Степик Биохимия Белков

Question 1

Белки

Answer 1

– это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Название «протеины» (от греч. protos – первый, важнейший), по-видимому, более точно отражает первостепенное биологическое значение этого класса веществ.

Question 2

Особенности белков

Answer 2

Особенности белков, которые отличают их от других полимеров, что обусловлено наличием вариабельной части:

1. Высокая видовая специфичность.
2. Динамическая структура молекулы за счет внутримолекулярного взаимодействия.
3. Способность отвечать на внешнее воздействие изменением структуры (конформации) и возвращаться в исходное состояние после воздействия – процесс саморегуляции.
4. Наличие биокаталитических свойств.

Question 3

Элементный состав белков

Answer 3

Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество преимущественно представлен 5 главными элементами: С - 50-54 %, О - 21- 23 %, N - 15-17 %, Н - 6,5 - 7,3 %, S - 0,3-2,5 %. В составе некоторых белков могут присутствовать также другие элементы, такие как Р, Fe, Сu, I, Hg, Zn и др. В большинстве белков имеется постоянное содержание азота, равное 16 %.

Question 4

Функции белков

Answer 4

Каталитическая (ферментативная) функция

Гормональная функция

Транспортная функция

Защитная функция

Сократительная функция

Структурная функция

Питательная (резервная) функция

Энергетическая функция

Рецепторная функция

Question 5

Каталитическая (ферментативная) функция белков

Answer 5

Ферменты катализируют биохимические процессы в организме. Например, фермент пепсин ускоряет гидролиз белков в желудке; фермент α-амилаза участвует в гидролизе крахмала и гликогена.

Question 6

Гормональная функция белков

Answer 6

Ряд гормонов представлен белками или полипептидами. Например, гормоны поджелудочной железы инсулин и глюкагон регулируют уровень сахара в крови. Некоторые гормоны являются производными аминокислот (гормоны щитовидной железы тироксин, трийодтиронин).

Question 7

Транспортная функция белков

Answer 7

Растворимые белки образуют комплексы. Например, в транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови; в транспорте железа - белок трансферрин. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов.

Question 8

Защитная функция белков

Answer 8

Защитная функция белков проявляется в способности ряда белков плазмы крови, например фибриногена, к свертыванию.

Антитела (иммуноглобулины) вырабатываются в ответ на введение антигенов (иммунная защита).

Question 9

Сократительная функция белков

Answer 9

Белки мышечной ткани актин и миозин участвуют в акте мышечного сокращения.

Сократительная функция присуща также белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Question 10

Структурная функция белков

Answer 10

Структурную (строительную) функцию выполняют такие белки, как коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Белки способны образовывать комплексы с углеводами при формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (фосфолипидами) белки участвуют в образовании биологических мембран клеток.

Question 11

Питательная (резервная) функция белков

Answer 11

Питательную функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода. Например, к ним относятся белки яйца (овальбумины), белок молока казеин.

Question 12

Энергетическая функция

Answer 12

В критических ситуациях организм жертвует своими белками, которые окисляются и выделяется 17,6 кДж энергии.

Question 13

Рецепторная функция белков

Answer 13

Во внутренней среде организма служат для взаимодействия с молекулами-биорегуляторами (сигнальными молекулами). Локализуются в мембранных структурах клеток или могут быть в растворенном состоянии.

Например, белок родопсин в сетчатке глаза

Question 14

Общая характеристика аминокислот

Answer 14

Выделяют 20 протеиногенных аминокислот. Все 20 аминокислот, встречающихся в белках, характеризуются общей структурной особенностью – наличием карбоксильной группы и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода (α-углеродный атом). Различаются же аминокислоты только боковыми цепями (радикалами), которые у разных аминокислот неодинаковы по структуре, электрическому заряду и растворимости.

