques.
À quoi correspond k ?
La constante de vitesse qui reflète la vitesse ‘intrinsèque’ d’une réaction chimique.
Comment fonctionne la catalyse enzymatique ? (3 étapes)
1- Le substrat se lie à l’enzyme pour former un complexe enzyme substrat. 2- La transformation du substrat a lieu dans le site catalytique de l’enzyme et on obtient un complexe enzyme produit. 3- Le complexe enzyme produit se décompose pour relâcher le produit.
Que peut on dire sur la réaction inverse par rapport au modèle de Michaelis-Menten ?
La réaction inverse où le produit se recombine avec l’enzyme pour reconstituer le complexe ES est tellement rare qu’on peut l’ignorer.
À quoi correspond K2 ou Kcat ?
C’est la constante catalytique, elle représente la constante de vitesse qui est égale au nombre de molécules de substrat transformées par chaque molécule d’enzyme par seconde.
Que peut on dire par rapport à la concentration du complexe enzyme substrat et à la concentration d’enzyme en condition saturante ?
Elles sont égales
Que peut on dire à propos de la variation de la concentration du complexe enzyme substrat dans le temps à condition saturante de substrat ?
Ne changera pas
Qu’est-ce le km ?
La constante de Michaelis-Menten ou Km correspond à l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
En condition saturantes, comment fait on pour calculer la vitesse maximale de la réaction ?
Vmax = Kcat * conc. enzyme
Mathématiquement, le Km correspond à la concentration de substrat à quelle vitesse ?
À la moitié de la vitesse maximale de la réaction
Qu’arrive-t-il lorsque Km diminue ?
L’affinité avec l’enzyme augmente !
Qu’est-ce que l’équation de Lineweaver-Burke permet d’obtenir ?
Obtenir les valeurs de Km et Vmax plus précises.
Qu’est-ce qu’un inhibiteurcompétitif ?
C’est un type d’inhibiteur qui compétitionne directement avec le substrat pour lier le site actif d’une enzyme.
Qu’arrive-t-il au Vmax et Km lors d’une inhibition compétitive ?
Le Vmax reste inchangé alors que Km augmente.
En présence d’inhibiteur compétitif, que peut on dire par rapport à la concentration de substrat nécessaire pour atteindre le Vmax ?
Il faut une plus grande concentration de substrat.
Sur un graphique de Lineweaver-Burke, comment peut on savoir que l’inhibition est compétitive ?
Toutes les droites se croisent au même endroit.
Comment se comporte un inhibiteur incompétitif par rapport au complexe enzyme substrat ?
Il s’y lie à lui et seulement à lui. Il ne se lie pas à l’enzyme libre ou au substrat.
Comment reconnaître un inhibiteur compétitif en observant Km et Vmax ?
Km et Vmax diminues
Comment reconnaître un inhibiteur incompétitif sur un graphique de Lineweaver-Burke ?
Les droites sont parallèles entre elles.
Comment se comporte un inhibiteur non compétitif en solution ?
Il peut lier à la fois l’enzyme et le complexe enzyme substrat (ES).
Comment reconnaître un inhibiteur non compétitif en observant Km et Vmax ?
Vmax est diminué alors que Km reste inchangé.
Sur un graphique de Lineweaver-Burke, comment savoir si un inhibiteur est non compétitif ?
Les droites se croisent à gauche de l’axe des Y.
Par quels groupes de propriétés sont influencées les activités enzymatique ?
Par des propriétés spécifiques à l’enzyme (condition des substrats, activateurs et inhibiteurs) et par des effets non spécifiques (sels, tampons, pH, force ionique, température et dans certains cas d’autres protéines)
Quelle concentration de substrat doit on utilisé lorsque l’enzyme obéit à la loi de Michaelis-Menten ?
Concentration dépassant 10X le Km
