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TP biochem > Activité enzymatique > Flashcards

Activité enzymatique Flashcards

1
Q

Comment un enzyme catalyse une réaction

A

Elle fait baisser l’énergie d’activation

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Q

Comment s’appelle l’endroit de l’enzyme ou le substrat se lie

A

Site actif

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3
Q

Qu’est ce que la cinétique enzymatique

A

L’étude des paramètres cinétiques d’une enzyme par le suivi de la réaction enzymatique

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4
Q

Parmi ces choix trouvé lui n’est pas un paramètre d’une enzyme

Vitesse maximal
Constante de Michealis-Menten
Température optimale
pH optimale
Vitesse initiale

A

Vitesse initiale

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Q

Nommer 4 paramètres cinétiques

A

Vmax
Km
pH optimales
Température optimale

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6
Q

L’activité enzymatique est influencée par 2 facteurs.

Quels sont-ils?

A

Propriétés spécifiques à l’enzyme (concentrations de substrats, activateurs et inhibiteurs)

Effets non-spécifiques (sels, tampons, pH, force ionique, température ou d’autes protéines)

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7
Q

Par quelle équation peut être décrite la vitesse de réaction

A

V=K2[ES]

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8
Q

Comment est appelé la constante K2

A

Constante catalytique (Kcat)

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9
Q

Que réprésente la constante catalytique (Kcat)

A

Nombre de molécule de substrat transformé par seconde par chaque enzyme

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10
Q

Qu’est ce que le Km représente et comment l’obtiens t’on?

A

Une mesure de l’affinité du substrat pour l’enzyme. Le Km est la concentration de substrat lorsqu’on a atteint la moitié de Vmax

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11
Q

Vrai ou faux plus le Km est élèvé plus l’enzyme a de l’affinité pour son substrat

A

Faux

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12
Q

Pourquoi une réaction atteint-elle un plateau (Vmax)

A

Lors de l’ajout d’une quantité saturante de substrat (EXCÈS) , la vitesse de réaction ne peut pas aller plus vite, car elle est limité par la quantité d’enzyme.

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13
Q

Expliquer la relation entre le Km et l’affinité du substrat

A

Un grand Km signifie qu’on a besoin d’une plus grande quantité de substrat pour staturé la moitié de la concentration enzymatique donc le substrat à moins d’affinité pour l’enzyme.

Un petit Km signifie qu’une petite quantité de substrat est nécessaire pour saturé la moitié de la concentration enzymatique. Donc plus d’affinité

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14
Q

À quoi sert d’étudier les paramètres enzymatiques d’une enzyme

A

À quantifier son efficacité enzymatique

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15
Q

Dans un laboratoire comment doit-on faire pour créer une courbe de michaelis-Menten

A

Faire plusieurs réaction enzymatique avec différentes concentration de substrat et mesurer le nombre de produits formé pour chaque réaction

Trouver la pente (ELLE DOIT ETRE LINÉAIRE) pour trouver la vitesse intiale de chaque réaction

Placer les [substrats] vs leur vitesse correspondante

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16
Q

Quels sont les trois types d’inhibiteurs

A

Compétitifs
Incompétitif
Non compétitif

17
Q

Expliquer comment agis un inhibiteur compétitif sur l’activité enzymatique

A

compétition avec le substrat pour fixer le site actif de l’enzyme. Ils empêchent ainsi la liaison entre le substrat et l’enzyme.

Vmax inchangé
Km augmente

18
Q

Expliquer comment agis une inhibiteur incompétitif sur l’activité enzymatique

A

lient au complexe Enzyme-Substrat (ES) mais pas àl’enzyme libre (E). Dans ce cas ils diminuent la vitesse de la réaction puisque les complexes ES sont inhibés. Toutefois, en bloquant la réaction, ils augmentent l’affinité
apparente du substrat pour l’enzyme.

