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Bacteriologia > 10ª Aula > Flashcards

10ª Aula Flashcards

1
Q

que organelos vão ser essenciais na tradução?

A

ribossomas

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Q

qual o papel dos ribossomas?

A

vão traduzir o mRNA

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3
Q

como é que o ribossoma sabe onde inicia a tradução?

A

existe sequências de 3 nucleotidos que os ribossomas reconhecem, são chamados codão de iniciação e de terminação

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4
Q

quais são os codões de iniciação e terminação?

A

iniciação AUG

codão de stop pode ser UAA, UAG ou UGA

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5
Q

qual a molécula responsável por trazer aminoácidos para formar proteínas?

A

tRNA

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6
Q

como é que o tRNA traz os aminoácidos para formar a proteína?

A

o tRNA tem na sua extremidade um anticodão e na sua extremidade superior traz o aminoácido correspondente.

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7
Q

qual a morofologia do tRNA?

A

tem 4 extremidades. uma delas tem o anticodão, outra traz o aminoácido, outra liga-se ao ribossoma e outra a enzimas

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8
Q

para que serve a sequência de Shine-Dalgarno?

A

encontra-se antes do codão de iniciação e ajuda o ribossoma a ligar-se ao mRNA para a síntese de proteínas

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9
Q

quais as 3 fases da tradução?

A
  1. iniciação
  2. elongação
  3. terminação
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10
Q

nas bactérias o codão de iniciação codifica para?

A

metionina modificada: N- formilmetionina

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11
Q

como se dá a tradução?

A
  1. 30S liga-se ao mRNA
  2. tRNA liga-se ao mRNA
  3. 50S liga-se ao mRNA

ver vídeo a explicar!!!

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12
Q

como se dá a elongação?

A

ver

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13
Q

como se dá a terminação?

A

ver

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14
Q

existem antibióticos que vão interferir na tradução, sendo que alguns atuam na subunidade 30S e outros na 50S. Exemplos de antibióticos que atuem na subunidade 30S

A

tetraciclinas e aminoglicosidos

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15
Q

existem antibióticos que vão interferir na tradução, sendo que alguns atuam na subunidade 30S e outros na 50S. Exemplos de antibióticos que atuem na subunidade 30S

A

tetraciclinas (bacterioestatico) e aminoglicosidos (bactericida)

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16
Q

como é que as tetraciclinas impedem a síntese proteica?

A

ligam-se de forma reversível ao local A do ribossoma impedindo que o tRNA se ligue, não ocorrendo sintese proteica. têma tividade bacterioestática

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17
Q

como é que os aminoglicosidos impedem síntese proteica?

A

impedem a união das duas subunidades, são necessários em grandes concnetrações, levam à lise, logo são bactericidas.

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18
Q

existem antibióticos que vão interferir na tradução, sendo que alguns atuam na subunidade 30S e outros na 50S. Exemplos de antibióticos que atuem na subunidade 50S

A

macrolidos

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19
Q

como atuam os macrolidos?

A

bloqueiam a deslocação do tRNA e do ribossoma, impedindo a ligação dos aminoácidos (transpeptidação) e consequentemente a sintese proteica

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20
Q

diga exmeplos de macrolidos

A

eritomicina, azitromicina e claritromicina

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21
Q

diga exemplos de aminoglicosidos

A

estreptomicina, canamicina, gentamicina

22
Q

o que acontece após a síntese proteica?

A

as proteínas ficam livres no citoplasma mas não se encontram funcionais, é preciso ocorrer folding

23
Q

o que é preciso para tornar uma proteína funcional?

A
  1. adquirir conformação aka folding
  2. incorporação de cofatores ou coenzimas
  3. transporte para outros compartimentos celulares
24
Q

o que é um chaperone molecular?

A

proteína que possui a capacidade de alterar a conformação das proteínas, de modo a que as proteínas adquiram o formato folded e tenham a sua função

25
Q

quando é que as chaperones impedem que a proteína adquira a conformação final?

A

quando é preciso que a proteína se desloque para um determinado local

26
Q

quando é que as chaperones ajudam a manter o folding imediatamente?

A

quando é necessário a incorporação de um cofator para que estas fiquem ativas

27
Q

como é que as proteínas sabem que têm de ir para os seus destinos onde vão exercer as suas funções?

