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Biologie moléculaire_final > Traduction > Flashcards

Traduction Flashcards

1
Q

V-F. La traduction est l’un des processus les plus couteux en énergie de la cellule.

A

V

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Q

Quelles sont les composantes de la machinerie de la traduction?

A
  • ARNm
  • ARNt
  • Aminoacyl-ARNt synthétase
  • Ribosome
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3
Q

Que fait l’aminoacyl-ARNt synthétase?

A

associe spécifiquement un acide aminé à un ARNt qui reconnaite les codons appropriés

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4
Q

De quoi se compose un ribosome?

A
  • ARNr

- protéine

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5
Q

Que fait le ribosome?

A
  1. cordonne la reconnaissance de l’ARNm par chaque ARNt

2. Catalyse la formation de liaisons peptidiques entre le polypeptide en croissance et les a.a. attachés aux ARNt

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6
Q

V-F. Un ORF est un cadre de lecture ouvert.

A

V

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7
Q

Qu’Est-ce qu’un cadre de lecture ouvert?

A

uen régiion codant une protéine composée d’une suite de codons ADJACENTS et NON CHEVAUCHANTS

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8
Q

V-F. Les chaines polypeptidiques sont soécifiées par des cadres de lecture ouverts (ORF)

A

V

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9
Q

V-F. Il y a uniquement 3 cadres de lectures possibles (ORF ) pour un gène.

A

V. puisque les codons sont constitués de 3 nucléotides

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10
Q

V-F. un ORF peut spécifier un seul polypeptide.

A

F. un seul

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11
Q

V-F. La traduction débute à l’extrémité 3’ de l’ORF

A

F. 5’

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12
Q

La traduction débute et finit à quelle séquence?

A
  • codon d’initiation

- codon de terminaison

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13
Q

Quelles sont les focntions d’un codon d’initiation?

A
  1. spécifie le 1er a.a de la prot

2. définit le cadre de lecture pour tous les codons suivants

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14
Q

V-F. Tout segment d’ARNm pourrait être traduit en 3 cadres de lecture ouverts.

A

v ***pourrait

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15
Q

V-F. Tous les ARNm ont plusieurs ORF.

A

F. seulement procaryotes

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16
Q

Par quoi commence la traduction chez les procaryotes?

A

-RBS, aussi appelé séquence de Shine-Dalgarno

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17
Q

Qu’est-ce que la séquence de Shine-Dalgarno?

A

RBS

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18
Q

Par quoi est reconnu RBS?

A

par l’ARNr 16S de la petite s-u ribosomale

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19
Q

V-F. L’ARNm des procaryotes est polycistronique.

A

V. contient plusieurs ORF

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20
Q

Qu’Est-ce qui agit comme un site de liaison au ribosome (comme RBS chez proca) chez les euca?

A

Coiffe 5’

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21
Q

V-F. L’ARNm euca contient normalement plusieurs ORF.

A

F. un seul (monocistronique)

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22
Q

Qu’Est-ce que fait la séquence de Kozak?

A

Lorsqu’elle est présente, augmente l’efficacité de la traduction

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23
Q

Quel est le principal codons initiateurs de la traduction?

A

5’-AUG-3’

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24
Q

Combien de codons initiateurs ont les euca et les proca?

A

euca: 1

proca : 3

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25
Q

Quelles sont les codons initiateurs des euca?

A

1 seul (présent aussi chez proca): 5’-AUG-3’

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26
Q

Quels sont les codons initiateurs procaryotes?

A

5’-AUG-3’
5’-GUG-3’
5’-UUG-3’

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27
Q

Combien y a t-il de codon STOP chez les euca

A

3 (comme proca)

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28
Q

Quels sont les codons de terminaison?

A

5’-UAG-3’
5’-UGA-3’
5’-UAA-3’

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29
Q

De quoi est composé la séquence de Kozak?

A

Une purine, 3 bases en amont du codon d’initiation, et une guanine immédiatement en aval.

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30
Q

V-F. RBS et la coiffe5’ sont droit en amont du site d’initiation.

A

F. séparé

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31
Q

V-F. Plusieurs nucléotides inhabitels peuvent être retrouvés dans l’ARNt

A

V

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32
Q

Dites 5 exemples de bases modifiés qui peuvent se retrouver dans l’ARNt

A
  • inosine
  • Thymine
  • méthylguanine
  • pseudouridine
  • dihydrouridine
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33
Q

V-F. Les nucléotides modifiés retrouvés dans l’ARNt sont essentiels à la fonction de l’ARNt.