Question 15

Общая формула аминокислоты

Answer 15

NH2-CH-COOH (остов)
|
R (вариабельная часть)

Исключением является аминокислота пролин, радикал которой связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

Question 16

Оптическая активность

Answer 16

Особенностью аминокислот является то, что 19 из 20 аминокислот содержат в α-положении ассиметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные заместители, т.е. обладают оптической активностью. Исключение составляет глицин, который не имеет ассиметричного атома углерода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Question 17

Биологическое значение аминокислот

Answer 17

1. Входят в состав белков и пептидов организма человека.
2. Из аминокислот образованы многие биологически активные вещества (биогенные амины, ГАМК, гормоны)
3. Являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот и сложных липидов.
4. Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной системе (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин).

Question 18

Классификация аминокислот по полярности их радикалов

Answer 18

1. Аминокислоты с неполярным (гидрофобным) радикалом (например, аланин, валин, лейцин, пролин, фенилаланин)

Данные аминокислоты придают белкам:

· Нейтральный характер
· Нейтральный заряд
· Нерастворимость
· Статические свойства

2. Аминокислоты с незаряженным, но полярным радикалом (например, метионин, серин, тирозин, цистеин)

Данные аминокислоты придают белкам:

· Нейтральный характер
· Нейтральный заряд
· Большую растворимость
· Динамические свойства

3.Аминокислоты с отрицательно заряженным радикалом (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)

Данные аминокислоты придают белкам:

· Кислый характер
· Отрицательный заряд
· Хорошую растворимость
· Динамические функции

4.Аминокислоты с положительно заряженным радикалом (лизин, аргинин, гистидин)

Данные аминокислоты придают белкам:

· Основный характер
· Положительный заряд
· Растворимость
· Динамические свойства

Все аминокислоты принимают участие в стабилизации высших уровней организации белковой молекулы.

Question 19

Классификация аминокислот по химическому строению

Answer 19

1. Аминокислоты с алифатическим радикалом (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин)
2. Аминокислоты с алифатическим радикалом, содержащим дополнительную функциональную группу (серин, треонин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, лизин, аргинин, цистеин, метионин)
3. Аминокислоты с ароматическим радикалом (фенилаланин, тирозин)
4. Аминокислоты с гетероциклическим радикалом (триптофан, гистидин)
5. Иминокислота – пролин

Question 20

Классификация аминокислот по заменимости для организма

Answer 20

1. Заменимые аминокислоты - синтезируются организме.
2. Незаменимые аминокислоты - не синтезируются в организме или скорость их синтеза намного ниже скорости их распада (аргинин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин, лизин, метионин, гистидин). Причем аргинин и гистидин являются частично заменимыми аминокислотами.

Question 21

Кислотно-основные свойства аминокислот

Answer 21

Все аминокислоты в водных растворах существуют в виде биполярных ионов.

При растворении в воде аминокислоты способны функционировать либо как кислота,
либо как основание.

Кислотно-основный характер аминокислот передается белкам. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков.

Question 22

Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

Answer 22

Для аминокислот характерно изоэлектрическое состояние, так как они способны изменять заряд в зависимости от рН среды.

Изоэлектрическое состояние – это состояние молекул, когда суммарный заряд равен нулю.

Суммарный заряд зависит от рН среды. То значение рН, при котором молекулы переходят в изоэлектрическое состояние, называют изоэлектрической точкой.

Question 23

Образование пептидных связей

Answer 23

Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Question 24

Номенклатура белков

Answer 24

Наименование пептидов складывается из названия первой аминокислоты со свободной NH2-группой (с окончанием -ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями -ил) и полного названия аминокислоты со свободной СООН-группой.

