Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biohemija > Vežbe - teorija > Flashcards

Vežbe - teorija Flashcards

1
Q

Šta su ugljeni hidrati?

A

polihidroksilni aldehidi/ketoni

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Empirijska formula ugljenih hidrata?

A

(CH2O)n

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Koliko iznosi n kod ugljenih hidrata?

A

3 ili više

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Prema empirijskoj fomuli, kako se definišu ugljeni hidrati?

A

hidrati ugljenika

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Kako se dele ugljeni hidrati?

A

Monosaharidi, disaharidi, polisaharidi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Kakvi šećeri su monosaharidi?

A

prosti

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Kako se monosaharidi ponašaju u umerenim uslovima sredine i koji su to uslovi?

A

ne mogu biti hidrolizovani na manje subjedinice/ slabe kiseline i baze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Kako su povezani C atomi kod monosaharida

A

Povezani su u lanac koji se ne grana

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

S čim su povezani C atomi u monosaharidima?

A

Svi C atomi imaju za sebe vezanu hidroksilnu grupu, osim jednog za koji je vezankarbonilni kiseonik, što predstavlja karbonilnu grupu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Šta predstavlja i kakav je kiseonik na C atomu kod monosaharida? Napiši formulu.

A

Kiseonik je karbonilni i predstavlja karbonilnu grupu

-C=O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Šta su aldoze?

A

Monosaharid kod koga je karbonilna grupa na kraju lanca i predstavlja derivat aldehida

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Kako se naziva monosaharid koji je derivat aldehida i kako on izgleda?

A

Naziva se aldoza i sadrži karbonilnu grupu na kraju lanca

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Šta su ketoze?

A

Monosaharid kod koga je karbonilna grupa na drugom C atomu i predstavlja derivat ketona

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

KAko se naziva monosaharid koji je derivat ketona i kako on izgleda?

A

Nazova se ketoza i sadrži karbonilnu grupu na drugom C atomu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Koji monosaharidi su najprostiji i u koju grupu spadaju?

A

Trioze
Gliceraldehid - aldotrioza
Dihidroksiaceton - ketotrioza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Kako se dele monosaharidi prema broju C atoma?

A

Trioze, tetroze, pentoze, heksoze…

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

U kojim formama mogu postojati monosaharidi?

A

Aldoze i ketoze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Koji monosaharidi su najrasprostranjeniji u živom svetu , koji su to i u kojoj su formi?

A

Heksoze
glukoza - aldoza
galaktoza - aldoza
fruktoza - ketoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Kom tipu monosaharida pripadaju riboza i dezoksiriboza?

A

aldopentoze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Koje su najznačajnije aldopentoze?

A

riboza i dezoksiriboza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Koji je biološki značaj dezoksiriboze i riboze?

A

Grade nukleinske kiseline i različite polisaharide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Koji ugljeni hidrati grade nukleinske kiseline i kog su tipa?

A

RIboza i dezoksiriboza
Monosaharidi
Aldopentoze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Biološki značaj derivata trioza i heptoza?

A

Intermedijeri u metabolizmu ugljenih hidrata

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Koji mohosaharidi predtavljaju intermedijere u metabolizmu ugljenih hidrata?

A

Derivati trioza i heptoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Koja karakteristika čini monosaharide optički aktivnim supstancama? Koji monosaharid odstupa od toga?

A

Prisustvo jednog ili više asimetričnih/hiralnih C atoma

Dihidroksiaceton

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Šta radi optički aktivna supstanca?

A

Skreće ravan polarizovane svetlosti na levu ili desnu stranu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Kako se drugačije naziva hiralan C atom?

A

Asimetričan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Koji monosahardi nije optički aktivan?

A

Dihidroksiaceton

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Kakva je glukoza kao optički aktivna supstanca i kako skreće ravan polarizovane svetlosti?
Napiši oznaku.

A

Glukoza je desnorotatorna

〖/α/〗^(20°C) =+52,7°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Kakva je fruktoza kao optički aktivna supstanca i kako skreće ravan polarizovane svetlosti?
Napiši oznaku.

A

〖/α/〗^(20°C) = - 92,4°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Kako je određena apsolutna konfiguracija gliceraldehida prema koncevnciji, koliko ih ima i koje su?
Čemu služi ovo?

A

Konfiguracija najprostijeg monosaharida, gliceraldehida (aldotrioza), koji sadrži jedan hiralan C atom određena prema ,,okrenutosti’’ OH- grupe na hiralnom C atomu u projekcionoj fomruli.
Sadrži dve apsolutne konfiguracije/forme , D- i L-
Prema ovome se određuju konfiguracie drugih monosaharida sa dva ili više hiralnih C atoma.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Kako izgleda je D-gliceraldehid?

A

Njegova OH- grupa na hiralnom C atomu vezana je sa desne strane u projekcionoj fomruli

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Kako izgleda je L-gliceraldehid?

A

Njegova OH- grupa na hiralnom C atomu vezana je sa leve strane u projekcionoj fomruli

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Kako se određuje konfiguracija/forma kod monosaharida sa više hiralnih C atoma?

A

Konfiguraciju određuje hiralni C atom koji je najudaljeniji od karbonilne grupe, odnosno C atom koji je najbliži C-atomu za koga je vezana primarna alkoholna grupa.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Šta označavaju D- i L- oznake kod monosaharida?

A

Označavaju konfiguraciju monosaharida

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Šta označavaju /+/ i /-/ oznake kod monosaharida?

A

Označavaju obrtanje ravni polarizovane svetlosti
/+/ za desnorotatorne
/-/ za levorotatorne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

U kakvim formama/strukurama se nalaze molekuli glukoze u prirodi i kako je to otkriveno?

A

U prstenastim formama

Hemijskim analizama

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Kako se formiraju prstenaste strukture molekula glukoze?

A

Reakcijom izmedju alkoholne grupe vezane za C5-atom i karbonilne grupe na C1-atomu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Kako se označava prstenasta forma molekulaglukoze i zašto?

A

Glukopiranoza

Po strukturi je slična piranu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Šta sadrži ciklična forma šećera i na osnovu toga u kakvim formama može postojati?

A

Sadrži hiralan C atom i može postojati u dve STEREOIZMOERNE forme α i β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Šta se dešava tokom formiranja piranoze i šta se formira?

A

Deđava se interakcija izmedju alkohola i aldehida

Formira se hemiacetal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Kako nastaju hemiacetali?

A

Interakcijom izmedju aldehida i alkohola, formiranjem piranoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Kako i od čega nastaju fruktofuranoze i zasto su dobile takvo ime?

A

Nastale su od ketoza tako što je alkoholna grupa sa C5 atoma spojena sa karbonilnom grupom na C2 atomu, formirajuči prsten
Podseca na furan po strukturi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Kako se naziva prstenasta forma ketoza i kako nastaje?

Zašto se tako naziva

A

Naziva se fruktofuranoza
Nastale su od ketoza tako što je alkoholna grupa sa C5 atoma spojena sa karbonilnom grupom na C2 atomu, formirajuči prsten
Podseca na furan po strukturi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

U kojim formama postoji fruktofuranoza?

A

Postojiu dve STEREOIZMOERNE forme α i β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Šta su hemiketali i kako nastaju?

A

Hemiketali su jedinjenja izvedena iz ketona i nastaju u interakciji OH- i -C=O grupe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Šta nastaje interakcijom OH- i -C=O grupa?

A

Hemiketali

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Šta su anomeri i koji postoje?

A

Izomerne forme monosaharida koje se međusobno razlikuju u konfiguraciji na karbonilnom C-atomu
postoje α i β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Kako se nazivaju izomerne forme monosaharida koje se međusobno razlikuju u konfiguraciji na karbonilnom C-atomu i koje postoje

A

Anomeri

Postoje α i β

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Kako se naziva karbonilni C-atom kod anomera?

A

Anomerni C-atom?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Koji C-atom kod anomera je anomerni?

A

Karbonilni C-atom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Koji je jedan od najvažnijih Monosaharida i zašto?

A

Glukoza

Predstavlja izvor energije i jedan je od stalnih sastojaka krvi sisara

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Koji tip monosaharida predstavlja glukoza?

A

aldoheksoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Kako se ponaša glukoza u rastvoru, za šta je to vezano i zašto?

A

Ponaša se kao da poseduje još jedan hiralni C atom koji menja njeno specifično skretanje ravni polarizovane svetlosti i ovo je vezano za postojanje cikličnih izoformi glukoze.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

U kojim formama postoji D-glukoza i po čemu se razlikuju?

A

Postoji u dve izmoerne forme koje pored različitih fizičko-hemijskih osobina (tačka topljenja, rastvorljivost u vodi, dostupnost enzimu oksidazi glukoze), razlikuju i u sprecifičnom skretanju ravni polarizovane svetlosti

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Kako α-D-glukoza i β-D-glukoza skreću ravan polarizovane svetlosti i kako se to označava?

A

〖/α/〗_D^(20°C) =+112,2°

〖/α/〗_D^(20°C) =+18,7°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Šta se dešava sa ravni polarizovane svetlosti kada se u vodi rastvore oba izmoera glukoze?
Oznaka

A

Optička rotacija oba molekula se veoma brzo menja u funkciji vremena, ddotižući finalnu vrednost ravnoteže od〖/α/〗_D^(20°C) =+52,7°

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Kako se naziva promena u skretanju ravni polarizovane svetlosti i zašto se ona dešava?
U kom odnosu se nalaze supstance u ovom rastvoru?