A

F. pas essentiels, mais améliore

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34
Q

Quelles sont les composantes de la structure secondaire d’un ARNt?

A
  1. Bras accepteur
  2. Boucle pseudouridine
  3. Boucle D
  4. Boucle de l’anticodon
  5. Boucle variable
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35
Q

Le bras accepteurs de l’ARNt est formé par quoi?

A

l’appariement des extrémités 5’ et 3’

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36
Q

à quoi sert le bras accepteur de l’ARNt?

A

Site d’attachement de l’a.a (ext.3’)

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37
Q

V-F. Le bras accepteur de l’ARNt attahce les a.a par son extrémité 5’.

A

F. 3’

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38
Q

La boucle pseudouridine est caractérisée par quoi?

A

par la présence de pseudouridine

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39
Q

La boucle D est caractérisée par quoi?

A

Par la présence de dihydrouridine

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40
Q

V-F. La boucle de l’anticodon de l’ARNt contient l’anticodon.

A

V

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41
Q

De quoi est entouré l’anticodon?

A
  • 3’ :une purine

- 5’ : uracile

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42
Q

La boucle variable de l’ARNt est située entre quelles boucles?

A

pseudouridine et anticodons

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43
Q

V-F. La boucle variable contient invariablement 21 base.

A

F. taille variable : 3 à 21 bases

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44
Q

L’ARNt contient combien de boucles?

A

4

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45
Q

Le côté 3’ de l’ARNt fini par quoi?

A

5’-CCA-3’ : site d’attachement de l’a.a

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46
Q

V-F. Une majorité des gènes codant les ARNt bactériens et eucaryotes sont dépourvus de la séquences finale CCA

A

V : doit l’ajouter

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47
Q

C’Est une enzyme d’addition de CCA, une ARN pol spécialisée, qui ajoute le CCA aux ARNt à l’aide d’une matrice d’ARN.

A

F. Pas d’aide d’une matrice

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48
Q

V-F. L’Enzyme d’addition de CCA utilise un mécanisme semblable de catalyse à 2 ions métalliques.

A

V

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49
Q

Qu’Est-ce qui permet l’addition de A et C de l’enzyme d’addition de CCA?

A
  • un a.a de l’enzyme
  • un phosphate du nucléotides terminal de l’ARNt
  • > forment des liaisons H avec A ou C
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50
Q

Qu’Est-ce qui permet la formation de la séquence CCA ?

A

la forme du site actif de l’enzyme d’addition de CCA est modifoée au cours de la synthèse de la séquences CCA

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51
Q

V-F. LA modification de nucléosides à la boucle de l’anticodon est importante pour le bon fonctionnement de l’ARNt.

A

V

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52
Q

L’ARNt se fait modifier à quelles position de l’anticodon?

A

32,34,37,38,39

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53
Q

De quelles forme est l’ARNt en structure tertiaire?

A

en L

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54
Q

Quelles sont les 2 étapes du chargement d’un aa sur une ARNt par une mainoacyl-ARNt synthétase?

A
  1. adénylylation de l’aa

2. Chargement de l’ARNt

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55
Q

Combien y a t-il de classe d’ARNt synthétase

A

2 : classe I et II

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56
Q

V-F. Les ARNt synthétase de classe I sont dimérique ou tétramérique .

A

F. monomérique (classe II : di ou tétra)

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57
Q

V-F. Les ARNt synthétase de classe II sont dimérique ou tétramérique .

A

V

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58
Q

Que font les ARNt synthétase de classe I?

A

attachent l’aa à l’hydroxyle 2’ de l’ARNt

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59
Q

Que font les ARNt synthétase de classe II?

A

attachent l’aa à l’hydroxyle 3’ de l’ARNt

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60
Q

V-F. La plupart des organismes possèdent 1 seule ARNt synthétase.

A

F. 20 (1 pour chaque aa)

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61
Q

V-F. Pour chaque aa, une ARNt synthétase.

A

V (sauf pour glutamine chez bac qui n’a pas son ARNt synthétase)

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62
Q

V-F. Un ARNt synthétase reconnait un seul ARNt.

A

F. peut en reconnaitre plusieurs si plus d’un codon spécifient un aa

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63
Q

V-F. Tous les organismes possèdent des aminoacyl-ARNt synthétase pour tous les a.a.

