1 - Introduction Flashcards
Métabolisme
Ensemble des transformations de matière et des échanges d’énergie dont l’être vivant est le siège.
ANABOLISME
Consomme de l’énergie pour maintenir les conditions cellulaires : synthèses
CATABOLISME
Fournit de l’énergie nécessaire à la vie cellulaire : dégradations
Exemple anabolisme et catabolisme
ATP
demi- vie d’une molécule d’ATP est de l’ordre de la minute
Molécule de haute énergie.
2 liaisons anhydrides : « liaisons riches en énergie »
Energie libre d’une réaction :
DG°’ = - RT ln K
DG°’ < 0 : réaction spontanée : « réaction libérant de l’énergie »
DG°’ > 0 : réaction non spontanée : « réaction nécessitant un apport d’énergie »
Hydrolyse de l’ATP
La faible valeur du DG°’ d’hydrolyse de l’ATP s’explique par les propriétés des molécules impliquées :
- les groupements phosphates sont chargés négativement
→ répulsion électrostatiques plus importantes pour l’ATP que pour l’ADP
- le Pi (HPO42- ) formé se dissocie en H+ et PO43- qui est stabilisé par résonnance
L’ATP est ainsi un corps à fort potentiel d’hydrolyse.
Le terme « liaison riche en énergie » pour parler des liaisons anhydrides est commode mais trompeuse : il s’agit de liaisons covalentes banales et le DG°’ de la réaction est dû aux propriétés non pas des liaisons mais des molécules entières.
Couplage énergétique
La consommation d’ATP est une réaction exergonique qui peut entraîner une réaction endergonique.
DG°’ = DG°’ 1 + DG°’2
couplage énergétique par transfert de phosphate depuis l’ATP => Empêcher que le phénomène exergonique ne se déroule seul
=> Ce type de couplage fait apparaître un intermédiaire phosphorylé
Pompe Na+/K+
L’étape de phosphorylation est allostérique, associée à la prise en charge de 3 Na+.
L’étape de déphosphorylation est allostérique, associée à la prise en charge de 2 K+.
Oxydoréduction :
Oxydation libère un/des e- (Exergonique)
La forme oxydée capte les e-
Réduction consome un/des e-
La forme réduite cède les e-
Co-enzyme d’oxydoréduction :
Une co-enzyme s’associe au site actif d’une enzyme. Elle facilite la réaction catalysée par l’enzyme.
- intervient aux sites actifs des enzymes qui catalysent des réactionsd’oxydoréductions (= réactions rédox).
- prend en charge des électrons ou les libère.
Le NAD+
Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) :
✓ 1 cycle nicotinamide + 1 adénine associées par 2 molécules de ribose unies par un pont phosphoanhydride
✓ Co-enzyme d’oxydoréduction permettant le transfert de 2e- simultanés
✓ NAD+ est un accepteur d’e-
✓ NAD+ existe sous forme phosphorylée : NADP+ → anabolisme
FAD
La flavine adénine dinucléotide (FAD) :
✓ 1 FMN, 1 adénine et un ribose associées par un pont phosphoanhydride
✓ La FMN (flavine mononucléotide ) est un dérivé de la riboflavine (vitamine B2)
✓ Permet le transfert d’un ou de deux e-
→Plus grande flexibilité de réaction que le NAD+
Résumé NAD+ et FAD
Une étape cruciale du catabolisme consistera à la réduction des co-enzymes oxydées: génération du POUVOIR REDUCTEUR
Ensuite, le POUVOIR REDUCTEUR sera utilisé : les co-enzymes réduites vont être oxydées
Oxydation du pouvoir réducteur :
Les transferts d’électrons du catabolisme sont exergoniques, ce qui pourra entraîner la synthèse d’une grande quantité d’ATP.
L’accepteur final d’électrons est l’oxygène :
O2+4H+ +4e- => 2H20
3ème étape : oxydation du NADH et de FADH2
Résumé catabolisme glucidique :
Molécules carrefour : articulation entre catabolisme et anabolisme
Conclusion :
