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mol final > Traduction > Flashcards

Traduction Flashcards

1
Q

Définir la traduction en une phrase

A

processus par leuel le message contenu dans une molécule d’ARNm est utilisé pour guide la synthèse d’une protéine

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Q

vrai ou faux la transcription est l’un des processus les plus couteux en énergie de la cellule

A

faux, traduction

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3
Q

Nommer les 4 composantes de la machinerie de la traduction

A

ARNm

ARNt

Aminoacyl-ARNt synthétase

Ribosome

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4
Q

Décrire le rôle de l’ARNm dans la traduction

A
  • contient l’information qui doit être interpréter par la machinerie de la traduction
  • sa région codante de la protéine consiste en une succession de codons spécifiants les a.a et leur ordre dans la protéine
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5
Q

Décrire le rôle de l’ARNt dans la traduction

A
  • reconnait spécifique un ou certains codons et transporte un a.a spécifique
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6
Q

Décrire le rôle de l’aminoacyl-ARNt synthétase dans la traduction

A
  • associe spécifique un a.a à un ARNt qui reconnait le(s) codon(s) approprié(s)

(décode le code génétique)

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7
Q

Décrire le rôle du ribosome dans la traduction

A
  • se compose d’ARNr et de protéines
  • coordonne la reconnaissance de l’ARNm par chaque ARNt et catalyse la formation de liaisons peptidiques entre le polypeptide en croissance et les a.a attachés aux ARNt séléctionnées
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8
Q

Par quoi sont spécifiques les chaines de polypeptides?

A

par des cadres de lecture ouvert

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9
Q

qu’est-ce qu’un cadre de lecture ouvert (ORF) (open reading frame)

A

la région codant la protéine composée d’une suite de codons adjacents et non chevauchants

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10
Q

combien de polypeptides spécifie un ORF? pourquoi?

A

1 seul car

  • les sites où commencent et se terminent un ORF sont internes à la molécule d’ARNm
  • la traduction débute à l’extrémité 5’ de l’ORF au niveau du codon d’initiation et se termine à un codon de terminaison
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11
Q

Quels sont les 2 fonctions importantes du codon d’initiation?

A
  • il spécifie le premier a.a de la chaine polypeptidique
  • il définit le cadre de lecture pour tous les codons suivants
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12
Q

Combien il y a de cadres de lecture possibles pour tout segment d’ARN? décrire

A

3 cadre de lectures ouverts possibles:

  • codon d’initiation et codon de terminaison
  • codon de terminaison et codon de terminaison

(décalage +1)

  • rien

(décalage -1)

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13
Q

Pourquoi est-ce qu’il y a trois cadres de lecture possibles?

A

car les codons sont constitués de 3 nucléotides (dépend du quel des 3 tu commences)

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14
Q

Qu’est-ce que contient la structure d’un ARNm procaryote?

A
  • RBS (ribosome binding site)

aussi connu sous le nom de séquence de Shine-Dalgarno

  • Contient souvent plusieurs ORF

ARNm polycistronique

(plusieurs protéines pour meme ARNm donc plusieurs RBS)

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15
Q

vrai ou faux chez les procaryotes les séquences d’Initiation et de terminaison pourrait se superposé

A

vrai

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16
Q

Quel est la séquence RBS des procaryotes de l’ARNm

A

5’- GGAGG -3’

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17
Q

qu’est-ce qui reconnait RBS chez les procaryotes, séquence?

