Αμινοξέα- Πρωτεΐνες

Question 1

Πόσα αμινοξέα μπορεί να κατασκευάσει από μόνος του ο άνθρωπος και πόσα μπορεί να προσλάβει μέσω της τροφής;

Answer 1

1) Μόνος του: 11

2) Τροφή: 9

Question 2

Σε ποιες μορφές μπορούν να απαντώνται τα αα;Ποια είδη αμινοξέων απαντώνται στις πρωτεΐνες;

Answer 2

Τα α αα είναι χειρόμορφα, μπορεί δηλαδή να υπαρχουν σε μία από δύο μορφές, εκ των οποίων η μία αποτελεί κατοπτρικό είδωλο της άλλης. Τα L αμινοξέα απαντώνται στις πρωτεΐνες

Question 3

Τι είδους πλευρικές αλυσίδες έχουν τα υδρόφοβα αμινοξέα;

Answer 3

Υδρογονανθρακικές

Question 4

Τι είδους πλευρικών αλυσίδων διαθέτουν τα πολικά αα;

Answer 4

Αλυσίδες που περιέχουν ένα ηλεκτροαρνητικό άτομο.

Question 5

Κατατάξτε τα αμινοξέα με βάση τις ιδιότητεες των πλευρικών τους αλυσίδων

Answer 5

1) Υδρόφοβες(9): γλυκίνη, αλανίνη, βαλίνη, μεθειονίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, προλίνη, φαινυλαλανίνη, τρυπτοφάνη (τα δύο τελευταία είναι αρωματικά)
2) Πολικές (5): σερίνη, θρεονίνη, τυροσίνη, ασπαραγίνη, γλουταμίνη
3) Θετικές: λυσίνη, αργινίνη, ιστιδίνη
4) Αρνητικές: γλουταμινικό οξύ, ασπαραγινικό οξύ

Question 6

Τι γεωμετρία έχει ο πεπτιδικός δεσμός;

Answer 6

Επίπεδη

Question 7

Ποια δυνατότητα δίνει η ικανότητα περιστροφής των αμινομάδων που συνδέονται με τον άνθρακα α;

Answer 7

Οι αμινομάδες συνδέονται με τον α άνθρακα με γνήσιους απλούς δεσμούς. Η ελευθερία περιστροφής τους συνεπάγεται μεγάλη ποικιλία αναδίπλωσης

Question 8

Τι προσανατολισμό έχουν οι α έλικες;

Answer 8

Δεξιόστροφο

Question 9

Τι είδους σχήματα έχουν οι περισσότερες πρωτεΐνες και γιατί;

Answer 9

Έχουν συμπαγή σφαιρικά σχήματα λόγω των αναστρφών στην κατεύθυνση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Πολλές από τις αναστροφές επιτυγχάνονται από κοινά δομικά στοιχεία, όπως:

1) θηλιές
2) ανάστροφες στροφές

Question 10

Ποια η βασική λειτουργία των ινώδων πρωτεϊνών, Δώστε ένα παράδειγμα τέτοιου είδους πρωεΐνης

Answer 10

Παροχή δομικής στήριξης σε κύτταρα και ιστούς. Κερατίνη, κολλαγόνο

Question 11

Με ποιον τρόπο σχηματίζεται μία πεπτιδική αλυσίδα;

Answer 11

Οι πρωτεΐνες είναι γραμμικά πολυμερή που σχηματίζονται από την δέσμευση της α καρβοξυλομάδας ενός αα και την αμινομάδα ενός άλλου. Αυτή η δέσμευση ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός

Question 12

Έχει μία πολυπεπτιδική αλυσίδα πολικότητα και γιατί;

Answer 12

Ναικ επειδή τα δύο άκρα της είναι διαφορετικά (αμινομάδα στο ένα, καρβοξυλομάδα στο άλλο)

Question 13

Τι είναι ο δισουλφιδικός δεσμός;

Answer 13

Είναι ομοιοπολική διασύνδεση που προκύπτει από την οξείδωση ενός ζευγαριού καταλοίπων κυστεΐνης

Question 14

Τι είδους είναι οι δεσμοί των πρωτεϊνών;

