3. AA, protéines et enzymologie Flashcards
Nommer les composantes de la structure des acides aminés
Quelle est la particularité des molcéules des acides aminés?
Ce sont des molécules amphotères
Entre quels groupements des acides aminés se forme la liaison peptidique?
CO-NH
La liaison peptidique fait intervenir le carbone alpha qui devient un …
Un centre stétéogène
(atome ou groupe d’atomes sur lequel la permutation de 2 de ses substituants génère 2 stéréoisomères)
la réaction de quels groupements permet la formation d’un pont disulfure?
2 groupement thiol (SH)
À quoi servent les ponts disulfure?
Stabiliser la structure tertiaire des protéines
Quelle molécule est libérée lors de la formation d’une liaison peptidique ?
H2O
Quel type de réaction provoque une déshydratation?
Pont disulfure et liaison peptidique
Les AA ont une activité optique à l’exception de la …
Glycine
Les acides aminés sont-elles des molcéules chirales?
Oui. le carbone alpha porte 4 groupements différents (carbone asymétrique).
Les acides aminés sont donc des molcéules chirales
Qu’est-ce qu’une molécule chirale?
Molécule possédant un ou plusieurs centres asymétriques (carbone asymétrique)
Quelle est l’importance de la stéréoisomérie en pharmacologie?
Lors de la synthèse de certaines molécules, on peut obtenir un mélange de 2 isomères.
Qu’est-ce qu’un mélange racémique?
Quantité égales de 2 isomères (énantiomères) dans un mélange
Donner quelques fonctions des protéines.
Catalyse
Transport (lipides, oxygène)
Régulation de l’expression génique
Protection (anticorps)
Donner des exemples de protéines de structure.
Actine, collagène, kératine
Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en 4 niveaux. Que sont-ils?
Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire
Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?
la séquence d’acides aminés d’une protéine
Par quoi sont reliés les acides aminés de la structure primaire d’une protéine?
Par des liens peptidiques
Quels sont les noms des 2 extrémités de la chaîne polypeptidique de la structure primaire d’une protéine?
Extrémité N-terminale (groupement aminé NH2)
Extrémité C-terminale (groupement carboxyle COOH)
Quelle est la conformation de la majorité des liens peptidiques?
Conformation trans
Les chaînes latérales des acides aminés sont-elles incluses dans le squelette peptidique?
Ne sont PAS inclues dans le squelette
De quoi est composée la chaîne principale d’une protéine?
Atomes participant aux liens peptidiques
Décrire la structure secondaire des protéines (hélice alpha)
Arrangament de la chaîne peptidique
Structure en forme de spirale
Stabilisée par des pont H
Décrire la structure secondaire des protéines (feuillet B)
Stabilisée par des liaisons H
2 configurations possibles: parallèle et antiparallèle
Quelles sont les 2 configurations possibles du feuillet beta de la structure secondaire?
Parallèle et antiparallèle
Décrire la structure tertiaire des protéines.
Arrangement tridimensionnel de tous les AA de la protéine
Repliement de toutes les structures secondaires et superstructures
Par quoi est stabilisée la structure tertiaire des protéines?
Liaisons hydrophobes
Forces électrostatiques
pont disulfures
Liaisons peptidiques
Que sont les domaines protéiques?
les protéines de > 200 acides aminés
Par quelle structure des protéines sont formés les domaines?
Structure tertiaire
Quelle est la particularité des domaines protéiques?
Partie d’une protéine capable d’adopter une structure de manière autonome.
Sturctures qui doivent avoir une certaine souplesse, qui permet à la protéine de changer de conformation.
Qu’est-ce qu’une structure supersecondaire?
Combinaison particulière de structures secondaires. une seule chaine polypeptidique qui forme plus d’une hélice alpha/feuillet bêta
Nommer chacune des structures supersecondaires
De combien de chaînes polypeptidiques sont formées les domaines protéiques?