A

F. certaines bactéries ne possèdent pas d’aminoacyl-ARNt synthétase pour charger l’ARNt pour la glutamine.

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64
Q

Comment est chargé la glutamine sur son ARNt sans aminoacyl-ARNt synthétase?

A
  1. un glutamate est chargé sur un ARNt(gln) par la glutamyl-ARNt synthétase
  2. Le glutamate est convertit en glutamine par une rx d’amination catalysé par une Glutamyl-ARNt amidotransférase (Adt)
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65
Q

Quels sont les éléments de l’ARNt reconnus par l’aminoacyl-ARNt synthétase?

A
  • La bras accepteur
  • boucle de l’antocodon
  • > détermine la spécificité de l’aa
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66
Q

Qu’est-ce qu’une base discriminante en ce qui concerne ARNt synthétase et l’ARNt?

A

Une base dans le bras accepteur qui, une fois changé, suffit pour que l’ARNt soir reconnu par un autre ARNt synthétase

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67
Q

V-F. L’ARNt synthétase se lie, entre autres, à l’anticodon lui-même.

A

V

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68
Q

V-F. La formation des aminoacyl-ARNt est très précise

A

V

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69
Q

Donner un exemple d’un paires d’aa qui se ressemble.

A

isoleucine et valine (seulement un groupement méthyl de plus)

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70
Q

Comment la Valul-ARNt synthétase fait pour s’assurer que l’isoleucine ne prenne pas la place de la valine?

A

encombrement stérique (isoleucine 1 méthyl de plus) : empèche l’isoleucine d’entrer dans la POCHE CATALYTIQUE

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71
Q

V-F. La valine peut s’insérer dans la poche catalytique de l’isoleucyl-ARNt synthétase

A

V. (isoleucien un méthyle de plus)

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72
Q

Comment l’isoleucyl-ARNt synthétase fait pour empêcher la valine de prendre la place de l’isoleucine?

A

2 étapes :

  1. Le méthyl supplémentaire de l’isoleucine stabilise davantage le complex avec isoleucyl-ARNt synthé. (liaison favorisé)
  2. isoleucyl-ARNt synthé fait de la correction sur épreuve à l’aide d’un poche d’édition
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73
Q

Comment fonctionne la poche d’édition de l’isoleucyl-ARNt synthétase?

A

Valine entre mais pas isoleucine. Donc, si valine entre, elle est hydrolysé et s’en va (correction sur épreuve

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74
Q

V-F. Lisoleucyl-ARNt synthétase effectue 2 étapes de discrimination de la valine

A

V : 1. liaison à l’isoleucine favorisé

2. poche d’édition (correctino sur épreuve)

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75
Q

V-F. Si les ARNt synthétase n’ont pas chargé le bon a.a sur l’ARNT, le ribosome le détectera.

A

F. ribo incapable de distinguer entre les ARNt correctement et incorrectement chargé : ARNt synthétase grande responsabilité

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76
Q

Qu’est-ce uq’il y a de différent entre une solénocystéine et une cystéine

A

même chaine latérale, mais sélénium (Sec) se trouve à la place du souffre (cys)

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77
Q

V-F. l’incorporation de la sélénocystéine dans le plypeptide en formation nécessite que l’ARNm présente une structure secondaire en épingle à cheveux nommée SECIS.

A

V : dit que STOP doit être recodé pour l’ajour de sélénocystéine

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78
Q

Qu’est-ce que SECIS?

A

Séquence permettant la structure secodnaire en épingle à cheveux de l’ARNm néssésaire à l’incorporation de la sélénocystéines

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79
Q

Que fait eEFSec?

A

Facteur de la traduction soécialisé qui est dédié à l’excorte de l’ARNt sec (sélénocystéines) au ribosome

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80
Q

Quel est l’homologue de eEFSec?

A
  • eEFSec : euca

- SelB : paoca

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81
Q

Quelle est la première sélénoenzyme identifiée?

A

Glutathione

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82
Q

V-F. Étant donné que l’ARNsec livr la sélénocystéines au codon stop UGA, c’est le dernier aa.

A

F. ne vois plus le codon STOP comme arrêt, continu traduciton.

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83
Q

V-F. une cystéine est chargée sur l’ARNtsec, puis modifié pour avoir de la sélénocystéine sur l’ARNt.

