Vežbe - teorija Flashcards
1
Q
Šta su ugljeni hidrati?
A
polihidroksilni aldehidi/ketoni
2
Q
Empirijska formula ugljenih hidrata?
A
(CH2O)n
3
Q
Koliko iznosi n kod ugljenih hidrata?
A
3 ili više
4
Q
Prema empirijskoj fomuli, kako se definišu ugljeni hidrati?
A
hidrati ugljenika
5
Q
Kako se dele ugljeni hidrati?
A
Monosaharidi, disaharidi, polisaharidi
6
Q
Kakvi šećeri su monosaharidi?
A
prosti
7
Q
Kako se monosaharidi ponašaju u umerenim uslovima sredine i koji su to uslovi?
A
ne mogu biti hidrolizovani na manje subjedinice/ slabe kiseline i baze
8
Q
Kako su povezani C atomi kod monosaharida
A
Povezani su u lanac koji se ne grana
9
Q
S čim su povezani C atomi u monosaharidima?
A
Svi C atomi imaju za sebe vezanu hidroksilnu grupu, osim jednog za koji je vezankarbonilni kiseonik, što predstavlja karbonilnu grupu
10
Q
Šta predstavlja i kakav je kiseonik na C atomu kod monosaharida? Napiši formulu.
A
Kiseonik je karbonilni i predstavlja karbonilnu grupu
-C=O
11
Q
Šta su aldoze?
A
Monosaharid kod koga je karbonilna grupa na kraju lanca i predstavlja derivat aldehida
12
Q
Kako se naziva monosaharid koji je derivat aldehida i kako on izgleda?
A
Naziva se aldoza i sadrži karbonilnu grupu na kraju lanca
13
Q
Šta su ketoze?
A
Monosaharid kod koga je karbonilna grupa na drugom C atomu i predstavlja derivat ketona
14
Q
KAko se naziva monosaharid koji je derivat ketona i kako on izgleda?
A
Nazova se ketoza i sadrži karbonilnu grupu na drugom C atomu.
15
Q
Koji monosaharidi su najprostiji i u koju grupu spadaju?
A
Trioze
Gliceraldehid - aldotrioza
Dihidroksiaceton - ketotrioza
16
Q
Kako se dele monosaharidi prema broju C atoma?
A
Trioze, tetroze, pentoze, heksoze…
17
Q
U kojim formama mogu postojati monosaharidi?
A
Aldoze i ketoze
18
Q
Koji monosaharidi su najrasprostranjeniji u živom svetu , koji su to i u kojoj su formi?
A
Heksoze
glukoza - aldoza
galaktoza - aldoza
fruktoza - ketoza
19
Q
Kom tipu monosaharida pripadaju riboza i dezoksiriboza?
A
aldopentoze
20
Q
Koje su najznačajnije aldopentoze?
A
riboza i dezoksiriboza
21
Q
Koji je biološki značaj dezoksiriboze i riboze?
A
Grade nukleinske kiseline i različite polisaharide
22
Q
Koji ugljeni hidrati grade nukleinske kiseline i kog su tipa?
A
RIboza i dezoksiriboza
Monosaharidi
Aldopentoze
23
Q
Biološki značaj derivata trioza i heptoza?
A
Intermedijeri u metabolizmu ugljenih hidrata
24
Q
Koji mohosaharidi predtavljaju intermedijere u metabolizmu ugljenih hidrata?
A
Derivati trioza i heptoza
25
Koja karakteristika čini monosaharide optički aktivnim supstancama? Koji monosaharid odstupa od toga?
Prisustvo jednog ili više asimetričnih/hiralnih C atoma
| Dihidroksiaceton
26
Šta radi optički aktivna supstanca?
Skreće ravan polarizovane svetlosti na levu ili desnu stranu
27
Kako se drugačije naziva hiralan C atom?
Asimetričan
28
Koji monosahardi nije optički aktivan?
Dihidroksiaceton
29
Kakva je glukoza kao optički aktivna supstanca i kako skreće ravan polarizovane svetlosti?
Napiši oznaku.
Glukoza je desnorotatorna
| 〖/α/〗^(20°C) =+52,7°
30
Kakva je fruktoza kao optički aktivna supstanca i kako skreće ravan polarizovane svetlosti?
Napiši oznaku.
〖/α/〗^(20°C) = - 92,4°
31
Kako je određena apsolutna konfiguracija gliceraldehida prema koncevnciji, koliko ih ima i koje su?
Čemu služi ovo?
Konfiguracija najprostijeg monosaharida, gliceraldehida (aldotrioza), koji sadrži jedan hiralan C atom određena prema ,,okrenutosti'' OH- grupe na hiralnom C atomu u projekcionoj fomruli.
Sadrži dve apsolutne konfiguracije/forme , D- i L-
Prema ovome se određuju konfiguracie drugih monosaharida sa dva ili više hiralnih C atoma.
32
Kako izgleda je D-gliceraldehid?
Njegova OH- grupa na hiralnom C atomu vezana je sa desne strane u projekcionoj fomruli
33
Kako izgleda je L-gliceraldehid?
Njegova OH- grupa na hiralnom C atomu vezana je sa leve strane u projekcionoj fomruli
34
Kako se određuje konfiguracija/forma kod monosaharida sa više hiralnih C atoma?
Konfiguraciju određuje hiralni C atom koji je najudaljeniji od karbonilne grupe, odnosno C atom koji je najbliži C-atomu za koga je vezana primarna alkoholna grupa.
35
Šta označavaju D- i L- oznake kod monosaharida?
Označavaju konfiguraciju monosaharida
36
Šta označavaju /+/ i /-/ oznake kod monosaharida?
Označavaju obrtanje ravni polarizovane svetlosti
/+/ za desnorotatorne
/-/ za levorotatorne
37
U kakvim formama/strukurama se nalaze molekuli glukoze u prirodi i kako je to otkriveno?
U prstenastim formama
| Hemijskim analizama
38
Kako se formiraju prstenaste strukture molekula glukoze?
Reakcijom izmedju alkoholne grupe vezane za C5-atom i karbonilne grupe na C1-atomu
39
Kako se označava prstenasta forma molekulaglukoze i zašto?
Glukopiranoza
| Po strukturi je slična piranu
40
Šta sadrži ciklična forma šećera i na osnovu toga u kakvim formama može postojati?
Sadrži hiralan C atom i može postojati u dve STEREOIZMOERNE forme α i β
41
Šta se dešava tokom formiranja piranoze i šta se formira?
Deđava se interakcija izmedju alkohola i aldehida
| Formira se hemiacetal
42
Kako nastaju hemiacetali?
Interakcijom izmedju aldehida i alkohola, formiranjem piranoza
43
Kako i od čega nastaju fruktofuranoze i zasto su dobile takvo ime?
Nastale su od ketoza tako što je alkoholna grupa sa C5 atoma spojena sa karbonilnom grupom na C2 atomu, formirajuči prsten
Podseca na furan po strukturi
44
Kako se naziva prstenasta forma ketoza i kako nastaje?
| Zašto se tako naziva
Naziva se fruktofuranoza
Nastale su od ketoza tako što je alkoholna grupa sa C5 atoma spojena sa karbonilnom grupom na C2 atomu, formirajuči prsten
Podseca na furan po strukturi
45
U kojim formama postoji fruktofuranoza?
Postojiu dve STEREOIZMOERNE forme α i β
46
Šta su hemiketali i kako nastaju?
Hemiketali su jedinjenja izvedena iz ketona i nastaju u interakciji OH- i -C=O grupe
47
Šta nastaje interakcijom OH- i -C=O grupa?
Hemiketali
48
Šta su anomeri i koji postoje?
Izomerne forme monosaharida koje se međusobno razlikuju u konfiguraciji na karbonilnom C-atomu
postoje α i β
49
Kako se nazivaju izomerne forme monosaharida koje se međusobno razlikuju u konfiguraciji na karbonilnom C-atomu i koje postoje
Anomeri
| Postoje α i β
50
Kako se naziva karbonilni C-atom kod anomera?
Anomerni C-atom?
51
Koji C-atom kod anomera je anomerni?
Karbonilni C-atom
52
Koji je jedan od najvažnijih Monosaharida i zašto?
Glukoza
| Predstavlja izvor energije i jedan je od stalnih sastojaka krvi sisara
53
Koji tip monosaharida predstavlja glukoza?
aldoheksoza
54
Kako se ponaša glukoza u rastvoru, za šta je to vezano i zašto?
Ponaša se kao da poseduje još jedan hiralni C atom koji menja njeno specifično skretanje ravni polarizovane svetlosti i ovo je vezano za postojanje cikličnih izoformi glukoze.
55
U kojim formama postoji D-glukoza i po čemu se razlikuju?
Postoji u dve izmoerne forme koje pored različitih fizičko-hemijskih osobina (tačka topljenja, rastvorljivost u vodi, dostupnost enzimu oksidazi glukoze), razlikuju i u sprecifičnom skretanju ravni polarizovane svetlosti
56
Kako α-D-glukoza i β-D-glukoza skreću ravan polarizovane svetlosti i kako se to označava?
