9-Organification de l'azote Flashcards
Qu’est-ce que l’organification de l’azote?
L’ammoniac peut être organifié : Les réactions qui couplent l’ammoniac aux composés organiques, c’est-à-dire qui attachent l’azote aux atomes des carbones
Qu’est-ce qui fait de l’organification de l’azote une réaction importante?
la formation de glutamate et la formation de glutamine.
Rôle mineur pour l’asparagine et le carbamoyl-phosphate
Pourquoi l’ammoniac est important
source directe pour les composé azoté
Les composés primaires azotés participent à quoi?
synthèse de nombreux autres composés organiques
Ex:
-les autres acides aminés (via les aminotransférases)
-les produits dérivés (neurotransmetteurs, mélanine, etc.),
-les purines, les pyrimidines,
-les sucres,
-les lipides aminés, les porphyrines, le groupement hème, les vitamines, les alcaloïdes, etc.
l’assimilation de l’azote inorganique en forme d’ammoniac se passe où?
se passe plutôt chez les plantes et les organismes unicellulaires
Quels sont les 5 réactions pour organifier l’ammoniac
- Glutamine synthétase (tous les organismes)
- Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
- Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
- Asparagine synthétase (voie secondaire)
- Carbamoyl-phosphate synthétase (tous les organismes)
Décrivez la réaction glutamine synthétase
ammoniac+ glutamate=>glutamine
la glutamine synthétase est l’enzyme et utilise l’ATP
Glufosinate: inhibiteur de la GS
Chez les mammifères l’enzyme sert à la neutralisation des ions NH3 toxiques
Transport de l’ammoniac vers le foie et les reins
Décrivez la réaction de la glutamate synthase.
Glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H+=>2 glutamates + NADP+
L’enzyme Glutamate Synthase produit 2 molécules de glutamate (1 et 2) à partir de la glutamine
Une molécule regénère le glutamate pour la réaction de la GS, l’autre est utilisée comme source d’azote pour former d’autres molécules azotées.
Quel est la différence entre la glutamate synthase et la glutamine synthétase (autre que la réaction)?
Synthétase= utilise ATP, synthase n’utilise pas ATP
Chez les bactéries, la GS est régulée pour assurer l’organification de l’azote selon les besoins pour la croissance bactérienne. Quels sont ces 3 mécanismes?
1) Rétro-inhibition par les produits de fin de réactions (9 différents)
2) Modification covalente par adénylation (addition d’AMP)
3) Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme
Où se fait le régulation feed-back sur l’enzyme bactérienne?
L’enzyme bactérienne a 12 sous-unités, chacune avec un centre actif et des sites de liaison pour les régulateurs feedback.
Quel composé sont les inhibiteur de la GS?
des dérivés de la glutamine ou du glutamate
Ala,Gly,Ser,Trp,His
Glucosamine6-P, AMP,CTP, carbamoyl-P
Quand est-ce que l’enzyme (GS) est totalement inactive?
L’inhibition est cumulative selon le nombre d’inhibiteurs, mais la présence des neuf régulateurs allostériques est requise pour une inhibition complète.
Qu’arrive-t-il lorsque le GS est modifié par adénylation?
le site d’adénylation est dans le site actif**
elle est encore plus sensible aux inhibiteurs allostériques.
Décrivez la modification covalente par adénylation
Une enzyme, l’adénylyl transférase catalyse l’adénylation (inactivation) et déadénylation (activation) de la GS.
Quand les niveaux de Gln sont élevés, elle travaille dans la direction de l’adénylation et vice-versa.
*On inactive en ajoutant un AMP