A

ARNr 16S de la petite s-u ribosomale

3’ CCUCC 5’

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18
Q

vrai ou faux chez procaryote 1 protéine pour 1 ARNm

A

faux, plusieurs protéines possibles car plusieurs ORF

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19
Q

Qu’est-ce qu’on retrouve dans la structure de l’ARNm chez les eucaryotes

A
  • coiffe 5’
  • 1 seul ORF
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20
Q

quel est le rôle de la coiffe dans l’ARNm eucaryote

A

site de liaison au ribosome

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21
Q

vrai ou faux l’ARNm eucaryote est polycistronique

A

faux, monocistronique car un seul ORF

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22
Q

qu’est-ce qui permet d’augmenter l’efficacité de la traduction chez les eucaryotes

A

séquence de Kozak

une purine, 3 bases en amont du codon d’initiation et une guanine immédiatement en aval

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23
Q

Nommer les codons d’initiations propres aux bactéries/eucaryotes

A

5’- AUG - 3’ les deux (codon principale)

5’- GUG - 3’ bactérie

5’- UUG - 3’ bactérie

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24
Q

Nommer les codons de terminaison propre aux eucaryotes/bactéries

A

5’- UAG - 3’ tous

5’- UGA - 3’ tous

5’- UAA - 3’ tous

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25
Q

vrai ou faux il est possible de retrouvé des nucléotides modifiés dans l’ARNr

A

faux, dans l’ARNt

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26
Q

de quoi sont issus les nucléotides inhabituels retrouvés dans l’ARNt

A

de modifications post-transcriptionnelles de bases habituelles

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27
Q

pourquoi il y a des bases modifées dans l’ARNt

A

pas essentielles à la fonction de l’ARNt mais amélioreraient celle-ci

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28
Q

Nommer des exemples de bases modifiées

A
  • inosine (hypoxanthine)
  • thymine
  • méthylguanine
  • pseudouridine
  • dihydrouridine
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29
Q

vrai ou faux on retrouve la thymine comme celle dans l’ADN, comme nucléoside modifié dans l’ARNt

A

faux, oui thymine mais attention avec un ribose pas désoxyribose

(5’ méthyluridine)

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30
Q

Comparer le structure de U, poséidon U et D

A

uridine:

ribose sur 1’

pseudouridine:

ribose sur 5’

dihydrouridine:

ribose sur 1’ mais pas de double liaison 5’-6’ plutôt 2H

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31
Q

vrai ou faux les nucléosides modifiés sont seulement des purines modifiés

A

faux les deux: purines et pyrimidines

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32
Q

Combiens de boucles sur l’ARNt?

A

5 boucles

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33
Q

nommer les 5 boucles de l’ARNt

A
  • bras accepteur
  • boucle poséidon U
  • boucle D
  • Boucle de l’anticodon
  • Boucle variante
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34
Q

décrire le bras accepteur de l’ARNt

A
  • formé par des extrémités 5’ et 3’ (la 3’ est plus longue)
  • site d’attachement de l’a.a à l’extrémité 3’ :

5’- CCA -3’

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35
Q

Décrire la boucle poséidon U de l’ARNt

A
  • caractérisée par la présence de pseudouridine

(séquence souvent rencontrée: 5’ - TposéidonUCG - 3’)

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36
Q

Décrire la boucle D de l’ARNt

A
  • caractérisé par la présence de dihydrouridine (à gauche)
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37
Q

Décrire la boucle de l’anticodon de l’ARNt

A
  • contient l’anticodon
  • l’anticodon est toujours entouré d’une purine du côté 3’ et d’uracile du côté 5’
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38
Q

Décrire la boucle variable de l’ARNt

A
  • situé entre la boucle poséidon U (qui est à droite)

et la boucle de l’anticodon (situé vers le bas)

  • sa taille varie de 3 à 21 bases
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39
Q

vrai ou faux CCA est toujours présent sur l’ARNt

A

Faux car svt pas la donc rajouter après la transcription de l’ARNt :

plusieurs gènes codant les ARNt bactériens et presque TOUT les gènes codant les ARNt eucaryotes sont dépouvus de la séquence finale CCA

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40
Q

qu’est-ce qui ajoute CCA, comment, à l’aide de quoi?