Question 25

Качественная реакция на пептидную связь

Answer 25

Впервые А.Я. Данилевский (1888), изучая биуретовую реакцию, высказал предположение о существовании во всех белковых веществах одинаковых групп атомов и связей, аналогичных биурету NH2—СО—NH—СО—NH2. Биуретовая реакция является качественной реакцией на пептидную связь. Для проведения данной качественной реакции в пробирке к 1-2 мл раствора белка прибавляют 30% раствор гидроксида натрия. Хорошо перемешивают и добавляют 2-3 капли 1% раствора сульфата меди. Снова тщательно перемешивают. Развивается окрашивание от красно-фиолетового до сине-фиолетового. Далее (следующий шаг) представлен видео-опыт "Биуретовая реакция"

Question 26

Цветные реакции на аминокислоты

Answer 26

Реакция Миллона - Определяем Тирозин С реактивом HgNO в азотной кислоте в присутствии азотистой кислоты Окраска красная Ксантопротеиновая реакция - определение фенилаланина и тирозина С кипящей концентрированной азотной кислотой Желтая окраска Реакция Гопкинса-Коула - определение триптофана С глиоксиловой кислотой в концентрированной серной кислоте Сине-фиолетовая окраска Реакция Эрлиха - триптофан Реакция Сакагучи - Аргинин Нитропруссидная реакция - цистеин Реакция Салливена - цистеин Реакция Паули - гистидин, тирозин Реакция Фокина-Чокалтеу - тирозин С фосфомолибденово-вольфрамовой кислотой Синяя окраска

Question 27

Форма белковой молекулы

Answer 27

1. Глобулярные (шарообразные) белки – эллипсоидная форма, хорошо растворимы, легко перемещаются с током жидкости, выполняют динамическую функцию: ферментативную, гормональную, транспортную. Например, альбумины, глобулины, ферменты, гормоны, гемоглобин. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. 2. Фибриллярные (нитевидные) белки– нитевидной формы, очень плохо растворимы или нерастворимы, выполняют статическую функцию: опорную, механическую. Например, коллаген, эластин, кератин, фибрин. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10.

Question 28

Молекулярная масса белков

Answer 28

Молекулярная масса выражается в биохимии в Дальтонах. Дальтон точно определяется как 1/12 массы нейтрального атома чистого изотопа 126С6 1Да =1,66033*10-27 кг Например, Мr (пепсина) =35500Да, Мr (гемоглобин)=68000 Да, Мr (коллаген)=106Да

Question 29

Классификация белков по молекулярной массе

Answer 29

1. Пептиды (2-10 аминокислотных остатков) - глутатион 2 АМК, вазопрессин 9 АМК 2. Полипептиды (10-40 аминокислотных остатков) – глюкогон 29 АМК. 3. Собственно белки (>40 аминокислотных остатков) – соматотропный гормон >100 АМК.

Question 30

Растворимость белков

Answer 30

Растворимость белков зависит от: 1. формы белковой молекулы 2. аминокислотного остатка – чем больше полярных аминокислот, тем выше растворимость. Аминокислоты с гидрофобными радикалами уменьшают растворимость. 3. молекулярной массы – чем меньше молекулярная масса, тем выше растворимость. 4. заряда белковой молекулы – чем больше по абсолютному значению, тем выше растворимость.

Question 31

По растворимости белки делят:

Answer 31

1. растворимые (гемоглобин, пепсин, альбумин) 2. нерастворимые (кератин, эластин, коллаген)

Question 32

Свойства растворов белков

Answer 32

1. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и малую скорость диффузии. 2. Белки обладают способностью к набуханию в очень больших пределах. 3. Явление светорассеивания. 4. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые мембраны.

Question 33

Кислотно-основный характер белков

Answer 33

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных аминогрупп и карбоксильных групп. Данные функциональные группы способны к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы будет зависеть от соотношения этих ионизированных групп. При рН=7 все свободные аминогруппы и карбоксильные группы белка находятся в ионизированном состоянии. Изоэлектрическое состояние – это состояние молекулы белка, когда ее суммарный заряд равен нулю. Значение рН при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд называется изоэлектрической точкой (рI).В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектическую точку. Для большинства белков животных тканей она находится в пределах от 5,5 до 7,0.

