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Biochemie > 3. Proteine > Flashcards

3. Proteine Flashcards

1
Q

Primärstruktur

A

Aminsosäuresequenz, die das Protein definiert

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2
Q

Sekundärstruktur

A

alpa-Helix oder beta-Faltblatt

- STrukturen ergben sich aus H-Brückenbindungen zwischen benachbarten Proteinbereichen

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3
Q

Tertiärstruktur

A

entsteht durch Bindungen oder WW in weiter entfernt liegenden Bereichen eine Proteins

  • hydrophobe/hydrophile WW
  • Disulfidbrücke
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4
Q

Quartärstruktur

A

Protein welches aus mehreren Untereinheiten besteht

Bsp.: Hämoglobin

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5
Q

Welche Resonanzstrukturen kann die Peptidbindung annehmen?

Struktur zeichnen !

A

Peptidbindung
- ist planar
- oszilliert zwischen Einfach- u. Doppelbindung
> Doppelbindung: Rotation umd diese Bindung verhindert –> Konformation des Peptidrückgrats strukturell eingeschränkt
- nimmt cis- oder trans-Form an
- bevorzugt trans-Form aufgrund von sterischer Kollisionen bei cis

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6
Q

Was sind die Phi und Psi Torsionswinkel?

A

Drehbarkeit nur an den Grenzen Ca-Atoms an zwei Stellen um die Winkel
- Phi (C-Ca)
- Psi (Ca-N)
Auftragung der Phi-Psi- Kombinationen im Ramchandran Plot
- 3/4 der Kombinationen sind ungünstig
- 3 Inseln an günstigen Kombis (=3 mögliche Faltungen)
- gilt für alle AS außer Glycin, da keine Abstoßung zwischen Seitenketten (nur H)

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7
Q

Wie ist eine alpha-Helix aufgebaut und stabilisiert?

A

Bildung:
-H-Brücke zwischen dem H des Amids und dem darüberliegenden Carboxylsauerstoffs
-H-Brücke zwischen Ri und Ri+4
-Reste zeigen vom Zentrum der Helix weg
-d:Distanz = 5,4 A
-n = 3,6 AS pro Windung
-p = d/n = 1,5 A (Helix wächst um 1,5 A pro AS)
Gängigkeit:
-Links: gegen den UZS vom n-Terminalen zum c-terminalen Ende
-rechts: mit dem UZS, tritt häufiger auf, da energetisch günstiger

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8
Q

Welche beta-Stränge gibt es, wie sind sie aufgebaut und stabilisiert?

A

beta-Strang allein nicht stabil

  • mind. 2 Stränge lagern sich übereinander (2ter um 90° gedreht)
  • H-Brücken werden zwischen den Strängen aufgebaut, zwischen Carbonyl und Amid

paralleles Faltblatt: «
-gleiche Laufrichtung der STränge, eine AS steht 2 AS aus dem Strang gegenüber
antiparalleles Faltblatt: ><
-gegenläufige Stränge, zwei AS stehen sich direkt gegenüber
-n und n+2
-typischer Aufbau aus mehr aks zwei Strängen meist gemischte Faltblätter

sterische Abstoßung zwischen Seitenketten verdreht das Faltblatt, sodass es real nicht planar ist

Unterschied der H-Brücken von der alpha-Helix.

  • beta-Strang ist allein ungünstig
  • beta-Blatt ist nicht planar, sondern gedreht
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9
Q

Was ist eine beta-Kehre?

A
  • H-Brücke zwischen i und i+3

- verbindet zwei beta-Stränge miteinander, besteht aus 4 AS

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10
Q

Was ist die Domäne eines Proteins?

A
  • einzelne, geordnete Bereiche innerhalb einer einzelnen Peptidkette, die unabhängige, stabile Strukturen bilden
  • tertiär Struktur
  • Bsp.: Myoglobin: a-Helicies udn Hämgr.
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11
Q

Was ist die UE eines Proteins?

