Αμινοξέα- Πρωτεΐνες Flashcards
Πόσα αμινοξέα μπορεί να κατασκευάσει από μόνος του ο άνθρωπος και πόσα μπορεί να προσλάβει μέσω της τροφής;
1) Μόνος του: 11
2) Τροφή: 9
Σε ποιες μορφές μπορούν να απαντώνται τα αα;Ποια είδη αμινοξέων απαντώνται στις πρωτεΐνες;
Τα α αα είναι χειρόμορφα, μπορεί δηλαδή να υπαρχουν σε μία από δύο μορφές, εκ των οποίων η μία αποτελεί κατοπτρικό είδωλο της άλλης. Τα L αμινοξέα απαντώνται στις πρωτεΐνες
Τι είδους πλευρικές αλυσίδες έχουν τα υδρόφοβα αμινοξέα;
Υδρογονανθρακικές
Τι είδους πλευρικών αλυσίδων διαθέτουν τα πολικά αα;
Αλυσίδες που περιέχουν ένα ηλεκτροαρνητικό άτομο.
Κατατάξτε τα αμινοξέα με βάση τις ιδιότητεες των πλευρικών τους αλυσίδων
1) Υδρόφοβες(9): γλυκίνη, αλανίνη, βαλίνη, μεθειονίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, προλίνη, φαινυλαλανίνη, τρυπτοφάνη (τα δύο τελευταία είναι αρωματικά)
2) Πολικές (5): σερίνη, θρεονίνη, τυροσίνη, ασπαραγίνη, γλουταμίνη
3) Θετικές: λυσίνη, αργινίνη, ιστιδίνη
4) Αρνητικές: γλουταμινικό οξύ, ασπαραγινικό οξύ
Τι γεωμετρία έχει ο πεπτιδικός δεσμός;
Επίπεδη
Ποια δυνατότητα δίνει η ικανότητα περιστροφής των αμινομάδων που συνδέονται με τον άνθρακα α;
Οι αμινομάδες συνδέονται με τον α άνθρακα με γνήσιους απλούς δεσμούς. Η ελευθερία περιστροφής τους συνεπάγεται μεγάλη ποικιλία αναδίπλωσης
Τι προσανατολισμό έχουν οι α έλικες;
Δεξιόστροφο
Τι είδους σχήματα έχουν οι περισσότερες πρωτεΐνες και γιατί;
Έχουν συμπαγή σφαιρικά σχήματα λόγω των αναστρφών στην κατεύθυνση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Πολλές από τις αναστροφές επιτυγχάνονται από κοινά δομικά στοιχεία, όπως:
1) θηλιές
2) ανάστροφες στροφές
Ποια η βασική λειτουργία των ινώδων πρωτεϊνών, Δώστε ένα παράδειγμα τέτοιου είδους πρωεΐνης
Παροχή δομικής στήριξης σε κύτταρα και ιστούς. Κερατίνη, κολλαγόνο
Με ποιον τρόπο σχηματίζεται μία πεπτιδική αλυσίδα;
Οι πρωτεΐνες είναι γραμμικά πολυμερή που σχηματίζονται από την δέσμευση της α καρβοξυλομάδας ενός αα και την αμινομάδα ενός άλλου. Αυτή η δέσμευση ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός
Έχει μία πολυπεπτιδική αλυσίδα πολικότητα και γιατί;
Ναικ επειδή τα δύο άκρα της είναι διαφορετικά (αμινομάδα στο ένα, καρβοξυλομάδα στο άλλο)
Τι είναι ο δισουλφιδικός δεσμός;
Είναι ομοιοπολική διασύνδεση που προκύπτει από την οξείδωση ενός ζευγαριού καταλοίπων κυστεΐνης
Τι είδους είναι οι δεσμοί των πρωτεϊνών;
Trans
Ποια γενική αρχή προκύπτει από την παρατήρηση των πλευρικών αλυσίδων των πρωτεϊνών; Δώστε μία εξαίρεση
Το εσωτερικό της πρωτεΐνης αποτελείται κυρίως από μη πολικά αμινοξέα, ενώ το εξωτερικό παριέχει τόσο πολικά, όσο και μη πολικά κατάλοιπα.