A

F. c’est de la sérine qui est modifiée

84
Q

V-F. La conversion enzymatique de la sérine en sélénocystéine est semblable chez les euca et chez les proca.

A

V

85
Q

V-F. la vitesse de traduction chez les euca est plus rapide que chez les proca.

A

F. contraire

86
Q

V-F. on dit que la transcription et la traduction sont simultanées chez les euca.

A

F. proca

87
Q

Que signifie transcription et traduction simultané?

A

LA machinerie de la transcription et de traduction se trouvent dans le même compartiment chez les proca

88
Q

Comment on a nommé les nom des s-u ribosomales?

A

en fonction de leur vitesse de sédimentation (même chose pour ARNr) unité de mesure : Svedberg (S)

89
Q

Comment est nommé la petite s-u ribo bactérienne?

A

30S

90
Q

Comment est nommé la grande s-u ribo bactérienne?

A

50S

91
Q

Comment est nommé le ribosome bactérien?

A

70S

92
Q

Comment est nommé la petite s-u ribo euca?

A

40S

93
Q

Comment est nommé la grande s-u ribo euca?

A

60S

94
Q

Comment est nommé le ribosome euca?

A

80S

95
Q

Qu’est-ce qui constitu la majorité de la masse des ribosome proca?

A

ARNr : ­>2/3 de la masse

96
Q

V-F. Un ARNm euca est traduit par un seul ribosome à la fois

A

F. peut être traduit simultanément par plusieurs ribo (aussi proca)

97
Q

Un ARNm associé ¸a plusieurs ribosomes se nomme comment?

A

polysome ou polyribosome

98
Q

Quelles sont les étapes du cycle du ribosome?

A
  1. asso d’un ARNm et ARNt sur une petite s-u ribo libre
  2. recrutement de la grosse s-u
  3. début de la synthèse
  4. terminaison de la synthèse
  5. dissociation du ribosome de l’ARNm
99
Q

Combien de nucléotides un ribosome prend de place de l’ARNm?

A

entre en contact avec 30, mais couvre 80 nucléotides (grande taille), donc un ribo à chaque 80 nucléotides

100
Q

À quoi sert le polysome

?

A

diminue la nécessité d’avoir un très grand nombre de copies du même ARNm (économie d’E)

101
Q

Comment se forme la liaison peptidique entre la peptidyl-ARNt et l’aminoacyl-ARNt?

A

ribosome catalise la réaction de la peptidyl transférase : le groupement amine de l’aminoacyl-ARNt attaque le groupement carbonyl de la peptidyl-ARNt.

102
Q

V-F. La peptidyl transférase transfère le polypeptide sur l’aminoacyl-ARNt dans le ribosome.

A

V

103
Q

V-F. Dans le ribosome, Les nouveaux a.a sont attachés à l’Extrémité carboxyl-terminale du polypeptide en cours de synthèse.

A

V

104
Q

Quels sont les 3 sites de liaison de l’ARNt dans le ribosome?

A
  1. site aminoacyl (A)
  2. Site peptidyl (P)
  3. Site de sortie (E, exit)
105
Q

V-F. Le site A du ribosome est le site de liaison du peptidyl-ARNt.

A

F. ca c’Est site P. site A: site de liason de aminoacyl-ARNt

106
Q

V-F. LE site E est le site de liaison de l’ARNt qui est relàché après le transfert du polypeptide à l’aminoacyl-ARNt

A

V

107
Q

Quels sont les rôles de l’ARNr dans le ribosome?

A
  • structural
  • enzymatique (peptidyl-transférase; grosse s-u)
  • Liaison de la boucle de l’anticodon des ARNt chargés et de l’ARNm (petite s-u)
108
Q

Qu’Est-ce qui sépare les codons des sites A et P?

A

l’angle dans l’ARNm

109
Q

V-F. Il y a une proximité des extrémité 5’ et 3’ des ARNt des sites A et P respectivement.

A

F. 3’ et 3’ des ARNt des sites A et P

110
Q

Où est situé le tunnel de sortie du polypeptide dans le ribosome?

A

dans la grosse s-u ribosomale

111
Q

V-F. Le tunnel de sortie du polypeptide du ribosome limite la conformation du polypeptide en cours de synthèse en ne permettant pas la formation de structure secondaire.