A

Naziva se MUTAROTACIJA i ona je posledeica formiranja ravnoteže u smeši dva izomera glukoze, koja sada sadrži 1/3 α-D-glukoze i 2/3 β-D-glukoze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Šta je mutarotacija?

A

Promena u skretanju ravni polarizovane svetlosti kada se u vodenom rastvoru glukoze nalaze oba izomera

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Struktura disaharida?

A

Sastoje se od dva molekula monosaharida povezanih medjusobno glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Kako nastaje glikozidna veza?

A

Vezivanjem anomernog C atoma jednog šećera i alkoholne grupe drugog šećera

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Koji su najprostiji disaharidi?

A

Maltoza, laktoza i saharoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

Šta je maltoza?

A

Maltoza je intermedijerni proizvod u hidrolizi skroba

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

Gradja maltoze?

A

Sastoji se od dva molekula D-glukoze medjusobno povezanih glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

Gde se formira glikozidna veza u maltozi?

A

Formira se izmedju OH- grupe vezane za C1 atom jedne glukoze i OH- grupe vezane za C4 atom druge glukoze uz eliminaciju molekula vode

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

Koja veza se nalazi u maltozi? Kako se formira?

A

α-1-4-glikozidna veza
Formira se izmedju OH- grupe vezane za C1 atom jedne glukoze i OH- grupe vezane za C4 atom druge glukoze uz eliminaciju molekula vode

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Da li je maltoza redukujuća supstanca i zašto?

A

Maltoza ima redukujuće osobine zbog toga što anomerni C atom druge glukoze nije uključen u glikozidnu vezu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Šta maltoza može formirati?

A

Ozazone

Žute igličaste strukture koje su rastvorljive u toploj vodi a formiraju se pri postepenom haldjenju

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Gde se može pronaći laktoza?

A

Nalazi se u mleku i kao takva se vise nigde ne moze naci u prirodi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Od čega se sastoji lakotza?

A

Sastoji se od D-galaktoze i D-glukoze koje su spojene β-1-4-glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Da li je laktoza redukujuća supstanca i zašto?

A

Ima redukujuće osobine zbog toga što poseduje slobodan anomerni C atom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Šta laktoza može formirati?

A

Ozazone sa fenilhidrazinom koji su rastvorljivi u toploj vodi,a formiraju se pri hladjenju smeše laktoze i fenilhidrazina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

Koji je drzgi naziv za saharozu?

A

Tršćani šećer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Od čega se sastoji saharoza?

A

Od D-glukoze i D-fruktoze povezanih α-1-2-glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Da li je saharoza redukujuća supstanca i zašto?

A

Saharoza nije redukujuća supstanca zbog toga što su C1-atom glukoze i C2-atom fruktoze anomerni C atomi i oba učestvuju u formiranju glikozidne veze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

Šta saharoza formira?

A

Ozazone sa fenildihidrazionom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

Koji je drugi naziv za polisaharide?

A

glikani

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

Koji oblik ugljenih hidrata je najzastupljeniji u prirodi?

A

Polisaharidi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

Koja je uloga polisaharida i koji polisaharidi su tu najzančajniji?

A

Strukturna uloga - celuloza i hitin

Rezervna forma energije - skrob i glikogen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

Kako polisaharidi reaguju sa enzimima i kiselinama?

A

Polisaharidi se hidrolizuju pomoći kiselina ili enzima i kao produkte daju monosaharide ili njihove derivate?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

Šta se dobije u reakciji hidrolize polisaharida kiselima ili enzimima?

A

Monosaharidi i li njihovi derivati

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

Šta su homopolisaharidi?

A

Polisaharidi koji u hidrolizi daju jedan tip monosaharida

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Šta su heteropolisaharidi?

A

Polisaharidi koji u hidrolizi daju više tipova monosaharida

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Koji monosaharid je najzastupljeniji u izgradnji polisaharida i koje polisaharide gradi?

A

D-glukoza kao monomerna jedinica skroba, glikogena i celuloze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

Šta je toploška polarnost kod polisaharida?

A

Krajevi polimera se medjusobno razlikuju
Prvi monomer u polisahardinom lancu najčešće ima slobodnu OH- grupu na C4-atomu i to je neredukujući
Poslednja saharidna jedinica u lancu ima slobodnu OH- grupu na anomernom C1-atomu i to je redukujući kraj polisaharida.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

Koji je biološki značaj skroba kod biljaka?

A

Predstavlja rezervni polisaharid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

Od čega se sastoji skrob?

A

Od amiloze i amilopektina koji su prisutni u razlicitim količinama u skorbu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

Od čega je amiloza sastavljena?

A

od monomera D-glukoze povezanih medjusobno u lanac α-1-4-glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

Kako izgleda lanac amiloze?

Molekulska tezina

A

Ne grana se
Poseduje jedan redukujući (slobodan anomerni C atom) i jedan neredukujući kraj.
150000Da

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

Kako izgleda molekul amilopektina?

Molekulska tezina

A

Granate je strukture
Grananje se javlja na svakih 24-30 molekula glukoze
500000Da - jedan od najvecih molekula u prirodi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

Koji monosaharidi grade amilopektin i kako su povezani?

A

Grade ga monomeri D-glukoze povezani medjuosbno na dva načina
U linearnoj formi molekuli D-glukoze su povezani medjusobno sa α-1-4-glikozidnom vezom
Na mestu grananja amilopektina su povezani α-1-6-glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
92
Q

Koji je glavni rezervni polisaharid kod celija zivotinja?

A

Glikogen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
93
Q

Kakav je glikogen po strukturi?

A

Homopolisaharid
Po strukturi je sličan amilopektinu, mnogo je razgranatiji
Do grananja dolazi na svakih 8-12 monomera glukoze što ih čini mnogo kompaktnijim od amilopektina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
94
Q

Od čega se sastoji glikogen?

A

Sastoji se od monomera D-glukoze povezanih α-1-4-glikozidnom vezom
Na mestu granjanja se nalaze dve glukoze povezane α-1-6-glikozidnom vezom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
95
Q

Koja je funkcija proteina?

A

Formiranje i održavanje strukture i funkcije živih bića

Gotovo svi biološki procesi se ne mogu zamisliti bez prisustva proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
96
Q

Koji su najvažniji proteini sa funkcionalne tačke gledišta i zašto?

A

Enzimi, oni su specifični proteini koji katalizuju skoro sve hemijske reakcije u biološkom sistemu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
97
Q

Gde sve proteini imaju značajnu ulogu?

A

Transport kroz membranu (ulaze u sastav membrane)
Transposrt kiseonika u krvi (hemoglobin) ili misicima (mioglobin)
Kontrakcija mišića (aktin i miozin)
Imunološka zaštita (antitela-imunoglobulini)
kontrola rasta i diferencijacije (regulatorni proteini represori, hormoni)
strukturne komponente (kolagen)
itd.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
98
Q

Koje su osnovne strukturne jedinice proteina?

A

Aminokiseline

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
99
Q

Od čega se sastoje aminokiseline

Oznake

A

Sastoje se od amino grupe (-NH2), karboksilne grupe (-COOH), vodonikovog atoma i različitih bočnih grupa (R), koje su sve vezane za Calfa atom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
100
Q

Kako se drugacije naziva Calfa atom kod aminokiselina i zašto?

A 
Naziva se hiralnih centrom aminokiselina zbog toga što su za njega vezane 4 različite grupe i to su
amino grupa (-NH2), karboksilna grupa (-COOH), vodonikov atom i različite bočne grupe (R)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
101
Q

Kako se aminokiseline ponašaju u vodenom rastvoru na neutralnom pH?

A

Nalaze se pre u obliku dipolarnih jona nego u neutralnoj formi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
102
Q

U kakvim uslovima se aminokiseline nalaze kao dipolarni joni

A

U vodenom rastovru sa neutralnim pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
103
Q

Kako izgleda aminokiselina u dipolarnom obliku?
Oznake
Nacrtati

A

Amino grupa sadrži jedan proton u višku (-NH3+), dok je karboksilna grupa disocirana (-COO-)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
104
Q

Kako se menja jonizovana forma aminokiselina u funkciji promene pH vrednosti?

A

U kiselim rastvorima (pH<7) karboksilna grupa je nejonizovana (-COOH), dok je amino grupa jonizovana (-NH3+), u takvim uslovima se aminokiseline ponašaju kao baze
U baznim rastvorima (pH>7) karboksilna grupa je jonizovana (-COO-), dok je amino grupa nejonizovana (-NH2) i aminokiseline se ponašaju kao kiseline.
Prema tome aminokiseline se mogu ponašati kao kao donori protona - negativno naelektrisane (kiseline) ili kao akceptori protona - pozitivno naelektrisane (baze) u zavisnosti od pH medijuma u kojem se nlaze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
105
Q

Kako se aminokiseline ponašaju u kiselim uslovima?

A

U kiselim rastvorima (pH<7) karboksilna grupa je nejonizovana (-COOH), dok je amino grupa jonizovana (-NH3+), u takvim uslovima se aminokiseline ponašaju kao baze
kao akceptori protona - pozitivno naelektrisane (baze)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
106
Q

Kako se aminokiseline ponašaju u baznim uslovima?

