Traduction Flashcards
V-F. La traduction est l’un des processus les plus couteux en énergie de la cellule.
V
Quelles sont les composantes de la machinerie de la traduction?
- ARNm
- ARNt
- Aminoacyl-ARNt synthétase
- Ribosome
Que fait l’aminoacyl-ARNt synthétase?
associe spécifiquement un acide aminé à un ARNt qui reconnaite les codons appropriés
De quoi se compose un ribosome?
- ARNr
- protéine
Que fait le ribosome?
- cordonne la reconnaissance de l’ARNm par chaque ARNt
2. Catalyse la formation de liaisons peptidiques entre le polypeptide en croissance et les a.a. attachés aux ARNt
V-F. Un ORF est un cadre de lecture ouvert.
V
Qu’Est-ce qu’un cadre de lecture ouvert?
uen régiion codant une protéine composée d’une suite de codons ADJACENTS et NON CHEVAUCHANTS
V-F. Les chaines polypeptidiques sont soécifiées par des cadres de lecture ouverts (ORF)
V
V-F. Il y a uniquement 3 cadres de lectures possibles (ORF ) pour un gène.
V. puisque les codons sont constitués de 3 nucléotides
V-F. un ORF peut spécifier un seul polypeptide.
F. un seul
V-F. La traduction débute à l’extrémité 3’ de l’ORF
F. 5’
La traduction débute et finit à quelle séquence?
- codon d’initiation
- codon de terminaison
Quelles sont les focntions d’un codon d’initiation?
- spécifie le 1er a.a de la prot
2. définit le cadre de lecture pour tous les codons suivants
V-F. Tout segment d’ARNm pourrait être traduit en 3 cadres de lecture ouverts.
v ***pourrait
V-F. Tous les ARNm ont plusieurs ORF.
F. seulement procaryotes
Par quoi commence la traduction chez les procaryotes?
-RBS, aussi appelé séquence de Shine-Dalgarno
Qu’est-ce que la séquence de Shine-Dalgarno?
RBS
Par quoi est reconnu RBS?
par l’ARNr 16S de la petite s-u ribosomale
V-F. L’ARNm des procaryotes est polycistronique.
V. contient plusieurs ORF
Qu’Est-ce qui agit comme un site de liaison au ribosome (comme RBS chez proca) chez les euca?
Coiffe 5’
V-F. L’ARNm euca contient normalement plusieurs ORF.
F. un seul (monocistronique)
Qu’Est-ce que fait la séquence de Kozak?
Lorsqu’elle est présente, augmente l’efficacité de la traduction
Quel est le principal codons initiateurs de la traduction?
5’-AUG-3’
Combien de codons initiateurs ont les euca et les proca?
euca: 1
proca : 3
Quelles sont les codons initiateurs des euca?
1 seul (présent aussi chez proca): 5’-AUG-3’
Quels sont les codons initiateurs procaryotes?
5’-AUG-3’
5’-GUG-3’
5’-UUG-3’
Combien y a t-il de codon STOP chez les euca
3 (comme proca)
Quels sont les codons de terminaison?
5’-UAG-3’
5’-UGA-3’
5’-UAA-3’
De quoi est composé la séquence de Kozak?
Une purine, 3 bases en amont du codon d’initiation, et une guanine immédiatement en aval.
V-F. RBS et la coiffe5’ sont droit en amont du site d’initiation.
F. séparé
V-F. Plusieurs nucléotides inhabitels peuvent être retrouvés dans l’ARNt
V
Dites 5 exemples de bases modifiés qui peuvent se retrouver dans l’ARNt
- inosine
- Thymine
- méthylguanine
- pseudouridine
- dihydrouridine
V-F. Les nucléotides modifiés retrouvés dans l’ARNt sont essentiels à la fonction de l’ARNt.
F. pas essentiels, mais améliore
Quelles sont les composantes de la structure secondaire d’un ARNt?
- Bras accepteur
- Boucle pseudouridine
- Boucle D
- Boucle de l’anticodon
- Boucle variable
Le bras accepteurs de l’ARNt est formé par quoi?
l’appariement des extrémités 5’ et 3’
à quoi sert le bras accepteur de l’ARNt?
Site d’attachement de l’a.a (ext.3’)
V-F. Le bras accepteur de l’ARNt attahce les a.a par son extrémité 5’.
F. 3’
La boucle pseudouridine est caractérisée par quoi?
par la présence de pseudouridine
La boucle D est caractérisée par quoi?
Par la présence de dihydrouridine
V-F. La boucle de l’anticodon de l’ARNt contient l’anticodon.
V
De quoi est entouré l’anticodon?
- 3’ :une purine
- 5’ : uracile
La boucle variable de l’ARNt est située entre quelles boucles?
pseudouridine et anticodons
V-F. La boucle variable contient invariablement 21 base.
F. taille variable : 3 à 21 bases
L’ARNt contient combien de boucles?
4
Le côté 3’ de l’ARNt fini par quoi?
5’-CCA-3’ : site d’attachement de l’a.a
V-F. Une majorité des gènes codant les ARNt bactériens et eucaryotes sont dépourvus de la séquences finale CCA
V : doit l’ajouter
C’Est une enzyme d’addition de CCA, une ARN pol spécialisée, qui ajoute le CCA aux ARNt à l’aide d’une matrice d’ARN.
F. Pas d’aide d’une matrice
V-F. L’Enzyme d’addition de CCA utilise un mécanisme semblable de catalyse à 2 ions métalliques.
V
Qu’Est-ce qui permet l’addition de A et C de l’enzyme d’addition de CCA?
- un a.a de l’enzyme
- un phosphate du nucléotides terminal de l’ARNt
- > forment des liaisons H avec A ou C
Qu’Est-ce qui permet la formation de la séquence CCA ?
la forme du site actif de l’enzyme d’addition de CCA est modifoée au cours de la synthèse de la séquences CCA
V-F. LA modification de nucléosides à la boucle de l’anticodon est importante pour le bon fonctionnement de l’ARNt.
V
L’ARNt se fait modifier à quelles position de l’anticodon?
32,34,37,38,39
De quelles forme est l’ARNt en structure tertiaire?
en L
Quelles sont les 2 étapes du chargement d’un aa sur une ARNt par une mainoacyl-ARNt synthétase?
- adénylylation de l’aa
2. Chargement de l’ARNt
Combien y a t-il de classe d’ARNt synthétase
2 : classe I et II
V-F. Les ARNt synthétase de classe I sont dimérique ou tétramérique .
F. monomérique (classe II : di ou tétra)
V-F. Les ARNt synthétase de classe II sont dimérique ou tétramérique .
V
Que font les ARNt synthétase de classe I?
attachent l’aa à l’hydroxyle 2’ de l’ARNt
Que font les ARNt synthétase de classe II?
attachent l’aa à l’hydroxyle 3’ de l’ARNt
V-F. La plupart des organismes possèdent 1 seule ARNt synthétase.
F. 20 (1 pour chaque aa)
V-F. Pour chaque aa, une ARNt synthétase.
V (sauf pour glutamine chez bac qui n’a pas son ARNt synthétase)
V-F. Un ARNt synthétase reconnait un seul ARNt.
F. peut en reconnaitre plusieurs si plus d’un codon spécifient un aa
V-F. Tous les organismes possèdent des aminoacyl-ARNt synthétase pour tous les a.a.
F. certaines bactéries ne possèdent pas d’aminoacyl-ARNt synthétase pour charger l’ARNt pour la glutamine.
Comment est chargé la glutamine sur son ARNt sans aminoacyl-ARNt synthétase?
- un glutamate est chargé sur un ARNt(gln) par la glutamyl-ARNt synthétase
- Le glutamate est convertit en glutamine par une rx d’amination catalysé par une Glutamyl-ARNt amidotransférase (Adt)
Quels sont les éléments de l’ARNt reconnus par l’aminoacyl-ARNt synthétase?
- La bras accepteur
- boucle de l’antocodon
- > détermine la spécificité de l’aa
Qu’est-ce qu’une base discriminante en ce qui concerne ARNt synthétase et l’ARNt?
Une base dans le bras accepteur qui, une fois changé, suffit pour que l’ARNt soir reconnu par un autre ARNt synthétase
V-F. L’ARNt synthétase se lie, entre autres, à l’anticodon lui-même.
V
V-F. La formation des aminoacyl-ARNt est très précise
V
Donner un exemple d’un paires d’aa qui se ressemble.
isoleucine et valine (seulement un groupement méthyl de plus)
Comment la Valul-ARNt synthétase fait pour s’assurer que l’isoleucine ne prenne pas la place de la valine?
encombrement stérique (isoleucine 1 méthyl de plus) : empèche l’isoleucine d’entrer dans la POCHE CATALYTIQUE
V-F. La valine peut s’insérer dans la poche catalytique de l’isoleucyl-ARNt synthétase
V. (isoleucien un méthyle de plus)
Comment l’isoleucyl-ARNt synthétase fait pour empêcher la valine de prendre la place de l’isoleucine?
2 étapes :
- Le méthyl supplémentaire de l’isoleucine stabilise davantage le complex avec isoleucyl-ARNt synthé. (liaison favorisé)
- isoleucyl-ARNt synthé fait de la correction sur épreuve à l’aide d’un poche d’édition
Comment fonctionne la poche d’édition de l’isoleucyl-ARNt synthétase?
Valine entre mais pas isoleucine. Donc, si valine entre, elle est hydrolysé et s’en va (correction sur épreuve
V-F. Lisoleucyl-ARNt synthétase effectue 2 étapes de discrimination de la valine
V : 1. liaison à l’isoleucine favorisé
2. poche d’édition (correctino sur épreuve)
V-F. Si les ARNt synthétase n’ont pas chargé le bon a.a sur l’ARNT, le ribosome le détectera.
F. ribo incapable de distinguer entre les ARNt correctement et incorrectement chargé : ARNt synthétase grande responsabilité
Qu’est-ce uq’il y a de différent entre une solénocystéine et une cystéine
même chaine latérale, mais sélénium (Sec) se trouve à la place du souffre (cys)
V-F. l’incorporation de la sélénocystéine dans le plypeptide en formation nécessite que l’ARNm présente une structure secondaire en épingle à cheveux nommée SECIS.
V : dit que STOP doit être recodé pour l’ajour de sélénocystéine
Qu’est-ce que SECIS?
Séquence permettant la structure secodnaire en épingle à cheveux de l’ARNm néssésaire à l’incorporation de la sélénocystéines
Que fait eEFSec?
Facteur de la traduction soécialisé qui est dédié à l’excorte de l’ARNt sec (sélénocystéines) au ribosome
Quel est l’homologue de eEFSec?
- eEFSec : euca
- SelB : paoca
Quelle est la première sélénoenzyme identifiée?
Glutathione
V-F. Étant donné que l’ARNsec livr la sélénocystéines au codon stop UGA, c’est le dernier aa.
F. ne vois plus le codon STOP comme arrêt, continu traduciton.
V-F. une cystéine est chargée sur l’ARNtsec, puis modifié pour avoir de la sélénocystéine sur l’ARNt.
F. c’est de la sérine qui est modifiée
V-F. La conversion enzymatique de la sérine en sélénocystéine est semblable chez les euca et chez les proca.
V
V-F. la vitesse de traduction chez les euca est plus rapide que chez les proca.
F. contraire
V-F. on dit que la transcription et la traduction sont simultanées chez les euca.
F. proca
Que signifie transcription et traduction simultané?
LA machinerie de la transcription et de traduction se trouvent dans le même compartiment chez les proca
Comment on a nommé les nom des s-u ribosomales?
en fonction de leur vitesse de sédimentation (même chose pour ARNr) unité de mesure : Svedberg (S)
Comment est nommé la petite s-u ribo bactérienne?
30S
Comment est nommé la grande s-u ribo bactérienne?
50S
Comment est nommé le ribosome bactérien?
70S
Comment est nommé la petite s-u ribo euca?
40S
Comment est nommé la grande s-u ribo euca?
60S
Comment est nommé le ribosome euca?
80S
Qu’est-ce qui constitu la majorité de la masse des ribosome proca?
ARNr : >2/3 de la masse
V-F. Un ARNm euca est traduit par un seul ribosome à la fois
F. peut être traduit simultanément par plusieurs ribo (aussi proca)
Un ARNm associé ¸a plusieurs ribosomes se nomme comment?
polysome ou polyribosome
Quelles sont les étapes du cycle du ribosome?
- asso d’un ARNm et ARNt sur une petite s-u ribo libre
- recrutement de la grosse s-u
- début de la synthèse
- terminaison de la synthèse
- dissociation du ribosome de l’ARNm
Combien de nucléotides un ribosome prend de place de l’ARNm?
entre en contact avec 30, mais couvre 80 nucléotides (grande taille), donc un ribo à chaque 80 nucléotides
À quoi sert le polysome
?
diminue la nécessité d’avoir un très grand nombre de copies du même ARNm (économie d’E)
Comment se forme la liaison peptidique entre la peptidyl-ARNt et l’aminoacyl-ARNt?
ribosome catalise la réaction de la peptidyl transférase : le groupement amine de l’aminoacyl-ARNt attaque le groupement carbonyl de la peptidyl-ARNt.
V-F. La peptidyl transférase transfère le polypeptide sur l’aminoacyl-ARNt dans le ribosome.
V
V-F. Dans le ribosome, Les nouveaux a.a sont attachés à l’Extrémité carboxyl-terminale du polypeptide en cours de synthèse.
V
Quels sont les 3 sites de liaison de l’ARNt dans le ribosome?
- site aminoacyl (A)
- Site peptidyl (P)
- Site de sortie (E, exit)
V-F. Le site A du ribosome est le site de liaison du peptidyl-ARNt.
F. ca c’Est site P. site A: site de liason de aminoacyl-ARNt
V-F. LE site E est le site de liaison de l’ARNt qui est relàché après le transfert du polypeptide à l’aminoacyl-ARNt
V
Quels sont les rôles de l’ARNr dans le ribosome?
- structural
- enzymatique (peptidyl-transférase; grosse s-u)
- Liaison de la boucle de l’anticodon des ARNt chargés et de l’ARNm (petite s-u)
Qu’Est-ce qui sépare les codons des sites A et P?
l’angle dans l’ARNm
V-F. Il y a une proximité des extrémité 5’ et 3’ des ARNt des sites A et P respectivement.
F. 3’ et 3’ des ARNt des sites A et P
Où est situé le tunnel de sortie du polypeptide dans le ribosome?
dans la grosse s-u ribosomale
V-F. Le tunnel de sortie du polypeptide du ribosome limite la conformation du polypeptide en cours de synthèse en ne permettant pas la formation de structure secondaire.
F. permet la formation d’hélice alpha mais pas de feuillet beta
Par ou entre et sort l’ARNm dans le ribosome?
entre les 2 s-u, forme un tunnel
V-F. C’est le “tunnel” entre les deux s-u ribosomales qui assure la conformaiton simple brin de l’ARNm.
V. car étroit
V-F. L’ARNm se lie d’abord sur la s-u 30S et ensuite l’ARNt initiateur se lie au codon innitiateur
F. peu importe chez les procaryotes
Quelles partie du ribosome se lie à l’ARNm procaryote (RBS)?
L’ARNr 16S de la petite s-u ribosomal : positionne le codon d’initiation au site P lors que la grosse s-u se joindra au complexe
Lorsque la petite s-u se lie au site de liaison du ribosome de l’ARNm, à quel endroit se trouve le codon d’initiation?
Au site P
LE premier aa des protéines procaryotes est quoi?
N-formyl méthionine
V-F. L’ARNt initiateur est chargé avec une forme modifié de la guanine.
F. méthionine (N-formyl méthionine)
PEndant ou après la synthèse de la protéine, que se passe-t-il avec le premier a.a?
le groupement formyl du N-formyl méthionine est retiré par une déformylase
Par quoi le groupement formyl du N-formyl méthionine est retiré?
déformylase
Pour former le premier aa (N-formyl méthionine ), le groupement formyl est ajouté par quoi sur la méthionine?
L-méthionyl-tRNA formyltransférase
Quelles sont les 2 caractéristiques spéciales de l’ARNt initiateur?
- formylation de son aa (bac et organelles euca)
2. présence de 3 paires de bases G:C consécutives dans la boucle de l’anticodons
À quoi sert la formylation de l’aa de l’ARNt initiateur?
- Facilite son ciblage au site P de la s-u 30S en augmentant sont affinité pour IF2
- Diminue son affinité pour EF-Tu
à quoi sert la présence de 3 paires de G:C consécutives dasn la boucle de l’anticodon de l’ARNt initiateur?
-facilite s atransition dasn les diférnetes étapes de l’initiation
V-F. L’ARNt initiateur se lie au site A avant de passer au site P.
F. se lie au site P sans avoir passé par le site A
V-F. L’ARNt initiateur se lie aux codons d’initiation.
V
Énumérez le scomposante de l’initiation de la traduction chez les procaryotes.
- IF3 sur 30S (site E)
- IF1 au site A
- IF2 avec IF1, 30S et ARNt initiateur
- ARNt et ARNm se lie à 30S, peu importe l’ordre
- changement conformationnel de 30s -> relâche de IF3
- asso de 50S sur IF2-GTP (site d’arrimage)
- libération de IF2-GDP et IF1
Que fait IF3 lors de l’initiation de la traduction chez les procaryotes?
- se lie à la petite s-u 30S (site E)
- stimule dissociation du ribosome lors du cycle précédent
- bloque la réassociation avec la 50S
Que fait IF1 lors de l’initiation de la traduction chez les procaryotes?
-empêche l’asso des ARNt avec le site A de 30S
Que fait IF2 lors de l’initiation de la traduction chez les
- interagit avec IF1, la 30S et l’ARNt initiateur
- situé près du site P, facilite l’association de fMet-ARNt avec la 30S
V-F. IF2 se lie à l’ARNm.
F. seulement avec IF1, 30S et ARNt initiateur
Ou est situé IF2?
Près du site P
V-F. IF2 est une ATPase.
F. GTPase
Qu’Est-ce qui position le codon d’initiation de l’ARNm au site P lors de l’initiation de la traduction chez les proca?
Lorsque les 2 ARN se lie à 30S, l’anticodon de l’ARNt sont initiateur se lie au codon de l’ARNm -> site P
Lors de l’initiation de la traduction chez les proca, qu’est-ce qui induit un changement conformationnel de la 30S qui provoque la relàche de IF3?
L’association de fMET-ARNt avec le codon d’initiation -> 50s peut s’attacher
Lors de l’initiation de la traduction chez les proca, qu’est-ce qui déclenche la relâche de IF2 et IF1?
interaction entre IF2-GTP et 50s -> IF2-GDP a moins d’affinité pour ribosome et ARNt initiateur -> bye (aussi IF1 car collé)
Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, il faut préparer la s-u 40S et l’ARNm séparément pour les jumeler à la fin.
V.
Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que font eIF1, eIF1A et eIF3?
Bloque l’association de la s-u 60S et la liaison d’un ARNt au site A (analogue à IF3 et IF1 chez proca)
Que fait eIF2-GTP Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur?
escorte l’ARNt initiateur (Met-ARNt)
Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que fait eIF4E?
reconnaissance de la coiffe 5’ de l’ARNm
Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que fait,e n quelle séquence eIF4G et eIF4A?
- eIF4G : se lie à l’ARNm et eIF4E
- uIF4A : se lie à l’ARNm et eIF4G
Que fait eIF4A? Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur
poss`dent une activité hélicase qui défait les structures secondaires de l’ARNm qui inhiberait l’asso avec 40S
Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, que fait eIF4B?
active l’Activité hélicase de eIF4A
Qu’Est-ce que PIC?
Coomplexe de PréInitiation : Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur
Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur, qu’est-ce qui lie l’ARNm et le PIC 43S?
eIF4G, associé à l’ARNm, recrute PIC 43S en s’associant avec de facteur d’initiation (surtout eIF3 de 40S)
Que contient le complexe de préinitiation (PIC) 43S?
- petite s-u ribo 40S
- ARNt
- Facteurs d’initiation
Que contient le complexe de préinitiation (PIC) 48S?
- PIC 43S
- ARNm
- facteurs d’initiation
V-F, Lors de l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryotes avec l’ARNt initiateur et l’ARNm, la petite s-u 40S scanne l’ARNm jusqu’au premier codon d’initiation avant que 60S arrive.
V
Quels est l’ARNt initiateur des eucaryotes.
- Met-ARNt (vs fMET-ARNt chez proca)
à quoi sert la circularisation d’un ARNm eucaryotes?
À la fin d’un cycle de la traduction, les s-u ribosomales se retrouvent à proximité de l’extrémité 5’ de l’ARNm
Qu’est-ce qui fait la circularisation d’un ARNm eucaryote?
eIF4G s’associe à l’extrémité 5’ de l’ARNm , mais aussi à l’extrémité 3’ directement sur la queue poly-A et indirectement avec des PABP
V-F. L’association de eIF4G avec les PABP de l’ARNm est maintenu pendant plusieurs cycle de traduction chez les eucaryotes.
V (circularisation d’un ARNm euca)
Comment la queue poly-A contribue à l’efficacit de la traduction euca?
Circularisation de l’ARNm:
- améliore la liaison de eIF4E avec la coiffe
- facilite le recrutement de la grosse s-u ribosomale
- Les s-u qui ont récemment terminé un cycle de traduction se retrouvent à proximité de l’extrémité 5’ de l’ARNm, favorise la ré-initiation de la traduction
V-F. Il peut y avoir plus de un ORF sur l’ARNm eucaryotes.
V. exception, mais sert à réguler la traduction de l’ORF principale (pas vrai prot)
Lorsqu’il y a un uORF supplémentaire sur un ARNm euca, ou se trouve t’-il par rapport à l’ORF principal?
du côté proximal à l’extrémité 5’
Un uORF chez les euca encode un peptide de combien d’aa?
moin de 10
Comment fonctionne un uORF?
Suite ;a la terminaison de la traduction du uORF, moins de 50% des s-u 40S semeurent associées à l’ARNm (par eIF3 et eIF4G) et scanne l’ARNm jusqu’Au prochain codon d’initiation (principal) -> régule la traduction
V-F. un uORF chez les euca augmente la fréquence de traduction d’un ORF principal.
F. Réduit
Qu’est-ce qui contourne les exigences normales de l’initiation de la traduction?
IRES
Que fait IRES?
Permet de contourner les exigences normales de l’initiation de la traduction.
V-F. Il n’ya qu’un seul mode de fonctionnement de IRES.
F. fonctionnement diversifié
De quoi est fait IRES?
séquence d’ARN fonctionnant comme un site de liaison au ribosome (RBS) proca
V-F. IRES a besoin d’une coiffe 5’ pour contourner l’initiation.
F. initiation de la traduction coiffe-indépendante
V-F. IRES peut agir sur l’ARNm de virus et eucaryotes.
V
V-F. Il y a souvent absence de coiffe-5’ dasn l’ARNm viral encodant un IRES
V
Dites la séquences d’év;enement fait par IRES chez les virus.
- eIF4G se lie à l’IRES
2. recrutement du complexe de préinitiation 43S
Dites la séquences d’év;enement fait par IRES chez les euca (criquet).
- IRES imite l’ARNt initiateur lié au site P
2. recrutement des 2 s-u ribosomales
V-F. euca. Une fois le complexe de préinitiation formé (48s), il avance le long de l’ARNm pour trouver le codon d’initiation sans la s-u 60S.
V
euca. Comment le complexe de préinitiation scanne l’ARNm avant de trouver le codon d’initiation?
activité hélicase ATP-dépendant de eIF4A/B
Quca. Que se passe t-il lorsque le complexe de préinitiation 48s trouve le codon d’initiation? (ARNt d’initiation se lie à codon)
- changement de conformation de 48S
- dissociation de eIF1 et eIF4B
- changement de conformation de eIF5->stimule activité GTPase de eIF2
- eIF2-GDP sse dissocie avec eIF5
- arrivée de eIF5B-GTP (hélicase) ->stimule recrutement de 60S ->dissociation de eIF1A et eIF5B-GTP ->GDP -> bye eIF5B
euca. Quels facteur d’initiation contient le complexe de préinitiation 43S?
- eIF1
- eIF1A
- eIF3
- eIF5
- eIF2-GTP
Que fait eIF5B?
- arrive après le départ de eIF2
- stimule le recrutement et positionnement correcte de 60S
À quoi est associé eIF5B?
ARNt initiateur
Euca. après la reconnaissance du codon initiateur et l’Arrivé de la grosse s-u 60S, quels facteurs d’initiation restent-ils sur ARNm?
- eIF4E
- eIF4G
- eIF4A
- eIF3
V-F. LE complexe 80S contient un Met-ARNt au site P et un site A laissé vacant après l’arrivé de la 60S
V
V-F. l’élongation est très conservée entre les proca et les euca.
V.
quels sont les 3 évènement clés qui assurent l’ajout correct de chaque acide aminé
?
- AJOUT correct de l’aminoacyl-ARNt au site A dictée par le codon du site A
- Formation de la LIAISON PEPTIDIQUE entre l’Aminoacyl-ARNt su site A et la chaine peptidique attaché au peptidyl-ARNt du site P
- TRANSLOCATION du peptidyl-ARNt du site A au site P. ARNm suit->cadre de lecture inchangé
Que fait EF-Tu?
excorte l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
V-F. l’ARNt peut se lier seul au site A du ribo
F. besoin de EF-Tu-GTP comme escorte
Que se passe-il si ‘aminoacyl-ARNt ne peut s’apparier correctemnt au site A?
GTP de EF-Tu pas hydrolysé et EF-Tu-GTP reste avec aminoacyl-ARNt et s’en vont
Une fois que l’ARNt entre dans le site A et qu’il s’apparie correctement, que fait EF-Tu-GTP?
- interagit avec le CENTRE de LIAISON des FACTEURS -> stimule activité GTPase -> hydrolyse du GTP et changement conformationnel -> bye EF-Tu
Quels sont les trois mécanismes qui assurent un pairage correct entre l’ARNt et l’ARNm?
a) 2 adénine adjacents de l’ARNr 16S->pont H avec petit sillon des 2 première pb au site A
b) activité GTPase de EF-Tu stimulé que lorsque pairage ok
c) Accomodation : ARNt mal apparié se dissocie souvent
Qu’Est-ce que l’accomodation?
Suite au relachement de EF-Tu, l’ARNt au site A doit subir un pivotement car extrémité 3’ est loin du site de formation de liaison peptidique`; les extérmité 3’ et 5’ de l’ARNt pivotent vers le centre peptidyl transférase
Quel ARNr de la grande s-u ribo catalyse la réaction de peptidyl transférase? (transfert de la chaine d’aa sur le nouveau ARNt)
ARNr 23S
Comment l’ARNr 23S catalyse la réaction du centre peptidyl transférase?
Positionne à proximité et stabilise les extrémités 3’ des ARNt aux sites A et P :
-Forment des paires de bases avec les extrémités CCA de ces ARNt APRÈS l’accomodation
V-F. C’Est l’ARN 23S de la grosse s-u qui fait l’Accomodation.
F. agit après l’Accomodation pour stabiliser l’extrémité 3’ des ARNt aux site A et P
V-F. Peu de prot se trouvent près du site peptidyl transférase.
V
Pourquoi dit-on que la formation de la liaison peptidique est une catalyse assistée par le substrat?
Car le groupement 2’-OH de résidus A de l’Extrémité 3’ de l’ARNt du site P a un rôle critique dans la formation de la liaison.
Qu’est-ce que la translocation?
mouvement des ARNt et de lARNm coordonnés dans le ribosome
V-F. La translocation débute dans la ptite s-u ribosomale avant de se poursuivre dans la grande s-u.
F. contraire
LA translocation est stimulé par quoi?
EF-G-GTP
V-F. L’EF-G-GTP stabilise le ribosome dans l’état hybride pour ensuite interagit avec centre de liaison des facteurs -> stimule son activité GTPase.
V
Quelles sont les 2 condéquences de l’hydrolyse de EF-G-GTP ?
- ouverture des “barrière” séparant les sites A,P et E
2. Ef-G-GDP lie le site A -> pousse les ARNt (ARNm suit à cause des paires de base)
Dans quelle sous-unité se trouve les barrières des sites A,P et E?
grosse
Pourquoi la petite sous-unité tourne dans le sens anti horaire?
-anti-horaire: l’extrémité 3’ de l’ARNt avec le polypeptide au site A se lie préférentiellement au site P -> L’ARNt déacétylé du site P est contraint de déborder sur E, mais anticodon reste sur codon ->rotation anti-horaire
Quand est-ce que la petite s-u ribo tourne dans le sens horaire?
à la fin de la translocation -> cause la libération de EF-G-GDP et fermeture de barrière du ribosome
Que fait la rotation de la petite s-u ribo dans le sens horaire?
- la libération de EF-G-GDP
- fermeture de barrière du ribosome
Comment s’appelle EF-Tu-GTP chez les eucaryotes?
eEF-1
Comment s’appelle EF-G-GDP chez les eucaryotes?
eEF-2
V-F. EF-G-GDP (allongé) et EF-Tu-GTP ont des structure très similaire
V
EF-Tu-GTP-ARNt et EF-G-GDP se lient tous les deux aux centre de décodage et au centre de liaison des facteurs.
v
V-F. EF-Tu, composé d’un seul polypeptide, imite la structure d’ARNt lié à une protéine.
F. EF-G
La relache du GDP par EF-Tu est stimulée par quoi?
l’association de EF-Ts avec EF-Tu ;
V-F. le déplacement de EF-ts de EF-Tu est causé par l’association de GTP avec EF-Tu.
V
V-F. EF-G relâche son GDP grâce à l’EF-Ts.
F. pour EF-Tu, pas besoin ppour EF-G (GDP s’en va car moins d’affinité)
