5.5 Translation part 3 Flashcards

1
Q

was bindet an die kleiner UE und an die großer UE?

A

RNA-Bindung und A-Stelle an kleiner UE
P-Stelle und Katalyse der Bildung der Peptidbindung an großer UE

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2
Q

was ist die Geschwindigkeit der Translation, wie möglich ist ein Fehler?

A

1-20 AS/ Sekunde, kleiner Fehler (1/ 50.000)

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3
Q

wieso wirken viele Antibiotika auf die Translation?

A

weil sich eukaryotische und prokaryotische Ribosomen unterscheiden und daher AB nur auf die prok. Ribosomen wirken können

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4
Q

wie wirken die folgende AB auf Translation?
- Tetracycline
- Chloramphenical
- Streptomycin
- Erythromycin
- Puromycin

A

-Tetracycline blockieren die A-Stelle und hemmen Elongation

  • Chloramphenical hemmt die Peptidyltransferaseaktivität
  • Streptomycin hemmt Elongation und erhöht Fehlerrate extrem
  • Erythromycin hemmt den Transfer der Peptidyl-tRNA von der A auf P-Stelle
  • Puromycin ähnelt einer AA-tRNA; die Peptidkette wird auf Puromycin übertragen und Polypeptidyl-Puromycin wird freigesetzt
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5
Q

wozu dienen molekularen Chaperone?

A

ein nicht korrekt gefaltetes Protein kann entweder durch den Dna-KJ-Komplex oder durch den GroEL/ GroES-Komplex unter ATP-Verbrauch zurückgefaltet werden

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6
Q

richtig oder falsch, neu synthetisierten Proteine durch Chaperone gefaltet

A

richtig, Faltung neusynthetisierter und denaturierter Proteine unter Energieverbrauch durch Chaperone

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7
Q

was passiert beim Scheitern der Proteinfaltung?

A

die Proteine werden proteolytisch abgebaut

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8
Q

was macht der Signalerkennungspartikel (SRP) ?

A

Die Signalsequenz (liegt an der Protein) wird von dem SRP erkannt und das Protein zum Membranausscheidungssytem transportiert.

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9
Q

wo geht das Protein bei gramnegativen Bacteria nach Translation?

A

Bei gramnegativen Bacteria wird das Protein in das Periplasma ausgeschieden.

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10
Q

wie groß ist die SRP bei Bacterien und bei Eukaryoten?

A

Bei den Bacteria-Spezies hat das SRP eine Größe von 4,5S, während es bei den Archaea und Eukaryoten 7S ist.

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11
Q

was macht der Signalpeptid am Anfang der Proteine?

A

es gibt an, dass das Protein nicht vollständig gefaltet, sondern exportiert wird

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12
Q

woraus bestehen Signalpeptide und woran sind sie gebunden? wozu führt das?

A

Signalpeptid besteht häufig aus positiv geladenem Anfang, hydrophober Mitte und einer polaren Region.
Signalpeptid sind vom SRP gebunden, das Kontakt zum Transportsystem herstellt

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13
Q

richtig oder falsch, das Signalpeptid wird nach Export abgespalten

A

richtig

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14
Q

welche Transporter wird genutzt?

A

SecYEG (oder Tat-System für gefaltete Proteine mit Cofaktoren)

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