A

une enzyme d’addition de CCA (ARN polymérase spécialisée)

sans l’aide d’une matrice

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41
Q

Décrire la polymérase spécialisée qui ajoute le CCA terminale aux ARNt

A
  • à un site actif utilisant un mécanisme de catalyse à 2 ions métallique
  • dans le site actif un a.a de l’enzyme et un phosphate du nucléotide terminal de l’ARNt forment des liaions H avex des bases A ou C (pas C ou U)
  • l’ARNt matrice est fermement maintenu en place et ne se déplace pas au courant de la synthése de la séquence CCA
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42
Q

vrai ou faux l’ARNt matrice bouge durant l’addition de CCA

A

faux

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43
Q

vrai ou faux la forme du site actif de ARNt est modifié au cours de la synthèse de la séquence CAA

A

vrai

la forme du site actif favorise l’ajout des 2C puis ensuite celle du A

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44
Q

Que permet le cycle de l’ARNt et il modifie quoi?

A

1- on a un ARNt fonctionnelle pré structuré (grâce à des modifications*)

2- auquel on ajoute un a.a activé (effectibe amino-acylation) au bras accepteur à CCA

3- il y a un décodage efficace de l’ARNm dans le ribosome

4- on recyle l’ARNt

* = modifications:

modifications de nucléosides (positions 32, 34, 37, 38 et 39) au sein de la boucle de l’anticodon est importante pour l’atteinte :

  • d’une chimie fonctionnelle
  • d’une architecture fonctionnelle
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45
Q

que se passe-t-il si on ne modifie pas les nucléosides 32, 34, 37, 38 et 39

A

on ne peut faire le décodage de l’ARNm en protéine par les ribosomes

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46
Q

comment se fait la modification de la boucle de l’anticodon

A

modification en triangle

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47
Q

que permet les modifications en triangle de la boucle de l’anticodon?

A

les modifications influencent:

  • la stabilité de la boucle de l’anticodon
  • la force de l’association avec le ribosome
  • l’étendue de la reconnaissance de codon
  • module la capacité d’appariement bancal
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48
Q

Nommer combien de structures de l’ARNt et leur nom

A

2:

  • structure secondaire (en trèfle)
  • stucture tertiaire en L (peut être représenté en ruban)
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49
Q

quel structure de l’ARNt a des régions d’autocomplémentarité

A

structure secondaire en trèfle

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50
Q

qu’est-ce qu’un aminoacyl-ARNt en 2 mots

A

ARNt chargé

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51
Q

qu’est-ce qu’une aminoacyl-ARNt? fait par qui

A

chargement d’un a.a sur une molécule d’ARNt par une aminoacyl-ARNt synthétase

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52
Q

combien d’étape pour faire l’aminoacyl-ARNT, nommé

A

2 étapes:

  • adénylation de l’a.a
  • le chargement de l’ARNt
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53
Q

combien de classes de l’ARNt synthétase nommé

A

2 clases:

  • classe 1
  • classe 2
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54
Q

décrire la classe 1 des amioacyl-ARNt

A
  • généralement monomériques
  • attachent l’a.a à l’hydroxyle 2’
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55
Q

décrire la classe 2 des aminoacyl-ARNt

A
  • typiquement dimérique ou tétramérique
  • attachent l’a.a à l’hydroxyle 3’ de l’ARNt
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56
Q

Décrire en détaille l’adénylation de l’a.a (dans la synthèse de l’aminoacyl-ARNt)

A

a.a + ATP

(transfert d’un AMP sur l’a.a) = adénylation

a.a adenylé + pyrophosphate (2Pi)

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57
Q

Décrire en détaille le chargement de l’ARNt (dans la synthèse de l’aminoacyl-ARNt)

A

a.a adénylylé est lié à l’aminoacyl-ARNt synthétase

puis on charge l’ARNt

ARNt chargé + AMP

(aminoacyl-ARNt)

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58
Q

combien d’ARNt synthétase par organisme, pourquoi?