A

F. permet la formation d’hélice alpha mais pas de feuillet beta

112
Q

Par ou entre et sort l’ARNm dans le ribosome?

A

entre les 2 s-u, forme un tunnel

113
Q

V-F. C’est le “tunnel” entre les deux s-u ribosomales qui assure la conformaiton simple brin de l’ARNm.

A

V. car étroit

114
Q

V-F. L’ARNm se lie d’abord sur la s-u 30S et ensuite l’ARNt initiateur se lie au codon innitiateur

A

F. peu importe chez les procaryotes

115
Q

Quelles partie du ribosome se lie à l’ARNm procaryote (RBS)?

A

L’ARNr 16S de la petite s-u ribosomal : positionne le codon d’initiation au site P lors que la grosse s-u se joindra au complexe

116
Q

Lorsque la petite s-u se lie au site de liaison du ribosome de l’ARNm, à quel endroit se trouve le codon d’initiation?

A

Au site P

117
Q

LE premier aa des protéines procaryotes est quoi?

A

N-formyl méthionine

118
Q

V-F. L’ARNt initiateur est chargé avec une forme modifié de la guanine.

A

F. méthionine (N-formyl méthionine)

119
Q

PEndant ou après la synthèse de la protéine, que se passe-t-il avec le premier a.a?

A

le groupement formyl du N-formyl méthionine est retiré par une déformylase

120
Q

Par quoi le groupement formyl du N-formyl méthionine est retiré?

A

déformylase

121
Q

Pour former le premier aa (N-formyl méthionine ), le groupement formyl est ajouté par quoi sur la méthionine?

A

L-méthionyl-tRNA formyltransférase

122
Q

Quelles sont les 2 caractéristiques spéciales de l’ARNt initiateur?

A
  1. formylation de son aa (bac et organelles euca)

2. présence de 3 paires de bases G:C consécutives dans la boucle de l’anticodons

123
Q

À quoi sert la formylation de l’aa de l’ARNt initiateur?

A
  1. Facilite son ciblage au site P de la s-u 30S en augmentant sont affinité pour IF2
  2. Diminue son affinité pour EF-Tu
124
Q

à quoi sert la présence de 3 paires de G:C consécutives dasn la boucle de l’anticodon de l’ARNt initiateur?

A

-facilite s atransition dasn les diférnetes étapes de l’initiation

125
Q

V-F. L’ARNt initiateur se lie au site A avant de passer au site P.

A

F. se lie au site P sans avoir passé par le site A

126
Q

V-F. L’ARNt initiateur se lie aux codons d’initiation.

A

V

127
Q

Énumérez le scomposante de l’initiation de la traduction chez les procaryotes.

A
  1. IF3 sur 30S (site E)
  2. IF1 au site A
  3. IF2 avec IF1, 30S et ARNt initiateur
  4. ARNt et ARNm se lie à 30S, peu importe l’ordre
  5. changement conformationnel de 30s -> relâche de IF3
  6. asso de 50S sur IF2-GTP (site d’arrimage)
  7. libération de IF2-GDP et IF1
128
Q

Que fait IF3 lors de l’initiation de la traduction chez les procaryotes?

A
  • se lie à la petite s-u 30S (site E)
  • stimule dissociation du ribosome lors du cycle précédent
  • bloque la réassociation avec la 50S
129
Q

Que fait IF1 lors de l’initiation de la traduction chez les procaryotes?

A

-empêche l’asso des ARNt avec le site A de 30S

130
Q

Que fait IF2 lors de l’initiation de la traduction chez les

A
  • interagit avec IF1, la 30S et l’ARNt initiateur

- situé près du site P, facilite l’association de fMet-ARNt avec la 30S

131
Q

V-F. IF2 se lie à l’ARNm.

A

F. seulement avec IF1, 30S et ARNt initiateur

132
Q

Ou est situé IF2?

A

Près du site P

133
Q

V-F. IF2 est une ATPase.

A

F. GTPase

134
Q

Qu’Est-ce qui position le codon d’initiation de l’ARNm au site P lors de l’initiation de la traduction chez les proca?

A

Lorsque les 2 ARN se lie à 30S, l’anticodon de l’ARNt sont initiateur se lie au codon de l’ARNm -> site P

135
Q

Lors de l’initiation de la traduction chez les proca, qu’est-ce qui induit un changement conformationnel de la 30S qui provoque la relàche de IF3?

