3 - La chaîne respiratoire Flashcards
Autres noms de la chaine respiratoire :
= la respiration
= la phosphorylation oxydative
= l’oxydation phosphorylante
Généralité de la chaine respiratoire
La chaîne respiratoire permet :
- le transfert en plusieurs étapes des électrons transportés par les co-enzymes d’oxydoréduction jusqu’à l’O2 (accepteur final chez eucaryotes)
► permet l’ oxydation des coenzymes d’oxydoréduction (qui avaient été réduites au préalable par exemple au cours du cycle de Krebs)
- la synthèse de grandes quantités d’ATP, au niveau d’une protéine membranaire mitochondriale : l’ATP synthase.
- La chaîne respiratoire a besoin d’O2 pour fonctionner.
- Elle constitue la dernière étape du catabolisme aérobie.
- La synthèse d’ATP est intimement liée au transport d’ions H+ à travers la membrane interne de la mitochondrie
Localisation de la chaine respiratoire :
membrane interne des mitochondries.
Membrane interne :
- Relativement imperméable, en particulier IMPERMEABLE AUX IONS H+
=> Les molécules la traversent par transporteurs (transport sélectif)
Matrice : pH légèrement basique
- Siège des réac/ons du cycle de Krebs et d’une par/e du métabolisme des lipides et des acides aminés.
Concentration en H+ plus faible dans la matrice que dans l’espace inter-membarnaire => Il existe un gradient de protons
Les complexes enzymatiques de la chaine respiratoire :
Complexe I
Complexe II
Complexe III
Complexe IV
Complexe V
Complexe I: Complexe NADH déshydrogénase
Entrée des e- du NADH
Complexe II : Complexe succinate déshydrogénase
Entrée des e- du FADH2 (lien CK)
Complexe III : Complexe cytochrome bc1
Transfert des e- jusqu’au cytochrome c
Complexe IV : Complexe cytochrome oxydase
Transfert des e- jusqu’à l’O2
Complexe V : ATP synthase
catalyse la réaction ADP + Pi => ATP
Fonctionnement général de la chaine respiratoire :
Le fonctionnement exergonique de la chaîne respiratoire (réactions rédox) est couplé au transport endergonique de protons CONTRE leur gradient électrochimique.
Le retour exergonique des protons suivant leur gradient électrochimique au travers de l’ATP synthase est couplé à la synthèse endergonique d’ATP.
2 formes de couplage énergétique fondamentaux :
COUPLAGE CHIMIO-OSMOTIQUE : Réactions chimiques associés à la production d’un gradient osmotique => au sein des complexes I, III et IV des réactions d’oxydoréduction (exergoniques) sont couplées au passage d’ions H+ vers l’espace intermembranaire contre leur gradient.
COUPLAGE OSMO-CHIMIQUE : Gradient osmotique favorable utilisé pour produire une réaction chimique thermodynamiquement défavorable => la synthèse de l’ATP
Bilan de la chaîne respiratoire
Transfert d’e- à l’aide de transpoteurs :
- Une quinzaine
- Les transporteurs existent sous forme réduite ou sous forme oxydée et peuvent prendre en charge 1 ou 2 e-
- Ils sont de natures variées :
- Coenzyme flavidique : FMN et FAD
- Protéines Fer-Soufre (Fe-S)
- Lipides : ubiquinone = Co-Enzyme Q (Q)
- Protéines associées à un ion métallique : cytochrome (cyt) a, b et c
FMN et FAD
- Peuvent accepter successivement 1 ou 2e- (simultanément à H+)
- ACCEPTEUR d’électrons initiaux des complexes I et II
Ubiquinone = Co-enzyme Q
- peut accepter successivement 1 ou 2e- (simultanément à H+) :
Q+2e- +2H+ => QH2
- molécule lipidique
► liposoluble : molécule qui peut diffuser librement dans la membrane
► transporte les e- et les protons d’un côté à l’autre de la membrane.
- transporte les e- des complexes I et II au complexe III
Cytochromes a, b ou c :
- Ce sont des protéines associées à un ion métallique situé au centre d’un hème et faisant partie d’un couple redox (par exemple : fer Fe3+/Fe2+)
►prennent en charge 1 seul e-
Les cytochromes a, b ou c diffèrent suivant les substituants du hème.
Le cytochrome c permet le transfert d’ e- entre les complexes III et IV
Transferts d’électrons : complexes I et II
- Transfert de 2 e- sur la FMN ou le FAD des complexes I ou II
- Transfert des e- aux protéines fer-soufre
- Transfert de 2 e- à l’ubiquinone : formation de QH2
Transfert d’électrons aux complexes III et IV
- Transfert d’un e- sur le cytochrome c.
- Transfert des e- sur l’O2 : 4 e- sont nécessaires pour la forma/on de 2 molécules d’H2O
Complexe et nombres d’électrons pompés :
Complexe I => pompage de 4H+
Complexe II => pas de pompage
Complexe III => pompage de 4H+
Complexe IV => pompage de 2H+
Les différences entre la voie d’entrée dans la chaine :
Différents produits de carburants biologiques cèdent leurs électrons à la chaine respiratoire :
La navette du glycerol-3-Phosphate
Les électrons sont transférés au DHAP : réduc/on en G3P
Transfert des électrons du G3P au FAD : réduc/on en FADH2
Transfert des électrons à l’ubiquinone : forma/on de QH2
=> Entrée des électrons directement au niveau du complexe 3
La navette malate-aspartate
Entrée des e- au niveau du complexe 1
Chaîne respiratoire et ROS
ROS : Réactive Oxygen Species - Espèces réactives oxygénées. Les ROS sont des radicaux libres qui affectent les cons1tuants de la cellule (protéines, lipides, ADN…).
Le complexe IV assure le transfert d’électrons sur l’O2.
Mais un transfert direct d’électron à partir de l’ubiquinone peut générer du peroxyde d’hydrogène (H2O2) : un ROS pouvant être à l’origine de stress oxydatif.
Le système gluthation reductase est l’anti- oxydant intracellulaire le plus important (nécessite du NADPH)
Structure de l’ATP synthase
L’ATP synthase comporte 2 parties :
- F0 : ancrée dans la bicouche (protéines intrinsèques) Constituée de a, b2, c8 à c15 disposées en anneau
=> Forme un canal protonique qui permet le passage des protons à travers la membrane SUIVANT leur gradient.
- F1 : soluble dans la matrice (protéines extrinsèques)
• 3 ss-unités αβ capables de fixer ADP, Pi et ATP
• les sous-unité γ, δ et ε qui forment un « rotor ». La rotation de la sous-unité γ provoque des changement de conformations au niveau des limites entre dimères αβ.
_=> Assure la synthèse de l’ATP
(il existe un site cataly1que de synthèse par ss-unité β)._
F0 et F1 sont reliées par la ss-unité b2 (par/e fixe : « stator » qui empêche les sous-unités αβ de tourner).
L’énergie associée au passage des H+ à travers le canal formé par F0 en suivant leur gradient est transférée à F1 pour catalyser la phosphorylation de l’ADP et… donc la synthèse d’ATP.
Conformation de l’ATP synthase
Au cours de son cycle de fonctionnement, les dimères αβ de l’ATP synthase passent successivement par 3 conforma1ons :
- conformation L (Loose) : permet fixation faible de ADP et Pi.
- conformation T (Tight) : permet de lier fortement l’ATP
- conformation O (Open) : libération de l’ATP => réaction endergonique qui doit être entraînée par le passage des protons suivant leur gradient.
► le passage de « 3,3 » ions H+ est nécessaire pour produire 1 molécule d’ATP