A

la plupart des organismes possèdent 20 ARNt synthétase différentes car

chacun des 20 a.a est attaché à l’ARNt approprié par un seul ARNt synthétase qui lui est dédié

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59
Q

vrai ou faux il existe une classe d’aminoacyl-ARNt synthétase

A

faux, 2 classes

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60
Q

quel est la structure quaternaire des aminoacyl-ARNt synthétase de classe 2

A

di et tétra

soit juste alpha ou alpha et béta

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61
Q

quel est la structure quaternaire des aminoacyl-ARNt synthétase de classe 1

A

mono

juste alpha

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62
Q

vrai ou faux le même ARNt synthétase peut reconnaitre et charger plusieurs ARNt

A

vrai

ex: dans le cas où plus d’un codon spécifie un a.a

comme 6 codons pour la leucine

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63
Q

qu’est-ce qu’un ARNt isoaccepteur

A

le même ARNt synthétase peut reconnaitre et charger plusieurs ARNt (ARNt isoaccepteur)

quand plus d’un codon codent un a.a

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64
Q

quel est l’aminoacyl-ARNt synthétase que les bactérie ne possèdent pas

A

celui pour charger l’ARNt Gln (glutamine)

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65
Q

les bactérie ne possèdent pas l’aminoacyl-ARNt synthétase pour charger l’ARNt Gln (glutamine) quel est la solution? et ce que ça nécessite

A

Le glutamate est chargé sur un ARNt Gln (glutamine) par la glutamyl-ARNt synthétase, puis convertit en glutamine par une réaction d’animation par une Glu-ARNt Gln amidotransférase (Adt)

dans les deux cas nécessite de l’ATP, l’enzyme en question et du Mg ++ !!

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66
Q

par quoi sont recconnus les élément de l’ARNt

A

l’aminoacyl-ARNt synthétase

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67
Q

qu’est-ce qui détermine la spécificité entre les éléments de l’ARNt et l’aminoacyl-ARNt synthétase

A

2 sites distants:

  • le bras accepteur
  • la boucle de l’anticodon
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68
Q

qu’est-ce qu’une base discriminante dans la la reconnaissance de l’ARNt par l’aminoacyl-ARNt synthétase

A

le changement d’une seule base dans le bras accepteur suffit pour que l’ARNt soit reconnu par un autre ARNt synthétase

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69
Q

pourquoi on ne peut pas utiliser seulement la reconnaissance de l’anticodon pour savoir quel aminoacyl-ARNt synthétase utilisé pour un ARNt

A

car la reconnaissance de l’anti codon n’est pas suffisante (peut pas être utilisé dans plusieurs cas )

ex: l’a.a de le sérine est spéécifié par 6 codons

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70
Q

Où peuvent être établies les liaisons entre l’aminoacyl-ARNt synthétase et l’ARNt

A
  • au niveau du bras accepteur
  • de la boucle de l’anticodon
  • de l’anticodon lui-même
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71
Q

vrai ou faux l’amonioacyl-ARNt synthétase est incapable de distinguer des a.a semblables

A

faux

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72
Q

vrai ou faux la formation des aminoacyl-ARNt est très précise

A

vrai

< 1 erreur/1000 ARNt chargés

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73
Q

quoi chez deux a.a très différents les uns de les autres permet aisement aux ARNt synthétase de les distinguer

A

taille, forme, groupements chimiques présent

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74
Q

est-ce qu’il est facile et difficile pour l’ARNt syntétase de distinguer la phenylalanine et la tyrosine

A

oui, car présence d’un groupement hydroxyl permettant l’établissement d’une liaison H forte et favorable énergétiquement

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75
Q

est-ce que l’ARNt synthetase est capable de bien distinguer isoleucine et valine

A

seulement un groupement méthyl de plus pour l’isoleucine que la valine …

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76
Q

comment l’ARNt synthétase peut assurer un taux d’erreur bas lors du chargement de l’acide aminé ayant une différence subtile avec un autre