1 chaîne polypeptidique
Décrire la structure quaternaire des protéines.
Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques
La structure quaternaire des protéines est composées de plusieurs sous-unités. Chacune de ces sous-unités est composées de combien de chaînes polypeptidiques?
1 sous-unité = 1 chaîne protéique
Les structures supersecondaires sont composées de combien de chaînes polypeptidiques?
1 chaîne de polypeptides.
Supersecondaire = plusieurs hélices alpha ou feuillet B mais 1 seule chaîne
Quelles sont les forces qui stabilisent la structure quaternaire?
liaisons hydrophobes
Ponts disulfures
Stabilisation par des ions (calcium, zinc)
Les protéines fibreuses sont-elles solubles dans l’eau?
Insolubles dans l’eau
Nommer le rôle primordial des protéines fibreuses.
Maintien de l’intégrité tissulaire
Quelle est la protéine la plus abondante du crops humain?
Donner des endroits où on retrouve cette protéine.
Le collagène
os, peau, tendons, cartilage, dents
Quelles structures du collagène s’associent et forment une triple hélice?
Dans l’hélice alpha du collagène, combien y a-t-il d’acides aminés par tour d’hélice?
3 acides aminés
La kératine fait partie de quelle composante du cytosquelette?
Filaments intermédiaires
Qu’est-ce qui permet la sélectivité du substrat pour les enzymes?
Le site de liaison de l’enzyme peut accueillir ou non le substrat
Les enzymes sont hautement spécifiques dans 2 choses. lesquelles?
Dans la liaison avec leur substrat
Dans la réaction qu’elles catalysent
Quel type d’enzymes recquiert un cofacteur?
Holoenzyme
Quelles sont les particularités des enzymes simples?
1 seule chaîne polypeptidique
Aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés
Donner un exemple de cofacteur inorganique.
Ions métalliques, ex Fe3+
Comment nomme-t-on les cofacteurs organiques?
Coenzymes
Quel est le nom de l’enzyme sans cofacteur?
L’apoenzyme
(Sans cofacteur, l’apoenzyme est inactive)
Les enzymes seules ne peuvent catalyser certaines réactions. Qu’est-ce qui est nécessaire afin que ces enzymes puisse le faire?
Requiert l’action d’un cofacteur
Donner des exemples de réactions qui ne peuvent pas être catalysées par des enzymes seules (besoin d’un cofacteur).
Oxydoréduction
Transfert de groupement fonctionnel
Quels sont les 2 types de coenzymes?
Co-substrats
Groupements prosthétiques
Le cosubstrat est associé de façon ____________ à l’enzyme.
Transitoire
Le groupement prosthétique est associé ___________ à l’enzyme.
Quel type de liaison permet cette association?
En permanence
Liaison covalente
Les 2 types de coenzymes reviennent à leur forme initiale à la fin de la réaction.
Dire comment chaque type de coenzyme y arrive.
Co-substrat: retrour à sa forme initiale catalysé par une autre enzyme.
Groupement prostétique: retour à sa forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.
Qu’est-ce que la cinétique enzymatique étudie?
La relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
Quels éléments influencent la vitesse d’une réaction enzymatique?
Concentration du substrat et de l’enzyme
Conditions réactionnelles (pH, température)
Facteurs influençant les réactions enzymatiques:
Si la concentration du substrat AUGMENTE, la vitesse de réaction …
La réaction se fait plus rapidement
Facteurs influençant les réactions enzymatiques:
Si la concentration de substrat DIMINUE, la vitesse de réaction …
La réaction se fait moins rapidement
Facteurs influençant les réactions enzymatiques:
Quelle est la température optimale pour une réaction enzymatique?
Que se produit-il si la température est plus élevée que celle-ci?
Optimale entre 35 et 40ºC
plus haut que 40 = dénaturation des enzymes
Si Km est petit, l’enzyme a une _________ affinité pour son substrat
Si Km est grand, l’enzyme a une __________ affinité pour son substrat
Grande
Faible
À quoi correspond Km?