A

U baznim rastvorima (pH>7) karboksilna grupa je jonizovana (-COO-), dok je amino grupa nejonizovana (-NH2) i aminokiseline se ponašaju kao kiseline.
Prema tome aminokiseline se mogu ponašati kao kao donori protona - negativno naelektrisane (kiseline)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
107
Q

Šta su amorfne supstance?

Kako se skraćeno nazivaju?

A

Aminokiseline se mogu ponašati kao kao donori protona - negativno naelektrisane (kiseline) ili kao akceptori protona - pozitivno naelektrisane (baze) u zavisnosti od pH medijuma u kojem se nlaze
Amfoliti ( od amfoterni elektroliti)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
108
Q

U koliko stereoizomernih formi se mogu naci aminokiseline i koje su to?
Zašto?

A

L- i D-

Zbog postojanja hiralnog Calfa atoma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
109
Q

Koje aminokiseline grade proteine i koliko ih ima?

A

L- forme aminokiseline ulaze u sastav proteina i ima ih 20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
110
Q

Kakvi su molekuli proteina/aminokiselina sa hiralnim centrom?

A

Optički aktivnsupstance tj. menjaju ravan polarizovane svetlosti

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
111
Q

Kakva može biti bočna grupa (R)

A

Različite su u zavisnosti od vrste aminokiselina
Može biti alifatična grupa ili lanac (H kod glicina, -CH3 kod alanina itd)
aromatični prsten (kod fenilalanina, tirozina i trptofana),
bočni lanac baznog karaktera (sekundarna amino grupa kod lizina, imidazolni prsten kod histidina i gvanido grupa kod arginina)
bočni lanac kiselog karaktera (-CH2COO- kod asparaginske kiseline, -CH2CH2COO- kod glutaminske kiseline)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
112
Q

Kako se po prirodi bočne grupe (R) dele aminokiseline?

A

Alifatične, aromatične, bazne i kisele

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
113
Q

Sta su proteini?

A

Kondenzacioni produkti aminokiselina povezanih u polipeptidni lanac

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
114
Q

Sta je polipeptidni lanac

oznaka

A

Lanac aminokiselina medjusobno povezanih peptidnim vezama

-CO-NH-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
115
Q

Kako se formira peptidna veza

A

Povezivanjem alfa-karboksilne grupe jedne aminokiseline sa alfa-amino grupom druge aminokiseline

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
116
Q

Cime je precano formiranje peptidne veze

A

eliminacijom molekula vode

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
117
Q

Da li polipetidni lanac sadrzi topolosku polarnost i zasto?

A

Poseduje
Najednom kraju lanca ima slbodnu amino grupu, a na drugom kraju slobodnukarboksilnu grupu sto je posledica grajde osnovnih gradivnih jedinica, aminokiselina (imaju slbodnu amino i karboksilnu grupu)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
118
Q

Kakav smer ima polipetidni lanac i zasto

A

Ima smer NH2 ka COOH tj odslobodne amino grupe prve aminokiseline do slobodne karboksilne grupe poslednje aminokisleine izmedju kojih se regularno ponavljaju peptidne veze
zbog topoloske polarizovanosti

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
119
Q

Kakav je znacaj peptidne veza u polipeptidnom lancu

A

peptidna zeva cini kicmu polipeptida

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
120
Q

od cega zavisi vrsta bocne grupe R?

A

Grupe r se medjusobno razlikuju u zavisnosti od vrsteamiokiseline koja je ugradjena u polipeptid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
121
Q

U odnosu na polipeptidne lance, kakvi mogu biti proteini po gadji?

A

Mogu se sastojati od jednog ili vise polipetidnog lanca koji mogu biti identicni ili medjusobno razaliciti

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
122
Q

Od cega se sastoji mioglobin

A

od jedog polipeptidnog lanca

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
123
Q

od cega se sastoji hemoglobin?

A

Od 4 polipeptidna lanca, dva alfai dva beta-lanca

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
124
Q

Kako su proteini organizovani u prostoru i kakva moze biti njihova struktura prema tome?

A

U prostoru zauzimaju slozenu konformaciju
Ta konformacija je definisana na osnovu 4 strukturna nivoa
primarna struktura
sekundarna struktura
tercijarna struktura
kvartara struktura

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
125
Q

Kako izgleda primarna struktura?

A

Linearni raspored tj. sekvenca aminokiselina koje obrazuju polipeptidni lanac/lance, medjusobno povezanih peptidnim vezama

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
126
Q

Kakve interakcije postoje u proteinu koji ima primarnu strukturu?

A

Samo peptidne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
127
Q

Kako izgleda sekudnarna struktura?

A

Opšta struktura koju moze imati protein ili polipeptid a koja rezultira iz interakcije bliskih ili susednih aminokiselina u primarnoj strukturi proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
128
Q

Kako se i koja veza formira u sekundarnoj strukturi proteina?

A

Uspostavljaju se vodonicne veze izmedju kiseonika karbonilne grupe jedne aminokiseline i vodonika amidne grupe druge aminokiseline koje ucestvuju u formiranju peptidne veze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
129
Q

primer sekundarne strukture proteina? za sta su oni karakteristicni?

A

Alfa-heliks i beta-naborana ploca

karakteristicna struktura proteina koji se sastoji iz vise polipetidnih lanaca

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
130
Q

Kako izgleda tercijarna struktura?

A

Ova struktura odrzava tendenciju polipeptidnog lanca da se uvrce i umotava zauzimajuci kompleksnu i rigidnu strukturu u prostoru - konformaciju

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
131
Q

Šta je konformacija? Tercijarna struktura

A

Trodimenzionalna struktura proteina je rezultat serije specifičnog uvijanja polipeptidnog lanca pri cemu se struktura usloznjava i svaki visi korak organizacije molekula je izgradjen kombinacijom prethodnih nivoa strukture po hijerarhijskom redu. Ova prostorna organizacija proteina naziva se konformacija.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
132
Q

Kako se stabilizuje tercijerna struktura?

A

Pomoću razlicitih reaktivnih sposobnosti bocnih grupa i lanaca aminokiselina (disulfidne veze, hidrofobne interakcije, elektrostatcke interakcije itd.)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
133
Q

Odakle proistice tercijerna struktura proteina i kako se ona naziva?

A

Proistice iz njegove primarne i sekundarne strukture i naziva se nativnakonformacija proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
134
Q

zasto je vazna ispravna konformacija proteina?

A

Ona obezbedjuje njiovo pravilno funkcionisanje u katalizovanju bioloskih reakcija ili u regulaciji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
135
Q

Kako izgleda kvartarna struktura?

A

Ona podrazumeva strukturu proteina koja se sastoji od dva ili vise polipeptidnih lanaca i koja je posledica interakcije medju tim polipeptidima, a direktno je povezana sa funkcionalnoscu proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
136
Q

Objasni funkcionisanje enzima fosforilaze u njegovoj kartarnoj konformaciji?

A

enzim fosforilaza sadrzi dve identicne subjedinice koje su svaka ponaosob kao monomeri enzimski neaktivne, ali zajedno kao diemr imaju potpuu enzimsku aktivnost

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
137
Q

Od cega zavise hemijske osobine proteina?

A

Batiraju se na rirodi aminokiselina koje ulaze u njihov sastav

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
138
Q

Kada ce protein reagovati u nekoj specificnoj reakciji?

Kakve rakcije daju proteini?

A

Samo kada ima u svom sastavu aminoiselinu koja je odgovorna za tu reakciju
Zbog postojanja slobodnih amino i karboksilnih grupa, proteini daju pozitivne reakcije karakteristicne za te grupe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
139
Q

Kako ninhidrin stupa u reakciju?

A

Stupa u interakciju sa amino grupm proteina dajuci karakteristicno obojeno jedinjenje te se moze koristiti kao indikator u hromatografiji proteina i aminokiselina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
140
Q

Kako se proteini ponasaju u vodenim rastvorima?

A

ponasaju se kao i aminokiseline u zavisnosti od uslova pH sredine
U kiselim sredinama reaguju kao baze - pozitivno naelektrisani
U baznim sredinama reaguju kao kiseline - negativno naelektrisane

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
141
Q

Kako se proteini ponasaju u kiselim uslovima?

A

U kiselim sredinama reaguju kao baze - pozitivno naelektrisani

142
Q

Kako se proteini ponasaju u baznim uslovima?

A

U baznim sredinama reaguju kao kiseline - negativno naelektrisane

143
Q

Sta je izoelektricna tacka proteina

A

Vrednost ph gde se roteini ponasaju potpuno neutralno tj. gde im je zbir ukupnog naelektrisanja jednak nuli

144
Q

‚Koji makromolekuli spadaju u nukleinske kiseline?

A

DNK dezoksiribonukleinska kiselina

RNK ribonukleinska kiselina

145
Q

Sta su nukleinske kiseline?

A

To su makromolekuli po hemijskoj strukturi polimeri nukleotida u vidu polinukleotidnih lanaca

146
Q

Koja je funkcija nukleinskih kiselina?

A

Ocuvanje i prenosenje geneticke informacije

147
Q

Koliko posto suve supstance cine nukleinse kiseline

A

5-15%

148
Q

Kod kojih organizama su prisutne nukleinske kiseline

A

Od virusa do celija sisara

149
Q

Gde je DNK predominantno smestena i kako?