Εξαίρεση: Ορισμένες διαμεμβρανικές πρωτεΐνες, όπως οι πορίνες
Πώς υφίστανται τα αμινοξέα σε διάλυμα ουδέτερου pH;
Ως διπολικά ιόντα, όπου η αμινομάδα είναι πρωτονιημένη, και η καρβοξυλομάδα αποπρωτονωμένη
Τι είναι οι αμυλοειδώσεις;
Είναι ομάδα νοσημάτων που σχετίζονται με την λανθασμένη αναδίπλωση πρωτεϊνών.
Όλες αυτές οι νόσοι χαρακτηρίζονται από την εναπόθεση συσσωματωμάτων πρωτεΐνης που ονομάζονται ινίδια ή πλάκες αμυλοειδούς.
Πώς σχηματίζοναι τα ινίδια αμυλοειδούς;
Τα ινίδια αμυλοειδούς σχηματίζονται από κανονικά διαλυτές πρωτεΐνες, οι οποίες συναθροίζονται σχηματίζοντας αδιάλυτες ίνες που είναι ανθεκτικές
στην πρωτεόλυση
Τι είναι τα prions; Είναι μολυσματικά;
Είναι πρωτεϊνικά μολυσματικά σωματίδια που σχηματίζονται από τη μη φυσιολογική αναδίπλωση πρωτεϊνών και την επικείμενη συσσωμάτωση.
Τα prions θεωρούνται μία υποκατηγορία αμυλοειδών στα οποία η συσσωμάτωση των πρωτεϊνών καθίσταται αυτοτροφοδοτούμενη και μολυσματική
Ποια είδη μεταμεταφραστικών μπορούν να υποστούν οι πρωτεΐνες;
1) Γλυκοζυλίωση:Προσκόλληση σακχάρων σε κατάλοιπα αμινοξέων
2) Φωσφορυλίωση:Καταλύεται από τις κινάσες
3) Ουβικιτίνωση: Στέλνει την πρωτεΐνη στον άλλο κόσμο
4) Υδροξυλίωση
5) Καρβοξυλίωση
6) Λιπιδίωση
Τι είναι οι σφαιρίνες, ποια η δομή τους; Δώστε δύο παραδείγματα σφαιρινών
Είναι οικογένεια διαλυτών μεταλλοπρωτεϊνών. Στα θηλαστικά η δευτεροταγής τους δομή κυριαρχείται από α έλικες η οποίες συνδέονται μεταξύ τους με μη ελικοειδή τμήματα και συσπειρώνονται σε μία σφαιρική τρισδιάστατη διαμόρφωση
Γνωστότερα μέλη:
1)Αιμοσφαιρίνη
2)Μυοσίνη
Ποια η κατανομή των αμινοξέων στις σφαιρίνες
Τα πολικά αμινοξέα βρίσκονται κατά αποκλειστικότητα στο εξωτερικό στης σφαίρας, συμβάλλοντας στην υψηλή διαλυτότητα των σφαιρινών
Τα υδρόφοβα αα είναι τοποθετημένα στο εσωτερικό, σταθεροποιώντας ένα θηλάκιο στο οποίο τοποθετείται η ομάδα αίμης
Ποια η τεταρτοταγής δομή της αιμοσφαιρίνης και της μυοσφαιρίνης (αν υπάρχουν);
1) Αιμοσφαιρίνη: 4 πολυπεπτιδικές αλυσίδες ανά δύο όμοιες
2) Μυοσφαιρίνη:Δεν έχει τεταρτοταγή δομή. Είναι μονομερές, δομικά παρόμοιο με την α υπομονάδα της αιμοσφαιρίνης
Ποια η λειτουργία της αιμοσφαιρίνης και ποια της μυοσφαιρίνης;
Αιμοσφαιρίνη:Μεταφορά Ο2 και CO2 μεταξύ πνευμόνων και περιφερειακών ιστών
