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MMD1042 - Examen 3 > Traduction et repliement > Flashcards

Traduction et repliement Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que sont les codons ?

A

Triplet de nucléotide sur l’ARNm qui code pour un acide aminé. Différents codons peuvent coder pour le même acide aminé (sauf M et Trp)

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Q

En quoi la méthionine et le tryptophane sont-ils différents des autres acides aminés ?

A

Ils sont codés par un seul codon alors que les autres a.a ont plusieurs codons qui leurs sont attribués

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Q

Quel est le codon d’initiation ? Quels sont les codons d’arrêt ?

A
  • Initiation : AUG (Méthionine)
  • Arrêt : UAA, UAG ou UGA
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3
Q

Vrai ou faux ? Tous les êtres vivants sur Terre utilisent le même code génétique

A

Vrai

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4
Q

Décrire les différentes parties de la structure d’un ARNm

A
  • Coiffe 5’ : reconnue par le ribosome, augmente l’efficacité de la traduction et stabilise l’ARNm
  • Région 5’ non-traduite : efficacité de traduction
  • Région codante
  • Région 3’ non-traduite : efficacité de traduction et stabilité de l’ARNm
  • Queue poly-A : efficacité de traduction, stabilité de l’ARNm
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5
Q

Qu’est-ce qui détermine le cadre de lecture (ORF) ?

A

C’est le premier AUG (Met) qui détermine le site d’initiation du cadre de lecture

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6
Q

Comment se nomme l’enzyme qui reconnaît et couple un a.a avec son ARNt spécifique ?

A

Aminoacyl-ARNt-synthétase
- Processus de chargement (ARNt est dit chargé lorsqu’il est avec son a.a)

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6
Q

Combien y a-t-il de cadres de lecture possibles pour une molécule d’ARNm donnée ?

A

3 cadres de lecture possible

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7
Q

Qui suis-je ? Adaptateur moléculaire reliant les acides aminés et les codons

A

ARN de transfert (ARNt)

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7
Q

Quels sont les différents types de mutations de l’ADN + leur effet

A
  • Silencieuse : base mutée a aucun effet
  • Faux-sens : acide aminé est remplacé
  • Non-sens : arrêt avant la “vraie fin’
  • Continuation : pas d’arrêt à la “vraie fin”
  • Insertion/déletion : change le “frameshift”
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8
Q

Comment se passe l’initiation de la traduction ?

A
  • La petite sous-unité du ribosome se lie à un ARNt initiateur (Met). Ce complexe se lie à la coiffe en 5’
  • Le complexe scanne l’ARNm à la recherche du codon de départ (AUG)
  • L’ARNt initiateur se lie au codon de départ
  • La grande sous-unité du ribosome rejoint la petite-sous unité et l’ARNt, ce qui forme le complexe d’initiation
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8
Q

Quel est l’effet des mutations dans le cadre de lecture a/n de l’ADN ?

A

Les modifications peuvent changer le cadre de lecture (ajouter des acides aminés ou en enlever)

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9
Q

Le code génétique est dit dégénéré… qu’est-ce que ça veut dire ?

A

Ça veut dire qu’il y a de la redondance, donc certains acides aminés ont plus d’un ARNt (plusieurs codons peuvent spécifier un seul a.a)

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9
Q

Vrai ou faux ? Le codon de l’ARNt est identique au codon de l’ARNm auquel il s’associe

A

Faux, son codon est complémentaire (non pas identique)

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9
Q

Quel organite est responsable de la lecture du code génétique/de la traduction en protéines ?

A

Ribosome

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10
Q

De quoi est composé un ribosomes

A
  • Deux sous-unités : la grande et la petite
  • 4 ARNr, 80+ protéines
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10
Q

Quelles sont les 3 étapes majeures de la traduction ?

A
  • Initiation
  • Élongation
  • Terminaison
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10
Q

Donner des caractéristiques du repliement des protéines

A
  • Processus très complexe
  • Très sensible à l’environnement (pH, température, etc)
  • Peut être affecté si présence de mutations
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11
Q

Combien y a-t-il d’étapes dans l’élongation (étape 2 de la traduction)

A

4 étapes, qui se succèdent pour former un cycle

11
Q

Quels sont les trois sites du ribosome ?

A
  • Site A : accepteur, aminoacyl ARNt
  • Site P : peptidyl-ARNt
  • Site E : exit
12
Q

Décrire la première étape de l’élongation

A

ARNt chargé d’un a.a se lie au site A libre du ribosome selon le codon sur l’ARNm.

Les sites A et P sont proches = deux ARNt s’apparient sur deux codons successifs. Permet un arrangement ajusté, ce qui limite les erreurs

12
Q

Décrire la deuxième étape de l’élongation

A

Le bout carboxylique du polypeptide est découplé de l’ARNt au site P et lié au groupement aminé libre lié à l’ARNt au site A

C’est une réaction favorable énergétiquement (se réalise spontanément)

12
Q

Décrire la quatrième étape de l’élongation

A

La petite sous-unité se déplace de 3 nucléotide (un codon) sur l’ARNm, ce qui la repositionne de la bonne manière avec la grande sous-unité. Le site A est libre et peut donc accueillir le prochain ARNt chargé

12
Q

Vrai ou faux ? Le repliement des protéines débute immédiatement après sa synthèse

A

Faux, le repliement commence durant la synthèse

12
Q

Comment se déroule la terminaison de la traduction ?