Question 34

В зависимости от соотношения карбоксильных групп и аминогрупп белки делят:

Answer 34

1. Нейтральные (гемоглобин, миоглобин, α-амилаза, коллаген) – в состав входят одинаковое количество NH2- и СООН-групп. рI (гемоглобин)=7,07 рI (α-амилаза)=6,8-7,2 2. Анионные (кислые) – – количество СООН-групп больше количества NH2-групп (альбумины, глобулины, казеин молока, пепсин). рI(альбумин)=4,6-4,8 рI(казеин)=4,5 рI(пепсин)=1,0 рI(инсулин)=5,35 3. Катионные (основные) – - количество СООН-групп меньше количества NH2-групп (гистоны, протамины, лизоцим, трипсин). рI(гистон)=11 рI(лизоцим)=10,5-11,5 рI(трипсин)=8,5

Question 35

Реакции осаждения белков

Answer 35

1. Обратимое осаждение белков (высаливание) - это выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют насыщенные растворы нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют гидратную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд, что приводит к выпадению белка в осадок. 2. Необратимое осаждение (денатурация) связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит в потере им нативных свойств (растворимости, биологической активности и др.). Денатурирующие агенты: физические (УФ, рентгеновское излучение, повышение температуры, удар, резкое сжатие); химические (концентрированные кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, спирты, формальдегид, алкалоиды). Далее представлены видео-опыты осаждения белков.

Question 36

Реакции осаждения

Answer 36

С кислотами Минеральными Органическими Солями тяжелый металлов

Question 37

Первичная структура белковой молекулы

Answer 37

Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул аминокислот, соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза. Первичная структура белковой молекулы – это характерное и постоянное для каждого белка число и последовательность соединенных полипептидной связью аминокислотных остатков.

Question 38

Особенности строения полипептидной цепи

Answer 38

1. Расстояние между атомами С и N в пептидной связи составляет 0,132нм и является промежуточным между простой (ординарной) связью (связь –С-N-, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь —C=N—, равная 0,125 нм). Следовательно, связь в пептидной группировке полуторная. 2. Пептидная группировка может существовать в двух резонансных структурах (таутомерия). 3. В кетоформе каждая пептидная группировка стремится образовать две водородные связи. 4. Комплонарность пептидной группировки – все атомы пептидной группировки находится в одной плоскости и образует жесткие участки. 5. Радикалы занимают транс-положение по отношению к пептидной группировке. 6. В полипептидной цепи чередуются жесткие участки (пептидные группировки) с относительно подвижными участками групп CH-R, способных вращаться вокруг своей оси. 7. Пептидные связи прочные и вся первичная структура устойчива. 8. Остов формирует вторичную структуру. Вариабельная часть формирует высшие уровни организации, определяет функциональные особенности белка, заряд и характер белковой молекулы.

Question 39

Структура белка

Answer 39

Последовательность аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. В результате компактизации первичной структуры молекулы белка происходит формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой молекулы.

Question 40

Вторичная структура белковой молекулы

Answer 40

Вторичная структура белковой молекулы - способ укладки полипептидной цепи, находящейся в первичной организации в упорядоченную структуру α-спирали или β-складчатого слоя благодаря образованию водородных связей между пептидными группировками одной или нескольких смежных полипептидных цепей. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

Question 41

Особенность α-спирали

Answer 41

1. α-спираль формируется самопроизвольно и соответствует минимуму свободной энергии. 2. α-спираль является правовращающей, т.е. обладает винтовой симметрией. Закручивание происходит с N-края по часовой стрелке. 3. α-спираль удерживается водородными связями, которые располагаются параллельно оси симметрии. 4. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группировки за исключением тех, что образованы пролином и оксипролином. 5. Остовы аминокислот равноценны, они образуют α-спираль. Боковые радикалы не принимают в этом участие и направлены во внешнюю сторону. 6. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Высота одного аминокислотного остатка равна 0,15 нм. Следовательно, высота витка спирали (расстояние вдоль оси) равна 0,54 нм. α-спираль характеризуется периодом регулярности – это то расстояние, через которое полностью повторяется конформация спирали. Угол подъема спирали 26°, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости (регулярности) α-спиральной структуры составляет 2,7 нм. 7. Внутри спирали нет свободного места, что сообщает ей дополнительную устойчивость.