A

as sequências de sinal têm 15 a 20 aminoácidos e existem na região N-terminal (polar) e possuem uma região hidrofóbica (região H) que direcionam as proteínas para os seus destinos

28
Q

onde se localiza a informação que permite à bacteria saber qual o sistema que vai utilizar para as proteínas serem translocadas através da membrana citoplasmática?

A

as regiões N-terminal apresentam-se de forma diferente consoante o sistema que a bacteria vai usar para transportar a proteina

29
Q

o que é o sistema geral de secreção?

A

conjunto de proteinas existentes na membrana citoplasmática

30
Q

o sistema geral de secreção consome nergia?

A

sim, na sua mairoia ATP mas existem alguns que são através de força motriz protónica

31
Q

um dos sistemas envolve a proteína SecA e um chaperone SecB. Qual a função do chaperone SecB?

A

impede o folding da proteína, o que faz com que seja mais fácil esta passar a membrana do que se estivesse na sua conformação

32
Q

como é que a toxina colera passa do citoplasma para o periplasma?

A

SecA liga-se ao SecB que está ligado à proteína unfolded, que passa através do translocão que está na membrana permitindo que a proteina passe para o espaço periplasmático

33
Q

explique o sistema TAT

A

a proteina já no estado folded possui duas argininas na região N-terminal. a proteínas é reconhecida pela TatB e pela TatC (que estão na membrana) e desloca-se até ao espaço periplasmático

34
Q

exemplo de proteínas que use o sistema TAT?

A

citocromos e proteínas respiratórias

35
Q

explique o SRP

A

neste sistema a proteina fica ancorada na membrana. à medida que a proteina vai sendo sintetizada a SRP reconhece a sua região N-terminal e acompanha o ribossoma até ao translocão.

36
Q

quem faz o reconhecimento da SRP?

A

o reconheicmento da SRP é feito pela FtsY, e não pela SecA

37
Q

o sistema SRP utiliza a proteína no estado folded ou unfolded?

A

unfolded

38
Q

porque é que nas gram+ não precisamos de sistemas adicionais de transporte?

A

porque as gram+ não têm membrana externa logo apenas é necessário ultrapassar a membrana citoplasmática.

39
Q

como é feita a regulação da transcrição?

A

através de proteínas reguladoras de controlo negativo (repressoras) ou controlo positivo (ativadoras)

40
Q

como é feita a repressão da transcrição pelas proteínas repressoras?

A

o repressor liga-se ao operador impedindo a transcrição pela RNA polimerase

41
Q

como é feita a ativação da transcrição pelas proteínas ativadoras?

A

ativador liga-se ao sitio de ativação e ocorre tarnscrição. se esta não estiver ligada, não há transcrição

42
Q

como funciona o controlo negativo através da co-repressão e do operão triptofano?

A

se o meio não tiver triptofano, a célula vai querer sintetizá-lo e por isso vai sintetizar a triptofano sintetase.
quando ocorre uma adição de triptofano ao meio a taxa de sintese da sintetase vai diminuir uma vez que já existe triptofano suficiente. há repressão de um gene que normalmente está ativo. o próprio triptofano ativa o repressor.

43
Q

controlo positivo ativação?

A

maltose

44
Q

o que é a secreção do tipo III?

A

é um mecanismo usado pela salmonel em que tem várias “seringas” na sua membrana, injetando as suas proteinas diretamente nas células do hospedeiro

45
Q

quando há triptofano no meio há transcrição?

A

não. não é preciso transcrever triptofano sintetase uma vez que já há triptofano suficiente

46
Q

explique o controlo negativo através da indução e do operão lac?

A

para consumir lactose a bacteria tem de sintetizar a beta galactosidade, sendo que a sua sintese só se dá quando existe lactose no meio. caso não haja lactose, a enzima é desnecessária e a célula não a produz.

47
Q

qual o papel da beta gaalctosidade?

A

converte lactose em glucose e galactose

48
Q

o que está no operão lac?

A

promotor, operador, gene LacZ que codifica para a beta galactosidase e o gene da permease (LacY importante para a lactose entrar na célula). a montante do operão está o gene regulador que neste caso é um repressor

49
Q

qual o papel do repressor no operão Lac?

A

repressor liga-se ao operador, impedindo a RNA polimerase de deslizar e fazer a transcrição do gene e a proteina não é sinetizada

50
Q

quando não há maltose no meio

A

não há transcrição

51
Q

quando há maltose no meio

A

há transcrição

52
Q

a maltose é controlado

A

por controlo positivo: ativação

Bacteriologia (22 decks)

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