שלד התא- אקטין (מיקרופילמנטים)

Question 1

מה המבנה של סיב אקטין ?

Answer 1

המבנה של הסיב אקטין הוא הליקס ימני

Question 2

האם אקטין מסתדר כסיב כאשר הוא קושר

ATP or ADP

?

Answer 2

המונומרים עוברים הרכבה לסיב במצב שקושר

ATP

ולאחר מכן עוברים הידרוליזה

יש קצת ניסוחים מוזרים בקשר לזה כי מצד שני רשום שהמצב המונומרי הוא קושר

ATP

Question 3

מהי הנוקלאציה ?

Answer 3

נוקלאציה זה תהליך של יצירת מין בסיס שממנו יכול הסיב להתפלמר

אפשר להסתכל על הנוקלאציה כתהליך שחשוב בגלל חוסר יציבות תרמו-דינמית של סיב אקטין קצר - כל עוד הוא קטן, ואין בו הרבה מונומרים קשורים , הסיב לא יציב תרמודינמית- ולכן קשה לו ,להתפלמר

חלבוני הנוקלאציה נותנים את אותה יציבות תרמודינמית שצריך כדי להתפלמר

Question 4

מהו הריכוז הקריטי של אקטין?

מה ההבדל בין שני הקצוות של האקטין?

Answer 4

הריכוז הקריטי מתייחס למצב בו אין מספיק מונומרים כדי להצמיח את הסיב מצב אחד, ומצד שני , כמות המונומרים ש״יורדת״ מהסיב גם אינה מספיק גדולה , ואנחנו מקבלים מין שיווי משקל בו הסיב לא מתקצר ולא מתארך

כמובן - בקצה בפלוס הריכוז הקריטי הוא נמוך יותר, מכיוון שתרמודינמית ישנה העדפה לחיבור מונומרים לקצה הפלוס, ולכן הסיב יתארך בריכוז מונומרים קטן יותר, ואילו בצד המינוס המצב הפוך

Question 5

מהו

tread-mealing?

לאיזו פעולה תאית היא חשובה?

Answer 5

מצב בו ריכוז המונומרים הוא בין שני הריכוזים הקריטים - גבוה מהריכוז הקריטי של הקצה הפלוס , ונמוך מהריכוז הקריטי של הקצה המינוס - ולכן יש הוספת מונמרים בקצה הפלוס, והורדה של מונומרים מהקצה המינוס

הטרייד-מילינג חשוב לתזוזה תאית כמו פילופודיה

כאשר התא נע בכיוון מסוים - ודורש יצירה והתקצרות סיבי אקטין

Question 6

מהו קבוע הדיסוציאציה ?

Answer 6

הוא מסמל את היחס בין הוספת מנומרים וניתוק של מונומרים

Question 7

מה עושה לנטקולין ?

Answer 7

קשור לדה-פולמריזציה של סיבי אקטין על ידי קשירה של מונומרי אקטין

Question 8

מה עושה ציטוקלסין בי ?

Answer 8

גורם לדה-פולמריזציה של אקטין על ידי יצירת

קאפינג לצד הפלוס

Question 9

מה עושה

phalloidin ?

Answer 9

גורם ליצוב סיב האקטין !

הוא נקשר לסיב.. לא רשום בדיוק מה עושה

Question 10

למה גורם פרופילין ?

האם משתמש באיי-טי-פי ?

Answer 10

פרופילין גורם להתארכות ויצוב סיב האקטין

הוא תופס את המונומרים ומקדם את הכנסתם לקצה הפלוס

לא משתמש באנרגיה בעצמו

Question 11

למה גורם טימוזין ?

Answer 11

טימוזין האנטי-תזה לפרופילין

הוא תופס את המונומרים של אקטין ומונע מהם להתפלמר

Question 12

מה עושה

ARP2/3

?

מה הדימיון שלו לאקטין ?

Answer 12

חלבון חשוב לביצוע נוקלאציה - הוא נקשר לקצה המינוס ומקדם יצירת סיבי אקטין , וחיבור של שני סיבים בזווית של 70 מעלות

חשוב חשוב - הוא הומולוגי ב45 אחוז לאקטין עצמו

ולכן הוא מאפשר את הנוקלאציה - כי הדמיון ביניהם מאפשר לו להקשר למונומרים של האקטין

Question 14

איפה ניתן למצוא את הפעילות של

ARP2/3?

Answer 14

ניתן למצוא אותו באזור הקורטקס - שם צריך ליצור רשת של סיבי אקטין!

ולכן חשוב ליצור את הזוויות בין הסיבים

Question 15

מהו פורמין ?