Μυοσφαιρίνη:Αποθηκεύει Ο2 στο κυτταρόπλασμα και το αποδίδει στα μιτοχόνδρα όταν χρεαστεί
Ποια η σύσταση της ομάδας αίμης;
1) Οργανικό συστατικό: Πρωτοπορφυρίνη, που απαρτίζεται από 4 πυρρολικούς δακτυλίους που ενώνονται μεταξύ τους προς σχηματισμό ενός τετραπυρρολικού δακτυλίου
2) Κεντρικό ιόν σιδήρου που βρίσκεται στο κέντρο της πρωτοπορφυρίνης, ενωμένος με 4 άτομα αζώτου
Ποια μορφή του σιδήρου έχει την ικανότητα δέσμευσης οξυγόνου;
Ο δισθενής σίδηρος
Ποια η θέση του σιδήρου στον χώρο, πριν την δέσμευση με οξυγόνο
Το ιόν σιδήρου είναι λίγο μεγαλύτερο από τον διαθέσιμο χώρο της οπής του πυρρολικού δακτυλίου και συνεπώς βρίσκεται λίγο έξω από το επίπεδο της αίμης. Η δέσμευση του Ο2 ανακατανέμει τα ηλεκτρόνια στον σίδηρο, μειώνοντας το μέγεθός του και ωθώντας τον να κινηθεί στο μέσο του δακτυλίου
Ποιο το αποτέλεσμα της πρόσδεσης οξυγόνου σε ένα ιόν σιδήρου σε σχέση με την στερεοδιαμόρφωση της αιμοσφαιρίνης;
Η πρόσδεση του οξυγόνου αναγκάζει τον δισθενή σίδηρο να κινηθεί προς το κέντρο του επιπέδου του δακτυλίου της πορφυρίνης, έλκοντας μαζί του την α έλικα που περιέχει την εγγύς ιστιδίνη.
Αυτές οι αλλαγές συνοδεύοναι από διάσπαση των υπάρχοντων δεσμών στις διεπαφές των ετεροδιμερών και σχηματισμό νέων, που αλλάζουν την 4ταγή δομή της πρωτεΐνης, σε μία χαλαρή κατάσταση που ονομάζεται R (relaxed). Αυτή η στερεοδιάταξη καθστά ευκολότερη τη δέσμευση του οξυγόνου από τις άλλες 3 υπομονάδες. Συνεπώς, λέμε πως το Ο2 δεσμεύεται συνεργατικά
Σε ποιο συμπέρασμα μας οδηγεί ο σιγμοειδής τύπος διαγράμματος της αιμοσφαιρίνης σε σχέση με τον τρόπο που δεσμεύει οξυγόνο;
Συμπεραίνουμε πως η αιμοσφαιρίνη είναι μία αλλοστερική πρωτεΐνη και πως το οξυγόνο δεσμεύεται συνεργατικά
Ποιες οι δύο μορφές αιμοσφαιρίνης ανάλογα με το αν συδέονται με οξυγόνο;
1) Οξυαιμοσφαιρίνη (με Ο2)
2) Δεοξυαιμοσφαιρίνη (χωρίς Ο2)
Σε ποια κατάσταση θα πρέπει να βρίσκεται η αιμοσφαιρίνη προκειμένου να είναι αποτελεσματική η πρόσληψη οξυγόνου/αποβολή CO2 στους πνεύμονες και το αντίστροφο στους ιστούς;
Στους πνεύμονες θα πρέπει να ευνοείται η R κατάσταση, ενώ στους ιστούς η Τ
Ποια η επίδραση της μερικής πίεσης του συστήματος για R/T κατάσταση;
Σε υψηλές μερικές πιέσεις (πχ κυψελίδες στους πνεύμονες) ευνοείται η R κατάσταση, ενών σε χαμηλές η Τ