Question 42

Особенности β-складчатого слоя

Answer 42

1. В отличии от α-спирали в β-складчатом слое полипептидные цепи сильно вытянуты. 2. В формировании β-складчатого слоя принимают участие от 2 до 5 участков полипептидной цепи, либо несколько отдельных полипептидных цепей. 3. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя 4.Согласно расположению полипептидных цепей, выделяют параллельный и антипараллельный β-складчатый слой. 5. В β-складчатом слое количество водородных связей меньше, чем в α-спирали. 6. Выделяют разновидность β-складчатого слоя - кросс-форма.

Question 43

Третичная структура белковой молекулы

Answer 43

Третичная структура белковой молекулы - это пространственная ориентация полипептидной спирали Третичная структура белковой молекулы - это способ укладки α-спирали или β-складчатого слоя в определенном объеме.

Question 44

Силы, участвующие в стабилизации пространственной структуры белков

Answer 44

1. Сильные взаимодействия (ковалентные) · Псевдопептидные – возникают между радикалами аргинина и аспаргиновой кислоты, лизина и глутаминовой кислоты. · Дисульфидные мостики – между цистеином · Сложноэфирные связи – между радикалами аспаргиновой кислоты и серина. 2. Слабые взаимодействия (нековалентные) · Ионные (солевые мостики) - электростатические взаимодействия заряженных групп · Водородные связи · Межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы взаимодействие жирных гидрофобных радикалов · Взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот (гидрофобное взаимодействие)

Question 45

Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы

Answer 45

а - электростатическое взаимодействие; б - водородная связь; в -гидрофобное взаимодействие неполярных групп; г - диполь-дипольные взаимодействия; д - дисульфидная (ковалентная) связь.

Question 46

Четвертичная структура белковой молекулы

Answer 46

Четвертичная структура белковой молекулы - это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей с третичной структурой. Таким образом, каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций. Следовательно, выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем и соответственно сущности жизни.

Question 47

Особенности четвертичной структуры белковой молекулы

Answer 47

1. В четвертичной структуре находятся белки с высокой молекулярной массой >50000 Да. 2. Белок состоит из протомеров или субъединиц, чаще всего не обладающих биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). 3. В состав входит четное число протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8). Чаще встречаются тетрамеры. 4. Протомеры могут быть одинаковыми или разными. Например, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых α- и двух β-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. 5. Протомеры удерживаются за счет нековалентного взаимодействия, между «контактными площадками». Если связи нарушаются, то белок теряет нативные свойства. Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности – универсальному принципу, свойственному живой природе. 6. Аллостеризм белков – это способность изменять свою конформацию в широких пределах. Это позволяет тонко регулировать биологические функции (характерно для ферментов и процесса считывания информации)

Question 48

Факторы, определяющие состояние белкового обмена

Answer 48

1. Физиологическое состояние организма - интенсивно протекает обмен белков в детском возрасте, при физической нагрузке, беременности, лактации. 2. Качественный и количественный состав белковой пищи. При оценке продуктов питания учитывается не только количество белка, но и его качество - биологическая ценность, которая определяется аминокислотным составом и сте­пенью усвоения белков в желудочно-кишечном тракте человека. Для полного усвоения белков пищи содержание аминокислот должно быть сбалансированным. Белки высокой биологической ценности характеризуются сбалансированным содержанием аминокислот, хорошо перева­риваются и усваиваются организмом. К таким белкам относятся белки молочных продуктов, яиц, мяса, рыбы. Потребность в белке определяется, прежде всего, возрастом человека: у детей - 2,5-4 г/кг массы тела, у взрослых - 1-1,5 г/кг массы тела. При составлении су­точного рациона необходимо использовать белки животного происхождения до 55%. 3. Обеспеченность организма витаминами. 4. Обмен белков регулируется деятельностью желез внутренней секреции.