A

-Zusammenlagerung von mehr als nur einer Peptidkette, ein Strang ist eine UE
Bsp.: Hämoglobbin: Heterotetramer mit Hämgruppe

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12
Q

Beitrag von Disulfid-Brücken zur Proteinfaltung

A

Kovalente Bindung zwischen schwefelhaltigen Cystein-Resten innerhalb der PK
-halten bestimmte Faltungen zusammen

Versuch Ribonuclease (8 Cys-Reste)

  • b-Mercaptoethanol zerstört Disulfidbrücke, funktionsunfähig
  • Entfernung von b-Mercaptoethanol: zufällige Cys-Lagerung, funtkionsunfähig
  • Entfernung von Harnstoff(= Denaturierung)
  • Zusatz geringer Menge b-Mercaptoethanol: Neuordnung der Disulfidbrücken -> FUNKTIONSFÄHIG

Struktur bestimmt Funktion des Proteins

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13
Q

Wieso wird die Faltung als kooperativ bezeichnet?

A

Faltung, Entfaltung entspricht einem Alles-oder-Nichts-Prinzip

stellt sicher, dass sich die teilweise gefalteten Strukturen nicht ansammeln und miteinander ww

thermodynamische Instabilität durch veränderte Bedingungen, führt zum Aufheben der Faltung

  • Interaktion zwischen der instabilen Struktur un dem restl. Protein gehen verloren
  • Übrige Molekülstruktur wird dadurch destabilisiert
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14
Q

Welche Eigenschaften eines Proteins können zur deren Trennung in der Reinigung benutzt werden?

A 
Ladung:
-Ionenaustauschchromatographie
-Elektrophorese
Polarität:
-Hydrophobe Interaktionschromatographie
Größe:
-Gelfiltrationschromatographie
-SDS-Page
Bindungsspezifität:
Affinitätschromatographie
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15
Q

Wie erlaubt uns die Röntgenstrukturanalyse Proteinstrukturen mit atomarer Auflösung zu bestimmen?

A
  1. Elektronen beugen die Röntgenstrahlen
  2. gebeugte Wellen erfahren unter bestimmten Bedingungen eine konstruktive Interferenz
  3. Ort und Intensität der gebeugten Wellen hängen von der Anordnung der Atome/Elektronen ab.
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16
Q

Wie manifestieren sich evolutionäre Verwandtschaftsbeziehungen in Proteinsequenzen?

A

Myoglobin-Seq vom Schimpansen und Menschen unterscheiden sich nur in 1 AS

Sequenz-alignment:
Vergleich der Seq. zweier Proteine.

-Mutation-austesten-wenn positiv wird weitergegeben

17
Q

Homologe

A

gemeinsame Abstammung

18
Q

Orthologie

A

homologe Proteine kommen -in zwei versch. Organismen vor

  • haben eine sehr ähnliche oder gleiche Funktion
  • durch Artaufspaltung entstanden
19
Q

Paralogie

A

homologe Proteine kommen

  • im selben Organismus vor
  • unterscheiden sich in ihrer Funktion
  • durch Gen-Verdooplung
20
Q

Was verrät uns die Sequenzidentität über mögliche Homologie?

A 
>= 25% identisch: sicher dass homolog
15-25% identisch: weitere Hinweise nötig
<15% keine Aussage möglich
-Bsp.: 
--> Die Tertiärstruktur ist stärker konserviert als die Primärstruktur
21
Q

Was ist divergente und konvergente Enzymevolution?

A 
divergente E.:
-aufspaltende
-versch. E., gleicher Ursprung
konvergente E.: 
-Vorgang einer unabhängigen, mehrfachen Entwicklung von ähnlichen Lösungen für Funktionsproblemen
-gleiche Enzyme, versch. Ursprung
22
Q

Wie entsteht der Bohr-Effekt

A

H-Ionen und CO2 sind auch allosterischen Effektoren für Hämoglobin
Diese Regulation bezeichnet man als Bohr-Effekt.
Dadurch werden Aminoenden und einige Histidin-Reste protonoiert und stabilisiert T-Form. Dadurch wird O2 an denjenigen STellen im Körper verteilt, die das dringend brauchen.

  • pH-Wert unter 7,4: O2-Affinität sinkt und T-Form stabilisiert, das erlaubt O2 freizusetzten
  • [CO2] senkt pH-Wert durch Carboanhydrase

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