2. Biología molecular

Question 1

Propiedades del agua

Answer 1

1. Cohesión y alta tensión superficial
2. Adhesión
3. Térmicas: Alto calor específico, latente y alto punto de ebullición
4. En estado sólida es menos denso que en líquido
5. Disolventes

Question 2

Monómero de los glúcidos

Answer 2

Monosacárido

Question 3

Disacáridos

Answer 3

Maltosa: 2 alfa D glucosas. Función energética. Se encuentra en los cereales
Lactosa: Galactosa+Glucosa. Función energética. Se encuentra en la leche de los mamíferos.
Sacarosa: Glucosa+ Fructosa. Función energética. Se encuentra en la remolacha y en la caña de azúcar.
Celobiosa: 2 beta D glucosas. Función estructural. Se encuentra en la pared celular de vegetales.

Question 4

Polisacáridos

Answer 4

Almidón: Amilosa y amilopectina. Función de reserva energética. Se encuentra en estructuras especializadas de plantas como bulbos, raquídeos, semillas…
Glucógeno: Maltosas. Función de reserva energética en animales. Se encuentra en estructuras que necesitan reserva a corto plazo como los músculos o el hígado.
Celulosa: Celobiosas. Función estructural. Se encuentra en la pared celular de vegetales.
Quitina: N-actil glucosaminas. Función estructural. Se encuentra en el exoesqueleto de artrópodos.

Question 5

Isomería

Answer 5

Dos moléculas son isómeras entre sí si tienen los mismo átomos pero distribuidos de manera diferente

Question 6

Enlace de los glúcidos

Answer 6

Enlace o-glicosídico

Question 7

Diferencias entre amilosa y amilopectina

Answer 7

Amilosa 30% y tiene forma helicoidal

Amilopectina supone el 70% y aunque tienda a hacer hélices, es más ramificada

Question 8

Monómero de los lípidos

Answer 8

Ácido graso

Question 9

Ácidos grasos saturados

Answer 9

Todos sus enlaces son sencillos

Question 10

Ácidos grasos insaturados

Answer 10

Presentan al menos un doble enlace

Question 11

Esterificación

Answer 11

Reacción de grupo carboxilo con un alcohol

Question 12

Saponificació

Answer 12

Proceso químico de la hidrólisis de un éster en un medio básico, por el cual un cuerpo graso, unido a una base y agua, da como resultado jabón y glicerina.

Question 13

Propiedades de los lípidos

Answer 13

Almacenamiento energético
Aislamiento térmico
Flotabilidad
Protección/ Amortiguamiento
Hormonas (muchas de ellas son lípidos)
Disolvente
Función nerviosa
Regulación en la membrana plasmática

Question 14

Monómero de las proteínas

Answer 14

Aminoácidos

Question 15

Partes de un aminoácido

Answer 15

Grupo amino
Carbono asimétrico
Radical
Carboxilo

Question 16

Número de aminoácidos existentes

Answer 16

20

Question 17

Propiedad anfótera de los aminoácidos

Answer 17

Tienen doble capacidad, pueden actuar como ácido y como base

Question 18

Estructura de las proteínas

Answer 18

Primaria: Secuencia de aminoácidos
Secundaria: Pliegues que se repiten a lo largo de la cadena, formados por puentes de hidrógeno. Láminas beta o hélices alfa.
Terciaria: Plegamientos más grandes con interacciones débiles (puentes de disulfuro, hidrógeno, asociaciones polares)
Cuaternaria: La unión de 2 o más estructuras terciarias.

Question 19

Desnaturalización

Answer 19

Cambio (normalmente irreversible) en la conformación de la proteína que resulta en la pérdida de propiedades. Se pasa de estructura 3ª o 4ª a 1ª.

Question 20

Condiciones para la desnaturalización

Answer 20

• Altas Tªs: Contribuyen a romper los puentes de hidrógeno.
• Cambios en el Ph: Alteran la carga de la proteína y por lo tanto, su forma y solubilidad.
• Cambios fuertes en las concentraciones iónicas

Question 21

Proteoma

Answer 21

Totalidad de proteínas expresadas en una célula, organismo o tejido en un periodo específico.

Question 22

¿Por qué el proteoma suele ser más grande que el número de genes?

Answer 22

• Las secuencias de genes pueden empalmarse alternativamente después de la transcripción para generar múltiples variantes de proteínas a partir de un solo gen.
• Las proteínas se pueden modificar (por ejemplo, glicosiladas, fosforiladas, etc.) después de la traducción para promover variaciones adicionales.

Question 23

Funciones de las proteínas

Answer 23

Structure
Hormonas
Inmunidad
Transporte
Sensación (Receptores de señales)
Movimiento
Enzimas
SHITS ME

Question 24

Proteínas globulares

Answer 24

Las proteínas globulares generalmente tienen una forma más compacta y redondeada y tienen roles funcionales (hacen algo).

• Solubles
• Secuencia irregular

Question 25

Proteínas fibrosas

Answer 25

Las proteínas fibrosas generalmente se componen de hebras largas y estrechas y tienen un papel estructural (son algo)

• Insolubles
• Secuencia repetitiva

Question 26

Grasas insaturadas cis

Answer 26

Ácido graso insaturado que posee los grupos semejantes o idénticos (generalmente grupos –H) en el mismo lado de un doble enlace

Question 27

Grasas insaturadas trans

Answer 27

Ácido graso insaturado que posee los grupos semejantes o idénticos se encuentran en el lado opuesto de un doble enlace

Question 28

Enzima

Answer 28

Proteínas, generalmente globulares, que funciooan como catalizadoras, acelerando reacciones químicas

• Reducen la energía de activación de las reacciones.
• Específicas del sustrato

Question 29

Sitio activo

Answer 29

Región en la superficie de la enzima a la que se une el sustrato. Hay una cierta tendencia a que el sustrato se una a la enzima, se ven atraídos por polaridad.

Question 30

Modelos de especifidad de las enzimas

Answer 30

Llave: El sitio activo es específico para el sustrato
Guante: La enzima se modifica para poder interaccionar con el sustrato.

Question 31

Factores que afectan a la actividad enzimática

Answer 31

Tª
Ph
Cantidad de sustrato

Question 32

Tipos de enzimas en función de su reacción

Answer 32

Hidrolasas
Isomerasas
Oxidoreductasas
Sintetasas
Transferasas
Liasas

Question 33

Inhibidor competitivo

Answer 33

Se puede unir a una enzima y bloquear la unión con el sustrato.
Disminuye la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato pero si hay mucho ganará. La enzima puede alcanzar la velocidad máxima mientras haya suficiente sustrato.

Question 34

Inhibidor no competitivo

Answer 34

No bloquea la unión con el sustrato sino que se adhiere a otra parte de la enzima y evita que la enzima haga su función.
La reacción catalizada no llegará a su velocidad máxima normal.

Question 35

Regulación alostérica

Answer 35

Las enzimas alostéricas suelen tener varios sitios activos localizados en diferentes partes. Cuando un inhibidor alostérico se une a la enzima, cambian ligeramente todos los sitios activos, de manera que funcionan menos eficientemente.