Question 49

Азотистый баланс

Answer 49

Азот поступает в организм преимущественно в виде аминокислот, а выделяется в виде мочевины и аммонийных солей. Состояние белкового обмена оценивают по азотистому балансу. Азотистый баланс - это разница между азотом, поступившим с пищей и выделенным в виде конечных продуктов (г/сут). В зависимости от разницы между азотом выделяют: Азотистое равновесие (нулевой азотистый баланс) – количество азота, выделяемого организмом, равно количеству азота, поступающего с пищей. Азотистый баланс равен нулю. Это характерно для здорового человека. Положительный азотистый баланс – количество азота, поступившего с пищей, больше количества выводимого из организма азота. Характерно для растущего организма и беременных женщин. Отрицательный азотистый баланс – количество выводимого азота превышает количество азота, поступившего в организм. Это состояние встречается при голодании, белковой недостаточности, при заболеваниях, связанных с интенсивным распадом белков, при старении.

Question 50

Переваривание белка

Answer 50

Переваривание протекает под действием предметов 3 класса Гидролазы Подкласс Пептидазы: 1. Эндопептидазы (эндопротеиназы) — протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза), катализируют расщепление внутренних пептидных связей в белках и пептидах. Экзопептидазы (экзопротеиназы) — ферменты, гидролизующие белки, отщепляя аминокислоты от конца пептида: карбоксипептидазы — от C-конца, аминопептидазы — от N-конца, дипептидазы расщепляют дипептиды. Трипептидазы

Question 51

Переваривание схема

Question 52

Переваривание белков в желудке

Answer 52

В желудке пища подвергается воздействию желудочным соком, содержащим ферменты и соляную кислоту. Одним из ферментов является пепсин, который вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме – в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в желудочном содержимом в результате частичного протеолиза пептидного фрагмента в 42 аминокислотных остатка. Пепсин гидролизует петидные связи, образованные аминогруппами ароматических и дикарбоновых кислот, а также связи между остатками аминокислот ала-ала, ала-сер, ала-лей. Роль соляной кислоты в переваривании белков: · переводит неактивный пепсиноген в активный пепсин, создает оптимальную среду для действия пепсина; · способствует набуханию белков, частичной денатурации, · гидролиз сложных белков, · ускоряет всасывание железа, · оказывает бактерицидное действие.

Question 53

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке

Answer 53

Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в 12-перстной кишке, где на белки действуют ферменты панкреатического сока: трипсин, химитрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза –карбоксипептидаза, которые синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, и их превращение в активные ферменты происходит в 12-перстной кишке в ходе аутокатализа, куда они поступают с панкреатическим соком. Так трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы (энтерокиназы), фермента, который секретируется клетками кишечного эпителия. Образующийся трипсин активирует другие ферменты панкреатического сока, переводя прокарбпептидазу А в карбоксипептидазу А, проэластазу в эластазу и химотрипсиноген в химотрипсин. Трипсин, как и пепсин, является эндопептидазой и гидролизует пептидные свя­зи белков, образованные карбоксильными группами диаминомонокарбоновых ки­слот (лизина и аргинина). Продуктом гидролитического действия трипсина на бел­ки в основном являются полипептиды с меньшей молекулярной массой (олигопептиды). Химотрипсин также относится к эндопептидазам. Он гидролизует в белках и олигопептидах преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков фенилаланина, тирозина и триптофана. Продуктом действия химотрипсина явля­ются низкомолекулярные пептиды и, частично, свободные аминокислоты. Карбоксипептидаза А поджелудочного сока. Фермент гидролизует С-концевую пептидную связь в поли­пептидах, т.е. относится к экзопептидазам. Особенно легко гидролизуются пепти­ды, в которых С-концевая аминокислота имеет ароматическую или большую алифатическую боковую цепь.