Answer 14

Trans

Question 15

Ποια γενική αρχή προκύπτει από την παρατήρηση των πλευρικών αλυσίδων των πρωτεϊνών; Δώστε μία εξαίρεση

Answer 15

Το εσωτερικό της πρωτεΐνης αποτελείται κυρίως από μη πολικά αμινοξέα, ενώ το εξωτερικό παριέχει τόσο πολικά, όσο και μη πολικά κατάλοιπα.
Εξαίρεση: Ορισμένες διαμεμβρανικές πρωτεΐνες, όπως οι πορίνες

Question 16

Πώς υφίστανται τα αμινοξέα σε διάλυμα ουδέτερου pH;

Answer 16

Ως διπολικά ιόντα, όπου η αμινομάδα είναι πρωτονιημένη, και η καρβοξυλομάδα αποπρωτονωμένη

Question 17

Τι είναι οι αμυλοειδώσεις;

Answer 17

Είναι ομάδα νοσημάτων που σχετίζονται με την λανθασμένη αναδίπλωση πρωτεϊνών.
Όλες αυτές οι νόσοι χαρακτηρίζονται από την εναπόθεση συσσωματωμάτων πρωτεΐνης που ονομάζονται ινίδια ή πλάκες αμυλοειδούς.

Question 18

Πώς σχηματίζοναι τα ινίδια αμυλοειδούς;

Answer 18

Τα ινίδια αμυλοειδούς σχηματίζονται από κανονικά διαλυτές πρωτεΐνες, οι οποίες συναθροίζονται σχηματίζοντας αδιάλυτες ίνες που είναι ανθεκτικές
στην πρωτεόλυση

Question 19

Τι είναι τα prions; Είναι μολυσματικά;

Answer 19

Είναι πρωτεϊνικά μολυσματικά σωματίδια που σχηματίζονται από τη μη φυσιολογική αναδίπλωση πρωτεϊνών και την επικείμενη συσσωμάτωση.
Τα prions θεωρούνται μία υποκατηγορία αμυλοειδών στα οποία η συσσωμάτωση των πρωτεϊνών καθίσταται αυτοτροφοδοτούμενη και μολυσματική

Question 20

Ποια είδη μεταμεταφραστικών μπορούν να υποστούν οι πρωτεΐνες;

Answer 20

1) Γλυκοζυλίωση:Προσκόλληση σακχάρων σε κατάλοιπα αμινοξέων
2) Φωσφορυλίωση:Καταλύεται από τις κινάσες
3) Ουβικιτίνωση: Στέλνει την πρωτεΐνη στον άλλο κόσμο
4) Υδροξυλίωση
5) Καρβοξυλίωση
6) Λιπιδίωση

Question 21

Τι είναι οι σφαιρίνες, ποια η δομή τους; Δώστε δύο παραδείγματα σφαιρινών

Answer 21

Είναι οικογένεια διαλυτών μεταλλοπρωτεϊνών. Στα θηλαστικά η δευτεροταγής τους δομή κυριαρχείται από α έλικες η οποίες συνδέονται μεταξύ τους με μη ελικοειδή τμήματα και συσπειρώνονται σε μία σφαιρική τρισδιάστατη διαμόρφωση
Γνωστότερα μέλη:
1)Αιμοσφαιρίνη
2)Μυοσίνη

Question 22

Ποια η κατανομή των αμινοξέων στις σφαιρίνες

Answer 22

Τα πολικά αμινοξέα βρίσκονται κατά αποκλειστικότητα στο εξωτερικό στης σφαίρας, συμβάλλοντας στην υψηλή διαλυτότητα των σφαιρινών
Τα υδρόφοβα αα είναι τοποθετημένα στο εσωτερικό, σταθεροποιώντας ένα θηλάκιο στο οποίο τοποθετείται η ομάδα αίμης

Question 23

Ποια η τεταρτοταγής δομή της αιμοσφαιρίνης και της μυοσφαιρίνης (αν υπάρχουν);

Answer 23

1) Αιμοσφαιρίνη: 4 πολυπεπτιδικές αλυσίδες ανά δύο όμοιες

2) Μυοσφαιρίνη:Δεν έχει τεταρτοταγή δομή. Είναι μονομερές, δομικά παρόμοιο με την α υπομονάδα της αιμοσφαιρίνης