A

Predominantno su smestena u nukleusu kod euhromatskih celija i to u kompleksu sa proteinima gradeci strukturu hromatin

150
Q

Kako su rasporedjeni geni u molekulu DNK

A

U molekulu DNK linearno su rasporedjeni geni u kojima je zapisana informacija za sintezu proteina i razlicitih vrsta molekula RNK

151
Q

Gde se osim nukleusa sve moze pronaci DNK?

A

Moze se pronaci u hloroplastima i mitohondrijama eukariotskih celija

152
Q

Kod kojih organizama se nalazi DNK kao geneticki materijal a kod koga RNK?

A

DNK se nalazi kod vecine organizama pocev od bakterija do sisara pa i kod vecine virusa
RNK se moze pronaci samo kod malog broja virusa

153
Q

Koje su osnovne gradivne jedinice nukleinskih kiselina

A

Nukleotidi

154
Q

Sta je DNK i kako se zovu njihovi monomeri?

A

DNK je polimer medjusobno povezanih dezoksiribonukleotida

155
Q

Sta je RNK i kako se zovu njihovi monomeri?

A

RNK je polimer medjusobno povezanih ribonukleotida

156
Q

Od cega se sastoji nukleotid?

A

Azotne heterociklicne baze koje predstavljaju derivate purina i pirimidina
pentoze
molekula fosforne kiseline

157
Q

Koliko klasa azotnih baza je pronadjeno u nukleinskim kiselinama i koje su to?

A

Pronadjene su dve klase i to derivati purina i pirimidina

158
Q

Koji molekuli su derivati purina?

A

adenin i guanin

159
Q

Koji molekuli su derivati pirimidina?

A

citozin, timin i uracil

160
Q

Koji seceri uaze u sastav nukleinskih kiselina?

A

D-riboza i 2-dezoksi-D-riboza

161
Q

Kako nastaje purinski nukleozid

A

Interakcijom azotne baze i pentoze

GLIKOZIDNA veza se formira izmedju C1 atoma pentoze i N9 atoma purinske baze

162
Q

Kako nastaje pirimidinski nukleozid

A

Interakcijom azotne baze i pentoze

GLIKOZIDNA veza se formira izmedju C1 atoma pentoze i N1 atoma pirimidinske baze

163
Q

Koja veza se formira u nukleozidu izmedju azotne baze i pentoze

A

beta-N-glikozidna veza

164
Q

Kako nukleozidi dobijaju imena

A

po pentozi i azotnoj bazi koja je gradi

165
Q

Koje ribonukleozide imamo?

A

Pirimidinske i purinske

166
Q

Koji nukleozidi spadaju u purinske ribonukleozide?

A

Adenozid i guanozin

167
Q

Od cega se sastoji guanozin?

A

Od adenina i D-riboze

168
Q

Od čega se sastoji guanozin?

A

Od guanina i D-riboze

169
Q

Koji nukleozidi spadaju u pirimidinske ribonukleozide?

A

citidin i uridin

170
Q

Od cega se sastoji uridin?

A

Uracil i D-riboza

171
Q

Od cega se sastoji citidin?

A

Citozin i D-riboza

172
Q

Koje vrste nukleozida imamo?

A

Dezoksiribonukleozide i ribonukleozide

173
Q

Koje dezoksiribonukleozide imamo?

A

Purinske i pirimidinske

174
Q

Koji purinski dezoksiribonukleozidi postoje?

A

dezoksiadenozid i dezoksiguanozin

175
Q

Od cega se sastoji dezoksiadenozin?

A

adenin i 2-dezoksi-D-riboza

176
Q

Od cega se sastoji dezoksiguanozin?

A

guanin i 2-dezoksi-D-riboza

177
Q

Koji pirimidinski dezoksiribonukleozidi postoje?

A

dezoksitinidin i dezoksicitidin

178
Q

Od cega se sastoji dezoksitimidin?

A

timin i 2-dezoksi-D-riboza

179
Q

Od cega se sastoji dezoksicitidin?

A

citozin i 2-dezoksi-D-riboza

180
Q

u kom obliku se nalaze pentoze u nukleozidima

A

u furanskom

181
Q

Kako nastaju nukleotidi

A

Kada se OH- grupa C’5-atoma nukleozida esterifikuje sa fosfornom kiselinom

182
Q

od cega se sastoji nukleotid monofosfat

A

nukleotid sa jednom fosfornom GRUPOM

183
Q

od cega se sastoji nukleotid difosfat

A

nukleotid sa dve fosforne GRUPE

184
Q

od cega se sastoji nukleotid trifosfat

A

nukleotid sa tri fosforne GRUPE

185
Q

Od cega se sastoje ribonukleotidi?

A

azotna baza, D-riboza i fosforna grupa

186
Q

Od cega se sastoji dezoksiribonukleotid?

A

azotna baza, 2-dezoksi-D-riboza, fosfor

187
Q

Sta ulazi u sastav DNK?

A

Purinski derivati adenin i guanin i pirimidinski derivati citozin i timin i 2-dezoksi-D-riboza

188
Q

Sta ulazi u sastav RNK?

A

Purinski derivati adenin i guanin i pirimidinski derivati citozin i uracil i D-riboza i molekul fosforne kiseline

189
Q

Koja je razlika izmedju DNK i RNK?

A

RNK ima uracil i D-ribozu, DNK umesto njih ima timin i 2-dezoksi-D-ribozu

190
Q

Koji model DNK se koristi?

A

Watson-Crick-ov model

191
Q

prema Watson-Crick-ovom modelu, sta je DNK

A

Dupli heliks ili dvolancana zavojnica koja se sastoji od dva polinukleotidna lanca medjusobno povezana vodonicnim vezama i uvijena oko zajednicke ose

192
Q

Kojom vezom su povezani polinukleotidni lanci u DNK?

A

vodonicna veza

193
Q

Od cega se sastoje polinukleotidni lanci DNK i koje veze sadrze?

A

Polinukleotidni lanci su polimeri dezoksiribonukleotida povezanih medjusobno fosfodiestarskim vezama

194
Q

Kako se formira dvolancana zavojnica DNK?

A

Dva polinukleotidna lanca se povezuju vodonicnim vezama koje se obrazuju izmedju adenina jednog lanca i timina drugog lanca (dve vodonicne veze), kao i guanina jednog lanca i citozina drugog lanca (tri vodonicne veze)

195
Q

Šta je komplementarnost baza? Koji je njen znacaj?

A

Strogo odredjeni afinitet u sparivanju baza, odnosno u uspostavljanu vodonicnih veza medju bazama
Na njoj se zasniva odrzavanje strukture duplog heliksa molekula DNK

196
Q

Da li polinukleotidni lanac ima topološku polarnost? Zašto?

A

Ima zbog toga što se njegovi terminali krajevi razlikuju medjusobno
Na jednom kraju je slobodna OH- grupa i s obzirom da je ona vezana za C’3-atom 2-dezoksi-D-riboze, taj terminus je oznacen kao 3’-kraj lanca
Na suprotnom kraju lanca je slobodna fosfatna grupa vezana za C’5-atom 2-dezoksi-D-riboze i taj terminus je oznacen kao 5’-kraj lanca

197
Q

Kakvi su polinukleotidni lanci u heliksu u odnosu jedan na drugi?

A

antiparalelni

3’-kraj jednog lanca uspostavlja vodonicne veze sa 5’-krajem drugog lanca i na taj nacin dva lanca imaju suprotan smer

198
Q

Šta čini kičmu polinukleotidnog lanca? Kakav polozaj imaju azotne baze u odnosu na nju?

A

Osnovnu kicmu cine pentoze medjusobno povezane diestarskim vezama preko fosforne kiseline, dok su baze postavljene perpendikularno (obrazuju prav ugao) na kicmu polinukleotidnog lanca

199
Q

Kakva je primarna struktura polinukleotidnog lanca?

A

Redosled nukleotida u polinukleotidnom lancu

200
Q

Koja je funkcija primarne strukture polinukleotida?

A

Redosled nukleotida u polinukleotidnom lancu u okviru primarne strukture predstavlja geneticku informaciju koju molekul DNK nosi i specifican je za pojedine organske vrste

201
Q

Šta odredjuje nedosled nukleotida u DNK tj primarna struktura?

A

Odredjuje primarnu strukturu tj. redosled aminokiselina u proteinima

202
Q

Sta je autoreplikacija i zahvaljujuci cemu se ona desava?

A

Zahvaljujuci komplementarnosti baza i antiparalelnosti lanaca, molekul DNK se moze udvostruciti procesom oznacenim kao AUTOREPLIKACIJA dajuci dve identicne kopije pocetnog molekula DNK

203
Q

Od cega se sastoji novosintetisani DNK heliks? Zasto je to znacajno?

A

Svaki novi heliks DNK sadrzi jedan polinukleotidni lanac roditeljske DNK dok je drugi DNK lanac novosintetisan na bazi komplementarnosti baza
Znacajno je zbog toga sto se na taj nacin obezbedjuje kontinuitet prenosenja geneticke informacije kroz generacije

204
Q

Sta je RNK?

A

RNK predstavlja linearni polinukleotidni lanac ribonukleotida koji su povezani fosfodiestarskim vezama

205
Q

Da li RNK ima topolosku polarnost? Zasto?