Question 54

Переваривание белков в тонкой кишке

Answer 54

В тонкой кишке под действием содержащихся в кишечном соке пептидаз (аминопептидаз, дипептидаз, трипептидаз) происходит дальнейшее гидролитическое рас­щепление полипептидов и низкомолекулярных пептидов до свободных аминокислот. В результате каталитического действия ряда протеолитических фер­ментов пищеварительных соков на белки, поступающие с пищей, последние гид­ролизуются до свободных аминокислот. Образующиеся в результате постепенного гидролиза пищевых белков ами­нокислоты транспортируются в энтероциты и, далее, поступают в капилляры вор­синок. Всасывание аминокислот обеспечивается целым рядом специфических переносчиков. Природные L-изомеры аминокислот активно переносятся от слизи­стой к серозной поверхности кишечной стенки.

Question 55

Гниение аминокислот в кишечнике

Answer 55

В толстом кишечнике часть аминокислот подвергается процессам гниения. При этом под действием бактериальных ферментов происходит декарбоксилирование, дезаминирование, деметидирование аминокислот с образованием токсичных аминов: кадаверина, тирамина, путресцина, а также индола, скатола, меркаптанов и сероводорода. В толстом кишечнике также в результате процесса дезаминирования аминокислот ферментами микроор­ганизмов образуется значительное количество аммиака.

Question 56

Детоксикация

Answer 56

Часть продуктов гниения удаляется с фекалиями, а часть их всасы­вается в систему портальной вены и обезвреживается в печени. Механизм детоксикации этих веществ связан с их конъюгацией с активными формами глюкуроновой и серной кислот (УДФ-глюкуроновая кислота, ФАФС - фосфоаденозилфосфосульфат) под действием ферментов УДФ-глюкуронилтрансферазы, арилсульфотрансферазы.

Question 57

Катаболизм аминокислот

Answer 57

Превращение по остову: 1. Дезаминирование аминокислот - процесс отщепления аминогруппы в виде аммиака 2. Трансаминирование (переаминирование) - это реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. 3. Декарбоксилирование аминокислот - это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 Превращение по радикалу:

Question 58

Дезаминирование аминокислот

Answer 58

Дезаминирование аминокислот - процесс отщепления аминогруппы в виде аммиака 1. Восстановительное 2. Гидролитическое 3. Внутримолекулярное 4. Окислительное

Question 59

Трансаминирование

Answer 59

2. Трансаминирование (переаминирование) - это реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Реакция протекает под действием фермента глутаматпируватаминотрансферазы

Question 60

. Декарбоксилирование аминокислот

Answer 60

3. Декарбоксилирование аминокислот - это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 В результате реакции образуются биогенные амины, которые оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных. Декарбоксилирование гистидина происходит под действием специфической декарбоксилазы

Question 61

Превращение по радикалу:

Answer 61

Превращение по радикалу: Реакцию превращения фенилалинина в тирозин катализирует фермент фенилаланин-4-монооксигеназа

Question 62

Источники аммиака

Answer 62

Основным источником аммиака является катаболизм аминокислот, также он может образовываться при распаде других азотсодержащих соединений в тканях. Часть аммиака образуется в кишечнике под действием ферментативных систем микроорганизмов кишечника и всасывается в кровь воротной вены. аммиак является токсичным веществом и быстро обезвреживается в клетках.

Question 63

Обезвреживание аммиака в организме

Answer 63

Аммиак может обезвреживаться несколькими способами: 1. Биосинтез амидов глутаминовой и аспарагиновой кислот, протекающий в мозге, сетчатке, почках, печени, мышцах 2. Орнитиновый цикл мочевинообразования (Г. Кребс и К. Гензеляйт в 1932 г.) - циклический ферментативный процесс последовательных превращений аминокислоты орнитина, приводящий к синтезу мочевины. Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является биосинтез мочевины. Местом синтеза мочевины является печень. Орнитиновый цикл мочевинообразования выполняет в организме две функции: превращение азота аминокислот в мочевину, которая выделяется и предотвращает накопление токсичных продуктов; синтез аргинина и пополнение его фонда в организме.