Question 24

Ποια η λειτουργία της αιμοσφαιρίνης και ποια της μυοσφαιρίνης;

Answer 24

Αιμοσφαιρίνη:Μεταφορά Ο2 και CO2 μεταξύ πνευμόνων και περιφερειακών ιστών
Μυοσφαιρίνη:Αποθηκεύει Ο2 στο κυτταρόπλασμα και το αποδίδει στα μιτοχόνδρα όταν χρεαστεί

Question 25

Ποια η σύσταση της ομάδας αίμης;

Answer 25

1) Οργανικό συστατικό: Πρωτοπορφυρίνη, που απαρτίζεται από 4 πυρρολικούς δακτυλίους που ενώνονται μεταξύ τους προς σχηματισμό ενός τετραπυρρολικού δακτυλίου
2) Κεντρικό ιόν σιδήρου που βρίσκεται στο κέντρο της πρωτοπορφυρίνης, ενωμένος με 4 άτομα αζώτου

Question 26

Ποια μορφή του σιδήρου έχει την ικανότητα δέσμευσης οξυγόνου;

Answer 26

Ο δισθενής σίδηρος

Question 27

Ποια η θέση του σιδήρου στον χώρο, πριν την δέσμευση με οξυγόνο

Answer 27

Το ιόν σιδήρου είναι λίγο μεγαλύτερο από τον διαθέσιμο χώρο της οπής του πυρρολικού δακτυλίου και συνεπώς βρίσκεται λίγο έξω από το επίπεδο της αίμης. Η δέσμευση του Ο2 ανακατανέμει τα ηλεκτρόνια στον σίδηρο, μειώνοντας το μέγεθός του και ωθώντας τον να κινηθεί στο μέσο του δακτυλίου

Question 28

Ποιο το αποτέλεσμα της πρόσδεσης οξυγόνου σε ένα ιόν σιδήρου σε σχέση με την στερεοδιαμόρφωση της αιμοσφαιρίνης;

Answer 28

Η πρόσδεση του οξυγόνου αναγκάζει τον δισθενή σίδηρο να κινηθεί προς το κέντρο του επιπέδου του δακτυλίου της πορφυρίνης, έλκοντας μαζί του την α έλικα που περιέχει την εγγύς ιστιδίνη.
Αυτές οι αλλαγές συνοδεύοναι από διάσπαση των υπάρχοντων δεσμών στις διεπαφές των ετεροδιμερών και σχηματισμό νέων, που αλλάζουν την 4ταγή δομή της πρωτεΐνης, σε μία χαλαρή κατάσταση που ονομάζεται R (relaxed). Αυτή η στερεοδιάταξη καθστά ευκολότερη τη δέσμευση του οξυγόνου από τις άλλες 3 υπομονάδες. Συνεπώς, λέμε πως το Ο2 δεσμεύεται συνεργατικά

Question 29

Σε ποιο συμπέρασμα μας οδηγεί ο σιγμοειδής τύπος διαγράμματος της αιμοσφαιρίνης σε σχέση με τον τρόπο που δεσμεύει οξυγόνο;

Answer 29

Συμπεραίνουμε πως η αιμοσφαιρίνη είναι μία αλλοστερική πρωτεΐνη και πως το οξυγόνο δεσμεύεται συνεργατικά

Question 30

Ποιες οι δύο μορφές αιμοσφαιρίνης ανάλογα με το αν συδέονται με οξυγόνο;

Answer 30

1) Οξυαιμοσφαιρίνη (με Ο2)

2) Δεοξυαιμοσφαιρίνη (χωρίς Ο2)

Question 31

Σε ποια κατάσταση θα πρέπει να βρίσκεται η αιμοσφαιρίνη προκειμένου να είναι αποτελεσματική η πρόσληψη οξυγόνου/αποβολή CO2 στους πνεύμονες και το αντίστροφο στους ιστούς;

Answer 31

Στους πνεύμονες θα πρέπει να ευνοείται η R κατάσταση, ενώ στους ιστούς η Τ

Question 32

Ποια η επίδραση της μερικής πίεσης του συστήματος για R/T κατάσταση;