A

RNK ima topolosku polarnost zbog toga sto na jednom kraju polinukleotidnog lanca ima slbodnu fosfornu grupu i taj kraj je oznacen kao 5’-kraj lanca dok se na suprotnom kraju nalazi slobodna OH- grupai taj lanac je oznacen kao 3’-kraj lanca.

206
Q

Koji molekuli RNK su ukljuceni u sintezu DNK? Kako se to zove drugacije?

A

Translacija
rRNK - ribozomalna RNK
tRNK - transportna RNK
iRNK - informaciona RNK ili mRNK - ‘‘messenger RNA’’

207
Q

Kakvu ulogu ima tRNK?

A

Ima vaznu ulogu u procesu sinteze proteina
Svaki molekul tRNK nosi jednu aminokiselinu do ribozoma na kome se vrsi desifrovanje geneticke informacije zapisane u i RNK

208
Q

Koliko tRNK se nasintetise u celiji i zasto?

A

Nasintetise se najamnje 20 razlicitih tRNK, sto odgovara broju aminokiselina, tako da svaka tRNK ima specificnost za jednu aminokiselinu

209
Q

Koliko je zastupljena tRNK kod Bakterije Escherichia coli?

A

16% ukupne RNK

210
Q

Kako izgleda sekundarna struktura tRNK?

A

Ima oblik trolisne deteline sa 4 karakteristična regiona od kojih su dva od bitnog uticaja za funkcionalnost tRNK:
akceptorska grana i antigodonska grana

211
Q

Cemu sluzi akceptorska grana?

A

Ima ulogu u vezivanju aminokiseline za tRNK.

212
Q

Kako se postize vezianje aminokiseline za tRNK?

A

To se postize esterifikacijom slobodne OH- grupe vezane za 3’-kraj tRNK odnosno za D-ribozu terminalnog adenina koji se nalazi na 3’-kraju tRNK

213
Q

Cemu sluzi antikodonska grana?

A

Ima ulogu u desifrovanju geneticke informacije u iRNK

214
Q

Koja je osnovna funkcionalna jedinica antikodonske grane?

A

Antikodon

redosled od tri uzastopna nukleotida koji su komplementarni sa kodonima u iRNK

215
Q

Koja je uloga rRNK?

A

rRNK zajedno sa proteinima ribozoma ulazi u strukturu ribozoma koji predstavljaju ribonukleoproteinske partikule na kojima se odvija sinteza proteina.

216
Q

Sta su ribozomi?

A

Medijatori na kojima jedino moze doci do kontakta tRNK i iRNK i koji katalizuju formiranje peptidne veze u toku sinteze proteina.

217
Q

Kako izgleda sekundarna struktura rRNK?

A

U vidu je petlji koje se formiraju usled interakcije komplementarnih regiona rRNK kada dolazi do uspostavljanja intralancanih vodonicnih veza

218
Q

Od cega se sastoje ribozomi?

A

Od dve subjedinice, razlikuju se eukariotski i prokariotski, sa tri vrste rRNK koje se medjusobno razlikuju po molekulskoj tezini, duzini lanca i vrednosti sedimentacionih konstanti.

219
Q

Koja klasa RNK je najzastupljenija? Primer.

A

Najzastupljenija je klasa rRNK

u celiji Escherichia coli, rRNK je zastupljena sa 82% od ukupne RNK

220
Q

Koja RNK je najmanje zastupljena? Primer.

A

iRNK i kod prokariota i kod eukariota

Kod E.coli cini svega 2% od ukupne RNK

221
Q

Sta je iRNK

A

polinukleotidni lanac koji je komplementaran delu jednog lanca DNK

222
Q

Sta je kodon

A

redosled od tri ribonukleotida

223
Q

Koja je uloga kodona?

A

on odredjuje vrstu aminokiseline koja ce biti ugradjena u polipeptid u toku njegove sinteze na ribozomu

224
Q

Sta je translacija

kakva je ona

A

proces citanja iRNK

sekvencijalna tj. citaju se po tri nukleotida odnosno kodon po kodon

225
Q

Kako se postavlja kodon u interakciji iRNK sa ribozomom

A

Dolazi do takvog postavljanja kodona koji treba da bude procitan, da on moze uspostaviti interakcijeu sa odgovarajucim komplementarnim antikodonom tRNK

226
Q

Sta je polizom?

A

kompleks iRNK sa vise ribozoma

227
Q

Kako se prenosi geneticka informacija zapisana u DNK?

A

geneticka informacija zapisana u DNK se prenosi preko iRNK koji se sintetisu procesom transkripcije po principu komplementarnosti baza
Informacija iz iRNK se prevodi u polipeptid procesom translacije tokom kojeg translaciona masinerija prevodi jedan po jedan kodon iz iRNK u redosled aminokiselina u polipeptidnom lancu

228
Q

Kojim procesom se sintetise iRNK

po kom principu

A

transkripcija

po principu komplementarnosti baza

229
Q

Šta omogućavaju enzini?

A

Omogućavaju da se složene bioheijske reakcije odvijaju brzo i efikasno na temperaturi okoline u kojoj se celija nalazi i da se te reakcije odvijaju znacajnom brzinom

230
Q

Šta su enzimi i gde se sintetisu?

A

Enzimi su proteini koji se sintetisu u celiji i katalizuju odnosno ubrzavaju termodinamicki moguce reakcije tako da je brzina odvijanja biohemijske rekacije dovoljna za odrzavanje funkcionalnosti celije.

231
Q

Na sta enzimi NE uticu?

A

Ne modifikuju konstantu ravnoteze reakcije ili promenu slobodne energije u reakciji

232
Q

Kakav je enzim nakon katalize biohemijske reakcije?

A

Ostaju nepromenjeni i mogu se ukljuciti u novu katalizu ISTOG TIPA

233
Q

Sta moze stetno delovati na enzime, sta im se desava i zasto?

A

Zbog toga sto su po prirodi proteini, oni gube svoje kataliticke sposobnosti ako se podvrgnu agensima kao sto su visoka temperatura, jake kiseline i baze, organski rastvaraci ili ostali agensi koji izazivaju denaturaciju proteina

234
Q

Kako bi se odvijale reackije bez prisustva enzima?

A

odigravale bi se veoma sporo a neke slozene se ne bi odigrale uopste

235
Q

Sta je supstrat?

A

Supstrat je molekul na koje enzim ispoljava svoju kataliticku aktivnost.

236
Q

Koja je funkcija amilaze?

A

amilaza katalizuje hidrolizu skroba do glukoze i maltoze

237
Q

Koja je funkcija nukleaze?

A

nukleaza katalizuje hidrolizu nukleinskih kiselina na do nukleotida

238
Q

Koja je funkcija fosfataze?

A

fosfataza katalizuje hidrolizu fosfatnih estara

239
Q

Kojoj grupi enzima pripadaju tripsin, himotripsin i pepsin?

A

proteoliticki enzimi

240
Q

Odakl potiče visoka specificnost katalitickih funkcija enzima?

A

iz njihove proteinske prirode

241
Q

Zasto je znacajna veoma kompleksna struktura enzima?

A

Osigurava sredinu u kojoj ce se odvijati enzimska reakcija kao i mesto prepoznavanja ogranicenog broja supstrata

242
Q

Sta je aktivno mesto enzima?

A

Region proteina koji direktno ucestvuje u konverziji supstrata u produkte reakcija

243
Q

Od koliko polipeptidnih lanaca se mogu sastojati enzimi?

A

Neki enzimi se sastoje od jednog polipeptidnog lanca koji je dovoljan za njihovo katalitičko dejstvo, dok se drugi enzimi sastoje od više polipetidnih lanaca - subjedinica čije je prisustvo u odredjenoj konformaciji kvartarne strukture potrebno za katalitičko delovanje enzima

244
Q

Koji enzimi se sastoje od jednog polipeptidnog lanca?

A

tripsin, pepsin, karboksipeptidaza A, ribonukleaza

245
Q

Od čega se sastoji glikogen fosforilaza?

A

Od dve subjedinice

246
Q

Od čega se sastoji glikogen enolaza?

A

od dve subjedinice

247
Q

OD cega sastoji aktivnost enzima?

A

Od njihove proteinske prirode (strukture enzima kao proteina), prisustva jedne ili vise neporteinske komponente - kofaktora

248
Q

Sta su kofaktori i sta mogu biti?

A

Kofaktori su neproteinske komponente koje su kljucne za aktivnost nekih enzima i mogu biti joni metala ili organski molekuli i kada su oznaceni kao koenzimi
Neki enzimi za svoju kataliticku aktivnost zahtevaju prisustvo obe komponenete

249
Q

sta je holoenzim?

A

Kataliticki aktivan kompleks enzim-kofaktor

250
Q

Sta je apoenzim i kako nastaje?

A

preostali proteinski deo enzima koji je kataliticki neaktivan koji se dobija kada se kofaktor ukloni iz molekula enzima

251
Q

Kako se nazivaju enzimi koji za svoju aktivnost zahtevaju prisustvo metalnog koja kao kofaktora

A

metaloenzimi

252
Q

Sta su metaloenzimi?

A

enzimi koji za svoju aktivnost zahtevaju prisustvo metalnog koja kao kofaktora

253
Q

Koju ulogu metalni jon ima kod metaloenzima?