A

par l’encombrement stérique

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77
Q

décrire le mécanisme permettant à l’isoleucine d’être chargé

A

l’emcombrement stérique empêche l’isoleucine d’entrer dans la poche catalytique de la Valyl-ARNt synthétase alors c’est slm l’isoleucyl-ARNt synthétase qui va etre utilisé ce qui est bon

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78
Q

décrire le mécanisme permettant à la valine d’être chargé

A

la valine peut s’insérer dans la poche catalytique de la Valyl-ARNt synthétase aussi bien que dans celle de l’isoleucyl-ARNt sythétase étant plus petite que l’isoleucine (un groupement méthyl en moins)

mais il y a 2 étapes discriminante effectué par l’isoeucyl-ARNt synthétase l’empêchant de prendre la valine:

1-

l’interaction isoleucyl-ARNt synthétase avec le groupement méthyle supplémentaire de l’isoleucine stabilise davantage ce complexe ( -2 à -2 kcal/mol). cette petite différence fait en sorte que l’isoleucine sera lié préférentiellement par un facteur de 100 (1% d’erreur)

2-

l’isoleucyl-ARNt synthétase effectuera de la correction sur épreuve (proofreading) en vérifiant le produit de la réaction d’adénylylation à l’aide d’une poche d’édition située à proximité de la poche catalytique diminuant le taux d’erreur d’un facteur de 100

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79
Q

vrai ou faux l’AMP-valine peut entrer dans la poche d’édition de l’isoleucyl-ARNt synthétase

A

vrai et les autres petits a.a aussi

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80
Q

que se passe-t-il avec la AMP-valine une fois dans la poche d’édition de isoleucyl-ARNt synthétase

A

hydrolyser

la valine libre et l’AMP sont alors relaché

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81
Q

nommer un a.a non sujet a l’hydrolyse dans la poche de liaison de isoleucyl-ARNt synthétase

A

l’AMP-isoleucine

car trop gros pour entrer dedans

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82
Q

vrai ou faux le groupement métyl supplémentaire de l’isoleucine par rapport à la valine donne non slm une légère différence de taille mais aussi permet une interaction forte supplémentaire

A

faux, une interaction faible supplémentaire

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83
Q

combien d’étapes de discrimination de la valine effectue isoleucyl-ARNt synthétase, permet quoi

A

2 étapes de discrimination de la valine

donc une sélectivité d’un facteur de 10 000 (taux d’erreur de 0,01%)

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84
Q

vrai ou faux le ribosome a une incapacité à discriminer les ARNt correctement chargé à ceux qui ne le sont pas

A

vrai

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85
Q

pourquoi les ARNt synthétase ont une grande responsabilité dans la fidelité du décodage précis de l’ARNm

A

puisque les ribosomes sont incapable de distinguer entre les ARNt correctements et incorrectements chargés

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86
Q

les ribosomes accepteront n’importe quel ARNt chargé qui présente quoi?

A

une interaction correction codon-anticodon

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87
Q

explique moi :

cystéine-ARNtala

A

celui en avant dans ce cas cystéine est celui qui est chargé alors que celui en exposé est ce qui devrait l’être dans ce cas alanine

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88
Q

Lors d’une expérience biochimique modifiant l’a.a d’abord chargés sur son ARNt de cysteine-ARNtcys à

alanine-ARNtcys

veut dire quoi?

montre quoi?