Vmax diminue
Km diminue

19
Q

Expliquer comment agis un inhibiteur non-compétitif sur l’activité enzymatique

A

lient à l’enzyme libre ainsi qu’au complexe Enzyme Substrat. Dans ce cas, la fixation entre le substrat et l’enzyme n’est pas affectée par la présence de l’inhibiteur

Vmax diminue
Km reste inchangé

20
Q

Lors d’une inihibition incompétitive l’affinité du substrat pour son enzyme diminue

Vrai ou Faux

A

Faux

Kmax diminue lors d’une inihibition incompétitive donc l’affinté augmente

21
Q

Lors d’une inhibition compétitive, l’affinité entre le substrat et l’enzyme diminue

A

Vrai

22
Q

Comment se nomme le mécanisme où l’accumulation de produit peut compromettre la vitesse de réaction

A

Rétro-inhibition

23
Q

Quelles sont les stratégies pour limiter la rétro inhibition lors d’un essai enzymatique

A
  1. Mesurer la réaction enzymatique pour une courte durée afin de minimiser l’accumulation du produit
  2. L’utilisation de hautes concentrations de substrat
  3. Utiliser des pH non physiologiques
  4. L’utilisation de méthodes très sensibles pour détecter le produit afin de minimiser sa
    concentration
24
Q

Vrai ou Faux
la valeur maximale de l’activité de certaines enzymes peut être très loin du pH
physiologique

A

Vrai

25
Q

Le Vmax and Km sont influencés par 3 facteurs

A

pH, température et Force ionique

26
Q

Nommer les 4 facteurs pour lesquels un tampon peut inhiber l’activté enzymatique

A

1) Tampon anionique peuvent compétitionner des substrats négatives pour l’enzyme

2)Concentration trop haute de tampon

3) Ions en solutions nécessaire pour l’enzyme peut être complexés par le tampon

4) Réduction de la force ionique optimale

27
Q

Généralement, plus on augmente la température plus l’activité enzymatique augmente à un certain point

Vrai ou Faux

A

Vrai

28
Q

Quelle est la température physiologique

A

37°C

29
Q

Plus le temps d’activité enzymatique est court plus on peut augmenté la température maximale apparente

Vrai ou Faux

A

Vrai, à cause de la courte durée on peut accélérer la réaction enzymatique sans avoir assez de temps pour dénaturer l’enzyme.

30
Q

Quelles sont les deux méthodes pour mesurer l’activité enzymatique

A

-des méthodes discontinues (flot arrêté)
-des méthodes continues

31
Q

En quoi consite la méthode discontinue

A

Mesure l’activité enzymatique pendant un certain temps avec son substrat et arrêté la réaction.

À la fin de la réaction le produit est dosé

32
Q

Quelle est la première chose à vérifier lors d’une méthode de mesure enzymatique discontinue

A

Vérifier l’évolution linéaire de la réaction

33
Q

Pourquoi il est important de faire plusieurs mesures/plusieurs incubation d’enzyme pour trouver la vitesse initiale d’une réaction

A

Pour s’assurer de la linéarité de celle -ci. Une seul mesure peut sous-estimer la linéarité de celle-ci à des temps trop longs

34
Q

Nommer 3 méthodes dénaturante pour arrêter un essai enzymatique

A

1) Précipitation avec acide trichloroacétique
2) Dénaturation thermique
3) Utilisation de SDS

35
Q

Nommer 2 méthodes non-dénaturante pour arrêter un essai enzymatique

A

Changement de pH et ajout d’EDTA si ions métalliques nécessaires

36
Q

Nommer une approche pour la détection de produit après une réaction enzymatique

A

Convertir un produit en un autre produit plus facile à détecter.

37
Q

Nommer 2 techniques de détection du produits

A

1) Spectrophotométrie
2) Flurométrie

38
Q

Expliquer la détection directe et indirecte

A

Détection directe: Un des produits de la réaction enzymatique absorbe la
lumière.

Détection indirecte: Ajoute une enzyme qui utilise le produit de la réaction pour former du NADH (qui absorbe la lumière) par couplage avec une autre réaction.

TP biochem (6 decks)

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