A

L’association de fMET-ARNt avec le codon d’initiation -> 50s peut s’attacher

136
Q

Lors de l’initiation de la traduction chez les proca, qu’est-ce qui déclenche la relâche de IF2 et IF1?

A

interaction entre IF2-GTP et 50s -> IF2-GDP a moins d’affinité pour ribosome et ARNt initiateur -> bye (aussi IF1 car collé)

137
Q

Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, il faut préparer la s-u 40S et l’ARNm séparément pour les jumeler à la fin.

A

V.

138
Q

Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que font eIF1, eIF1A et eIF3?

A

Bloque l’association de la s-u 60S et la liaison d’un ARNt au site A (analogue à IF3 et IF1 chez proca)

139
Q

Que fait eIF2-GTP Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur?

A

escorte l’ARNt initiateur (Met-ARNt)

140
Q

Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que fait eIF4E?

A

reconnaissance de la coiffe 5’ de l’ARNm

141
Q

Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que fait,e n quelle séquence eIF4G et eIF4A?

A
  • eIF4G : se lie à l’ARNm et eIF4E

- uIF4A : se lie à l’ARNm et eIF4G

142
Q

Que fait eIF4A? Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur

A

poss`dent une activité hélicase qui défait les structures secondaires de l’ARNm qui inhiberait l’asso avec 40S

143
Q

Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que fait eIF4B?

A

active l’Activité hélicase de eIF4A

144
Q

Qu’Est-ce que PIC?

A

Coomplexe de PréInitiation : Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur

145
Q

Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, qu’est-ce qui lie l’ARNm et le PIC 43S?

A

eIF4G, associé à l’ARNm, recrute PIC 43S en s’associant avec de facteur d’initiation (surtout eIF3 de 40S)

146
Q

Que contient le complexe de préinitiation (PIC) 43S?

A
  • petite s-u ribo 40S
  • ARNt
  • Facteurs d’initiation
147
Q

Que contient le complexe de préinitiation (PIC) 48S?

A
  • PIC 43S
  • ARNm
  • facteurs d’initiation
148
Q

V-F, Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur et l’ARNm, la petite s-u 40S scanne l’ARNm jusqu’au premier codon d’initiation avant que 60S arrive.

A

V

149
Q

Quels est l’ARNt initiateur des eucaryotes.

A
  • Met-ARNt (vs fMET-ARNt chez proca)
150
Q

à quoi sert la circularisation d’un ARNm eucaryotes?

A

À la fin d’un cycle de la traduction, les s-u ribosomales se retrouvent à proximité de l’extrémité 5’ de l’ARNm

151
Q

Qu’est-ce qui fait la circularisation d’un ARNm eucaryote?

A

eIF4G s’associe à l’extrémité 5’ de l’ARNm , mais aussi à l’extrémité 3’ directement sur la queue poly-A et indirectement avec des PABP

152
Q

V-F. L’association de eIF4G avec les PABP de l’ARNm est maintenu pendant plusieurs cycle de traduction chez les eucaryotes.

A

V (circularisation d’un ARNm euca)

153
Q

Comment la queue poly-A contribue à l’efficacit de la traduction euca?

A

Circularisation de l’ARNm:

  • améliore la liaison de eIF4E avec la coiffe
  • facilite le recrutement de la grosse s-u ribosomale
  • Les s-u qui ont récemment terminé un cycle de traduction se retrouvent à proximité de l’extrémité 5’ de l’ARNm, favorise la ré-initiation de la traduction
154
Q

V-F. Il peut y avoir plus de un ORF sur l’ARNm eucaryotes.

A

V. exception, mais sert à réguler la traduction de l’ORF principale (pas vrai prot)

155
Q

Lorsqu’il y a un uORF supplémentaire sur un ARNm euca, ou se trouve t’-il par rapport à l’ORF principal?

A

du côté proximal à l’extrémité 5’

156
Q

Un uORF chez les euca encode un peptide de combien d’aa?

A

moin de 10

157
Q

Comment fonctionne un uORF?

A

Suite ;a la terminaison de la traduction du uORF, moins de 50% des s-u 40S semeurent associées à l’ARNm (par eIF3 et eIF4G) et scanne l’ARNm jusqu’Au prochain codon d’initiation (principal) -> régule la traduction

158
Q

V-F. un uORF chez les euca augmente la fréquence de traduction d’un ORF principal.

A

F. Réduit

159
Q

Qu’est-ce qui contourne les exigences normales de l’initiation de la traduction?

A

IRES

160
Q

Que fait IRES?

A

Permet de contourner les exigences normales de l’initiation de la traduction.

161
Q

V-F. Il n’ya qu’un seul mode de fonctionnement de IRES.

A

F. fonctionnement diversifié

162
Q

De quoi est fait IRES?

A

séquence d’ARN fonctionnant comme un site de liaison au ribosome (RBS) proca

163
Q

V-F. IRES a besoin d’une coiffe 5’ pour contourner l’initiation.

A

F. initiation de la traduction coiffe-indépendante

164
Q

V-F. IRES peut agir sur l’ARNm de virus et eucaryotes.

A

V

165
Q

V-F. Il y a souvent absence de coiffe-5’ dasn l’ARNm viral encodant un IRES

A

V

166
Q

Dites la séquences d’év;enement fait par IRES chez les virus.

A
  1. eIF4G se lie à l’IRES

2. recrutement du complexe de préinitiation 43S

167
Q

Dites la séquences d’év;enement fait par IRES chez les euca (criquet).

A
  1. IRES imite l’ARNt initiateur lié au site P

2. recrutement des 2 s-u ribosomales

168
Q

V-F. euca. Une fois le complexe de préinitiation formé (48s), il avance le long de l’ARNm pour trouver le codon d’initiation sans la s-u 60S.

A

V

169
Q

euca. Comment le complexe de préinitiation scanne l’ARNm avant de trouver le codon d’initiation?

A

activité hélicase ATP-dépendant de eIF4A/B

170
Q

Quca. Que se passe t-il lorsque le complexe de préinitiation 48s trouve le codon d’initiation? (ARNt d’initiation se lie à codon)

A
  • changement de conformation de 48S
  • dissociation de eIF1 et eIF4B
  • changement de conformation de eIF5->stimule activité GTPase de eIF2
  • eIF2-GDP sse dissocie avec eIF5
  • arrivée de eIF5B-GTP (hélicase) ->stimule recrutement de 60S ->dissociation de eIF1A et eIF5B-GTP ->GDP -> bye eIF5B
171
Q

euca. Quels facteur d’initiation contient le complexe de préinitiation 43S?

A
  • eIF1
  • eIF1A
  • eIF3
  • eIF5
  • eIF2-GTP
172
Q

Que fait eIF5B?

A
  • arrive après le départ de eIF2

- stimule le recrutement et positionnement correcte de 60S

173
Q

À quoi est associé eIF5B?

A

ARNt initiateur

174
Q

Euca. après la reconnaissance du codon initiateur et l’Arrivé de la grosse s-u 60S, quels facteurs d’initiation restent-ils sur ARNm?

A
  • eIF4E
  • eIF4G
  • eIF4A
  • eIF3
175
Q

V-F. LE complexe 80S contient un Met-ARNt au site P et un site A laissé vacant après l’arrivé de la 60S

A

V

176
Q

V-F. l’élongation est très conservée entre les proca et les euca.

A

V.

177
Q

quels sont les 3 évènement clés qui assurent l’ajout correct de chaque acide aminé
?

A
  1. AJOUT correct de l’aminoacyl-ARNt au site A dictée par le codon du site A
  2. Formation de la LIAISON PEPTIDIQUE entre l’Aminoacyl-ARNt su site A et la chaine peptidique attaché au peptidyl-ARNt du site P
  3. TRANSLOCATION du peptidyl-ARNt du site A au site P. ARNm suit->cadre de lecture inchangé
178
Q

Que fait EF-Tu?

A

excorte l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome

179
Q

V-F. l’ARNt peut se lier seul au site A du ribo

A

F. besoin de EF-Tu-GTP comme escorte

180
Q

Que se passe-il si ‘aminoacyl-ARNt ne peut s’apparier correctemnt au site A?

A

GTP de EF-Tu pas hydrolysé et EF-Tu-GTP reste avec aminoacyl-ARNt et s’en vont

181
Q

Une fois que l’ARNt entre dans le site A et qu’il s’apparie correctement, que fait EF-Tu-GTP?

A
  1. interagit avec le CENTRE de LIAISON des FACTEURS -> stimule activité GTPase -> hydrolyse du GTP et changement conformationnel -> bye EF-Tu
182
Q

Quels sont les trois mécanismes qui assurent un pairage correct entre l’ARNt et l’ARNm?