〖/α/〗_D^(20°C) =+112,2°
| 〖/α/〗_D^(20°C) =+18,7°
57
Šta se dešava sa ravni polarizovane svetlosti kada se u vodi rastvore oba izmoera glukoze?
Oznaka
Optička rotacija oba molekula se veoma brzo menja u funkciji vremena, ddotižući finalnu vrednost ravnoteže od〖/α/〗_D^(20°C) =+52,7°
58
Kako se naziva promena u skretanju ravni polarizovane svetlosti i zašto se ona dešava?
U kom odnosu se nalaze supstance u ovom rastvoru?
Naziva se MUTAROTACIJA i ona je posledeica formiranja ravnoteže u smeši dva izomera glukoze, koja sada sadrži 1/3 α-D-glukoze i 2/3 β-D-glukoze
59
Šta je mutarotacija?
Promena u skretanju ravni polarizovane svetlosti kada se u vodenom rastvoru glukoze nalaze oba izomera
60
Struktura disaharida?
Sastoje se od dva molekula monosaharida povezanih medjusobno glikozidnom vezom
61
Kako nastaje glikozidna veza?
Vezivanjem anomernog C atoma jednog šećera i alkoholne grupe drugog šećera
62
Koji su najprostiji disaharidi?
Maltoza, laktoza i saharoza
63
Šta je maltoza?
Maltoza je intermedijerni proizvod u hidrolizi skroba
64
Gradja maltoze?
Sastoji se od dva molekula D-glukoze medjusobno povezanih glikozidnom vezom
65
Gde se formira glikozidna veza u maltozi?
Formira se izmedju OH- grupe vezane za C1 atom jedne glukoze i OH- grupe vezane za C4 atom druge glukoze uz eliminaciju molekula vode
66
Koja veza se nalazi u maltozi? Kako se formira?
α-1-4-glikozidna veza
Formira se izmedju OH- grupe vezane za C1 atom jedne glukoze i OH- grupe vezane za C4 atom druge glukoze uz eliminaciju molekula vode
67
Da li je maltoza redukujuća supstanca i zašto?
Maltoza ima redukujuće osobine zbog toga što anomerni C atom druge glukoze nije uključen u glikozidnu vezu
68
Šta maltoza može formirati?
Ozazone
| Žute igličaste strukture koje su rastvorljive u toploj vodi a formiraju se pri postepenom haldjenju
69
Gde se može pronaći laktoza?
Nalazi se u mleku i kao takva se vise nigde ne moze naci u prirodi
70
Od čega se sastoji lakotza?
Sastoji se od D-galaktoze i D-glukoze koje su spojene β-1-4-glikozidnom vezom
71
Da li je laktoza redukujuća supstanca i zašto?
Ima redukujuće osobine zbog toga što poseduje slobodan anomerni C atom
72
Šta laktoza može formirati?
Ozazone sa fenilhidrazinom koji su rastvorljivi u toploj vodi,a formiraju se pri hladjenju smeše laktoze i fenilhidrazina
73
Koji je drzgi naziv za saharozu?
Tršćani šećer
74
Od čega se sastoji saharoza?
Od D-glukoze i D-fruktoze povezanih α-1-2-glikozidnom vezom
75
Da li je saharoza redukujuća supstanca i zašto?
Saharoza nije redukujuća supstanca zbog toga što su C1-atom glukoze i C2-atom fruktoze anomerni C atomi i oba učestvuju u formiranju glikozidne veze
76
Šta saharoza formira?
Ozazone sa fenildihidrazionom
77
Koji je drugi naziv za polisaharide?
glikani
78
Koji oblik ugljenih hidrata je najzastupljeniji u prirodi?
Polisaharidi
79
Koja je uloga polisaharida i koji polisaharidi su tu najzančajniji?
Strukturna uloga - celuloza i hitin
| Rezervna forma energije - skrob i glikogen
80
Kako polisaharidi reaguju sa enzimima i kiselinama?
Polisaharidi se hidrolizuju pomoći kiselina ili enzima i kao produkte daju monosaharide ili njihove derivate?
81
Šta se dobije u reakciji hidrolize polisaharida kiselima ili enzimima?
Monosaharidi i li njihovi derivati
82
Šta su homopolisaharidi?
Polisaharidi koji u hidrolizi daju jedan tip monosaharida
83
Šta su heteropolisaharidi?
Polisaharidi koji u hidrolizi daju više tipova monosaharida
84
Koji monosaharid je najzastupljeniji u izgradnji polisaharida i koje polisaharide gradi?
D-glukoza kao monomerna jedinica skroba, glikogena i celuloze
85
Šta je toploška polarnost kod polisaharida?
Krajevi polimera se medjusobno razlikuju
Prvi monomer u polisahardinom lancu najčešće ima slobodnu OH- grupu na C4-atomu i to je neredukujući
Poslednja saharidna jedinica u lancu ima slobodnu OH- grupu na anomernom C1-atomu i to je redukujući kraj polisaharida.
86
Koji je biološki značaj skroba kod biljaka?
Predstavlja rezervni polisaharid
87
Od čega se sastoji skrob?
Od amiloze i amilopektina koji su prisutni u razlicitim količinama u skorbu
88
Od čega je amiloza sastavljena?
od monomera D-glukoze povezanih medjusobno u lanac α-1-4-glikozidnom vezom
89
Kako izgleda lanac amiloze?
| Molekulska tezina
Ne grana se
Poseduje jedan redukujući (slobodan anomerni C atom) i jedan neredukujući kraj.
150000Da
90
Kako izgleda molekul amilopektina?
| Molekulska tezina
Granate je strukture
Grananje se javlja na svakih 24-30 molekula glukoze
500000Da - jedan od najvecih molekula u prirodi
91
Koji monosaharidi grade amilopektin i kako su povezani?
Grade ga monomeri D-glukoze povezani medjuosbno na dva načina
U linearnoj formi molekuli D-glukoze su povezani medjusobno sa α-1-4-glikozidnom vezom
Na mestu grananja amilopektina su povezani α-1-6-glikozidnom vezom
92
Koji je glavni rezervni polisaharid kod celija zivotinja?
Glikogen
93
Kakav je glikogen po strukturi?
Homopolisaharid
Po strukturi je sličan amilopektinu, mnogo je razgranatiji
Do grananja dolazi na svakih 8-12 monomera glukoze što ih čini mnogo kompaktnijim od amilopektina
94
Od čega se sastoji glikogen?
Sastoji se od monomera D-glukoze povezanih α-1-4-glikozidnom vezom
Na mestu granjanja se nalaze dve glukoze povezane α-1-6-glikozidnom vezom
95
Koja je funkcija proteina?
Formiranje i održavanje strukture i funkcije živih bića
| Gotovo svi biološki procesi se ne mogu zamisliti bez prisustva proteina
96
Koji su najvažniji proteini sa funkcionalne tačke gledišta i zašto?
Enzimi, oni su specifični proteini koji katalizuju skoro sve hemijske reakcije u biološkom sistemu
97
Gde sve proteini imaju značajnu ulogu?
Transport kroz membranu (ulaze u sastav membrane)
Transposrt kiseonika u krvi (hemoglobin) ili misicima (mioglobin)
Kontrakcija mišića (aktin i miozin)
Imunološka zaštita (antitela-imunoglobulini)
kontrola rasta i diferencijacije (regulatorni proteini represori, hormoni)
strukturne komponente (kolagen)
itd.
98
Koje su osnovne strukturne jedinice proteina?
Aminokiseline
99
Od čega se sastoje aminokiseline
| Oznake
Sastoje se od amino grupe (-NH2), karboksilne grupe (-COOH), vodonikovog atoma i različitih bočnih grupa (R), koje su sve vezane za Calfa atom
100
Kako se drugacije naziva Calfa atom kod aminokiselina i zašto?
```
Naziva se hiralnih centrom aminokiselina zbog toga što su za njega vezane 4 različite grupe i to su
amino grupa (-NH2), karboksilna grupa (-COOH), vodonikov atom i različite bočne grupe (R)
```
101
Kako se aminokiseline ponašaju u vodenom rastvoru na neutralnom pH?
Nalaze se pre u obliku dipolarnih jona nego u neutralnoj formi
102
U kakvim uslovima se aminokiseline nalaze kao dipolarni joni
U vodenom rastovru sa neutralnim pH
103
Kako izgleda aminokiselina u dipolarnom obliku?
Oznake
Nacrtati
Amino grupa sadrži jedan proton u višku (-NH3+), dok je karboksilna grupa disocirana (-COO-)
104
Kako se menja jonizovana forma aminokiselina u funkciji promene pH vrednosti?
U kiselim rastvorima (pH<7) karboksilna grupa je nejonizovana (-COOH), dok je amino grupa jonizovana (-NH3+), u takvim uslovima se aminokiseline ponašaju kao baze
U baznim rastvorima (pH>7) karboksilna grupa je jonizovana (-COO-), dok je amino grupa nejonizovana (-NH2) i aminokiseline se ponašaju kao kiseline.