Ποιους αλλοστερικούς τελεστές της αιμοσφαιρίνης γνωρίζετε;
1) 2,3 ΒΡG
2) ιόντα υδρογόνου Η+
3) διοξείδιο του άνθρακα
Τι είναι το φαινόμενο Bohr;
Είναι η ικανότητα των Η+ και του CO2 α προσδένονται στην αιμοσφαιρίνη, προάγοντας την Τ κατάσταση και μειώνοντας την συγγένεια της αιμοσφαιρίνης με το οξυγόνο
Με ποιον τρόπο μπορεί η αυξημένη συγκέντρωση διοξειδίου του άνθρακα να προάγει την Τ κατάσταση και να μειώσει την συγγένεια της αιμοσφαιρίνης με το Ο2;
1) Μείωση του pH (παραγωγή Η+): CO2+ H2O=>H2CO3=>HCO3- + H+. Γίνεται πρωτονίωση της β-ιστιδίνης 146 και έτσι ευνοείται η Τ κατάσταση
2) Άμεση χημική αλληλεπίδραση μεταξύ διοξειδίου του άνθρακα και αιμοσφαιρίνης: Συνεπάγεται την απελευθέρωση Ο2: Το CO2 αντιδρά με ελεύθερη αμινοτελική ομάδα, σχηματίζονται καρβαμιδικές ομάδες (που είναι αρνητικά φορτισμένες), προωθώντας των σχηματισμό γεφυρών άλατος, οι οποίες με την σειρά τους ευνοούν την Τ κατάσταση
Ποιος ο ρόλος του 2,3 ΒΡG;
Η κατάσταση Τ είναι πολύ ασταθής. Ρόλος του 2,3 ΒΡG είναι να τηνσταθεροποιήσει μέχρι ηξ μερική πίεση οξυγόνου να είναι επαρκώς υψηλή (πνεύμονες) ώστε να γίνει η μεταβίβαση στην R κατάσταση.
Πού προσδένεται το 2,3 ΒΡG;
Στο κέντρο του τετραμερούς της δεοξυαιμοσφαιρίνης (δηλαδή μόνο στην Τ μορφή της)
Τι θα γινόταν χωρίς το 2,3 ΒΡG;
Η αιμοσφαιρίνη θα απελευθέρωνε μόνο το 8% του φορτίου της στους ιστούς
Πού εμφανίζεται η οξεία νόσος των όρεων (AMS), ποια τα συμπτώματά της και ποιοι οι μηχανισμοί προσαρμογής σε υψηλά υψόμετρα;
Εμφανίζεται σε απότομη ανάωαση σε μεγάλα υψόμετρα. Μπορεί να οδηγήσει σε δύσπνοια, ταχυκαρδία, εγκεφαλικό οίδημα…
Μηχανισμοί προσαρμογής:
1)Υπεραερισμός (ταχεία και παρατετεμένη αναπνοή)
2)Πολυκυτταραιμία (παραγωγή επιπλέον ερυθροκυττάρων)
3) Αύξηση της συγκέντρωσης 2,3 ΒΡG
Σε ποια μορφή της μπορεί η HBS να σχηματίσει συσσωματώματα;
Μόνο στην Τ κατάσταση
Τι παίζει με α και β θαλασσαιμίες σε σχέση με τις αιμοσφαιρίνες;
α) Η αιμοσφαιρίνη αποτελείται μόνο από β αλυσίδες. Αυτό έχει ως αποτέλεσμα να προσδένει Ο2 με μεγάλη συγγένεια, που με τη σειρά του απορρέει σε μη επαρκή τροφοδότηση των ιστών
β)Η α αλυσίδες σχηματίζουν αδιάλυτα συσσωματώματα, γεγονός που συνεπάγεται την καταστροφή των ερυθροκυττάρων