Answer 15

פורמין בגדול מקדם פולימרזציה והתארכות של סיבי אקטין בצורה כיוונית

גם עליו ניתן להגיד שהוא עושה נוקלאציה

הוא בנוי בצורה דימרית , והוא מחבר סיבי אקטין לצרורות

הוא גם גורם לקשרי צילוב בין סיבי אקטין , ומאפשר התארכות בצורה כיוונית לצורך פילופודיה

פרט נבזי ומגעיל שרשום, ומסוג הדברים הקטנוניים שאפשר לשאול עליהם- הוא יכול לקשור בצורה לא ישירה את הממברנה הפלזמתית

Question 16

מי הם שני חלבוני הקאפינג ?

היכן הם נמצאים ?

Answer 16

יש חלבון קאפ לכל צד:

קאפ-זי עושה קאפינג לקצה הפלוס ומייצב את הסיב, ומאפשר לו להתארך רק בקצה המינוס

וטרופומודולין תופס את הסיב בקצה המינוס ומאפשר התארכות רק בקצה הפלוס

וכאשר שניהם תופסים את הסיב - הסיב לא מתקצר ולא מתארך

ולכן הם נמצאים בשריר ! שם אורך הסיב קבוע

Question 17

מה עושה קופילין

?

Answer 17

קופילין נקשר לאורכו של סיב האקטין למונומרים קושרי

ADP!

וגורם לחוסר יציבות של הסיב ולפירוקו

בנוסף - הופך את הסיב רגיש לטמפ׳

מנגנון הפעולה שלו הוא על ידי דחיסת הסיב - הוא מפעיל עליו לחץ ומפתל אותו , ולכן מערער את היציבות שלו

הוא בעיקר נטפל לסיבים הישנים בתא - כי הם אלו שעבור הידרוליזה ל

ATP

Question 18

מה עושה גלזולין ?

Answer 18

שובר סיבי אקטין ונקשר לקצה הפלוס שלהם

מופעל על ידי רמות גבוהות של יוני סידן

הוא נכנס למרווח בין המונומרים בסיב

ועל ידי כך מפריד ביניהם

ושובר את הסיב

אחרי הפירוק, הוא נשאר קשור לקצה הפלוס של הסיב אותו הוא פירק

Question 19

מהם 4 סוגי הסידור של אקטין בתא?

ולאיזו מטרה הם חשובים?

Answer 19

להסתכל על התמונה ולשנן

סיבי דחק - מסודרים בצורה אנטי פרללית

רשת ג׳ל - הסיבים בצורה של רשת, ללא כיווניות מסוימת מרכיבה את קורטקס התא

רשת דנדריטית - רשת של סיבים עם כיווניות מסוימת, חשובה ללמילופודיה, שזה כמו זחילה של התא

סידור מקביל וצפוף. -חשוב ללמילופודיה, כאשר התא שולח שלוחות לכיוון מסוים

Question 20

איך פימברין מסדר את סיבי האקטין ?

Answer 20

מסדר את סיבי האקטין בצורה צמודה, בצברים מקבילים

מונע ממיוזין להגיע ולהקשר אליהם ולכווץ אותם

Question 21

מה עושה

אלפא-אקטינין ?

Answer 21

אלפא אקטינין חשוב ליצירת צברי אקטין לא צפופים בצורה אנטי-פרללית

ומאפשר למיוזין-2 להקשר לסיבי האקטין

Question 22

מה עושה החלבון פילמין ?

מה המבנה שלו ?

ולמה הוא חשוב?

Answer 22

פילמין הוא חלבון דימרי , היוצר הסתעפויות בין סיבי אקטין שונים על מנת לייצר רשת במבנה של ג׳ל

הוא חשוב כדי שהתא יוכל לבצע

למליפודיה, ולנוע על משטחים

Question 23

למה חשוב החלבון ספקטרין ?

איפה הוא נמצא ?

Answer 23

חלבון הבנוי מ4 תת יחידות - 2 אלפא ו2 בטא

נמצא בתאים דם אדומים , ולוקח חלק ביצירת הקורטקס של התא, מכיוון שהוא יוצר מבנים חזקים של סיבים שיוצרים תמיכה מכנית

Question 24

מה עושה ליסטריה לתא ?

Answer 24

הליסטריה מרמה את התא , וגורמת לו לייצר בשבילה סיבי אקטין שעליהם היא נעה כדי להנץ החוצה מהתא

היא מגייסת את החלבונים

ARP2/3

בעזרת חלבון שנקרא

ACT-A

שהוא חלבון ששייך לחיידק !

בנוסף , היא מגייסת את החלבון קופילין, כדי לאפשר לסיבים להתקצר מהקצה המינוס !

וככה היא מבטיחה התארכות של סיבים בקצה הפלוס

Question 25

מה הצורה של מיוזין 2.?

Answer 25

הוא דימר בצורה של קוילד-קוילד של שני אלפא-הליקסים

כאשר הקצה האמיני שלו מכיל את הראשים של החלבון שיודעים לנוע על סיבי האקטין

יש לו שתי שרשראות - כבדה וקלה

Question 26

איך המיוזין עובד?