Prema tome aminokiseline se mogu ponašati kao kao donori protona - negativno naelektrisane (kiseline) ili kao akceptori protona - pozitivno naelektrisane (baze) u zavisnosti od pH medijuma u kojem se nlaze
105
Kako se aminokiseline ponašaju u kiselim uslovima?
U kiselim rastvorima (pH<7) karboksilna grupa je nejonizovana (-COOH), dok je amino grupa jonizovana (-NH3+), u takvim uslovima se aminokiseline ponašaju kao baze
kao akceptori protona - pozitivno naelektrisane (baze)
106
Kako se aminokiseline ponašaju u baznim uslovima?
U baznim rastvorima (pH>7) karboksilna grupa je jonizovana (-COO-), dok je amino grupa nejonizovana (-NH2) i aminokiseline se ponašaju kao kiseline.
Prema tome aminokiseline se mogu ponašati kao kao donori protona - negativno naelektrisane (kiseline)
107
Šta su amorfne supstance?
| Kako se skraćeno nazivaju?
Aminokiseline se mogu ponašati kao kao donori protona - negativno naelektrisane (kiseline) ili kao akceptori protona - pozitivno naelektrisane (baze) u zavisnosti od pH medijuma u kojem se nlaze
Amfoliti ( od amfoterni elektroliti)
108
U koliko stereoizomernih formi se mogu naci aminokiseline i koje su to?
Zašto?
L- i D-
| Zbog postojanja hiralnog Calfa atoma
109
Koje aminokiseline grade proteine i koliko ih ima?
L- forme aminokiseline ulaze u sastav proteina i ima ih 20
110
Kakvi su molekuli proteina/aminokiselina sa hiralnim centrom?
Optički aktivnsupstance tj. menjaju ravan polarizovane svetlosti
111
Kakva može biti bočna grupa (R)
Različite su u zavisnosti od vrste aminokiselina
Može biti alifatična grupa ili lanac (H kod glicina, -CH3 kod alanina itd)
aromatični prsten (kod fenilalanina, tirozina i trptofana),
bočni lanac baznog karaktera (sekundarna amino grupa kod lizina, imidazolni prsten kod histidina i gvanido grupa kod arginina)
bočni lanac kiselog karaktera (-CH2COO- kod asparaginske kiseline, -CH2CH2COO- kod glutaminske kiseline)
112
Kako se po prirodi bočne grupe (R) dele aminokiseline?
Alifatične, aromatične, bazne i kisele
113
Sta su proteini?
Kondenzacioni produkti aminokiselina povezanih u polipeptidni lanac
114
Sta je polipeptidni lanac
| oznaka
Lanac aminokiselina medjusobno povezanih peptidnim vezama
| -CO-NH-
115
Kako se formira peptidna veza
Povezivanjem alfa-karboksilne grupe jedne aminokiseline sa alfa-amino grupom druge aminokiseline
116
Cime je precano formiranje peptidne veze
eliminacijom molekula vode
117
Da li polipetidni lanac sadrzi topolosku polarnost i zasto?
Poseduje
Najednom kraju lanca ima slbodnu amino grupu, a na drugom kraju slobodnukarboksilnu grupu sto je posledica grajde osnovnih gradivnih jedinica, aminokiselina (imaju slbodnu amino i karboksilnu grupu)
118
Kakav smer ima polipetidni lanac i zasto
Ima smer NH2 ka COOH tj odslobodne amino grupe prve aminokiseline do slobodne karboksilne grupe poslednje aminokisleine izmedju kojih se regularno ponavljaju peptidne veze
zbog topoloske polarizovanosti
119
Kakav je znacaj peptidne veza u polipeptidnom lancu
peptidna zeva cini kicmu polipeptida
120
od cega zavisi vrsta bocne grupe R?
Grupe r se medjusobno razlikuju u zavisnosti od vrsteamiokiseline koja je ugradjena u polipeptid
121
U odnosu na polipeptidne lance, kakvi mogu biti proteini po gadji?
Mogu se sastojati od jednog ili vise polipetidnog lanca koji mogu biti identicni ili medjusobno razaliciti
122
Od cega se sastoji mioglobin
od jedog polipeptidnog lanca
123
od cega se sastoji hemoglobin?
Od 4 polipeptidna lanca, dva alfai dva beta-lanca
124
Kako su proteini organizovani u prostoru i kakva moze biti njihova struktura prema tome?
U prostoru zauzimaju slozenu konformaciju
Ta konformacija je definisana na osnovu 4 strukturna nivoa
primarna struktura
sekundarna struktura
tercijarna struktura
kvartara struktura
125
Kako izgleda primarna struktura?
Linearni raspored tj. sekvenca aminokiselina koje obrazuju polipeptidni lanac/lance, medjusobno povezanih peptidnim vezama
126
Kakve interakcije postoje u proteinu koji ima primarnu strukturu?
Samo peptidne
127
Kako izgleda sekudnarna struktura?
Opšta struktura koju moze imati protein ili polipeptid a koja rezultira iz interakcije bliskih ili susednih aminokiselina u primarnoj strukturi proteina
128
Kako se i koja veza formira u sekundarnoj strukturi proteina?
Uspostavljaju se vodonicne veze izmedju kiseonika karbonilne grupe jedne aminokiseline i vodonika amidne grupe druge aminokiseline koje ucestvuju u formiranju peptidne veze
129
primer sekundarne strukture proteina? za sta su oni karakteristicni?
Alfa-heliks i beta-naborana ploca
| karakteristicna struktura proteina koji se sastoji iz vise polipetidnih lanaca
130
Kako izgleda tercijarna struktura?
Ova struktura odrzava tendenciju polipeptidnog lanca da se uvrce i umotava zauzimajuci kompleksnu i rigidnu strukturu u prostoru - konformaciju
131
Šta je konformacija? Tercijarna struktura
Trodimenzionalna struktura proteina je rezultat serije specifičnog uvijanja polipeptidnog lanca pri cemu se struktura usloznjava i svaki visi korak organizacije molekula je izgradjen kombinacijom prethodnih nivoa strukture po hijerarhijskom redu. Ova prostorna organizacija proteina naziva se konformacija.
132
Kako se stabilizuje tercijerna struktura?
Pomoću razlicitih reaktivnih sposobnosti bocnih grupa i lanaca aminokiselina (disulfidne veze, hidrofobne interakcije, elektrostatcke interakcije itd.)
133
Odakle proistice tercijerna struktura proteina i kako se ona naziva?
Proistice iz njegove primarne i sekundarne strukture i naziva se nativnakonformacija proteina
134
zasto je vazna ispravna konformacija proteina?
Ona obezbedjuje njiovo pravilno funkcionisanje u katalizovanju bioloskih reakcija ili u regulaciji
135
Kako izgleda kvartarna struktura?
Ona podrazumeva strukturu proteina koja se sastoji od dva ili vise polipeptidnih lanaca i koja je posledica interakcije medju tim polipeptidima, a direktno je povezana sa funkcionalnoscu proteina
136
Objasni funkcionisanje enzima fosforilaze u njegovoj kartarnoj konformaciji?
enzim fosforilaza sadrzi dve identicne subjedinice koje su svaka ponaosob kao monomeri enzimski neaktivne, ali zajedno kao diemr imaju potpuu enzimsku aktivnost
137
Od cega zavise hemijske osobine proteina?
Batiraju se na rirodi aminokiselina koje ulaze u njihov sastav
138
Kada ce protein reagovati u nekoj specificnoj reakciji?
| Kakve rakcije daju proteini?
Samo kada ima u svom sastavu aminoiselinu koja je odgovorna za tu reakciju
Zbog postojanja slobodnih amino i karboksilnih grupa, proteini daju pozitivne reakcije karakteristicne za te grupe
139
Kako ninhidrin stupa u reakciju?
Stupa u interakciju sa amino grupm proteina dajuci karakteristicno obojeno jedinjenje te se moze koristiti kao indikator u hromatografiji proteina i aminokiselina
140
Kako se proteini ponasaju u vodenim rastvorima?
ponasaju se kao i aminokiseline u zavisnosti od uslova pH sredine
U kiselim sredinama reaguju kao baze - pozitivno naelektrisani
U baznim sredinama reaguju kao kiseline - negativno naelektrisane
141
Kako se proteini ponasaju u kiselim uslovima?
U kiselim sredinama reaguju kao baze - pozitivno naelektrisani
142
Kako se proteini ponasaju u baznim uslovima?
U baznim sredinama reaguju kao kiseline - negativno naelektrisane
143
Sta je izoelektricna tacka proteina
Vrednost ph gde se roteini ponasaju potpuno neutralno tj. gde im je zbir ukupnog naelektrisanja jednak nuli
144
‚Koji makromolekuli spadaju u nukleinske kiseline?