A

a) primarni kataliticki centar
b) kao most koji treba da se uspostavi izmedju proteinskog dela enzima i supstrata i koji se formira kao koordinativni kompleks
V)kao agens koji stabilizuje konformaciju enzima u njegovoj kataliticki aktivnoj formi

254
Q

Navedi nekoliko metaloenzima i koji joni metala su im potrebni?

A

Karboksipeptidaza A - Zn2+
Heksokinaza - Mg2+
Arginaza - Mg2+

255
Q

Koji koenzimi najcesce ucestvuju u odrzavanju kataliticke aktivnosti enzima?

A

vitamini

256
Q

Kako funkcionisu koenzimi?

A

Kao intermedijerni nosioci funkcionalnih grupa ili specifičnih atoma koji se prenose sa molekula na molekul u opsteoj enzimskoj reakciji

257
Q

Šta je prostetička grupa?

A

Kada je koenzim čvrsto vezan za molekul enzima

258
Q

Navedi enzime čija aktivnost zavisi od prisustva koenzima?

A

Aminotransferaza - koenzim piridoksal fosfat (derivat vitamina B6)
Acetil-Co-A-dekarboksilaza - koenzim biocitin (derivat vitamina biotina)

259
Q

Zašto enzim poseduje specifičnost za supstrat?

A

Zbog kompleksnosti konformacije molekula enzimaa i jedinstvenosti njegovog aktivnog mesta, kao i zbog strukturne konfiguracije molekula supstrata, enzim ce odabrati samo specificne molekule supstrata sa kojima moze da stupi u interakciju i u toj interakciji svojim katalitickim delovanjem dace produkte reakcije tj, razloziti supstrat na manje molekule ili od manjih molekula dati kompleksne molekule u celiji

260
Q

Kakve produkte moze dati enzim u interakciji sa supstratom?

A

svojim katalitickim delovanjem dace produkte reakcije tj, razloziti supstrat na manje molekule ili od manjih molekula dati kompleksne molekule u celiji

261
Q

Šta se podrazumeva pod ,,širokom specifičnošću’’?

A

Odredjene grupe jedinjenja mogu biti supstrati za odredjeni enzim

262
Q

Za sta je specificna heksokinaza?

A

Katalise foforilaciju aldoheksoza U PRISUSTVU atp-A

263
Q

Objasni stereospecifičnost?

Primer

A

Enzimi mogu biti specifični za L- ili D- formu moekula, za ci-s trans- izomere
Fumaraza deluje samo na dvogubu vezu trans-izomera fumarne kiseline dok je potpuno inaktian u delovanju na cis-izomer iste kiseline

264
Q

Primer enzima koji je apsolutno specifičan?

A

AsparTaza

Ne deluje ni na veoma slične supstance

265
Q

Kako se dele enzimi prema vrsti reakcije koju katalizuju?

A 
Oksido-reduktaze
Transferaze
Hidrolaze
Liaze
Izomeraze
Ligaze
266
Q

Šta su oksido-reduktaze

A

Enzimi koji katalizuju reakcije oksido-redukcije

267
Q

Koji enzimi spadaju u grupu oksido-reduktaza?

A

Dehidrogenaze
oksidaze
peroksidaze - koriste vodonik preoksid kao oksidant
hidroksilaze - katalizuju uvodjenje hidroksilne grupe
oksigenaze - katalizuju uvodjenje molekularnog kiseonika na mesto dvogube veze u supstratu

268
Q

Sta su transferaze?

A

enzini koji katališu prenošenje funkcionalnih grupa (metil, formil, karboksi, amino-grupa), aldehidnoh ili keto ostataka ili grupa koje sadrže fosfor ili sumpor

269
Q

Sta su hidrolaze?

A

enzimi koji katalizuju uvodjenje molekula vode pri cemu dolazi do hidrolize kovalentne veze u supstratu

270
Q

Koji enzimi spadaju u grupu hidrolaza?

A

fosfataze - hidrolizuju estre fosforne kiseline

peptidaze - hidrolizuju peptidne veze u proteinu

271
Q

Sta su liaze?

A

enizimi koji katalizuju uklanjanje grupa iz supstrata na koje deluju cesto ostavljajuci dvvogube vee na mestu svoga delovanja ili koje uvode grupe na mesto dvogube veze

272
Q

Koji enzimi spadaju u grupu izomeraza?

A

racemaze
cis-trans izomeraze
epimeraze

273
Q

Sta su izomeraze

A

katalizuju procese izomerizacije tj prelazenje jednog izomera u drugi

274
Q

Koji enzimi spadaju u grupu liaza?

A

aldolaze, dehidrataze, dekarboksilaze

275
Q

Sta su ligaze?

A

enzimi koji katalizuju reakcije spajanja dva molekula (uspostavljanje neke veze izmedju dva molekula) koja je rpacena simultanim razlaganjem pirofosfatne veze u ATP-u

276
Q

Koje veze mogu formirati ligaze?

A 
Veze tipa 
C-O
C-S
C-N
C-C
277
Q

Kako se uopsteno moze prikazati enzimska reakcija

A 
E+S--->ES--->E+P
E-enzim
S-supstrat
P-produkt enzimske reakcije
ES-tranzitorni kompleks enzima sa supstratom
278
Q

Koji faktori utiču na brzinu enzimske reakcije?

A

temperatura, pH, količina enzima, dužina inkubiranja

279
Q

Objasni uticaj količine enzima na brzinu enzimske reakcije i nacrtaj grafik

A

Brzina emzimske reakcije zavisi od kolicine enzima koja je prisutna u reakciji i direktno je proporcionalna količini enzima
Sto je veća količina enzima. brzina enzimske reakcije je veća tj količina produkta ce biti veca u uslovima kada je supstrat prisutan u visku

280
Q

Objasni uticaj koncentracije supstrata na brzinu enzimske reakcije
Nacrtaj grafik i napiši formulu

A

Kada je količina enzima konstantna povećanje koncentracije supstrata dovodi do povecanja brzine enzimske reakcije
Kako se koncentracija supstrata povećava, sve sporije raste brzine reakcijei u jednom trnutku dalje dodavanje supstrata više neće uticati na brzinu enzimske reakcije
Matematički izraz koji definiše kvantitativni odnos izmedju brzine enzimske reakcije i koncentracije supstrata dali su Michaelis i Menten
v - brzina enzimske reakcije
Vmax - maksimalna brzina hemijske reakcije koja se moze postici pri saturaciji reakcije sa sustratom
s - koncentracija supstrata
Km- Michaelis-Menten-ova konstanta izrazena u mol-l

281
Q

Objasni uticaj temperature na brzinu enzimske reakcije

A

Aktivacija stabilnog molekula A-B se vrši dovodjenjem ovog molekula na energetski visi nivo koji se naziva tranzitorno stanje A—B u kome je molekul jako nestabilan
U takvom stanju, veze izmedju A i B u molekulu postaju toliko slabe da ne mogu vise odrzati strukturu molekula, a posledica toga je nastajanje dva moelkula produkta (A i B) od početnog molekula
Brzina ove reakcije je proporcionalna koncentraciji molekula u tranzitornom stanju

282
Q

Sta je energija aktivacije?

A

Energija potrebna da se stabilni molekul prevede u tranzitorno stanje

283
Q

Kakav je uticaj enzima prema energiji aktivacije?

A

Enzimi smanjuju energiju aktivacije, medjutim ne uticu na konstantu ravnoteze reakcije ili promenu slobodne energije (delta G) u reakciji

284
Q

Kako temperatura utice na brzinu reakcije koja nije katalizovana?

A

Brzinahemijske reakcije koja nije katalizovana se povećava povećanjem temeprature u okolini gde se reakcija odvija

285
Q

Kakav je odnos porasta brzine u odnosu na porast temperature?

A

Empirijski je utvrdjeno da porastu temperature za 10 stepeni celzijusa izaziva udvostručenje brzine reakcije

286
Q

Kako se objasnjava uticaj temeprature na porast brzine hemijske reakcije?

A

Na visoj temperturi postoji veci broj molekula cija je energija jednaka energiji aktivacije molekula za datu reakciju, tako da je veci broj molekula koji ulazi u reakciju samim tim veca je i brzina reakcije koja je definisana kao promena koncetracije supstrata (ili proizvoda) u jedinici vremena

287
Q

Kako se definise brzina reakcije?

A

promena koncetracije supstrata (ili proizvoda) u jedinici vremena

288
Q

Do koje granice se moze povecavati temperatura u enzimski katalisanoj reakciji?

A

S obzirom da su enzimi proteini i da na visim temperaturama podlezu denaturaciji, kod enzimskih reakcija se ne moze ici na neograniceno povecanje temperature jer bi to dovelo do inaktivacije enzima. Termicka denaturacija enzima smanjuje efektivnu koncentraciju aktivnog enzima u reakciji sto ce dovesti do usporavanja i prekidanja enzimske reakcije

289
Q

Do cega dovodi termicka denaturacija?

A

Termicka denaturacija enzima smanjuje efektivnu koncentraciju aktivnog enzima u reakciji sto ce dovesti do usporavanja i prekidanja enzimske reakcije

290
Q

Objasni uticaj pH na brzinu enzimske reakcije

A

S obzirom da su enzimi proteini, promena pH ce uticati na jonski karakter -NH2 i -COOH grupa u proteina sto onda utice na konformaicju proteina tj organizaciju katalitickog centra nezima, s druge strane ekstremne pH vrednosti dovode do denaturacije enzima i na taj nacin do inaktivacije enzima.

