4. Aminoácidos, ciclo de la urea, digestión de proteínas y porfirinas Flashcards
¿Qué es el ciclo de la urea? y ¿Cuál es el propósito principal del ciclo de la urea?
proceso metabólico en el hígado que convierte el amoníaco tóxico en urea.
su propósito es detoxificar el amoníaco generado por el metabolismo de los aminoácidos.
¿Cuál es la primera enzima del ciclo de la urea?
Carbamoilfosfato sintetasa I (CPS I).
¿Qué enzima convierte carbamoilfosfato y ornitina en citrulina?
Ornitina transcarbamilasa (OTC).
¿Qué enzima convierte citrulina y aspartato en argininosuccinato?
Argininosuccinato sintetasa.
¿Qué productos se generan cuando la argininosuccinato liasa actúa sobre el argininosuccinato?
Arginina y fumarato.
¿Qué enzima hidroliza la arginina para formar urea y ornitina?
Arginasa
¿Cuál es el destino de la ornitina después de la acción de la arginasa?
Regresa a la mitocondria para reiniciar el ciclo.
los dos primeros pasos ocurren en _ y los demás en _
mitocondrial y citosol
¿Cuáles son los productos finales del ciclo de la urea?
urea y ornitina
¿Qué sucede si hay una deficiencia en las enzimas del ciclo de la urea?
Puede conducir a la acumulación de amoníaco en la sangre (hiperamonemia), causando toxicidad y síntomas neurológicos.
¿Qué enzima cataliza la conversión de glutamato a α-cetoglutarato y amoníaco? (desaminación oxidativa)
Glutamato deshidrogenasa.
¿Qué es la transaminación?
Es la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un α-cetoácido, formando un nuevo aminoácido y un nuevo α-cetoácido.
¿Qué es la desaminación oxidativa?
Es la eliminación del grupo amino de un aminoácido en forma de amoníaco, produciendo un α-cetoácido.
¿Qué pasa con el amoníaco producido durante el catabolismo de aminoácidos?
Es convertido en urea en el hígado mediante el ciclo de la urea y excretado por los riñones.
¿Qué son las porfirias?
Patologías en metabolismo de las porfirinas por deficiencias enzimáticas. Afectan la capacidad del organismo para sintetizar hemo eficientemente.
¿Dónde ocurre la biosíntesis del hemo?
En la mitocondria y el citosol de las células.
¿Cuál es el primer paso en la biosíntesis del hemo?
porfirinas
La síntesis de ácido δ-aminolevulínico (ALA) a partir de glicina y succinil-CoA, catalizada por la ALA sintetasa.
¿Qué enzima cataliza la conversión de ALA a porfobilinógeno?
Porfobilinógeno desaminasa.
¿Cómo se convierte uroporfirinógeno III en coproporfirinógeno III?
Mediante la acción de la enzima uroporfirinógeno descarboxilasa.
¿De dónde viene la plasmina?
plasminógeno
¿Qué enzima convierte coproporfirinógeno III en protoporfirina IX?
Coproporfirinógeno oxidasa
¿Qué enzima convierte protoporfirina IX en hemo junto con hierro?
Ferroquelatasa
¿Qué enzimas pancreáticas participan en la digestión de proteínas?
Tripsina, quimotripsina, elastasa y carboxipeptidasa.
¿Cómo se activan las enzimas pancreáticas?
El tripsinógeno se convierte en tripsina por la enteropeptidasa, y luego la tripsina activa otras enzimas pancreáticas.
Sustancias nitrogenadas formadas por un nucleo ciclico tetrapirrol unido por enlaces metenilo
Porfirinas
Precursor de las porfirinas
Porfobilinógeno (PBG)
Enzima dependiente de fosfato de piridoxal que condensa glicina y succinil-CoA
ALA sintasa
Tipo de enlace conjugado entre los anillos pirrolidinicos responsable de la propiedad colorimetrica de las porfirinas
Puentes de metenilo
Porfirinas incoloras
(están fuera)
Uroporfirinógeno, coproporfirinógeno y protoporfirinógeno
Porfirinas con color
(están dentro)
Uroporfiria, coproporfiria y protoporfiria
Porfirina derivada del heme con hierro ferrico (Fe3+)
Hemina
Pigmento verde derivado del heme descarboxilado por el sistema enzimatico hemooxigenasa
Biliverdina
Enzima hepatica clave en la conjugación de la bilirrubina
UDP glucoronil transferasa
Sustrato básico para la conjugación de la bilirrubina
Ácido glucurónico o UDP glucoronato
Forma conjugada de la bilirrubina
Diglucurónico de bilirrubina
Principal molécula transportadora de gases (O2 y CO2) en sangre
Hemoglobina
Grupo prostetico de la hemoglobina
Heme
Tipo de hierro
- HEM
- Hemina
Hem: ferroso
Hemina: ferrico
Cadenas proteícas que forman la proteína globina en la Hb
Alfa 2 y beta 2
Cantidad de móleculas de oxigeno que se fijan en la Hb totalmente saturada
4
Cadenas proteícas constituyentes de la HbA
Alfa 2, beta 2
Cadenas proteícas constituyentes de la HbA2
Alfa 2, Delta 2
Cadenas proteícas constituyentes de la HbE
Alfa 2, epsilon 2
Cadenas proteícas constituyentes de la HbF
Alfa 2, gamma 2
Número de aminoácidos presentes en las cadenas alfa de la Hb
141 Aminoácidos
Número de aminoácidos presentes en las cadenas beta, gamma y delta
146 Aminoácidos en cada una
De que esta formado el grupo Heme
Protoporfirina IX con hierro
Forma del hierro que capta el oxigeno en la Hb
Forma ferrosa
Forma en que se une el oxígeno a la Hb
Cooperatividad positiva
Diferencia de la HbF con la HbA que la caracteriza por su mayor afinidad al O2
HbF tiene una menor afinidad al DPG que la HbA
