6. LA COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS SERES VIVOS: BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (PROTEÍNAS) Flashcards
ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS.
- Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos.
- Son macromoléculas formadas por la unión de moléculas más sencillas: los aminoácidos (amino+carboxilo).
- Hay 20 aminoácidos diferentes, que se unen formando largas cadenas (Ej: hemoglobina, 574 aa).
- Dependiendo del orden de los aa se podrán formar infinidad de proteínas que son diferentes en cada especie.
- Nº de proteínas que se pueden formar: 20^n, siendo “n” el número de aa en la cadena.
PÉPTIDO.
Cadena corta de aminoácidos.
PROTEÍNA.
Polímero de más de 100 aminoácidos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
Cuando las cadenas de aminoácidos se pliegan en el espacio, dan lugar a varios niveles estructurales.
1. ESTRUCTURA PRIMARIA: el orden de los aminoácidos en las cadenas.
2. SECUNDARIA: aparece como consecuencia del plegamiento de la cadena de aminoácidos. Puede adoptar forma de hélice o lámina plegada.
3. TERCIARIA: se forma al plegarse sobre sí misma la estructura secundaria.
4. CUATERNARIA: la asociación de varias cadenas polipéptidas. Es característica de grandes proteínas como la hemoglobina.
Si pierde esta estructura deja de hacer su función.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
- MOLÉCULAS ESPECÍFICAS: son exclusivas y características de cada especie e inviduo.
Ej: una molécula glucídica o lipídica (glucosa) es igual en todos los seres vivos. Una proteína (hemoglobina) es diferente en hombres, perros, caballos… aunque realice la misma función en todos ellos.
CADA SER VIVO TIENE UNAS CARACTERÍSTICAS DETERMINADAS PORQUE TIENE UNAS PROTEÍNAS DETERMINADAS. - SE DESNATURALIZAN: pierden su estructura 3D por acción del calor, el pH o por la presencia de determinados compuestos químicos.
-pH: cada enzima actúa a un pH óptimo. Los cambios de pH alteran la estructura terciara, alterando la actividad de la enzima. Por encima o debajo del nivel óptimo de pH, la enzima deja de funcionar y se puede desnaturalizar.
-Temperatura: más de lo mismo.
Si se desnaturalizan las consecuencias son: - PÉRDIDA DE SU FUNCIÓN BIOLÓGICA.
- DISMINUCIÓN DRÁSTICA DE SOLUBILIDAD DE LA PROTEÍNA: acompañada de una fuerte precipitación.
Ej: la clara del huevo es una proteína (albúmina) disuelta en el agua. Si se calienta, pierde su solubilidad y coagula (al freír un huevo).
IMPORTANCIA DE LA RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS (anemia falciforme).
-Las cadenas peptídicas no son moléculas lineales, se pliegan en el espacio y adquieren una forma característica que determina su función.
-Un cambio en la forma de una molécula afecta su funcionalidad, pudiendo provocar patologías.
-Ej: LA ANEMIA FALCIFORME es una enfermedad en la que los glóbulos rojos de la sangre tienen forma de hoz. La causa de esta anomalía se debe a un pequeño cambio en la molécula de la hemoglobina: el aa que ocupa la posición 6 (ácido glutámico) es sustituido por otro (valina). Dicho cambio da lugar a una proteína de forma anormal, y la capacidad de la molécula para transportar O es alterada, pudiendo producir la muerte.
-En otros casos los cambios pueden ser favorables, creando moléculas más adecuadas para el organismo.
CONCLUSIÓN: la secuencia peptídica determina la forma concreta de una proteína, que es responsable de su función biológica.
CAUSA DEL RECHAZO EN LOS TRASPLANTES DE ÓRGANOS/ TRANSFUSIONES SANGUÍNEAS.
El órgano/sangre transplantado tiene proteínas diferentes a las del receptor. Al ser identificadas como extrañas, se intentan eliminar, porque las proteínas necesitan moléculas específicas.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
- ESTRUCTURAL: son el principal material de construcción de organismos.
-PROTEÍNAS DE MEMBRANA: forman, junto con los fosfolípidos, las membranas celulares.
-COLÁGENO: forma parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
-QUERATINA: principal componente de la epidermis de la piel (con función impermeabilizante) y de estructuras que derivan de ella: pelos, uñas, plumas, cuernos… - ENZIMÁTICA: muchas proteínas son enzimas que actúan como biocatalizadores: aceleran las reacciones químicas pero no se consumen durante la reacción.
OTRAS FUNCIONES: - DE TRANSPORTE: la hemoglobina transporta O en la sangre.
- DE DEFENSA: los anticuerpos.
- CONTRÁCTIL: la actina y miosina: responsables de la contracción muscular.
- HORMONAL: como la insulina: regula la concentración de glucosa en sangre.
LAS PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS.
- Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, aumentando la velocidad a la que transcurren las reacciones metabólicas.
- Las moléculas enzimáticas suelen ser mucho mayores que los sustratos (sustancias sobre las que actúan).
- Sólo una pequeña zona de la enzima (centro activo) se une al sustrato y participa directamente en la reacción.
- Así se forma un complejo enzima-sustrato que facilita la transformación del sustrato en los productos de la reacción.
- Finalmente, este complejo se escinde (se separa, rompiéndose el enlace) liberándose por un lado los productos de la reacción y por otro la enzima sin alterar, disponible para unirse de nuevo a otra molécula de sustrato.
LAS ENZIMAS SE CLASIFICAN SEGÚN…
El tipo de reacciones que catalizan.
Ej: las hidrolasas son un grupo de enzimas que catalizan la rotura de enlaces covalentes mediante la incorporación de moléculas de agua (reacción de hidrólisis)
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS.
- ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN: una enzima sólo puede actuar sobre un determinado sustrato (o un grupo de sustratos muy similares) y solo cataliza 1 tipo de reacción.
- EFICACIA: actúan en muy pequeñas cantidades. 1 única molécula de enzima puede catalizar la transformación de muchas moléculas de sustrato por minuto y no se consumen en el proceso.
LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA.
Es óptima para unas determinadas condiciones de pH y temperatura. Lejos de estas condiciones, su actividad disminuye y pueden desaparecer si se desnaturalizan.