Concentration du substrat à la 1/2 Vmax
La vitesse de réaction est _____________ à la concentration d’enzyme présente.
Directement proportionnelle
Quels sont les 2 mécanismes des réactions à 2 substrats?
Réaction séquentielles (ordonnées et aléatoires)
Réactions ping-pong
Expliquer le fonctionnement de la réaction séquentielle ordonnée (réaction à 2 substrats).
Liaison du 1er substrat est requise pour la liaison du 2e substrat.
Pour que le 2e puisse se lier à l’enzyme, celle-ci devra avoir été modifiée par le 1er substrat.
Expliquer le fonctionnement de la réaction séquentielle aléatoire (réaction à 2 substrats)
Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.
Expliquer le fonctionnement des réactions ping-pong (réaction à 2 substrats).
Implique une modification de l’enzyme
Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme
Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue l’activité de l’enzyme.
Inhibiteur
Comment agissent les inhibiteurs pour diminuer l’activité enzymatique?
Empêche la formation du complexe ES
Enpêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique?
Inhibition compétitive
Inhibition non-compétitive
De quel type d’inhibition il s’agit?
L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat.
Inhibition compétitive
De quel type d’inhibition il s’agit?
L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme et celui-ci bloque le site actif de l’enzyme.
Inhibition compétitive
Quel est l‘effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur la Vmax?
Et sur le Km?
Pas d’effet sur la Vmax
Km: inhibiteur compétitif augmente le Km d’un substrat (la qte de substrat pour atteindre Vmax sera plus grande = Km augmente)
Quel est l’effet de l’inhibition non-compétitive sur la Vmax?
Et sur le Km?
Vmax: les inhibiteurs non compétitifs vont diminuer la Vmax
Km: Inchangé, car les inhibiteurs non-compétitifs n’interfèrent pas dans la liaison du substrat et de l’enzyme.
Que se produit-il si on augmente la concentration du substrat en présence d’inhibition non-compétitive?
Aucun effet sur l’action de l’inhibiteur
La péniciline est un exemple d’inhibition de quel type?
Inhibition non-compétitive
La péniciline inhibe quelle enzyme?
Quel est le fonctionnement?
Transpeptidase
Empêche la formation de la paroi cellulaire (inhibition de la formation du peptidoglycane) et les bactéries deviennent plus sensibles au choc osmotique
Dans la régulation allostérique, par quoi est régulée l’enzyme?
Pas un effecteur
À quel endroit se lie l’effecteur dans la régulation allostérique?
Se lie de façon covalente à un site (autre que le site actif) sur l’enzyme: site de régulation
Les enzymes allostériques vont souvent catalyser quelle étape d’une voie métabolique?
L’étape limitante
Quels sont les conséquences de la présence de l’effecteur allostérique?
Peut modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même
Effecteur inhibiteur ou effecteur activateur?
L’enzyme dans sa forme inactive
L’effecteur inhibiteur
Effecteur inhibiteur ou effecteur activateur?
L’enzyme sous sa forme active
L’effecteur activateur
Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique?
Régulation allostérique
Régulation par modification covalente (phosphorylation)
En quoi consiste la régulation par modification covalente?
Addition ou soustraction d’un groupement phosphate
De quel type de régulation de l’activité enzymatique est-il question?
Une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques.
Régulation par modification covalente (phosphorylation)
La phosphorylation est catalysée par quelles protéines?
Kinases
Lors de la phosphorylation, les kinases utilisent _____________ comme donneur de phosphate.
L’ATP
Par quelle enzyme est catalysée la déphosphorylation?
Catalysée par les phosphatases
Ajouter le nom des protéines manquantes dans la réaction de phosphorylation suivante.
Donner le nom des 6 enzymes associées à ces réactions enzymatiques.
