Ένζυμα - Κινητική Ενζύμων (6,7,8) Flashcards
Πού οφείλεται η εξειδίκευση ενός ενζύμου;
Οφείλεται στην ακριβή αλληλεπίδραση του υποστρώματος και του ενζύμου. Η ακρίβεια αυτή είναι αποτέλεσμα της πολύπλοκης τρισδιάστατης δομής της ενζυμικής πρωτεΐνης.
Ποια θερμοδυναμική ιδιότητα της αντίδρασης επηρεάζουν τα ένζυμα;
Τα ένζυμα επηρεάζουν την ενέργεια που απαιτείται για να αρχίσει η μετατροπή των αντιδρώντων σε προϊόντα. Με άλλα λόγια, επηρεάζουν την ταχύτητα της αντίδρασης.
Επηρεάζουν τα ένζυμα την θέση ισορροπίας;
Τα ένζυμα επιταχύνουν την επίτευξη της ισορροπίας, αλλά δεν μεταβάλλουν την θέση της. Η θέση ισορροπίας είναι συνάρτηση μόνο της διαφοράς της ελεύθερης ενέργειας μεταξύ των αντιδρώντων και των προϊόντων.
Πώς καταφέρνουν τα ένζυμα να επιταχύνουν την αντίδραση;
Μειώνοντας την ενέργεια της μεταβατικής κατάστασης, δημιουργώντας δηλαδή έναν ενεργειακά ευνοϊκότερο μονοπάτι μέσω του οποίου θα πραγματοποιηθεί η αντίδραση.
Από τι εξαρτάται η αρχική ταχύτητα της αντίδρασης;
Από την συγκέντρωση του υποστρώματος (S)
Ποιο χαρακτηριστικό της δράσης των ενζύμων αποτελεί τη βάση της προσέγγισης Michaelis - Menten;
Το γεγονός ότι ένα ενδιάμεσο σύμπλοκο ES είναι το αναγκαίο ενδιάμεσο στην κατάλυση.
Με τι ασχολείται η κινητική;
1) Μελετά την ταχύτητα της χημικής αντίδρασης
2) Δίνει πληροφορίες για την εξέλιξή της
3) Μελετά τον μηχανισμό της
Τι είναι η Ks;
Είναι θερμοδυναμική σταθερά ασταθείας που περιγράφει την σχέση συγγένειας του υποστρώματος για το ένζυμο. Μετράται σε Molarity(M)
Ποια από τις δύο σταθερές Ks και Km είναι ευρύτερης χρήσης;
Η Km αφού για να χρησιομοποιηθεί η Ks το σύστημα θα πρέπει να βρίσκεται σε κατάσταση ισορροπίας, όπου k3
Τι σημαίνει ο όρος συνθήκες κορεσμού και τι ταχύτητα έχουμε στις συνθήκες αυτές;
Σημαίνει πως όλα τα ενεργά κέντρα του ενζύμου είναι κατειλημμένα από υπόστρωμα. Σε συνθήκες κορεσμού, η ταχύτητα της αντίδρασης είναι η μέγιστη.
Από ποια σχέση δίνεται το κλάσμα κορεσμού;
ES/Eo = S/Km + S (προκύπτει από την εξίσωση Michaelis - Menten)
Τι είναι η Km και τι εκφράζει;
Είναι κινητική σταθερά. Συνιστά μέτρο συγκέντρωσης του υποστρώματος, αφού ορίζεται ως η συγκέντρωση του υποστρώματος για την οποία η αρχική ταχύτητα ισούται με το μισό της μέγιστης. Συνεπώς, έχει μονάδες συγκέντρωσης (Molarity). Εκφράζει την πιθανότητα του υποτρώματος να αποσυνδεθεί από το ένζυμο (αυτό συμβαίνει μόνο όταν έχουμε φτάσει σε ισορροπία).
Αντίθετα, εκφράζει το επίπεδο κορεσμού του ενζύμου από το υπόστρωμα.
Δεν έχει φυσική σημασία.
