Transport

Question 1

Giv eksempler på proteiner?

Answer 1

Enzymer og tranportører er proteiner og de kan begge phosphoryleres.

Question 2

Hvad står kinase for?

Answer 2

Phosphorylering

Question 3

Hvad er allosteriske regulering?

Answer 3

når et molekyle binder til et proteinets ikke-aktive site. Phosphorylering er derfor en subtype af allosteri. Phosporylering er derfor også en kovalent regulering om er en slags allosterisk regulering

Question 4

Lad os antage at kinase B phosphorylere enzymet A, hvor vil phosphatet bindes?

Answer 4

Phosphatet binder via en kovalent binding til enzymet ikke-aktive site.

Question 5

Hvad med hvis det er ikke-allosterisre?

Answer 5

Hvis vi har et molekyle der binder til enzymets/proteinet aktive site, og blokere det, kaldes det ikke allosterisk altså en hæmmer. Og kaldes en inhibitorisk binding.

Question 6

Hvad er kompetitiv hæmmer?

Answer 6

Både substrat og hæmmer vil bindes til aktive site kompetitivt. Men der gælder en ting kun 1 af dem kan bindes, derfor sker der en konkurrence, den der har størst koncentration vil vinde. Substrat eller hæmmer vil ikke ”hurtigt” bindes enzymet da der er konkurrence end hvis der kun var substrat til stede. Vmax vil være uændret, Km bliver større dvs affiniteten falder.

Question 7

Hvad er non-kompetitiv hæmmer?

Answer 7

Substrat uden hæmmer. Både non-kompetitiv og substrat vil bindes til enzymets aktive site men der er ikke konkurrence, da begge kan bindes samtidigt.
Når der en hæmmer der bindes enzymet bliver det inaktivt. halve Vmax men det samme Km

Question 8

Hvad er unkompetitiv hæmmer?

Answer 8

Unkompetitiv hæmmer venter til substrat er bundet så binder det til enzymet. Modsat kompetitiv, vil den slet ikke have at substratet binder, det vil selv binde. Unkompetitiv binder kun til enzym-substrat kompleks, derfor øger unkompetitiv affinitet mellem substrat og enzym – den siger please substrat bind til enzymet så jeg også kan binde. Km falder affiniteten stiger da omvendt proportionel. Men når unkompetitiv binder, hæmmer den enzymet, Vmax falder og Km falder

Question 9

Hvad er Loss og funktion?

Answer 9

Betyder at jeg taber aktivitet af enzymet.

Question 10

Hvad er Km?

Answer 10

Km afspejler hvor godt substrat binder til enzymet, enzymets affinitet til substratet. Den er omvendt proportional med affinitet. Km 1/affinitet

Question 11

Lad os antage vi har at gøre med en kompetitiv hæmmer hvordan vil Km og Vmax se ud?

Answer 11

Hvis der er en kompetitiv hæmmer vil susbstratet ikke binde lige så godt. Km bliver større når vi tilføjer en kompetitiv hæmmer. Affiniteten vil falde, der er konkurrence mellem kompetitiv hæmmer og susbtrat. Vmax vil forblive uændret, dog vil Km vil stige, grafen vil skubbes til højre.

Question 12

Hvad er affiniteten?

Answer 12

Affinitet – binding
Hvis enzym og substrat binder rigtig godt vil affiniteten være meget stor - ergo Km meget lille.
Jo lavere Km jo stærkere binding mellem substrat og enzym.

Question 13

Hva er V?

Answer 13

enzymhastighed

Question 14

Hvad er Vmax?

Answer 14

Vmax er den maksimale hastighed og er en konstant værdi

Question 15

Hvad er Km?

Answer 15

Km er også en konstant værdi, fortæller noget om affiniteten mellem substrat og enzym

Question 16

Hvad er Kcat?

Answer 16

Kcat er hvor mange molekyler jeg når at omdanne eller flytte