DNK dezoksiribonukleinska kiselina
| RNK ribonukleinska kiselina
145
Sta su nukleinske kiseline?
To su makromolekuli po hemijskoj strukturi polimeri nukleotida u vidu polinukleotidnih lanaca
146
Koja je funkcija nukleinskih kiselina?
Ocuvanje i prenosenje geneticke informacije
147
Koliko posto suve supstance cine nukleinse kiseline
5-15%
148
Kod kojih organizama su prisutne nukleinske kiseline
Od virusa do celija sisara
149
Gde je DNK predominantno smestena i kako?
Predominantno su smestena u nukleusu kod euhromatskih celija i to u kompleksu sa proteinima gradeci strukturu hromatin
150
Kako su rasporedjeni geni u molekulu DNK
U molekulu DNK linearno su rasporedjeni geni u kojima je zapisana informacija za sintezu proteina i razlicitih vrsta molekula RNK
151
Gde se osim nukleusa sve moze pronaci DNK?
Moze se pronaci u hloroplastima i mitohondrijama eukariotskih celija
152
Kod kojih organizama se nalazi DNK kao geneticki materijal a kod koga RNK?
DNK se nalazi kod vecine organizama pocev od bakterija do sisara pa i kod vecine virusa
RNK se moze pronaci samo kod malog broja virusa
153
Koje su osnovne gradivne jedinice nukleinskih kiselina
Nukleotidi
154
Sta je DNK i kako se zovu njihovi monomeri?
DNK je polimer medjusobno povezanih dezoksiribonukleotida
155
Sta je RNK i kako se zovu njihovi monomeri?
RNK je polimer medjusobno povezanih ribonukleotida
156
Od cega se sastoji nukleotid?
Azotne heterociklicne baze koje predstavljaju derivate purina i pirimidina
pentoze
molekula fosforne kiseline
157
Koliko klasa azotnih baza je pronadjeno u nukleinskim kiselinama i koje su to?
Pronadjene su dve klase i to derivati purina i pirimidina
158
Koji molekuli su derivati purina?
adenin i guanin
159
Koji molekuli su derivati pirimidina?
citozin, timin i uracil
160
Koji seceri uaze u sastav nukleinskih kiselina?
D-riboza i 2-dezoksi-D-riboza
161
Kako nastaje purinski nukleozid
Interakcijom azotne baze i pentoze
| GLIKOZIDNA veza se formira izmedju C1 atoma pentoze i N9 atoma purinske baze
162
Kako nastaje pirimidinski nukleozid
Interakcijom azotne baze i pentoze
| GLIKOZIDNA veza se formira izmedju C1 atoma pentoze i N1 atoma pirimidinske baze
163
Koja veza se formira u nukleozidu izmedju azotne baze i pentoze
beta-N-glikozidna veza
164
Kako nukleozidi dobijaju imena
po pentozi i azotnoj bazi koja je gradi
165
Koje ribonukleozide imamo?
Pirimidinske i purinske
166
Koji nukleozidi spadaju u purinske ribonukleozide?
Adenozid i guanozin
167
Od cega se sastoji guanozin?
Od adenina i D-riboze
168
Od čega se sastoji guanozin?
Od guanina i D-riboze
169
Koji nukleozidi spadaju u pirimidinske ribonukleozide?
citidin i uridin
170
Od cega se sastoji uridin?
Uracil i D-riboza
171
Od cega se sastoji citidin?
Citozin i D-riboza
172
Koje vrste nukleozida imamo?
Dezoksiribonukleozide i ribonukleozide
173
Koje dezoksiribonukleozide imamo?
Purinske i pirimidinske
174
Koji purinski dezoksiribonukleozidi postoje?
dezoksiadenozid i dezoksiguanozin
175
Od cega se sastoji dezoksiadenozin?
adenin i 2-dezoksi-D-riboza
176
Od cega se sastoji dezoksiguanozin?
guanin i 2-dezoksi-D-riboza
177
Koji pirimidinski dezoksiribonukleozidi postoje?
dezoksitinidin i dezoksicitidin
178
Od cega se sastoji dezoksitimidin?
timin i 2-dezoksi-D-riboza
179
Od cega se sastoji dezoksicitidin?
citozin i 2-dezoksi-D-riboza
180
u kom obliku se nalaze pentoze u nukleozidima
u furanskom
181
Kako nastaju nukleotidi
Kada se OH- grupa C'5-atoma nukleozida esterifikuje sa fosfornom kiselinom
182
od cega se sastoji nukleotid monofosfat
nukleotid sa jednom fosfornom GRUPOM
183
od cega se sastoji nukleotid difosfat
nukleotid sa dve fosforne GRUPE
184
od cega se sastoji nukleotid trifosfat
nukleotid sa tri fosforne GRUPE
185
Od cega se sastoje ribonukleotidi?
azotna baza, D-riboza i fosforna grupa
186
Od cega se sastoji dezoksiribonukleotid?
azotna baza, 2-dezoksi-D-riboza, fosfor
187
Sta ulazi u sastav DNK?
Purinski derivati adenin i guanin i pirimidinski derivati citozin i timin i 2-dezoksi-D-riboza
188
Sta ulazi u sastav RNK?
Purinski derivati adenin i guanin i pirimidinski derivati citozin i uracil i D-riboza i molekul fosforne kiseline
189
Koja je razlika izmedju DNK i RNK?
RNK ima uracil i D-ribozu, DNK umesto njih ima timin i 2-dezoksi-D-ribozu
190
Koji model DNK se koristi?
Watson-Crick-ov model
191
prema Watson-Crick-ovom modelu, sta je DNK
Dupli heliks ili dvolancana zavojnica koja se sastoji od dva polinukleotidna lanca medjusobno povezana vodonicnim vezama i uvijena oko zajednicke ose
192
Kojom vezom su povezani polinukleotidni lanci u DNK?
vodonicna veza
193
Od cega se sastoje polinukleotidni lanci DNK i koje veze sadrze?
Polinukleotidni lanci su polimeri dezoksiribonukleotida povezanih medjusobno fosfodiestarskim vezama
194
Kako se formira dvolancana zavojnica DNK?
Dva polinukleotidna lanca se povezuju vodonicnim vezama koje se obrazuju izmedju adenina jednog lanca i timina drugog lanca (dve vodonicne veze), kao i guanina jednog lanca i citozina drugog lanca (tri vodonicne veze)
195
Šta je komplementarnost baza? Koji je njen znacaj?
Strogo odredjeni afinitet u sparivanju baza, odnosno u uspostavljanu vodonicnih veza medju bazama
Na njoj se zasniva odrzavanje strukture duplog heliksa molekula DNK
196
Da li polinukleotidni lanac ima topološku polarnost? Zašto?
Ima zbog toga što se njegovi terminali krajevi razlikuju medjusobno
Na jednom kraju je slobodna OH- grupa i s obzirom da je ona vezana za C'3-atom 2-dezoksi-D-riboze, taj terminus je oznacen kao 3'-kraj lanca
Na suprotnom kraju lanca je slobodna fosfatna grupa vezana za C'5-atom 2-dezoksi-D-riboze i taj terminus je oznacen kao 5'-kraj lanca
197
Kakvi su polinukleotidni lanci u heliksu u odnosu jedan na drugi?
antiparalelni
| 3'-kraj jednog lanca uspostavlja vodonicne veze sa 5'-krajem drugog lanca i na taj nacin dva lanca imaju suprotan smer
198
Šta čini kičmu polinukleotidnog lanca? Kakav polozaj imaju azotne baze u odnosu na nju?
Osnovnu kicmu cine pentoze medjusobno povezane diestarskim vezama preko fosforne kiseline, dok su baze postavljene perpendikularno (obrazuju prav ugao) na kicmu polinukleotidnog lanca
199
Kakva je primarna struktura polinukleotidnog lanca?
Redosled nukleotida u polinukleotidnom lancu
200
Koja je funkcija primarne strukture polinukleotida?
Redosled nukleotida u polinukleotidnom lancu u okviru primarne strukture predstavlja geneticku informaciju koju molekul DNK nosi i specifican je za pojedine organske vrste
201
Šta odredjuje nedosled nukleotida u DNK tj primarna struktura?
Odredjuje primarnu strukturu tj. redosled aminokiselina u proteinima
202
Sta je autoreplikacija i zahvaljujuci cemu se ona desava?
Zahvaljujuci komplementarnosti baza i antiparalelnosti lanaca, molekul DNK se moze udvostruciti procesom oznacenim kao AUTOREPLIKACIJA dajuci dve identicne kopije pocetnog molekula DNK
203
Od cega se sastoji novosintetisani DNK heliks? Zasto je to znacajno?
Svaki novi heliks DNK sadrzi jedan polinukleotidni lanac roditeljske DNK dok je drugi DNK lanac novosintetisan na bazi komplementarnosti baza
Znacajno je zbog toga sto se na taj nacin obezbedjuje kontinuitet prenosenja geneticke informacije kroz generacije
204
Sta je RNK?