A
  • Le ribosome arrive à un codon stop, aucun ARNt ne correspond au codon
  • Le facteur de libération se lie au site A (il porte un codon stop) et met fin à la traduction
  • Le polypeptide se détache et le ribosome se dissocie en ses deux sous-unités
12
Q

Décrire la troisième étape de l’élongation

A

La grande sous-unité ribosomique se déplace par rapport à la petite sous-unité, ce qui déplace les deux ARNt.
- ARNt qui était dans le site P se retrouve dans le site E
- ARNt qui était dans le site A se retrouve dans le site P

12
Q

À quoi sert l’ubiquitine ? Où est-elle ajoutée ?

A

L’ubiquitine est une étiquette qui permet de marquer les protéines mal repliées (via UPS). C’est une protéine de 76 aa ajoutée sur un résidu lysine

13
Q

Nommer des maladies causées par un mauvais repliement de protéines

A
  • Fibrose kystique
  • Chorée de Huntington
  • Maladie d’Alzheimer
  • Maladies causées par des prions
13
Q

Décrire les trois étapes du repliement d’une protéine

A

1- Formation des éléments de structure secondaire de base (hélice alpha, feuillet bêta, boucles)
2- Formation des domaines
3- Ajustement de domaines et repliement final

13
Q

Qu’est-ce qu’un polysome ?

A

Série de ribosome qui traduit simultanément la même molécule d’ARNm
- Donne une plus grande efficacité de traduction

13
Q

À quoi servent les chaperones moléculaires ?

A
  • Aident les protéines nouvellement synthétisées à acquérir leur conformation correcte
  • Préviennent l’aggrégation en s’attachant à des parties prônes à s’aggréger (ex. régions hydrophobes)
13
Q

Vrai ou faux ? Seulement 10% des protéines sont éliminées à cause de leur mauvaise conformation

A

Faux, 50% !

13
Q

Décrire le rôle de l’alpha-cristalline dans les cataractes

A

Les cristallines sont des protéines solubles présentes dans la cornée et permettant la transparence. L’alpha-cristalline est une chaperone moléculaire, empêche la précipitation des cristallines.

Avec l’âge, il y a un déclin dans la fonction des alpha-cristalline et donc précipitations des protéines = cataracte

13
Q

Est-ce que la fixation des chaperones au polypeptide requiert de l’énergie ?

A

Non, mais de l’ATP est consommé pour déloger les chaperones de la molécule

13
Q

Donner un exemple de maladie causée par le mauvais repliement de protéines

A

Cataractes :
- 20 millions de personnes dans le monde sont aveugles à cause de cataractes. Leur fréquence augmente avec l’âge

13
Q

Décrire la physiopathologie de la fibrose kystique

A

Maladie autosomale récessive. Mutation F508 qui enlève 3 nucléotides qui codent pour la phénylalanine 508 du canal chlore CFTR = le canal reste pris dans le RE et n’est pas exprimé dans les cellules

13
Q

Comment se déroule l’ubiquitination d’une protéine mal-repliée ?

A
  • Activation de l’ubiquitine (par E1)
  • Transfert à E2 conjugating
  • Reconnaissance de la protéine à dégrader (par E3)
  • Liaison entre E2 et E3 = ajout de l’ubiquitine sur la protéine
  • Lorsque la protéine a 4 ubiquitine, elle peut être dégradée par le protéasome
13
Q

Donner des caractéristiques des protéasomes

A
  • Machine à dégrader des protéines (reconnues par l’ubiquitine) : hydrolyse les protéines en petits peptides
  • Utilisation d’ATP
  • Formé de protéases
14
Q

Quelle modification génétique cause l’aggrégation de la Huntingtine ?

A

Il y a une grande corrélation entre le nombre de triplets CAG répétés et la maladie (si on est atteint+âge du début des symptômes)
- Plus la séquence poly-Glutamine (Poly-Q) est grande, plus l’âge du début des symptômes est avancé

14
Q

Qu’est-ce qui est responsable de dégrader les protéines mal repliées ?

A

UPS : Ubiquitin-Proteasome System

14
Q

Décrire la physiopathologie de la Chorée de Huntington

A
  • Maladie génétique neurodégénérative à transmission autosomique dominante.
  • Aggrégation de la Huntingtine, une protéine qui régule diverses fonctions cellulaires (trafic vésiculaire, sécrétion de facteurs neurotrophiques)
  • La perte de la fonction de la Huntingtine suite à son aggrégation cause la mort des neurones par apoptose
14
Q

Décrire briévement la physiopatho de la maladie d’Alzheimer

A

La non-dégradation d’une protéine associée à la membrane d’un neurone forme des aggrégats sous formes de plaques amyloides, qui détruisent les neurones environnants. Il en résulte alors une perte de fonction des neurones et leur mort.

14
Q

Définir prion

A

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus de conformations, dont l’une d’elles est auto-réplicative

14
Q

Que sont les fibres amyloides ?

A

La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s’agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles.

Merci Wikipédia…

14
Q

Quelles sont les trois grandes catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob ?

A

1- Sporadique (spontané) : 90% des cas. Touche les personnes âgées, sans explication : le prion commence à se former dans un/plusieurs cellules du cerveau puis se propage
2- Héréditaire : 10% des cas, du à une mutation génétique qui augmente les risques de développer la maladie
3- Transmis (contagieux) : rare, maladie peut être transmise durant une procédure médicale impliquant des tissus humains (iatrogène) ou par ingestion de viande de vache folle

14
Q

Nommer différentes maladies pouvant être causées par des prions

A
  • Chez les animaux : scrapie, maladie de la vache folle, CWD, …
  • Chez les humains : Kuru, Creutzfeldt-Jakob, etc.
14
Q

Comment se fait la réplication des prions ?

A
  • Une protéine change de conformation et devient un prion (extrêmement rare)
  • Les protéines normales se lient alors au prion et se transforment en prion eux-aussi = plaques amyloides

MMD1042 - Examen 3 (9 decks)

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