Proteini Flashcards
Peptidna vez
C-N vez je krajša
–značaj dvojne vezi
–resonančna struktura
–elektronski par si delita kisik karbonilne sk. in dušik–električni dipol
–-C=O in -N-H v trans položaju
–stranske skupine v trans položaju
(izjema Pro)
-rotacija okoli peptidne vezi ni mogoča
lastnosti α-vijačnice
- paličasta struktura
–stabilizacija z H-vezmi (1–>4)
–H-vezi so vzporedne z osjo vijačnice
–iz strukture štrlijo R
–med R ni H-vezi
–en obrat3,6 ak in 5,4 Å, 5 obratov18 ak in 27 Å
–desna vijačnica
α-keratin
veliko S-S povezav (trajna)
za stabilnost α-vijačnice predstavljajo omejitve:
- ak z velikimi R
–ak z nabitimi R
–Pro (ne sodeluje pri H-vezi)
–več Gly destabilizira vijačnico
lastnosti β- strukture
preferenca ak z majhnimi R (Ala, Gly)
*paralelne β-strukture
*antiparalelne β-strukture
primer je fibroin
β-zanka, β-zavoj, β-lasnica
–4 ak ostankov
–H-vez med prvo in četrto ak
–rigidna struktura
–Gly, Pro
Ω-zavoj
–večje zanke (6–11 ak ostankov)
–namenjene interakcijam in prepoznavanju
kolagen
trojna vijačnica
–značilnopo navljajoče zaporedje
*Pro-Gly-X
*Hyp-Gly-X
–iztegnjena vijačnica
*leva vijačnica (3ak/obrat)
*≠ α-heliks, ni H-vezi za stabilizacijo heliksa
–trojno-vijačni heliks stabiliziran s
*H-vezmi
*kovalentnovezjomed Lys in His
napake v strukturi kolagena
–imperfektna osteogeneza (Gly–>Cys, krhkost kosti)
–“gumijasti človek“
–skorbut (ni pretvorbe Pro v Hyp)
Kaj opiše terciarna struktura
opiše položaj vseh atomov v prostoru, elementi sekundarne strukture in predeli neurejene strukture se zložijo v kompaktne strukture (nativna konformacija)
nekovalentne interakcije (stabilizirajo)
–H-vezi
–ionske vezi
–van der Waalsove vezi
–hidrofobne vezi
hidrofobni efekt (težnja k zvijanju v vodi)
*število neugodnih interakcij med hidrofobnimi ak in vodo je minimalno *število stabilizirajočih interakcij med proteinom in vodo je maksimalno
terciarna struktura
večji proteini so organizirani v domene
moduli, kot samostojne globularne enote (običajno povezano s funkcijo)
S-S vezi se vzpostavijo na koncu
reducenti in denaturanti razvijejo terciarno strukturo
reducenti:
–β-merkaptoetanol, ditiotreitol, cistein denaturanti:
–organska topila (etanol, aceton)
–urea, gvanidinijev klorid
–detergenti
–kisline, baze
–T
podenote
–identične (homotipična struktura)
–različne(heterotipična struktura)
–vse imajo svojo primarno, sekundarno in terciarno strukturo
–svoj DNA zapis
rentgenska difrakcijska analiza
–potrebe:
*kristalproteina
*izvor rentg. žarkov(x-žarki)
*detektor
–difrakcijski vzorec po uklonu žarkov
–izračun mape elektronske gostote
–struktura v kristalu
NMR (jedrskamagnetnaresonanca)
–potrebe
*izotopsko označen protein v raztopini *NMR spektrometer
–struktura v raztopini
–dvo-ali večdimenzionalni spektri, ki predstavljajo kemijske premike posameznih atomov
Mioglobin in hemoglobin
–Hb, prenos kisika na daljše razdalje, eritrociti
–Mb, lokalna rezerva kisika, srce in skeletne mišice–imata različno afiniteto do O2
–Mb, vedno monomerni protein
–Hb prvi poznani oligomerni protein
Vezava kisika na Mb
–ena polipeptidna veriga
*hiperbolična odvisnost (veže samo 1 ligand) *hitrovežeO2
*pomaknjena v levo –>večja afiniteta do O2 *O2 se sprosti pri zelo nizkem parcialnem tlaku kisika
*namenjen je shranjevanju O2 v mišičnih celicah
Vezava kisika na Hb
*sigmoidna odvisnost (veže več ligandov) *deoksiHb ima majhno afiniteto do O2 *krivulja pomaknjena v desno, veže kisik z manjšo afiniteto
*po vezavi prve molekule –>konformacijske spremembe v ostalih podenotah (kooperativni efekt)
*sporočilo se prenese na druge podenote (alosterične interakcije) *tudi sproščanje vezanega kisika je kooperativno in primerno za prenašanje O2