A

l’alanine-ARNtcys introduit de l’analine aux codons qui spécifient l’insertion de cysteine

montre que les ribosome sont incapable de discrimination a ce niveau

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89
Q

cmt d’a.a dans la vie

A

21!!

pas oublier: sélénocystéine

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90
Q

qu’est-ce qui fais de toi un a.a

A

produit avant la traduction

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91
Q

décrire la différence entre la cystéine et l’a.a inhabituel nommé sélénocystéine

A

même chaine latérale que la cystéine sauf que le sélénium se trouve à la place du soufre

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92
Q

nommer un sélénoenzyme (pouvant faire la sélénocystéine)

A

la gluthatione peroxidase

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93
Q

décrire l’incorporation de la sélénocystéine

A

une sérine est d’abord chargé sur l’ARNtsec, puis modifié enzymatiquement par la gluthatione peroxidase

l’ARNtsec livre la selenocystéine au codon stop UGA, cependant l’incorporation de la sélénocystéine dans le polypeptide en formation nécessite que l’ARNm présente une structure secondaire en épingle à cheveyx nommés SECIS

un facteur d’élongation de la traduction spécialisé eEFSec est dédié à l’escorte de ARNtsec au ribosome

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94
Q

vrai ou faucx le codon stop UGA agit toujours comme un codon stop

A

fauc, aussi site d’Incorporation de la sélénocystéine (dans ce cas agit pas comme codon stop)

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95
Q

qui remple eEFSec chez les bactérie et archea

A

SelB (selenoprotein B)

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96
Q

l’incorporation de sélénocysteine au polypeptide en formation nécessite quoi dans l’ARNm

A

la séquence SECIS dans l’ARNm

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97
Q

vrai ou faux l’ajout d’une sélénocysteine nécessite un structure secondaire et un codon stop AUG

A

faux, codon stop UGA

AUG est un codon d’initiation

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98
Q

nommer une protéine se liant sur SECIS

A

SBP2 (SECIS binding protein 2) chez les eucaryotes

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99
Q

comment se fait la conversion enzymatique de la sérine-ARNtsec en sélénocystéyl-ARNtsec

A

suite à diers transformation dont phosphorylation avec ATP

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100
Q

vrai ou faux la conversion enzymatique de la sérine-ARNtsec en sélénocystéyl-ARNtsec est relativement semblable chez les bactéries et archea

A

vrai

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101
Q

vrai ou faux la transcription et la traduction se font de manière simultané chez les procaryotes et eucaryotes

A

faux, slm procaryotes

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102
Q

cmt sa la transcription et traduction se font simulanément chez les procaryotes

A

car la machinerie de la transcription et de la traduction se trouvent dans le même compartiment chez les procaryotes

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103
Q

qui a une plus grande vitesse de traduction entre les procaryotes et eucaryotes

A

procaryotes

2-20 a.a/s (=60 nucléotides/s)

alors que eucaryotes… 2-4 a.a/s

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104
Q

qu’est-ce qui est plus rapide entre transcritption et traduction, permet quoi

A

transcription (50-00 nucléotide/s)

empeche que le ribosome tire sur le transcrit et arrete la transcription

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105
Q

vrai ou faux le début de la transcription et de la traduction se fait au cote 5’

A

vrai

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106
Q

vrai ou faux plusieurs ARN poly peuvent lié le transcrit d’ARN alors que slm un ribosome

A

faux, contraire

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107
Q

en fonction de quoi est donné les noms des petites et grandes s-u ribosomale

A

en fonction de leur vitesse de sendimentation par ultracentrifugation

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108
Q

vrai ou faux les ARNr aussi sont nommé selon leur vitesse de sédimentation par ultracentrifugation

A

vrai

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109
Q

quel est l’unité de mesure de la vitesse de sédimentation

A

Svedberg (S)

(venant de theodore sverberg : inventeur de l’ultracentrifugueuse)

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110
Q

qu’est-ce qui est plus gros entre le ribosome eucaryote et procaryote

A

eucaryote 80s vs 70s

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111
Q

vrai ou faux les ribosomes procaryote et eucaryote ont la mm fonction

A

vrai

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112
Q

nommer les s-u des ribosome eucaryote et décrire

A

ensemble 80s

gros: 60s (3 type de ARNr et 50 protéine)
petit: 40s (1 type de ARNr et 30 protéines)

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113
Q

nommer les s-u des ribosome procaryote et décrire

A

ensemble: 70s
gros: 50s (2 types d’ARNr et 30 protéine)
petit: 30s (1 type d’ARNr et 20 protéine)

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114
Q

combien de % de la masse du ribosome procaryote est attribué au protéines

A

1/3

2/3 à l’ARN

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115
Q

vrai ou faux un ARNm peut etre traduit simultanement par plusieurs ribosomes

A

vrai

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116
Q

comment se nomme un ARNm associé à plusieurs ribosomes

A

polysome ou polyribosome

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117
Q

Résumé les étapes de la traduction (cycle du ribosome)

A

1- tu as un ARNm

2- association d’un ARNm et ARNt sur une petite s-u ribosomale

3- recrutement de la grosse s-u ribosomale

4- début de la synthèse de la protéine

5- arrivée des aminoacyl-ARNts

6- croissance de la chaine de polypeptide

7- terminaison de la synthèse de la protéine au codon de terminaison

8- dissociation du ribosome de l’ARNm

9- on recommence

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118
Q

un ribosome entre en contact avec environ cmb de nucléotides de l’ARNm

A

environ 30 nucléotides

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119
Q

vrai ou faux le ribosome couvre exatement le meme nombre de ribonucléotide que ce qu’il est en contact avec soit 30

A

faux, oui en contact avec 30 mais couvre 80 nucléotides

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120
Q

un petit ORF de 1000 bases (protéine d’environ 35Dka) peut lier environ combien de ribosomes

A

12 ribosomes

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121
Q

que permet les polyribosomes

A

la possibilité de lecture d’un même ARNm simultanémement diminuant la nécessité d’avoir un très grand nombre de copies du même ARNm dans la cellule

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122
Q

vrai ou faux la majorité des ARN cellulaire sont de l’ARNm

A

faux!!!

slm 1-5% des ARN cellulaires

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123
Q

grâce à quoi sont attchés les nouveaux a.a à l’extémité carboxyl-terminale du polypeptide en cours de synthèse

A

à la peptidyl transférase

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124
Q

le polypeptide transféré par la peptidyl transférase est transféré sur quoi

A

sur l’aminoacyl-ARNt

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125
Q

que permet le ribosome dans l’action de la peptidyl transférase

A

le ribosome catalyse la formation de la liaison peptidique en amenant en étroite proximité les extrémités de la peptidyl-ARNt et de l’aminoacyl-ARNt

(réaction de la peptidyl transférase)

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126
Q

décrire les étapes de l’action de la peptidyl transferase

A

le groupement amine de l’aminoacyl-ARNt entrant dans le ribosome au site A attaque le groupement carbonyle de la peptidyl-ARNt transférase

permettant le transfert de son a.a

127
Q

quel extrémité de l’aminoacyl-ARNt est placé à proximité de la peptidyl ARNt pour favoriser la réaction

A

extrémité 3’ de l’aminoacyl-ARNt

128
Q

vrai ou faux la réaction de la peptidyl transférase nécessite l’hydrolyse d’un nucléoside triphosphate

A

faux, aucun nucléoside triphosphate n’est hydrolysé lors de cette réaction

129
Q

combien de sites de liaison de l’ARNt dans le ribosome nommer

A

3:

site aminoacyl (A)

site peptidyl (P)

site de sortie (E)

130
Q

décrire ce que permet le site A du ribosome

A

site de liaison à l”aminoacyl-ARNt

131
Q

décrire ce que permet le site P du ribosome

A

site de liaison du peptidyl-ARNt

132
Q

décrire ce que permet le site E du ribosome

A

site de liaison de l’ARNt qui est relaché apres le transfert du polypeptide à l’aminoacyl-ARNt