Answer 32

Σε υψηλές μερικές πιέσεις (πχ κυψελίδες στους πνεύμονες) ευνοείται η R κατάσταση, ενών σε χαμηλές η Τ

Question 33

Ποιους αλλοστερικούς τελεστές της αιμοσφαιρίνης γνωρίζετε;

Answer 33

1) 2,3 ΒΡG
2) ιόντα υδρογόνου Η+
3) διοξείδιο του άνθρακα

Question 34

Τι είναι το φαινόμενο Bohr;

Answer 34

Είναι η ικανότητα των Η+ και του CO2 α προσδένονται στην αιμοσφαιρίνη, προάγοντας την Τ κατάσταση και μειώνοντας την συγγένεια της αιμοσφαιρίνης με το οξυγόνο

Question 35

Με ποιον τρόπο μπορεί η αυξημένη συγκέντρωση διοξειδίου του άνθρακα να προάγει την Τ κατάσταση και να μειώσει την συγγένεια της αιμοσφαιρίνης με το Ο2;

Answer 35

1) Μείωση του pH (παραγωγή Η+): CO2+ H2O=>H2CO3=>HCO3- + H+. Γίνεται πρωτονίωση της β-ιστιδίνης 146 και έτσι ευνοείται η Τ κατάσταση
2) Άμεση χημική αλληλεπίδραση μεταξύ διοξειδίου του άνθρακα και αιμοσφαιρίνης: Συνεπάγεται την απελευθέρωση Ο2: Το CO2 αντιδρά με ελεύθερη αμινοτελική ομάδα, σχηματίζονται καρβαμιδικές ομάδες (που είναι αρνητικά φορτισμένες), προωθώντας των σχηματισμό γεφυρών άλατος, οι οποίες με την σειρά τους ευνοούν την Τ κατάσταση

Question 36

Ποιος ο ρόλος του 2,3 ΒΡG;

Answer 36

Η κατάσταση Τ είναι πολύ ασταθής. Ρόλος του 2,3 ΒΡG είναι να τηνσταθεροποιήσει μέχρι ηξ μερική πίεση οξυγόνου να είναι επαρκώς υψηλή (πνεύμονες) ώστε να γίνει η μεταβίβαση στην R κατάσταση.

Question 37

Πού προσδένεται το 2,3 ΒΡG;

Answer 37

Στο κέντρο του τετραμερούς της δεοξυαιμοσφαιρίνης (δηλαδή μόνο στην Τ μορφή της)

Question 38

Τι θα γινόταν χωρίς το 2,3 ΒΡG;

Answer 38

Η αιμοσφαιρίνη θα απελευθέρωνε μόνο το 8% του φορτίου της στους ιστούς

Question 39

Πού εμφανίζεται η οξεία νόσος των όρεων (AMS), ποια τα συμπτώματά της και ποιοι οι μηχανισμοί προσαρμογής σε υψηλά υψόμετρα;

Answer 39

Εμφανίζεται σε απότομη ανάωαση σε μεγάλα υψόμετρα. Μπορεί να οδηγήσει σε δύσπνοια, ταχυκαρδία, εγκεφαλικό οίδημα…
Μηχανισμοί προσαρμογής:
1)Υπεραερισμός (ταχεία και παρατετεμένη αναπνοή)
2)Πολυκυτταραιμία (παραγωγή επιπλέον ερυθροκυττάρων)
3) Αύξηση της συγκέντρωσης 2,3 ΒΡG

Question 40

Σε ποια μορφή της μπορεί η HBS να σχηματίσει συσσωματώματα;

Answer 40

Μόνο στην Τ κατάσταση

Question 41

Τι παίζει με α και β θαλασσαιμίες σε σχέση με τις αιμοσφαιρίνες;

Answer 41

α) Η αιμοσφαιρίνη αποτελείται μόνο από β αλυσίδες. Αυτό έχει ως αποτέλεσμα να προσδένει Ο2 με μεγάλη συγγένεια, που με τη σειρά του απορρέει σε μη επαρκή τροφοδότηση των ιστών
β)Η α αλυσίδες σχηματίζουν αδιάλυτα συσσωματώματα, γεγονός που συνεπάγεται την καταστροφή των ερυθροκυττάρων