2. Biología molecular Flashcards
Propiedades del agua
- Cohesión y alta tensión superficial
- Adhesión
- Térmicas: Alto calor específico, latente y alto punto de ebullición
- En estado sólida es menos denso que en líquido
- Disolventes
Monómero de los glúcidos
Monosacárido
Disacáridos
Maltosa: 2 alfa D glucosas. Función energética. Se encuentra en los cereales
Lactosa: Galactosa+Glucosa. Función energética. Se encuentra en la leche de los mamíferos.
Sacarosa: Glucosa+ Fructosa. Función energética. Se encuentra en la remolacha y en la caña de azúcar.
Celobiosa: 2 beta D glucosas. Función estructural. Se encuentra en la pared celular de vegetales.
Polisacáridos
Almidón: Amilosa y amilopectina. Función de reserva energética. Se encuentra en estructuras especializadas de plantas como bulbos, raquídeos, semillas…
Glucógeno: Maltosas. Función de reserva energética en animales. Se encuentra en estructuras que necesitan reserva a corto plazo como los músculos o el hígado.
Celulosa: Celobiosas. Función estructural. Se encuentra en la pared celular de vegetales.
Quitina: N-actil glucosaminas. Función estructural. Se encuentra en el exoesqueleto de artrópodos.
Isomería
Dos moléculas son isómeras entre sí si tienen los mismo átomos pero distribuidos de manera diferente
Enlace de los glúcidos
Enlace o-glicosídico
Diferencias entre amilosa y amilopectina
Amilosa 30% y tiene forma helicoidal
Amilopectina supone el 70% y aunque tienda a hacer hélices, es más ramificada
Monómero de los lípidos
Ácido graso
Ácidos grasos saturados
Todos sus enlaces son sencillos
Ácidos grasos insaturados
Presentan al menos un doble enlace
Esterificación
Reacción de grupo carboxilo con un alcohol
Saponificació
Proceso químico de la hidrólisis de un éster en un medio básico, por el cual un cuerpo graso, unido a una base y agua, da como resultado jabón y glicerina.
Propiedades de los lípidos
Almacenamiento energético Aislamiento térmico Flotabilidad Protección/ Amortiguamiento Hormonas (muchas de ellas son lípidos) Disolvente Función nerviosa Regulación en la membrana plasmática
Monómero de las proteínas
Aminoácidos
Partes de un aminoácido
Grupo amino
Carbono asimétrico
Radical
Carboxilo
Número de aminoácidos existentes
20
Propiedad anfótera de los aminoácidos
Tienen doble capacidad, pueden actuar como ácido y como base
Estructura de las proteínas
Primaria: Secuencia de aminoácidos
Secundaria: Pliegues que se repiten a lo largo de la cadena, formados por puentes de hidrógeno. Láminas beta o hélices alfa.
Terciaria: Plegamientos más grandes con interacciones débiles (puentes de disulfuro, hidrógeno, asociaciones polares)
Cuaternaria: La unión de 2 o más estructuras terciarias.
Desnaturalización
Cambio (normalmente irreversible) en la conformación de la proteína que resulta en la pérdida de propiedades. Se pasa de estructura 3ª o 4ª a 1ª.
Condiciones para la desnaturalización
- Altas Tªs: Contribuyen a romper los puentes de hidrógeno.
- Cambios en el Ph: Alteran la carga de la proteína y por lo tanto, su forma y solubilidad.
- Cambios fuertes en las concentraciones iónicas
Proteoma
Totalidad de proteínas expresadas en una célula, organismo o tejido en un periodo específico.
¿Por qué el proteoma suele ser más grande que el número de genes?
- Las secuencias de genes pueden empalmarse alternativamente después de la transcripción para generar múltiples variantes de proteínas a partir de un solo gen.
- Las proteínas se pueden modificar (por ejemplo, glicosiladas, fosforiladas, etc.) después de la traducción para promover variaciones adicionales.
Funciones de las proteínas
Structure Hormonas Inmunidad Transporte Sensación (Receptores de señales) Movimiento Enzimas SHITS ME
Proteínas globulares
Las proteínas globulares generalmente tienen una forma más compacta y redondeada y tienen roles funcionales (hacen algo).
- Solubles
- Secuencia irregular
Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas generalmente se componen de hebras largas y estrechas y tienen un papel estructural (son algo)
- Insolubles
- Secuencia repetitiva
Grasas insaturadas cis
Ácido graso insaturado que posee los grupos semejantes o idénticos (generalmente grupos –H) en el mismo lado de un doble enlace
Grasas insaturadas trans
Ácido graso insaturado que posee los grupos semejantes o idénticos se encuentran en el lado opuesto de un doble enlace
Enzima
Proteínas, generalmente globulares, que funciooan como catalizadoras, acelerando reacciones químicas
- Reducen la energía de activación de las reacciones.
- Específicas del sustrato
Sitio activo
Región en la superficie de la enzima a la que se une el sustrato. Hay una cierta tendencia a que el sustrato se una a la enzima, se ven atraídos por polaridad.
Modelos de especifidad de las enzimas
Llave: El sitio activo es específico para el sustrato
Guante: La enzima se modifica para poder interaccionar con el sustrato.
Factores que afectan a la actividad enzimática
Tª
Ph
Cantidad de sustrato
Tipos de enzimas en función de su reacción
Hidrolasas Isomerasas Oxidoreductasas Sintetasas Transferasas Liasas
Inhibidor competitivo
Se puede unir a una enzima y bloquear la unión con el sustrato.
Disminuye la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato pero si hay mucho ganará. La enzima puede alcanzar la velocidad máxima mientras haya suficiente sustrato.
Inhibidor no competitivo
No bloquea la unión con el sustrato sino que se adhiere a otra parte de la enzima y evita que la enzima haga su función.
La reacción catalizada no llegará a su velocidad máxima normal.
Regulación alostérica
Las enzimas alostéricas suelen tener varios sitios activos localizados en diferentes partes. Cuando un inhibidor alostérico se une a la enzima, cambian ligeramente todos los sitios activos, de manera que funcionan menos eficientemente.