Answer 26

כל המיוזינים עובדים באותה צורה - בין אם זה מיוזין 1 או 2 ..

הם נקשרים לסיב האקטין כאשר הם קושרים

ADP

וכאשר הם קושרים

ATP

הם מתנתקים מהסיב

ואז הוא עובר הידרוליזה מה שגורם למיוזין לשינוי

,קונפורמציה שמתורגם לתנועה על סיב האקטין לעבר הקצה הפלוס

Question 27

בסרקומר - לעבור על החלבונים הנל ולראות שיודעים למקם אותם במיקום הנכון שלהם בסרקומר :

טרופומודולין

זי-דיסק

זי-קאפ

טיטין

סיבי אקטין

מיוזין 2

טרופומיוזין

נבולין

Answer 27

נתחיל מסיבי האקטין - כאשר הכיווניות שלהם היא שהקצה המינוס מופנה אל מרכז הסרקומר, והפלוס אל חוץ הסרקומר

הקצוות עוברים קאפינג עם הקאפ-זי בקצב הפלוס וטרופומודלין בקצה המינוס

הקאפ-זי יוצר מבנה הקרוי זי-דיסק

בנוסף - טרופומיוזין נקשר לסיב עצמו ומייצב אותו

מיוזין 2 מחבר בין שני סיבי אקטין

והחלבון טיטין מחבר את המיוזין למבנה הזי-דיסק

נבולין - חלבון שנמתח מהזי-דיסק עד הקצה מינוס ונצמד לסיב האקטין לכל אורכו

Question 28

מה חשוב לגבי טיטין ?

Answer 28

תמיד מודגש שהוא אחד החלבונים הכי גדולים בתא!

משמש כקפיץ

Question 29

מה קורה בגירוי שריר חלק ?

Answer 29

מתחילה קסקדה.

תחילת הקסקדה היא בשחרור סידן על ידי מבנה שנקרא

SR

הסידן פוגש את קלמודולין ונקשר אליו.

הקלמודולין פוגש עוד חלבון הנקרא

MLCK - myosin light chain kinase

שמזרחן את השרשרת הקלה במיוזין ומאקטב אותו

Question 30

מה הזרחון של השרשרת הקלה במיוזין גורם למיוזין - מבחינה מבנית ?

Answer 30

הוא גורם לפריסה של הזנב של מיוזין ולהרכבה של הסיבים שיוצרים את המיוזין-2 בצורת הקוילד-קויל שלו

בנוסף, הישנוי קונפורמציה מהזרחון חושף את הראש קושר האקטין של המיוזין

בקיצור - הזרחון גם גורם למיוזין-2 ליצור את המבנה הפולרי שלו וגם חושף את הראש קושר אקטין

Question 31

אילו מיוזנים עובדים כמונומרים ואילו כדימרים

דימר = שני ראשים קושרי אקטין

מונומר = ראש אחד קושר אקטין

Answer 31

למיוזין 1,3,14 - יש ראש אחד

למיוזין 2,5,6,7,11 הם דימרים עם שני ראשים

Question 32

איזה מיוזין נע לכיוון המינוס של סיב האקטין?

Answer 32

מיוזין 6!!

השאלה הכי מגעילה שיש !

Question 33

מה מיוחד במיוזין 5?

Answer 33

יכול להעביר מטען כמו ווזיקולות ומיטוכונדריה על סיבי האקטין

יש לו רגליים ארוכות לעומת שאר המיוזינים, ולכן הוא יכול לדחוף איתן יותר משקל - יש לו יותר מומנט

Question 34

כאשר מיטוזין קשור ל

ADP

ATP

ADP+PI

ADP עוזב

מה קורה בכל מצב

Answer 34

אם הוא קשור ל ATP- הוא מנותק מאקטין

אם הוא קשור לADP- הוא מחובר לאקטין

אם ADP is leaving- הוא מרים את הרגל בדיוק מאקטין, זה הפוואר סטרוק

אם הוא קשור ל PI+ADP- הוא עובר שינוי קונפורמציה כדי להרים רגל

אם הוא לא קושר כלום- הוא קשור לאקטין

Question 35

את מי מזרחן

CAM-K

ואיך קלמודולין קשור?

Answer 35

קלמודולין מפעיל את

CAM-K

שמזרחן את השרשרת הקלה של מיוזין

זה מאפשר התארגנות בצורה של סיב עבה בשריר חלק

Question 36

מי מחליף את טרופונין בשריר חלק?

מה עוד אין בשריר חלק שיש בריר משורטט?

Answer 36

בשריר חלק אין סרקומר- בגלל זה הוא חלק

בשריר חלק אין טרופונין

במקומו יש את

MYOSIN LIGHT CHAIN KINASE

הגורם לראש המיוזין לעבור פוספורילציה שמובילה לפוואר סטרוק