RNK predstavlja linearni polinukleotidni lanac ribonukleotida koji su povezani fosfodiestarskim vezama
205
Da li RNK ima topolosku polarnost? Zasto?
RNK ima topolosku polarnost zbog toga sto na jednom kraju polinukleotidnog lanca ima slbodnu fosfornu grupu i taj kraj je oznacen kao 5'-kraj lanca dok se na suprotnom kraju nalazi slobodna OH- grupai taj lanac je oznacen kao 3'-kraj lanca.
206
Koji molekuli RNK su ukljuceni u sintezu DNK? Kako se to zove drugacije?
Translacija
rRNK - ribozomalna RNK
tRNK - transportna RNK
iRNK - informaciona RNK ili mRNK - ''messenger RNA''
207
Kakvu ulogu ima tRNK?
Ima vaznu ulogu u procesu sinteze proteina
Svaki molekul tRNK nosi jednu aminokiselinu do ribozoma na kome se vrsi desifrovanje geneticke informacije zapisane u i RNK
208
Koliko tRNK se nasintetise u celiji i zasto?
Nasintetise se najamnje 20 razlicitih tRNK, sto odgovara broju aminokiselina, tako da svaka tRNK ima specificnost za jednu aminokiselinu
209
Koliko je zastupljena tRNK kod Bakterije Escherichia coli?
16% ukupne RNK
210
Kako izgleda sekundarna struktura tRNK?
Ima oblik trolisne deteline sa 4 karakteristična regiona od kojih su dva od bitnog uticaja za funkcionalnost tRNK:
akceptorska grana i antigodonska grana
211
Cemu sluzi akceptorska grana?
Ima ulogu u vezivanju aminokiseline za tRNK.
212
Kako se postize vezianje aminokiseline za tRNK?
To se postize esterifikacijom slobodne OH- grupe vezane za 3'-kraj tRNK odnosno za D-ribozu terminalnog adenina koji se nalazi na 3'-kraju tRNK
213
Cemu sluzi antikodonska grana?
Ima ulogu u desifrovanju geneticke informacije u iRNK
214
Koja je osnovna funkcionalna jedinica antikodonske grane?
Antikodon
| redosled od tri uzastopna nukleotida koji su komplementarni sa kodonima u iRNK
215
Koja je uloga rRNK?
rRNK zajedno sa proteinima ribozoma ulazi u strukturu ribozoma koji predstavljaju ribonukleoproteinske partikule na kojima se odvija sinteza proteina.
216
Sta su ribozomi?
Medijatori na kojima jedino moze doci do kontakta tRNK i iRNK i koji katalizuju formiranje peptidne veze u toku sinteze proteina.
217
Kako izgleda sekundarna struktura rRNK?
U vidu je petlji koje se formiraju usled interakcije komplementarnih regiona rRNK kada dolazi do uspostavljanja intralancanih vodonicnih veza
218
Od cega se sastoje ribozomi?
Od dve subjedinice, razlikuju se eukariotski i prokariotski, sa tri vrste rRNK koje se medjusobno razlikuju po molekulskoj tezini, duzini lanca i vrednosti sedimentacionih konstanti.
219
Koja klasa RNK je najzastupljenija? Primer.
Najzastupljenija je klasa rRNK
| u celiji Escherichia coli, rRNK je zastupljena sa 82% od ukupne RNK
220
Koja RNK je najmanje zastupljena? Primer.
iRNK i kod prokariota i kod eukariota
| Kod E.coli cini svega 2% od ukupne RNK
221
Sta je iRNK
polinukleotidni lanac koji je komplementaran delu jednog lanca DNK
222
Sta je kodon
redosled od tri ribonukleotida
223
Koja je uloga kodona?
on odredjuje vrstu aminokiseline koja ce biti ugradjena u polipeptid u toku njegove sinteze na ribozomu
224
Sta je translacija
| kakva je ona
proces citanja iRNK
| sekvencijalna tj. citaju se po tri nukleotida odnosno kodon po kodon
225
Kako se postavlja kodon u interakciji iRNK sa ribozomom
Dolazi do takvog postavljanja kodona koji treba da bude procitan, da on moze uspostaviti interakcijeu sa odgovarajucim komplementarnim antikodonom tRNK
226
Sta je polizom?
kompleks iRNK sa vise ribozoma
227
Kako se prenosi geneticka informacija zapisana u DNK?
geneticka informacija zapisana u DNK se prenosi preko iRNK koji se sintetisu procesom transkripcije po principu komplementarnosti baza
Informacija iz iRNK se prevodi u polipeptid procesom translacije tokom kojeg translaciona masinerija prevodi jedan po jedan kodon iz iRNK u redosled aminokiselina u polipeptidnom lancu
228
Kojim procesom se sintetise iRNK
| po kom principu
transkripcija
| po principu komplementarnosti baza
229
Šta omogućavaju enzini?
Omogućavaju da se složene bioheijske reakcije odvijaju brzo i efikasno na temperaturi okoline u kojoj se celija nalazi i da se te reakcije odvijaju znacajnom brzinom
230
Šta su enzimi i gde se sintetisu?
Enzimi su proteini koji se sintetisu u celiji i katalizuju odnosno ubrzavaju termodinamicki moguce reakcije tako da je brzina odvijanja biohemijske rekacije dovoljna za odrzavanje funkcionalnosti celije.
231
Na sta enzimi NE uticu?
Ne modifikuju konstantu ravnoteze reakcije ili promenu slobodne energije u reakciji
232
Kakav je enzim nakon katalize biohemijske reakcije?
Ostaju nepromenjeni i mogu se ukljuciti u novu katalizu ISTOG TIPA
233
Sta moze stetno delovati na enzime, sta im se desava i zasto?
Zbog toga sto su po prirodi proteini, oni gube svoje kataliticke sposobnosti ako se podvrgnu agensima kao sto su visoka temperatura, jake kiseline i baze, organski rastvaraci ili ostali agensi koji izazivaju denaturaciju proteina
234
Kako bi se odvijale reackije bez prisustva enzima?
odigravale bi se veoma sporo a neke slozene se ne bi odigrale uopste
235
Sta je supstrat?
Supstrat je molekul na koje enzim ispoljava svoju kataliticku aktivnost.
236
Koja je funkcija amilaze?
amilaza katalizuje hidrolizu skroba do glukoze i maltoze
237
Koja je funkcija nukleaze?
nukleaza katalizuje hidrolizu nukleinskih kiselina na do nukleotida
238
Koja je funkcija fosfataze?
fosfataza katalizuje hidrolizu fosfatnih estara
239
Kojoj grupi enzima pripadaju tripsin, himotripsin i pepsin?
proteoliticki enzimi
240
Odakl potiče visoka specificnost katalitickih funkcija enzima?
iz njihove proteinske prirode
241
Zasto je znacajna veoma kompleksna struktura enzima?
Osigurava sredinu u kojoj ce se odvijati enzimska reakcija kao i mesto prepoznavanja ogranicenog broja supstrata
242
Sta je aktivno mesto enzima?
Region proteina koji direktno ucestvuje u konverziji supstrata u produkte reakcija
243
Od koliko polipeptidnih lanaca se mogu sastojati enzimi?
Neki enzimi se sastoje od jednog polipeptidnog lanca koji je dovoljan za njihovo katalitičko dejstvo, dok se drugi enzimi sastoje od više polipetidnih lanaca - subjedinica čije je prisustvo u odredjenoj konformaciji kvartarne strukture potrebno za katalitičko delovanje enzima
244
Koji enzimi se sastoje od jednog polipeptidnog lanca?
tripsin, pepsin, karboksipeptidaza A, ribonukleaza
245
Od čega se sastoji glikogen fosforilaza?
Od dve subjedinice
246
Od čega se sastoji glikogen enolaza?
od dve subjedinice
247
OD cega sastoji aktivnost enzima?
Od njihove proteinske prirode (strukture enzima kao proteina), prisustva jedne ili vise neporteinske komponente - kofaktora
248
Sta su kofaktori i sta mogu biti?
Kofaktori su neproteinske komponente koje su kljucne za aktivnost nekih enzima i mogu biti joni metala ili organski molekuli i kada su oznaceni kao koenzimi
Neki enzimi za svoju kataliticku aktivnost zahtevaju prisustvo obe komponenete
249
sta je holoenzim?
Kataliticki aktivan kompleks enzim-kofaktor
250
Sta je apoenzim i kako nastaje?
preostali proteinski deo enzima koji je kataliticki neaktivan koji se dobija kada se kofaktor ukloni iz molekula enzima
251
Kako se nazivaju enzimi koji za svoju aktivnost zahtevaju prisustvo metalnog koja kao kofaktora
metaloenzimi
252
Sta su metaloenzimi?
enzimi koji za svoju aktivnost zahtevaju prisustvo metalnog koja kao kofaktora
253
Koju ulogu metalni jon ima kod metaloenzima?
a) primarni kataliticki centar
b) kao most koji treba da se uspostavi izmedju proteinskog dela enzima i supstrata i koji se formira kao koordinativni kompleks
V)kao agens koji stabilizuje konformaciju enzima u njegovoj kataliticki aktivnoj formi
254
Navedi nekoliko metaloenzima i koji joni metala su im potrebni?