291
Q

Sta je optimalna pH vrednost?

A

Vrednost pH na kojoj se enzimska reakcija najbrze odvija

292
Q

Objasni uticaj duzine inkubiranja na brzinu enzimske reakcije

A

Duuzina inkubiranja ima relativan efekat na enzimsku rekciju, ako se inkubira niz reakcionih smeša identičnog sastaca (ista kolicina enzima i supstrata), pod istim uslovima (isti pH, t u stepenima celzijusa), reakcija ce otici najdalje tj dobice se najvise produkata reakcije tamo gde je vreme inkubiranja bilo najduze

293
Q

Koji je model sistem za ispitivanje uticaja fazlicitih faktora na enzismku reakciju?

A

Hidrolitičko razlaganje skroba pod delovanjem enzima amilaze

294
Q

Koji tipovi amilaze postoje?

A

Postoje 2 tipa:
Alfa-amilaza je enzim prisutan u salivi i soku pankreasa koji hidrolizuje alfa-1,4-glikozidne veze u skrobu, odnosno amilozi i amilopektinu
Primarni produkt reakcije su oligosaharidi koji se sastoje od 6 do 7 ostataka glukoze dok se na kraju reakcije dobija smesa glukoze i maltoze
Beta-amilaza je enzim prisutan u ječmu koji takodje hidrolizuje alfa-1,4-glikozidne veze obe komponente skroba ali za razliku od alfa-amilaze ovaj enzim kao produkte iskljucivo daje molekule maloze koji nastaju sekvencijalnim oslobadjanjem maltoze iz amiloze i amilopektina, počev od neredukujućeg kraja molekula

295
Q

Sta je amilaza?

A

hidroliticki enzim koji katalizuje hidrolizu glikozidnih veza u skrobu

296
Q

Sta alfa i beta amiloza ne mogu

A

Ni jedan ni drugi ne mogu hidrolizovati alfa-1,6-glikozidne veze u amilopektinu na mestima grananja molekula pa se kao zavrsni produkti hidrolize amilopektina dobijaju granicni dekstrini koji predstavljaju molekul amilopektina kod koga se na svim granama molekula nalazi alfa-1,6-glikozidna veza

297
Q

Sta su proteoliticki enzimi?

napisi reakciju

A

Enzimi koji spadaju u grupu hidrolitickih enzima zbog toga sto katalizuju hdrolizu peptidne veze u proteinu ili peptidu

298
Q

Koja je uloga proteolitičkih enzima?

A

Znacajna uloga u procesima varenja, digestiji proteina

299
Q

Ko jos moze sadrzati proteoliticke enzime=

A

lizozomi

300
Q

Kako izgleda put razlaganja i cirkulacije proteina?

A

Kombinovanjem delovanjem protelitičkih enzima dolazi do potpune hidrolize proteina do slobodnih aminokiselina, koje putem cirkulacije, dospevaju u ćelije i sluze za sintezu specificnih intracelularnih proteina sisara (celije sisara nisu u stanju da sintetisu sve neophodne aminokiseline samostalno).

301
Q

Kako se prema mestu svogs delovanja u proteinu dele proteolitički enzimi?

A

Peptidaze - egzopeptidaze

proteinaze - endopeptinaze

302
Q

Kakvo dejstvo imaju peptidaze?

A

Peptidaze ispoljavaju svoju aktivnost na krajevima molekula proteina, hidrolizujući peptidnu vezu terminalnih aminokiselina, te se kao produkti po zavrsetku reakcije dobijaju iskljucivo slobode aminokiseline
Hidroliza terminalnih aminokiselina polipeptida se vrsi sekvencijalno, tj. hidrolizuje se aminokiselina po aminokilesina iz polipeptida.

303
Q

Kakvo dejstvo imaju proteinaze?

A

Hidrolizuju peptidne veze unutar polipeptidam tako da se kao produkti reakcije dobijaju oligopeptidi razlicitih duzina i vemona malo slobodnih aminokiselina

304
Q

Kako se dele peptidaze prema mestu delovanja (-NH2 ili -COOH)?

A

Na aminopeptidaze i karboksipeptidaze

305
Q

Kako deluju aminopeptidaze?

A

Oni za svoje hidroliticko delovanje zahtevaju prisustvo slobodne amino grupe na NH2-kraju polipeptidnog lanca i obično deluju na proste peptide.

306
Q

Navedi neku aminopeptidazu

napisi rekaciju

A

AminoTRIpeptidaza pronadjena u zivotinjskim tkivima sprecificno hidrolizuje tripeptide kao sto su L-alanil-glicil-glicin, dajuci kao produkte hidrolize L-alanin i L-glicil-glicin

307
Q

Kako deluju karboksipeptidaze?

A

Za svoje hidroliticko dejstvo zahtevaju prisustvo slobodne karboksilne grupe na COOH-kraju polipeptida i hidrolizuju poslednju peptidnu vezu u polipeptidu.
Kao produkti potpune reakcije dobijaju se tj. hidrolize polipeptida dobijaju se slobodne aminokiseline

308
Q

Koje vrste karboksipeptidaza postoje?

A

Karboksipeptidaza A i B

309
Q

Kakvo je dejstvo karboksipeptidaze A?

A

enzim za cije dejstvo je potrebno prisustvo jona cinka (Zn2+) koji je sastavni deo aktivnog mesta enzima i koji je neophodan za katalizu hidrolize peptidne veze
Ovaj enzim hidrolizuje peptidnu vezu na COOH-kraju polipeptida, bez obzira na vrstu terminalne aminokisleine tj. aminokiseline koja gradi tu vezu mada je najaktivniji ako je na COOH-kraju aromaticna aminokiselina

310
Q

Kakvo je dejstvo karboksipeptidaze B?

A

specificna je za peptidne veze koje na COOH-kraju polipeptida formiraju arginin, lizin ili histidin

311
Q

Koji proteini spadaju u proteinaze?

A

pepsin, tripsin i himotripsin

312
Q

Gde pocinje digestija proteina

A

u zelucu

313
Q

Koji je glavni proteoliticki enzim zeluca?

A

papsin
on se sintetise u celijama mukoze zeluca u inaktivnoj formi, proenzimu (zimogenu) - pepsinogen
On je stabilan u neutralnoj pH, ali se brzo prevodi tj aktivira u pepsin u kiseloj sredini stomacnog soka (optimali pH za delovanje pepsina je 2)

314
Q

Objasni autokatalizu kod pepsina i pepsinogena.

A

Sam pepsin moze aktivirati pepsinogen u pepsin procesom autokatalize
U procesu aktivacije oslobadja se polipetid od 44 aminokiseline sa NH2-kraja pepsinogena, ovaj polipetid deluje kao inhibitor pepsina
pepsin hidrolizuje peptidnu vezu u polipeptidu koji formira amino-grupa aromatičnih aminokiselina(najcesce tirozin) i karboksilna grupa susedne aminokiseline.
Osim ove peptidne veze, pepsin hidrolizuje peptidnu vezu izmedju amino-grupe glutaminske kiseline i karboksilne grupe leucina.
produkti ove reakcije su oligopeptidi razlicitih duzina

315
Q

Kako otpocinje dalja hidroliza proteina himotripsinom i tripsinom?

A

Prelaskom delimično digeriranih proteina iz zeluca u duodenum

316
Q

Gde se sintetise tripsin i kako se luci?

A

tripsin se sintetise u panreasu u vidu neaktivne forme oznacene kao tripsinogen i kao takav se izlucuje u duodenum, zajedno sa alkalnim sokom pankreaca, koji sluzi da neutralise kiselu sredinu jer je za optimalnu aktivnost tripsina potreban pH 8

317
Q

Objasni autokatalizu kod tripsina i tripsinogena.

A

Tripsinogen se aktivira u tripsin autokataliticki delovanjem samog tripsina
Pored tripsina, intestinalni enzim anterokinaza moze specificno aktivirati tripsinogen i prevesti ga u tripsin

318
Q

od cega je izgradjen tripsinogen

A

izgradjen je od jednog polipeptidnog lanca i proces aktivacije obuhvata hidrolizu jedne peptidne veze pri cemu seoslobadja jedan heksapeptid (Val-/Asp/4-Lys) sa NH2-kraja tripsinogena

319
Q

Kako deluje tripsin?

A

Hidrolizuje proteine na mestu peptidne veze koju formiraju karboksilna grupa baznih aminokiselina (lys, Arg, His) i amino grupa susedne aminokiseline

320
Q

Gde se sintetise himotripsin i kako se luci?

A

sintetise se u pankreasu u inaktivnoj formi oznacenoj kao himotripsinogen

321
Q

Od cega se sastoji himotripsiogen

A

Sastoji se od jednog polipeptidnog lanca koji sadrzi 245 aminokiselina i potpuno je kataliticki neaktivan

322
Q

Kako se aktivira himotripsinogen?

A

Himotripsinogen se aktivira u potpuno aktivni enzim π-himotripsin, kada tripsin hidrolizuje peptidnu vezu izmedju arginina (aminokiselina na 15-om mestu od NH2-kraja polipeptidnog lanca himotripsinogena) i izoleucina na 16-om mestu u polipetidu.
Nastajanje alfa-himotripsina, aktivne stabilne forme enzima je vezano za isecanje dva dipeptida u polipeptidnom lancu π-himotripsina
Ser-Arg (14. i 15. mesto)
Thr-Asp (147. i 148. mesto)

Zahvaljujući disulfidnim vezama (kovalentnim vezama dva sumpora iz dve aminokiseline cistein), kojih ima 5 u molekulu himotripsinogena, tri novonastala polipetida se vezana medjusobno.