Εξαρτάται η Κm από την συγκέντρωση του ενζύμου;
ΟΧΙ
Τι σχέση έχει η μέγιστη ταχύτητα με την ολική συγκέντρωση του ενζύμου;
Η Vmax είναι μέτρο της ολικής συγκέντρωσης του ενζύμου. Για την ακρίβεια είναι ανάλογη αυτής. Η τιμή της δίνεται από τον τύπο:
Vmax = k2(E)
Τι είδους είναι η καμπύλη που περιγράφεται από την εξίσωση Michaelis - Menten;
ΟΡΘΟΓΩΝΙΑ ΥΠΕΡΒΟΛΗ
Για ποια συγκέντρωση υποστρώματος έχουμε
a) συνθήκες κορεσμού;
b) v = Vmax/2
a) Για S = 10Km
b) Για S = Km
Η ταχύτητα μιας αντίδρασης Michaelis - Menten μπορεί να περιγραφεί από 3 φάσεις
1) Σε πολύ χαμηλές συγκεντρώσεις υποστρώματος, κοντά στην αρχή, δηλαδή, των αξόνων, η ταχύτητα μεταβάλλεται ανάλογα του (S). Άρα 1ης τάξης
2) Μεικτή φάση, όταν η συγκέντρωση του υποστρώματος έχει μία μέση τιμή.
3) Μηδενική φάση, όταν πλέον έχουμε φτάσει σε συνθήκες κορεσμού (μέγιστη ταχύτητα) και η ταχύτητα πλέον είναι ανεξάρτητη του υποστρώματος
Τι μέτρο είναι ο λόγος Kcat/Km;
Είναι μέτρο της καταλυτικής αποτελεσματικότητας του ενζύμου. Αυτό συμβαίνει επειδή λαμβάνει υπ΄ όψην τόσο την ταχύτητα της κατάλυσης (kcat=k3), όσο και την δύναμη αλληλεπίδρασης ενζύμου υποστρώματος (Km)
Από ποιον τύπο δίνεται η σταθερά διάσπασης του συμπλόκου ES; Ποια η σχέση της σταθεράς διάσπασης του εν λόγω συμπλόκου με της Κm;
Κes= [E][S]/[ES]= K2/K1.
Όπως φαίνεται και παραπάνω, η Κm είναι ίση με την σταθερά διάσπασης αν η k3 είναι πολύ μικρότερη από την k2. Όταν ισχύει η παραπάνω συνθήκη, η Κm παρέχει ένα μέτρο της δύναμης του [ES]. Η υψηλή τιμή της δείχνει ασθενή πρόσδεση, ενώ η χαμηλή της ισχυρή.
Τι εκφράζει η Vmax;
Αποκαλύπτει τον ρυθμό μετατροπής ενός ενζύμου, ο οποίος είναι ο αριθμός των μορίων του υποστρώματος που μετατρέπονται σε προϊόν ανά μονάδα χρόνου από ένα μόριο ενζύμου, όταν το ένζυμο είναι πλήρως κορεσμένο με υπόστρωμα.
Υπακούουν τα αλλοστερικά ένζυμα στην κινητική Michaelis- Menten;
Όχι. Αυτά αποτελούνται από πολλαπλές υπομονάδες και πολλαπλά ενεργά κέντρα. Η πρόσδεση ενός υποστώματος γίνεται συνεργειακά, αφού οι επιμέρους ενζυμικές υπομονάδες αλληλεπιδρούν μεταξύ τους μέσω ρυθμιστών, επηρεάζοντας η μία την ενεργότητα της άλλης
Σε ποιες κατηγορίες χωρίζεται η αντιστρεπτή αναστολή;
Στην συναγωνιστική και την μη συναγωνιστική
Ποια τα χαρακτηριστικά της συναγωνιστικής αναστολής;
Ένας συναγωνιστικός αναστολέας προσδένεται στο ενεργό ΄κέντρο του ενζύμου, εμποδίζοντας το υπόστρωμα να συνδεθεί σε αυτό. Με αυτό τον τρόπο, ελαττώνοντας δηλαδή την αναλογία μορίων του ενζύμου που είναι προσδεδεμένα σε υπόστρωμα, μειώνει την ταχύτητα της αντίδρασης.
Ποια τα χαρακτηριστικά της μη συναγωνιστικής αναστολής;
Στη μη συναγωνιστική αναστολή, ο αναστολέας και το υπόστρωμα μπορούν να προσδένονται ταυτόχρονα σε ένα μόριο ενζύμου σε διαφορετικές περιοχές πρόσδεσης. Ο μη συναγωνιστικός αναστολέας δεν ελαττώνει την αναλογία μορίων ενζύμου που είναι προσδεδεμένα στο υπόστρωμα (συναγωνιστική), αλλά τον αριθμό μετατροπής υποστρώματος σε προϊόν. Με άλλη λόγια, μειώνει την Vmax, ενώ η Κm παραμένει αμετάβλητη (δεν άλλαξε σχέση ενζύμου- υποστρώματος)