Karboksipeptidaza A - Zn2+
Heksokinaza - Mg2+
Arginaza - Mg2+
255
Koji koenzimi najcesce ucestvuju u odrzavanju kataliticke aktivnosti enzima?
vitamini
256
Kako funkcionisu koenzimi?
Kao intermedijerni nosioci funkcionalnih grupa ili specifičnih atoma koji se prenose sa molekula na molekul u opsteoj enzimskoj reakciji
257
Šta je prostetička grupa?
Kada je koenzim čvrsto vezan za molekul enzima
258
Navedi enzime čija aktivnost zavisi od prisustva koenzima?
Aminotransferaza - koenzim piridoksal fosfat (derivat vitamina B6)
Acetil-Co-A-dekarboksilaza - koenzim biocitin (derivat vitamina biotina)
259
Zašto enzim poseduje specifičnost za supstrat?
Zbog kompleksnosti konformacije molekula enzimaa i jedinstvenosti njegovog aktivnog mesta, kao i zbog strukturne konfiguracije molekula supstrata, enzim ce odabrati samo specificne molekule supstrata sa kojima moze da stupi u interakciju i u toj interakciji svojim katalitickim delovanjem dace produkte reakcije tj, razloziti supstrat na manje molekule ili od manjih molekula dati kompleksne molekule u celiji
260
Kakve produkte moze dati enzim u interakciji sa supstratom?
svojim katalitickim delovanjem dace produkte reakcije tj, razloziti supstrat na manje molekule ili od manjih molekula dati kompleksne molekule u celiji
261
Šta se podrazumeva pod ,,širokom specifičnošću''?
Odredjene grupe jedinjenja mogu biti supstrati za odredjeni enzim
262
Za sta je specificna heksokinaza?
Katalise foforilaciju aldoheksoza U PRISUSTVU atp-A
263
Objasni stereospecifičnost?
| Primer
Enzimi mogu biti specifični za L- ili D- formu moekula, za ci-s trans- izomere
Fumaraza deluje samo na dvogubu vezu trans-izomera fumarne kiseline dok je potpuno inaktian u delovanju na cis-izomer iste kiseline
264
Primer enzima koji je apsolutno specifičan?
AsparTaza
| Ne deluje ni na veoma slične supstance
265
Kako se dele enzimi prema vrsti reakcije koju katalizuju?
```
Oksido-reduktaze
Transferaze
Hidrolaze
Liaze
Izomeraze
Ligaze
```
266
Šta su oksido-reduktaze
Enzimi koji katalizuju reakcije oksido-redukcije
267
Koji enzimi spadaju u grupu oksido-reduktaza?
Dehidrogenaze
oksidaze
peroksidaze - koriste vodonik preoksid kao oksidant
hidroksilaze - katalizuju uvodjenje hidroksilne grupe
oksigenaze - katalizuju uvodjenje molekularnog kiseonika na mesto dvogube veze u supstratu
268
Sta su transferaze?
enzini koji katališu prenošenje funkcionalnih grupa (metil, formil, karboksi, amino-grupa), aldehidnoh ili keto ostataka ili grupa koje sadrže fosfor ili sumpor
269
Sta su hidrolaze?
enzimi koji katalizuju uvodjenje molekula vode pri cemu dolazi do hidrolize kovalentne veze u supstratu
270
Koji enzimi spadaju u grupu hidrolaza?
fosfataze - hidrolizuju estre fosforne kiseline
| peptidaze - hidrolizuju peptidne veze u proteinu
271
Sta su liaze?
enizimi koji katalizuju uklanjanje grupa iz supstrata na koje deluju cesto ostavljajuci dvvogube vee na mestu svoga delovanja ili koje uvode grupe na mesto dvogube veze
272
Koji enzimi spadaju u grupu izomeraza?
racemaze
cis-trans izomeraze
epimeraze
273
Sta su izomeraze
katalizuju procese izomerizacije tj prelazenje jednog izomera u drugi
274
Koji enzimi spadaju u grupu liaza?
aldolaze, dehidrataze, dekarboksilaze
275
Sta su ligaze?
enzimi koji katalizuju reakcije spajanja dva molekula (uspostavljanje neke veze izmedju dva molekula) koja je rpacena simultanim razlaganjem pirofosfatne veze u ATP-u
276
Koje veze mogu formirati ligaze?
```
Veze tipa
C-O
C-S
C-N
C-C
```
277
Kako se uopsteno moze prikazati enzimska reakcija
```
E+S--->ES--->E+P
E-enzim
S-supstrat
P-produkt enzimske reakcije
ES-tranzitorni kompleks enzima sa supstratom
```
278
Koji faktori utiču na brzinu enzimske reakcije?
temperatura, pH, količina enzima, dužina inkubiranja
279
Objasni uticaj količine enzima na brzinu enzimske reakcije i nacrtaj grafik
Brzina emzimske reakcije zavisi od kolicine enzima koja je prisutna u reakciji i direktno je proporcionalna količini enzima
Sto je veća količina enzima. brzina enzimske reakcije je veća tj količina produkta ce biti veca u uslovima kada je supstrat prisutan u visku
280
Objasni uticaj koncentracije supstrata na brzinu enzimske reakcije
Nacrtaj grafik i napiši formulu
Kada je količina enzima konstantna povećanje koncentracije supstrata dovodi do povecanja brzine enzimske reakcije
Kako se koncentracija supstrata povećava, sve sporije raste brzine reakcijei u jednom trnutku dalje dodavanje supstrata više neće uticati na brzinu enzimske reakcije
Matematički izraz koji definiše kvantitativni odnos izmedju brzine enzimske reakcije i koncentracije supstrata dali su Michaelis i Menten
v - brzina enzimske reakcije
Vmax - maksimalna brzina hemijske reakcije koja se moze postici pri saturaciji reakcije sa sustratom
s - koncentracija supstrata
Km- Michaelis-Menten-ova konstanta izrazena u mol-l
281
Objasni uticaj temperature na brzinu enzimske reakcije
Aktivacija stabilnog molekula A-B se vrši dovodjenjem ovog molekula na energetski visi nivo koji se naziva tranzitorno stanje A---B u kome je molekul jako nestabilan
U takvom stanju, veze izmedju A i B u molekulu postaju toliko slabe da ne mogu vise odrzati strukturu molekula, a posledica toga je nastajanje dva moelkula produkta (A i B) od početnog molekula
Brzina ove reakcije je proporcionalna koncentraciji molekula u tranzitornom stanju
282
Sta je energija aktivacije?
Energija potrebna da se stabilni molekul prevede u tranzitorno stanje
283
Kakav je uticaj enzima prema energiji aktivacije?
Enzimi smanjuju energiju aktivacije, medjutim ne uticu na konstantu ravnoteze reakcije ili promenu slobodne energije (delta G) u reakciji
284
Kako temperatura utice na brzinu reakcije koja nije katalizovana?
Brzinahemijske reakcije koja nije katalizovana se povećava povećanjem temeprature u okolini gde se reakcija odvija
285
Kakav je odnos porasta brzine u odnosu na porast temperature?
Empirijski je utvrdjeno da porastu temperature za 10 stepeni celzijusa izaziva udvostručenje brzine reakcije
286
Kako se objasnjava uticaj temeprature na porast brzine hemijske reakcije?
Na visoj temperturi postoji veci broj molekula cija je energija jednaka energiji aktivacije molekula za datu reakciju, tako da je veci broj molekula koji ulazi u reakciju samim tim veca je i brzina reakcije koja je definisana kao promena koncetracije supstrata (ili proizvoda) u jedinici vremena
287
Kako se definise brzina reakcije?
promena koncetracije supstrata (ili proizvoda) u jedinici vremena
288
Do koje granice se moze povecavati temperatura u enzimski katalisanoj reakciji?
S obzirom da su enzimi proteini i da na visim temperaturama podlezu denaturaciji, kod enzimskih reakcija se ne moze ici na neograniceno povecanje temperature jer bi to dovelo do inaktivacije enzima. Termicka denaturacija enzima smanjuje efektivnu koncentraciju aktivnog enzima u reakciji sto ce dovesti do usporavanja i prekidanja enzimske reakcije
289
Do cega dovodi termicka denaturacija?
Termicka denaturacija enzima smanjuje efektivnu koncentraciju aktivnog enzima u reakciji sto ce dovesti do usporavanja i prekidanja enzimske reakcije
290
Objasni uticaj pH na brzinu enzimske reakcije
S obzirom da su enzimi proteini, promena pH ce uticati na jonski karakter -NH2 i -COOH grupa u proteina sto onda utice na konformaicju proteina tj organizaciju katalitickog centra nezima, s druge strane ekstremne pH vrednosti dovode do denaturacije enzima i na taj nacin do inaktivacije enzima.
291
Sta je optimalna pH vrednost?
Vrednost pH na kojoj se enzimska reakcija najbrze odvija
292
Objasni uticaj duzine inkubiranja na brzinu enzimske reakcije
Duuzina inkubiranja ima relativan efekat na enzimsku rekciju, ako se inkubira niz reakcionih smeša identičnog sastaca (ista kolicina enzima i supstrata), pod istim uslovima (isti pH, t u stepenima celzijusa), reakcija ce otici najdalje tj dobice se najvise produkata reakcije tamo gde je vreme inkubiranja bilo najduze
293
Koji je model sistem za ispitivanje uticaja fazlicitih faktora na enzismku reakciju?
Hidrolitičko razlaganje skroba pod delovanjem enzima amilaze
294
Koji tipovi amilaze postoje?
Postoje 2 tipa:
Alfa-amilaza je enzim prisutan u salivi i soku pankreasa koji hidrolizuje alfa-1,4-glikozidne veze u skrobu, odnosno amilozi i amilopektinu
Primarni produkt reakcije su oligosaharidi koji se sastoje od 6 do 7 ostataka glukoze dok se na kraju reakcije dobija smesa glukoze i maltoze
Beta-amilaza je enzim prisutan u ječmu koji takodje hidrolizuje alfa-1,4-glikozidne veze obe komponente skroba ali za razliku od alfa-amilaze ovaj enzim kao produkte iskljucivo daje molekule maloze koji nastaju sekvencijalnim oslobadjanjem maltoze iz amiloze i amilopektina, počev od neredukujućeg kraja molekula
295
Sta je amilaza?
hidroliticki enzim koji katalizuje hidrolizu glikozidnih veza u skrobu
296
Sta alfa i beta amiloza ne mogu
Ni jedan ni drugi ne mogu hidrolizovati alfa-1,6-glikozidne veze u amilopektinu na mestima grananja molekula pa se kao zavrsni produkti hidrolize amilopektina dobijaju granicni dekstrini koji predstavljaju molekul amilopektina kod koga se na svim granama molekula nalazi alfa-1,6-glikozidna veza
297
Sta su proteoliticki enzimi?
| napisi reakciju
Enzimi koji spadaju u grupu hidrolitickih enzima zbog toga sto katalizuju hdrolizu peptidne veze u proteinu ili peptidu
298
Koja je uloga proteolitičkih enzima?
Znacajna uloga u procesima varenja, digestiji proteina
299
Ko jos moze sadrzati proteoliticke enzime=
lizozomi
300
Kako izgleda put razlaganja i cirkulacije proteina?
Kombinovanjem delovanjem protelitičkih enzima dolazi do potpune hidrolize proteina do slobodnih aminokiselina, koje putem cirkulacije, dospevaju u ćelije i sluze za sintezu specificnih intracelularnih proteina sisara (celije sisara nisu u stanju da sintetisu sve neophodne aminokiseline samostalno).
301
Kako se prema mestu svogs delovanja u proteinu dele proteolitički enzimi?
Peptidaze - egzopeptidaze
| proteinaze - endopeptinaze
302
Kakvo dejstvo imaju peptidaze?
Peptidaze ispoljavaju svoju aktivnost na krajevima molekula proteina, hidrolizujući peptidnu vezu terminalnih aminokiselina, te se kao produkti po zavrsetku reakcije dobijaju iskljucivo slobode aminokiseline
Hidroliza terminalnih aminokiselina polipeptida se vrsi sekvencijalno, tj. hidrolizuje se aminokiselina po aminokilesina iz polipeptida.
303
Kakvo dejstvo imaju proteinaze?
Hidrolizuju peptidne veze unutar polipeptidam tako da se kao produkti reakcije dobijaju oligopeptidi razlicitih duzina i vemona malo slobodnih aminokiselina
304
Kako se dele peptidaze prema mestu delovanja (-NH2 ili -COOH)?
Na aminopeptidaze i karboksipeptidaze
305
Kako deluju aminopeptidaze?
Oni za svoje hidroliticko delovanje zahtevaju prisustvo slobodne amino grupe na NH2-kraju polipeptidnog lanca i obično deluju na proste peptide.
306
Navedi neku aminopeptidazu
| napisi rekaciju
AminoTRIpeptidaza pronadjena u zivotinjskim tkivima sprecificno hidrolizuje tripeptide kao sto su L-alanil-glicil-glicin, dajuci kao produkte hidrolize L-alanin i L-glicil-glicin
307
Kako deluju karboksipeptidaze?
Za svoje hidroliticko dejstvo zahtevaju prisustvo slobodne karboksilne grupe na COOH-kraju polipeptida i hidrolizuju poslednju peptidnu vezu u polipeptidu.
Kao produkti potpune reakcije dobijaju se tj. hidrolize polipeptida dobijaju se slobodne aminokiseline
308
Koje vrste karboksipeptidaza postoje?
Karboksipeptidaza A i B
309
Kakvo je dejstvo karboksipeptidaze A?
enzim za cije dejstvo je potrebno prisustvo jona cinka (Zn2+) koji je sastavni deo aktivnog mesta enzima i koji je neophodan za katalizu hidrolize peptidne veze
Ovaj enzim hidrolizuje peptidnu vezu na COOH-kraju polipeptida, bez obzira na vrstu terminalne aminokisleine tj. aminokiseline koja gradi tu vezu mada je najaktivniji ako je na COOH-kraju aromaticna aminokiselina
310
Kakvo je dejstvo karboksipeptidaze B?
specificna je za peptidne veze koje na COOH-kraju polipeptida formiraju arginin, lizin ili histidin
311
Koji proteini spadaju u proteinaze?
pepsin, tripsin i himotripsin
312
Gde pocinje digestija proteina
u zelucu
313
Koji je glavni proteoliticki enzim zeluca?
papsin
on se sintetise u celijama mukoze zeluca u inaktivnoj formi, proenzimu (zimogenu) - pepsinogen
On je stabilan u neutralnoj pH, ali se brzo prevodi tj aktivira u pepsin u kiseloj sredini stomacnog soka (optimali pH za delovanje pepsina je 2)
314
Objasni autokatalizu kod pepsina i pepsinogena.
Sam pepsin moze aktivirati pepsinogen u pepsin procesom autokatalize
U procesu aktivacije oslobadja se polipetid od 44 aminokiseline sa NH2-kraja pepsinogena, ovaj polipetid deluje kao inhibitor pepsina
pepsin hidrolizuje peptidnu vezu u polipeptidu koji formira amino-grupa aromatičnih aminokiselina(najcesce tirozin) i karboksilna grupa susedne aminokiseline.
Osim ove peptidne veze, pepsin hidrolizuje peptidnu vezu izmedju amino-grupe glutaminske kiseline i karboksilne grupe leucina.
produkti ove reakcije su oligopeptidi razlicitih duzina
315
Kako otpocinje dalja hidroliza proteina himotripsinom i tripsinom?
Prelaskom delimično digeriranih proteina iz zeluca u duodenum
316
Gde se sintetise tripsin i kako se luci?
tripsin se sintetise u panreasu u vidu neaktivne forme oznacene kao tripsinogen i kao takav se izlucuje u duodenum, zajedno sa alkalnim sokom pankreaca, koji sluzi da neutralise kiselu sredinu jer je za optimalnu aktivnost tripsina potreban pH 8
317
Objasni autokatalizu kod tripsina i tripsinogena.
Tripsinogen se aktivira u tripsin autokataliticki delovanjem samog tripsina
Pored tripsina, intestinalni enzim anterokinaza moze specificno aktivirati tripsinogen i prevesti ga u tripsin
318
od cega je izgradjen tripsinogen
izgradjen je od jednog polipeptidnog lanca i proces aktivacije obuhvata hidrolizu jedne peptidne veze pri cemu seoslobadja jedan heksapeptid (Val-/Asp/4-Lys) sa NH2-kraja tripsinogena
319
Kako deluje tripsin?
Hidrolizuje proteine na mestu peptidne veze koju formiraju karboksilna grupa baznih aminokiselina (lys, Arg, His) i amino grupa susedne aminokiseline
320
Gde se sintetise himotripsin i kako se luci?
sintetise se u pankreasu u inaktivnoj formi oznacenoj kao himotripsinogen
321
Od cega se sastoji himotripsiogen
Sastoji se od jednog polipeptidnog lanca koji sadrzi 245 aminokiselina i potpuno je kataliticki neaktivan
322
Kako se aktivira himotripsinogen?
Himotripsinogen se aktivira u potpuno aktivni enzim π-himotripsin, kada tripsin hidrolizuje peptidnu vezu izmedju arginina (aminokiselina na 15-om mestu od NH2-kraja polipeptidnog lanca himotripsinogena) i izoleucina na 16-om mestu u polipetidu.
Nastajanje alfa-himotripsina, aktivne stabilne forme enzima je vezano za isecanje dva dipeptida u polipeptidnom lancu π-himotripsina
Ser-Arg (14. i 15. mesto)
Thr-Asp (147. i 148. mesto)
Zahvaljujući disulfidnim vezama (kovalentnim vezama dva sumpora iz dve aminokiseline cistein), kojih ima 5 u molekulu himotripsinogena, tri novonastala polipetida se vezana medjusobno.
Ovakva aktivacija enzima dovodi do promene konformacije polipetida (himotripsinogena) pri cemu dolazi do formiranja aktivnog cnetra (katalitickog mesta) himotripsina koje cine aminokiseline:
Histidin (57.)
serin (195.)
asparaginska kiselina (102.)
323
Kakvo je dejstvo himotripsina
Hidrolizuje proteine na mestu pepptidne veze u kojoj učestvuju karbokslina grupa aromaticnih aminokiselina pre svega fenilalanina i tirozina i amino grupa susedne amonikiseline
324
Kada himotripsin ispoljava najbolju aktivnost?
u hidrolizi peptidne veze koju formiraju karboksilna grupa tirozina i aminogrupa glicina
325
Kako su oznaceni neaktivni oblici enzima?
proenzimi
326
U cemu je znacaj sinteze enzima u neaktivnoj formi?
Ukoliko bi se proteoliticki enzimi sintetisali neposredno u aktivnoj fomri onda bi doslo do hidrolize proteina u celijama koje sintetisu ove enzime (celije pankreasa i mukoze zeluca)
Stoga se u ovim celijama sintetisu proenzimi i tek posle ekskrecije u digestivnom traktu dolazi do aktivacije proenzima i nastajanja aktivnih formi enzima
327
Kada tek dolazi do aktivacije proenzima?
posle ekskrecije u digestivnom traktu dolazi do aktivacije proenzima i nastajanja aktivnih formi enzima
328
Kako je pankreas zasticen od delovanja tripsina i himotripsina?
Oba enzima se sintetsu u inaktivnoj formi u acinarnim celijama egzokrinog pankreasa
pored toga novosintetisani proenzimi se pakuju specijalne granule koje su obavijene membranama i na taj nacin se sprecava kontakt sadrzaja celije i proenzima
329
Kako nastaje akutni pankreatitis?
Narusavaju se zastitni mehanizmi pankreasa sto dovodi do prerane aktivacije proteolitickih enzima odnosno njihove aktivacije jos u pankreasu tako da dolazi do proteolize pankreasa
330
Sta su nukleaze?
to su hidroliticki enzimi koji katalizuju hidrolizu fosfodiestarskih veza u molekulima nukleisnskih kiselina (RNK i DNK)
331
Kako se nukleaze dele prema nacinu delovanja?
nukleaze a ili 3'
nukleaze b ili 5'
u zavisnosti od toga da li je mesto njihovog delovanja 3' ili 50 kraj fosfodiestarske veze u molekulu nukleinskih kiselina
332
Kakvo je dejstvo nukleaza a tipa?
Specificno hidrolizuju fosfodiestarsku vezu izmedju C3-atoma pentoze nukleotida i fosforne grupe
333
Kakvo je dejstvo nukleaza b tipa?
Specificno hidrolizuju fosfodiestarsku vezu izmedju C5-atoma pentoze nukleotida i fosforne grupe
334
Kako se nukleaze dele prema mestu delovanja?
egzonukleaze i endonukleaze
335
Kakvo je dejstvo egzonukleaza?
Hidrolizuju fosfodiestarske veze nukleotida koji se nalaze na krajevima molekula nukleinskih kiselina
336
Koji su produkti dejstva egzonukleaza?
Iskljucivo slobodni nukleotidi
337
Sta za svoju aktivnost zahtevaju egzonukleaze?
zahtevaju prisustvo slobodne OH- grupe bilo na 3'- ili 5'-kraju molkekula
338
Sta je potrebno za dejstvo egzonukleaza a i b
s obzirom da je molekul nukleinskih kiselina polaran tj. na 3'-kraju ima slobodnu OH- grupu a na 5'-kraju fosfornu grupu, egzonukleaze a tipa mogu nesmetano da hidrolizujunukleinske kiseline pocev sa 3'-kraja molekula dok je za kataliticku aktivnost agzonukleaza b tipa potrebno da se prvo ukloni fosforna grupa vezana za C5-atom pentoze PRVOG nukleotida u molekulu nukleinskih kiselina
339
Kakvo je dejstvo endonukleaze?
hidrolizuje fosfodiestarske veze unutar molekula nukleinskih kiselina.
340
Koji su produkti dejstva endonukleaza?
Oligosaharidi razlicitih duzina
341
Sta za svoju aktivnost zahtevaju endonukleaze?
Nije potrebno prisustvo slobodne grupe na bilo kom kraju molekula nukleinskih kiselina
342
Koliko postoji enzima koji hidrolizuju nukleinske kiseline? Koji su to?
Dezoksiribonukleaze
ribonukleaze
fosfodeisteraze
343
Kakvo je dejstvo ribonukleaza?
specificno hidrolizuju fosfodieastarkse veze u RNK
| ne moze delovati na molekule suprotnog tipa
344
Kakvo je dejstvo dezoksiribonukleaza?
specificno hidrolizuju fosfodieastarkse veze u DNK
| ne moze delovati na molekule suprotnog tipa
345
Kakvo je dejstvo fosfodiesteraza?
hidrolizuju fosfodiestarske veze u nukleinskim kiselinama i nespecificni su jer jednako dobro hidrolizuju i DNK i RNK
346
Kog tipa je fosfodiesteraza zmijskog otrova i kako ona deluje?
egzonukleaza a tipa
hidrolizuje fosfodieastarsku vezu u molekulima DNK i RNK
Počinje od 30-kraja molekula i zahteva prisustvo slobodne OH- grue za svoju aktivnost
Enzim je nespecifičan jer podjednako dobro hidrolizuje i DNK i RNK dajuci kao produkte reakcije isključivo nukleotide u obliku NUKLEOZID-5'-FOSFATA
Hidroliza nukleotida je postupna tj. hidrolizuje se jedan po jedan nukoleotid, počev od 3'-kraja molekula
347
Kog tipa je fosfodiesteraza slezine i kako ona deluje?
egzonukleaza b tipa
Hidrolizuje 5'-fosfodiestarku vezu u DNK i RNK
Počinje od 5'-kraja tih molekula
Kao produkti reakcije dobijaju se isključivo NUKLEOZID-3'-FOSFAT
Enzim je nespecifičan i za svoju aktivnost zahteva prisustvo slobodne OH- grupe na 5'-kraju molekula
348
Kog tipa je dezoksiribonukleaza I i kako ona deluje?
DNaza I
endoukleaza a tipa
izolovana iz pankreasa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarskih veza iskljucivo u molekulu DNK
Kao produkte reakcije daje oligonukleotide koji se u proseku sastoje od 4 nukleotida - tetranukleotid
termalni nukleotid će imati fosfornu grupu vezanu za C'5-atom dezoksiriboze, a OH- grupu vezanu za C'3-atom dezoksiriboze
349
Kog tipa je dezoksiribonukleaza II i kako ona deluje?
DNaza II
endoukleaza b tipa
izolovana iz slezine i timusa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarskih veza iskljucivo u molekulu DNK
Kao produkte reakcije daje oligonukleotiderazlicite duzine ciji ce termalni nukleotidi imati fosfornu grupu vezanu za C'3-atom dezoksiriboze, jer specifično hidrolizuje fosfodiestarsku vezu bize C'5-atomu dezoksiriboze susednog nukleotida, dok ce imati OH- grupu vezanu za C'5-atom dezoksiriboze
350
Kog tipa je ribonukleaza I i kako ona deluje?
RNaza I
endonukleaza i egzonukleaza b tipa
izolovana iz pankreasa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarske veze blize C'5-atomu riboze u molekulima RNK ako u formiranju fosfodiestarske veze blize C'3-atomu riboze ucestvuje pirimidni nukleotid
Enzim je specifican i deluje samo na RNK
Krajnji produkti su PIRIMIDINSKI NUKLEOZID-3'-FOSFATI ili oligonukleotidi koji se zavrsavaju sa pirimidinskim 3'-fosfatnim ostatkom
Uvek se formira jedan intermedijerni produkt 2',3'-ciklicni pirimidin fosfat koji se kasnijom hidrolizom prevodi u terminalni pirimidinski 3'-fosfatni ostatak
351
Kog tipa je ribonukleaza T1 i kako ona deluje?
RNaza T1
endonukleaza i egzonukleaza b tipa
izolovana iz Aspergilusa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarske veze blize C'5-atomu riboze u molekulima RNK ako u formiranju fosfodiestarske veze blize C'3-atomu riboze ucestvuje guanin pirimidni nukleotid
kao produkti reakcije dobijaju se guanin-3'-fosfati ili oligonukleotidi koji se zavrsavaju sa guanin-3'-fosfatnim ostatkom
