1.1-Macromolécules Flashcards
Que peuvent former les macromolécules ensemble? Nommez 2 exemples.
L’assemblage automatique de plusieurs macromolécules et d’autres molécules ensemble forme des édifices de grande taille qui sont à la base des structures biologiques internes et externes.
Ex) Plusieurs protéines peuvent s’assembler ensemble, ainsi que certains minéraux par exemple, pour former des fibres que l’on peut retrouver dans les muscles.
Les cellules épithéliales et la kératine (protéine composée de tubuline) forment ensemble le plus gros organe du corps humain, soit la peau.
Que permet aux protéines et aux ARN d’obtenir une conformation stable?
Le repliement des macromolécules via des liaisons non-covalentes (faibles) permet de donner une conformation stable à ces dernières, en plus de déterminer la fonction précise qu’elles auront dans l’organisme.
Que se passe-t-il si une protéine perd sa conformation?
Si les liaisons non-covalentes permettant le repliement et la stabilisation de la macromolécule sont brisées, la protéine devient une chaîne flexible et perd sa fonction biologique.
Quels facteurs peuvent rompre les liaisons faibles formant le repliement d’une protéine?
L’énergie thermique peut dégrader une protéine et une mutation peut rendre impossible le bon repliement de la protéine, ce qui la rend instable, ou ne permet pas son assemblage avec d’autres molécules pour former des molécules plus complexes.
Que peut-on faire en présence d’une mutation dans le repliement d’une protéine?
Il faut rompre les liaisons faibles de la conformation pour déplier la protéine. Ensuite, il y a deux options: soit on replie la protéine de la bonne manière, soit on dégrade la protéine en acides aminés qui peuvent être utilisés à nouveau pour former d’autres protéines.
Comment se forme un complexe macromoléculaire?
Des sous-unités monomères s’assemblent via des liaisons covalentes (fortes) pour former une macromolécule ayant une conformation unique et une fonction biologique spécifique. Ensuite, les macromolécules s’assemblent ensemble pour former une configuration spatiale spécifique, nommée complexe macromoléculaire, via des liaisons non-covalentes (faibles).
Décrivez un exemple de la formation d’un complexe macromoléculaire.
La formation d’un ribosome.
Des monomères d’acides aminés, de sucres et de nucléotides s’auto-assemblent via des liaisons covalentes peptidiques, glycosidiques et/ou phospodiesters pour former des macromolécules spécifiques: des protéines globulaires et des ARN. Ensuite, deux sous-untiés macromoléculaires, soient une protéine globulaire et un ARN, s’assemblent ensemble via une liaison non-covalente pour créer une configuration spatiale tridimensionnelle que l’on nomme le complexe moléculaire, soit le ribosome qui est capable de synthétiser des acides aminés, à l’aide d’un ARNm, pour éventuellement former des protéines biologiquement actives.
Qu’est-ce qui permet à deux macromolécules de s’assembler en un complexe moléculaire capable de résister à l’agitation thermique?
L’interface entre les deux macromolécules doit pouvoir facilement s’adapter à chacune de leur forme respective. Ceci permet de faire plusieurs liaisons non-covalentes entre les deux macromolécules pour les rapprocher l’une de l’autre. Le grand nombre de liaisons non-covalentes permet de stabiliser le complexe macromoléculaire formé, même si ces liaisons sont faibles. La stabilité permet de résister à l’agitation thermique et les liens ne sont pas rompus. Un petit nombre de liaisons faibles entre deux macromolécules ne permet pas de former un complexe macromoléculaire stable, car la distance entre les deux molécules est trop grande, et les liaisons sont facilement brisées par l’agitation thermique, ce qui sépare rapidement les macromolécules. Ceci se produit lorsque l’interface entre ces dernières ne peut pas s’adapter à leurs formes et les empêche donc de se rapprocher en ne formant que quelques rares liaisons faibles entre elles.