Ovakva aktivacija enzima dovodi do promene konformacije polipetida (himotripsinogena) pri cemu dolazi do formiranja aktivnog cnetra (katalitickog mesta) himotripsina koje cine aminokiseline:
Histidin (57.)
serin (195.)
asparaginska kiselina (102.)

323
Q

Kakvo je dejstvo himotripsina

A

Hidrolizuje proteine na mestu pepptidne veze u kojoj učestvuju karbokslina grupa aromaticnih aminokiselina pre svega fenilalanina i tirozina i amino grupa susedne amonikiseline

324
Q

Kada himotripsin ispoljava najbolju aktivnost?

A

u hidrolizi peptidne veze koju formiraju karboksilna grupa tirozina i aminogrupa glicina

325
Q

Kako su oznaceni neaktivni oblici enzima?

A

proenzimi

326
Q

U cemu je znacaj sinteze enzima u neaktivnoj formi?

A

Ukoliko bi se proteoliticki enzimi sintetisali neposredno u aktivnoj fomri onda bi doslo do hidrolize proteina u celijama koje sintetisu ove enzime (celije pankreasa i mukoze zeluca)
Stoga se u ovim celijama sintetisu proenzimi i tek posle ekskrecije u digestivnom traktu dolazi do aktivacije proenzima i nastajanja aktivnih formi enzima

327
Q

Kada tek dolazi do aktivacije proenzima?

A

posle ekskrecije u digestivnom traktu dolazi do aktivacije proenzima i nastajanja aktivnih formi enzima

328
Q

Kako je pankreas zasticen od delovanja tripsina i himotripsina?

A

Oba enzima se sintetsu u inaktivnoj formi u acinarnim celijama egzokrinog pankreasa
pored toga novosintetisani proenzimi se pakuju specijalne granule koje su obavijene membranama i na taj nacin se sprecava kontakt sadrzaja celije i proenzima

329
Q

Kako nastaje akutni pankreatitis?

A

Narusavaju se zastitni mehanizmi pankreasa sto dovodi do prerane aktivacije proteolitickih enzima odnosno njihove aktivacije jos u pankreasu tako da dolazi do proteolize pankreasa

330
Q

Sta su nukleaze?

A

to su hidroliticki enzimi koji katalizuju hidrolizu fosfodiestarskih veza u molekulima nukleisnskih kiselina (RNK i DNK)

331
Q

Kako se nukleaze dele prema nacinu delovanja?

A

nukleaze a ili 3’
nukleaze b ili 5’
u zavisnosti od toga da li je mesto njihovog delovanja 3’ ili 50 kraj fosfodiestarske veze u molekulu nukleinskih kiselina

332
Q

Kakvo je dejstvo nukleaza a tipa?

A

Specificno hidrolizuju fosfodiestarsku vezu izmedju C3-atoma pentoze nukleotida i fosforne grupe

333
Q

Kakvo je dejstvo nukleaza b tipa?

A

Specificno hidrolizuju fosfodiestarsku vezu izmedju C5-atoma pentoze nukleotida i fosforne grupe

334
Q

Kako se nukleaze dele prema mestu delovanja?

A

egzonukleaze i endonukleaze

335
Q

Kakvo je dejstvo egzonukleaza?

A

Hidrolizuju fosfodiestarske veze nukleotida koji se nalaze na krajevima molekula nukleinskih kiselina

336
Q

Koji su produkti dejstva egzonukleaza?

A

Iskljucivo slobodni nukleotidi

337
Q

Sta za svoju aktivnost zahtevaju egzonukleaze?

A

zahtevaju prisustvo slobodne OH- grupe bilo na 3’- ili 5’-kraju molkekula

338
Q

Sta je potrebno za dejstvo egzonukleaza a i b

A

s obzirom da je molekul nukleinskih kiselina polaran tj. na 3’-kraju ima slobodnu OH- grupu a na 5’-kraju fosfornu grupu, egzonukleaze a tipa mogu nesmetano da hidrolizujunukleinske kiseline pocev sa 3’-kraja molekula dok je za kataliticku aktivnost agzonukleaza b tipa potrebno da se prvo ukloni fosforna grupa vezana za C5-atom pentoze PRVOG nukleotida u molekulu nukleinskih kiselina

339
Q

Kakvo je dejstvo endonukleaze?

A

hidrolizuje fosfodiestarske veze unutar molekula nukleinskih kiselina.

340
Q

Koji su produkti dejstva endonukleaza?

A

Oligosaharidi razlicitih duzina

341
Q

Sta za svoju aktivnost zahtevaju endonukleaze?

A

Nije potrebno prisustvo slobodne grupe na bilo kom kraju molekula nukleinskih kiselina

342
Q

Koliko postoji enzima koji hidrolizuju nukleinske kiseline? Koji su to?

A

Dezoksiribonukleaze
ribonukleaze
fosfodeisteraze

343
Q

Kakvo je dejstvo ribonukleaza?

A

specificno hidrolizuju fosfodieastarkse veze u RNK

ne moze delovati na molekule suprotnog tipa

344
Q

Kakvo je dejstvo dezoksiribonukleaza?

A

specificno hidrolizuju fosfodieastarkse veze u DNK

ne moze delovati na molekule suprotnog tipa

345
Q

Kakvo je dejstvo fosfodiesteraza?

A

hidrolizuju fosfodiestarske veze u nukleinskim kiselinama i nespecificni su jer jednako dobro hidrolizuju i DNK i RNK

346
Q

Kog tipa je fosfodiesteraza zmijskog otrova i kako ona deluje?

A

egzonukleaza a tipa
hidrolizuje fosfodieastarsku vezu u molekulima DNK i RNK
Počinje od 30-kraja molekula i zahteva prisustvo slobodne OH- grue za svoju aktivnost
Enzim je nespecifičan jer podjednako dobro hidrolizuje i DNK i RNK dajuci kao produkte reakcije isključivo nukleotide u obliku NUKLEOZID-5’-FOSFATA
Hidroliza nukleotida je postupna tj. hidrolizuje se jedan po jedan nukoleotid, počev od 3’-kraja molekula

347
Q

Kog tipa je fosfodiesteraza slezine i kako ona deluje?

A

egzonukleaza b tipa
Hidrolizuje 5’-fosfodiestarku vezu u DNK i RNK
Počinje od 5’-kraja tih molekula
Kao produkti reakcije dobijaju se isključivo NUKLEOZID-3’-FOSFAT
Enzim je nespecifičan i za svoju aktivnost zahteva prisustvo slobodne OH- grupe na 5’-kraju molekula

348
Q

Kog tipa je dezoksiribonukleaza I i kako ona deluje?

A

DNaza I
endoukleaza a tipa
izolovana iz pankreasa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarskih veza iskljucivo u molekulu DNK
Kao produkte reakcije daje oligonukleotide koji se u proseku sastoje od 4 nukleotida - tetranukleotid
termalni nukleotid će imati fosfornu grupu vezanu za C’5-atom dezoksiriboze, a OH- grupu vezanu za C’3-atom dezoksiriboze

349
Q

Kog tipa je dezoksiribonukleaza II i kako ona deluje?

A

DNaza II
endoukleaza b tipa
izolovana iz slezine i timusa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarskih veza iskljucivo u molekulu DNK
Kao produkte reakcije daje oligonukleotiderazlicite duzine ciji ce termalni nukleotidi imati fosfornu grupu vezanu za C’3-atom dezoksiriboze, jer specifično hidrolizuje fosfodiestarsku vezu bize C’5-atomu dezoksiriboze susednog nukleotida, dok ce imati OH- grupu vezanu za C’5-atom dezoksiriboze

350
Q

Kog tipa je ribonukleaza I i kako ona deluje?

A

RNaza I
endonukleaza i egzonukleaza b tipa
izolovana iz pankreasa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarske veze blize C’5-atomu riboze u molekulima RNK ako u formiranju fosfodiestarske veze blize C’3-atomu riboze ucestvuje pirimidni nukleotid
Enzim je specifican i deluje samo na RNK
Krajnji produkti su PIRIMIDINSKI NUKLEOZID-3’-FOSFATI ili oligonukleotidi koji se zavrsavaju sa pirimidinskim 3’-fosfatnim ostatkom
Uvek se formira jedan intermedijerni produkt 2’,3’-ciklicni pirimidin fosfat koji se kasnijom hidrolizom prevodi u terminalni pirimidinski 3’-fosfatni ostatak

351
Q

Kog tipa je ribonukleaza T1 i kako ona deluje?

A

RNaza T1
endonukleaza i egzonukleaza b tipa
izolovana iz Aspergilusa
katalizuje hidrolizu fosfodiestarske veze blize C’5-atomu riboze u molekulima RNK ako u formiranju fosfodiestarske veze blize C’3-atomu riboze ucestvuje guanin pirimidni nukleotid
kao produkti reakcije dobijaju se guanin-3’-fosfati ili oligonukleotidi koji se zavrsavaju sa guanin-3’-fosfatnim ostatkom

Biohemija (6 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions