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Биохимия > week 4 > Flashcards

week 4 Flashcards

1
Q

Structure primaire des protéines:

A

suite d’acides aminés

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Q

Structures secondaires des protéines:

A

réarrangement spatial conditionné par la

séquence des acides aminés exemples: hélice α et feuillet plissé β

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3
Q

Structure tertiaire des protéines:

A

conformation tridimensionnelle globale

fonctionnalité de la protéine

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4
Q

Structure quaternaire des protéines:

A

union de deux protomères ou plus

fonctionnalité de la protéine

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5
Q

quel est le rôle de myoglobine?

A

Protéine fixatrice d’O2 du muscle

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6
Q

quelle est la composition de la Mb?

A
  • 153 acides aminés (MM = 17 000)
  • 8 hélices α reliées par des boucles
  • groupe prosthétique (hème) (teinte rouge de la Mb et de l’Hb)
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7
Q

donner la définition de la groupe prosthétique

A

groupe prosthétique = élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

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8
Q

de quoi est composé le Hème?

A

Protoporphyrine IX + atome de Fer
Le protoporphyrine est formé de:
- 2 groupements vinyles (hydrophobe) tournés vers l’intérieur de la molécule
- 2 groupements propionates (ionique et polaire) tournés vers le milieu aqueux

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9
Q

sous quelle forme de valence présente l’atome de fer dans Hème, et qui le tient?

A

L’atome de fer est sous forme ferreux (Fe++) est tenu en place par 5 axes de coordination:
- 4 avec le N de la protoporphyrine
- 1 avec le noyau imidazole de l’histidine-93
Un 6ième axe sert à la liaison avec l’oxygène:
- avec O2 : oxymyoglobine
- sans O2 : désoxymyoglobine

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10
Q

quand le fer ferreux passe à l’état de fer ferrique?

A

Fe++ (ferreux) lie l’oxygène —–>(oxydation)

Fe+++ (ferrique) ne lie pas l’oxygène

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11
Q

est-ce que le Mb est oxydé ou oxygéné?

A

la myoglobine n’est pas oxydée mais bien oxygénée

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12
Q

est-ce que le Mb et Hmb peut fixer le CO?

A

La myoglobine (même pour l’hémoglobine) peut fixer le CO

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13
Q

en solution, à qui le Hème a plus d’affinité: O2 ou CO?

A

En solution, l’affinité du hème (Fe+++) pour le CO est 25 000 fois celle pour le O2

Dans la myoglobine (Fe++) l’affinité du hème pour le CO est 250 fois celle pour le O2

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14
Q

combien % des sites sur Hb son occupés par le CO?

A

Normalement, 1% des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme.

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15
Q

donner la définition d’affinité

A

Tendance des corps à se combiner.

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16
Q

décrire Hb

A

Hémoglobine c’est une protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes. Chez un adulte: 2,5 x 1013 érythrocytes
3 x 108 molécules d’Hb / érythrocyte

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17
Q

décrire la composition de Hb

A
  • 4 protomères (MM 64 000) : 2 α et 2 β (α2 β2)
    α : 141 acides aminés
    β : 146 acides aminés (une boucle de plus) - 1 hème / protomère
  • Hb = 4% hème + 96% globine
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18
Q

quels 4 forme de Hb existent?

A

HbA
HbA2
HbF
HbE

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19
Q

quand et comment les different Hb se remplacent?

A

HbE apparaît dans la première semaine de vie et persiste jusqu’à 3 mois, et est remplacé par HbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal. HbA/A2 apparaît dès la naissance et remplace graduellement HbF.

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20
Q

quel Hb a plus grande affinité pour O2 et pour quel raison?

A

Leur affinité pour O2 change graduellement de haute à faible, permettant in utero une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon / fétus.

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21
Q

donner la définition et exemple de ligand

A

Petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes. Exemple: O2 sur Mb et Hb

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22
Q

La pression partielle de l’oxygène pO2 est direct. proportionnelle à _____

A

à la [O2]

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23
Q

La SATURATION (Y) de la Mb est _______

A

la fraction oxygénée de la Mb totale

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24
Q

la courbe de saturation de Mb est une _____

A

hyperbole

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25
Q

à quelle valeur de Y la saturation est maximale?

A

à Y=1 toute la Mb est oxygénée = la saturation est maximale

à Y = 0,5, la Mb est à moitié saturée

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26
Q

la courbe de saturation de Hb est une _____

A

sigmoide

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27
Q

pourquoi la courbe d’oxygénation de Hb diffère de cette de théorie?

A

Elle diffère de la théorie parce qu’il existe une

coopération de fixation de O2

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28
Q

qui entre ces deux: Mb et Hb, demande une pression partielle de O2 plus petite pour être capable d’atteindre une saturation maximale? et pourquoi?

A

Mb

C’est un système efficace pour transporter O2 des poumons aux tissus

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29
Q

donner la définition de l’effet allostérique

A 
quand une petite molécule spécifique se lie à une protéine et module son activité
(type rhéostat).
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30
Q

comment s’appelle

  • une molécule qui a un effet allostérique
  • une protéine qui a cette molécule
A

Cette molécule = effecteur allostérique Cette protéine = protéine allostérique

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31
Q

exemple de protéines allostériques

A

Hb = protéine allostérique

O2 et 2,3-BPG = effecteurs allostériques

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32
Q

décrire l’effet allostérique (coopération positive) de O2

A

Lorsque O2 se fixe à un protomère, celui-ci passe d’une conformation T (tendue) à R (relâche).
Conformation T a une affinité pour O2 plus basse que la conformation R. Donc, un O2 se fixe à un protomère, un autre protomère passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, le protomère suivant passe de T à R etc

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33
Q

quelle est la grande importance de la cooperation positive?

A

Coopérativité positive favorise l’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus

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34
Q

quel est le but d’effecteur allostérique 2,3-BPG?

A

2,3-BPG (bisphosphoglycérate) abaisse l’affinité de Hb pour O2.
Sur la chaîne β, autour de la cavité : Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge positive.
Le 2,3-PBG est complémentaire à cet espace.
En stabilisant la conformation désoxyhémoglobine, le 2,3-BPG diminue l’affinité de l’Hb pour O2.
Si pO2 augmente, le 2,3-BPG est déplacé et l’affinité augmente (O2 et 2,3-BPG s’excluent mutuellement).

35
Q

comment fait le transfert de l’oxygène de la mère à un enfant?

A

HbF (α2γ2) n’a pas de chaîne β. La cavité centrale est beaucoup moins chargée + et lie moins le 2,3-BPG
Ainsi, l’HbF a une affinité pour O2 plus grande que HbA de la mère, garantissant le transfert de l’O2 de la mère (HbA) à l’enfant (HbF) au niveau du placenta.

36
Q

qui a plus d’affinité à O2: HbF ou HbA?

A

HbF

37
Q

définir un effecteur non allostérique et donner un exemple

A

Effet non allostérique car il n’agit pas en un endroit spécifique.
pH = effecteur non allostérique
Ce H+ se lie à différentes chaînes latérales des acides aminés qui interviennent dans les liaisons ioniques entre chaîne.

38
Q

définir l’l’effet Bohr

A

À cause du pKa de l’ion imidazolium, un pH plus bas favorise la forme désoxyhémoglobine.
Ainsi, ce n’est pas le CO2 qui abaisse l’affinité de Hb pour l’O2, mais bien le pH
Cet effet du pH est appelé l’effet Bohr

39
Q

comment le CO2 est transporté dans le sang?

A

Le CO2 est transporté sous sa forme HCO3- par le sang jusqu’au poumon où il sera reconverti en CO2 et dégagé par diffusion.
Le CO2 se lie aussi de façon réversible aux protéines telles que Hb et les protéine du sang et sera éliminé au poumon.

40
Q

Anémie falciforme

A

C’est un exemple d’Hb pathologique
L’anémie à hématies falciformes est causée par la substitution d’un seul acide aminé dans l’hémoglobine. L’acide glutamique en position 6 (sur 146) de la chaîne beta de l’hémoglobine est remplacé par la valine.
L’Hb anormale polymérise dans le globule rouge et le déforme. Les globules rouges en faucille passent difficilement à travers les plus petits vaisseaux sanguins et sont éliminés plus facilement par la rate, ce qui entraîne l’anémie.
Populations à risque:
Toutes celles dont l’origine sont les pays où la malaria est (a été) endémique.
Le gène confère une résistance à la malaria (le parasite croît dans les G.R.) procurant un avantage de survie (et de reproduction) aux individus porteurs de la mutation (récessive).

41
Q

quelle est la complication du diabète

A

Hb glycosylée !
Le glucose réagit avec l’extrémité NH2 de la chaine β pour former une Hb glycosylé ou glyquée ou HbA1c
- HbA1c reflète ce qui s’est passé dans les 2 derniers mois (demi-vie de l’érythrocyte = 60 jours)
- corrélation entre les glycémies moyennes et la valeur de HbA1c - normal = 4 à 6% de Hb est HbA1c
- toute variation de 1 % de l’HbA1c correspond à une variation de
2 mM de la glycémie moyenne
- ainsi, HbA1c est un marqueur de diabète
Conséquence:
En se fixant sur les extrémités NH2 de la chaine β, il interfère avec le 2,3-BPG, augmentant l’affinité de Hb pour l’oxygène, hypo oxygénation des tissus.

42
Q

Oxygène et mitochondrie

A

Oxygène et mitochondrie = ATP
La formation d’ATP par la mitochondrie est conditionnelle au transport d’électrons lors de la réduction de l’O2 en H2O (chaîne respiratoire).
Une hypoxie réduira donc la formation d’ATP par la mitochondrie.

43
Q

comment les radicaux libres sont formés dans la chaîne respiratoire?

A

97% de O2 entrant dans la chaîne respiratoire sera transformé en H2O 1 à 3 % du produit final de la chaîne respiratoire sera le O2●- L’hyperoxie augmentera la concentration intra-mitochondriale de O2●- Ce O2-● sera transformé en H2O2.

44
Q

définition de un stress oxydant

A

bris de l’homéostasie entre [oxydants] et [antioxydants] en faveur des oxydants.

45
Q

définition d’oxydant

A

l’oxydant est l’atome ou le groupe d’atomes qui

accepte l’électron

46
Q

définition d’antioxydant

A

l’antioxydant (ou réducteur) est l’atome ou le groupe d’atomes qui donne l’électron …
… à l’oxydant pour le réduire

47
Q

nommer trois ERO (espèces réactives de l’oxygène)

A
  • les radicaux libres
  • les peroxydes
  • les aldéhydes
    Les caractéristiques:
  • ont des réactivités différentes
  • selon leur concentrations, ils auront un rôle bénéfique ou … … toxique
  • leur concentrations est contrôlée par différents systèmes antioxydants.
48
Q

la concentration des antioxydants est sous contrôle de qui?

A

leur concentrations est sous le contrôlé du métabolisme endogène et exogène ( ex.: la nutrition)

49
Q

Qu’est un radical libre ?

A

Un radical libre est un atome ou une molécule ayant un ou plusieurs électrons non pairés.

50
Q

Toute la réactivité du radical réside dans son action à doubler son ou ses électrons libres soit

A
  • en arrachant un électron d’une autre molécule/atome

- en s’additionnant à une molécule existante

51
Q

Réactivité des radicaux libres

A

Leur réactivité est très grande, de l’ordre du nano seconde pour certains … … par conséquent, ils réagissent habituellement au site de leur
production.

52
Q

exemples des changements qui peuvent être provoqué par des radicaux libres

A

avec l’ADN
- provoquant des mutations (pouvant induire le cancer, …) - des bris (pouvant induire la mort cellulaire, …)
avec des protéines
- pouvant induire des changements de conformation
(modifiant leur activité)
avec des lipides insaturés
- induisant une perturbation des membranes cellulaires …
- induisant des maladies cardiovasculaires, l’athérosclérose

53
Q

Réactivité des peroxydes

A

Leur réactivité est relativement faible, ce qui leur permet d’avoir une action plus loin que leur site de production.

54
Q

donner les exemples des peroxydes

A

H2O2 et autres peroxydes organiques (ROOH)

55
Q

comment et avec qui agissent les peroxydes, et qui les neutralisent?

A
  • Leurs effets sont beaucoup reliés à leur détoxification
    par le glutathion (voir plus loin)
  • H2O2 réagit avec les groupements thiols (-SH) des phosphatases
  • H2O2 un médiateur important, exemples :
    1) permet l’action de l’insuline en inhibant une phosphatase
    2) induit la transcription de plusieurs gènes, exemples:
    **ceux régissant le niveau de glutathion intracellulaire - **ceux régissant l’inflammation
56
Q

Réactivité des aldéhydes

A

Aldéhydes: exemple: le 4-hydroxynonenal (HNE) en provenance de la peroxydation des acides gras oméga-6

  • Leurs effets sont beaucoup reliés à leur réactivité avec des acides aminés (Lys, Cys, etc) des protéines, modifiant leur propriétés biologiques.
  • favorisent l’induction de l’inflammation et de fibrose.
57
Q

Exemples de provenance des ERO:

A

Métabolisme normal, ex.:
- l’action des cytochromes NADPH oxydase (suite à l’action de l’angiotensine II) O2*
O2•- + NO• ONOO-
- Mitochondrie laisse échappé des électrons O2•-

58
Q

quel est le problème avec le mitochondrie et l’oxygène?

A
  • 97% de O2 entrant dans la chaîne respiratoire sera transformé en H2O
  • 1 à 3 % du produit final de la chaîne respiratoire sera le O2-●
  • L’hyperoxie augmentera la concentration intra-mitochondriale de O2-●. Ce O2-● sera transformé en H2O2.
59
Q

quelle est la toxicité possibles des ERO?

A

Réaction avec d’autres molécules
oxydation d’acides aminés, de vitamines, etc.
Réaction avec des macromolécules
ADN:
protéines: lipides:
modification du code génétique altération du message
modification des facteurs de transcription
modificationdelafonction agrégation de protéines oxydées
peroxydation
génération de molécules biologiquement actives

60
Q

quand apparait la toxicité?

A

Il y a toxicité lorsque l’injure est > la capacité de réparation.

61
Q

nommer les radicaux libres

A

O2* HO*

62
Q

nommer les trois anti-radicalaires

A

Superoxyde dismutase (SOD)
Vitamines C et E
Glutathion (GSH)

63
Q

donner l’exemple des peroxydes

A

H2O2

ROOH

64
Q

nommer les deux anti-peroxydes

A

Catalase

Glutathion peroxydase

65
Q

donner l’exemple des aldéhydes

A

MDA

HNE

66
Q

nommer l’anti-aldéhyde

A

Glutathion S-transférases

67
Q

quels deux types des anti-oxydants existent?

A

Enzymatiques et NON enzymatiques

68
Q

quels sont les trois anti-oxydants enzymatiques?

A

Superoxyde dismutase (Zn, Cu, Mg)
Catalase (Fe)
Peroxydase (Se)

69
Q

quels sont les anti-oxydants non enzymatiques?

A

Chélateur de métaux (lactoferrine, transferrine, céruloplasmine)
Vitamines (acide ascorbique tocophérol α, γ, δ)
Autres (glutathion, flavonoïdes)

70
Q

comment le DHA entre dans la cellule? et qu’est ce qui se passe après?

A

Diffusion du DHA dans la cellule facilitée par les GLUT.

Dans la cellule, le DHA est réduite en sa forme active: ascorbate.

71
Q

le vitamine C peut être:

A

anti-oxydant

pro-oxydant

72
Q

comment le vitamine E arrivent aux tissus?

A

vitamine E - intestin - CM - foie - VLDL - tissus

73
Q

sous quelle forme la vitamine E est vendu en pharmacie?

A

La vitamine E vendue en pharmacie est sous forme acétate.
Chez l’humain, l’action biologique de la vitamine E-acétate est identique
à la vitamine E libre car l’acétate est rapidement hydrolysée dans l’intestin

74
Q

quels éléments participent dans la synergie entre la vitamines E et C?

A 
vitamines C et E
NADPH
GSSG
GSH
Vitamine C + vitamine E + GSH = synergie d’action
75
Q

composition de gluthation

A

glutamate
cysteine
glycine

76
Q

Rôles du glutathion

A

1) Cofacteur pour
- PGE2 isomerase
- PGF2α reductase
- Glutathion peroxydase
- Glutathion réductase (forme oxydée) γ— - Glutamyltranspeptidase Glutathion-S-transférase
- MRP
- Vitamine C réductase Etc.
2) Pouvoir redox cellulaire
3) Réservoir de cystéine

77
Q

qu’est ce que déterminé le potentiel redox de gluthatione ?

A

Le ratio GSH / GSSG détermine le potentiel redox Le potentiel redox conditionne plusieurs réactions

78
Q

quel est l’exemple de interrelation entre H2O2, GSH et potentiel redox?

A

signalisation de l’insuline

79
Q

par quel élément la synthèse de gluthatione est limitée?

A

La synthèse du glutathion est limitée par la disponibilité en cystéine

80
Q

sous quelle forme on utilise la vitamine E chez l’homme?

A

La vitamine E utilisable chez l’humain: α-tocopherol

81
Q

Exemples de flavonoïdes

A

Catechin’s
Theaflavine
Proanthocyanidine

82
Q

selon la recherche, quel pouvoir ont les flavonoides?

A

il n’y a pas d’évidence scientifique démontrant que les flavonoïdes ont un pouvoir antioxydant physiologiquement pertinent chez l’humain.
Mais il y a de très bonnes évidences scientifiques que les flavonoïdes ont des effets physiologiques (non antioxydants) qui peuvent être potentiellement bénéfiques pour la santé humaine.

83
Q

quels sont les systèmes qui sont sensibles au stress oxydant?

A 
1- Systèmes 
              Bronzage
              Cyclooxygénase (COX) 
              Récepteur à insuline
2- facteurs de transcription 
              HIF-1
              NF-κB 
              AP-1
              Nrf2
84
Q

L’exercice et les anti-oxydants

A

Mechanism by which ROS activate the expression and activity of antioxidant enzymes.
Exercise is an antioxidant.

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