A

a) 2 adénine adjacents de l’ARNr 16S->pont H avec petit sillon des 2 première pb au site A
b) activité GTPase de EF-Tu stimulé que lorsque pairage ok
c) Accomodation : ARNt mal apparié se dissocie souvent

183
Q

Qu’Est-ce que l’accomodation?

A

Suite au relachement de EF-Tu, l’ARNt au site A doit subir un pivotement car extrémité 3’ est loin du site de formation de liaison peptidique`; les extérmité 3’ et 5’ de l’ARNt pivotent vers le centre peptidyl transférase

184
Q

Quel ARNr de la grande s-u ribo catalyse la réaction de peptidyl transférase? (transfert de la chaine d’aa sur le nouveau ARNt)

A

ARNr 23S

185
Q

Comment l’ARNr 23S catalyse la réaction du centre peptidyl transférase?

A

Positionne à proximité et stabilise les extrémités 3’ des ARNt aux sites A et P :
-Forment des paires de bases avec les extrémités CCA de ces ARNt APRÈS l’accomodation

186
Q

V-F. C’Est l’ARN 23S de la grosse s-u qui fait l’Accomodation.

A

F. agit après l’Accomodation pour stabiliser l’extrémité 3’ des ARNt aux site A et P

187
Q

V-F. Peu de prot se trouvent près du site peptidyl transférase.

A

V

188
Q

Pourquoi dit-on que la formation de la liaison peptidique est une catalyse assistée par le substrat?

A

Car le groupement 2’-OH de résidus A de l’Extrémité 3’ de l’ARNt du site P a un rôle critique dans la formation de la liaison.

189
Q

Qu’est-ce que la translocation?

A

mouvement des ARNt et de lARNm coordonnés dans le ribosome

190
Q

V-F. La translocation débute dans la ptite s-u ribosomale avant de se poursuivre dans la grande s-u.

A

F. contraire

191
Q

LA translocation est stimulé par quoi?

A

EF-G-GTP

192
Q

V-F. L’EF-G-GTP stabilise le ribosome dans l’état hybride pour ensuite interagit avec centre de liaison des facteurs -> stimule son activité GTPase.

A

V

193
Q

Quelles sont les 2 condéquences de l’hydrolyse de EF-G-GTP ?

A
  1. ouverture des “barrière” séparant les sites A,P et E

2. Ef-G-GDP lie le site A -> pousse les ARNt (ARNm suit à cause des paires de base)

194
Q

Dans quelle sous-unité se trouve les barrières des sites A,P et E?

A

grosse

195
Q

Pourquoi la petite sous-unité tourne dans le sens anti horaire?

A

-anti-horaire: l’extrémité 3’ de l’ARNt avec le polypeptide au site A se lie préférentiellement au site P -> L’ARNt déacétylé du site P est contraint de déborder sur E, mais anticodon reste sur codon ->rotation anti-horaire

196
Q

Quand est-ce que la petite s-u ribo tourne dans le sens horaire?

A

à la fin de la translocation -> cause la libération de EF-G-GDP et fermeture de barrière du ribosome

197
Q

Que fait la rotation de la petite s-u ribo dans le sens horaire?

A
  • la libération de EF-G-GDP

- fermeture de barrière du ribosome

198
Q

Comment s’appelle EF-Tu-GTP chez les eucaryotes?

A

eEF-1

199
Q

Comment s’appelle EF-G-GDP chez les eucaryotes?

A

eEF-2

200
Q

V-F. EF-G-GDP (allongé) et EF-Tu-GTP ont des structure très similaire

A

V

201
Q

EF-Tu-GTP-ARNt et EF-G-GDP se lient tous les deux aux centre de décodage et au centre de liaison des facteurs.

A

v

202
Q

V-F. EF-Tu, composé d’un seul polypeptide, imite la structure d’ARNt lié à une protéine.

A

F. EF-G

203
Q

La relache du GDP par EF-Tu est stimulée par quoi?

A

l’association de EF-Ts avec EF-Tu ;

204
Q

V-F. le déplacement de EF-ts de EF-Tu est causé par l’association de GTP avec EF-Tu.

A

V

205
Q

V-F. EF-G relâche son GDP grâce à l’EF-Ts.

A

F. pour EF-Tu, pas besoin ppour EF-G (GDP s’en va car moins d’affinité)

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