133
Q

vrai ou faux dans le ribosomes des procaryotes les protéines sont davantage en périphérie et les ARNr su centre

A

vrai autant pour pour la petite 30s que la grosse s-u 50s

134
Q

Nommer des rôles importants joués par l’ARNr

A
  • structural
  • enzymatique (peptidyl-transférase; grosse s-u)
  • liaison de la boucle de l’anticodon des ARNt chargés et de l’ARNm (petite s-u)
135
Q

un ribosome peut être lié à combien d’ARNt

A

3

(3 sites: E, P , A)

136
Q

Nommer les deux centres importants du ribosome

A

centre peptidyl transférase

centre de décodage

137
Q

le segment d’ARNm est en contact avec lesquels ARNt

A

P et A

pas E

138
Q

qu’est-ce qui aide à conservé un cadre de lecture correcte au niveau du ribosome et de l’ARNm

A

l’angle dans l’ARNm qui sépare les codons des sites A et P

139
Q

qu’est-ce qui aide a catalysé la réaction de la traduction au niveau du ribosome

A

la proximité des extrémités 3’ des ARNt des sites A et P

140
Q

qu’est-ce qui permet la sortie du polypeptide du ribosome

A

le tunnel de sortie dans la grosse s-u ribosomale

141
Q

que permet le tunnel de sortie du polypeptide dans la grosse s-u ribosomale

A
  • limite la conformation du polypeptide en cours de synthèse
  • assez large pour permettre la formation d’hélices alpha
  • ne permet pas la formation de feuillets B (pas assez large)
142
Q

vrai ou faux le tunnel de sortie du polypeptide dans la grosse s-u ribosomale est le seul tunnel

A

faux, entre les 2 s-u ribosomales, le ribosome forme un tunnel permettant l’entrée et la sortie de l’ARNm du centre de décodage

143
Q

quel est la forme du tunnel permettant l’entrée et la sortie de l’ARNm du centre de décodage, pourquoi

A

il est étroit assurant la conformation simple brin lors de son entrée dans le centre de décodage

144
Q

Décrire les grandes étapes de l’initiation de la traduction

A
  • l’ARNm doit être recruté par la petite s-u ribosomale
  • l’ARNt initiateur se lie au codon initiateur
  • la grosse s-u s’associe à la petite s-u ce qui crée le complexe d’initiation 70s
145
Q

décrire l’interaction entre le site de liaison au ribosome de l’ARNm et la petite s-u ribosomale procaryote

A

l’ARNr 16s de la petite s-u ribosomale lie le site de liaison du ribosome (RBS; ribosome binding site) de l’ARNm

ce qui positionne le codon d’initiation au site P lorsque la grosse s-u se joindra au complexe

146
Q

quel est l’a.a de l’ARNt initiateur procaryote

A

la N-formyl méthionine

(une forme modifiée de la méthionine)

147
Q

Nommer l’ARNt initiateur procaryote

A

fMet-ARNtifMet

148
Q

vrai ou faux la N-formyl méthionine est le premier a.a retrouvé sur la chaine de polypeptide traduite

A

faux, bien que c’est le premier a.a incorporé dans une chaine peptidique le groupement formyl est retiré par une déformylase pendant ou après la synthèse de la protéine

149
Q

quel enzyme permet de modifié la méthionine en N-formyl méthionine

A

la L-méthionyl-tRNA formyltransférase

150
Q

vrai ou faux les premiers a.a de l’extrémité amino-terminale de la protéine sont souvent coupés

A

vrai, svt coupé par les aminopeptidases

151
Q

Nommer les 2 caractéristiques spéciales de l’ARNt initiateur

A
  • formylation de son a.a chargé (bactéries + organelle eucaryotes)
  • présence de 3 paires de bases G:C consécutives dans la boucle de l’anticodon (G29-C41, G30-C40 et G31-C39) facilite sa transition dans les différentes étapes de l’initiation
152
Q

que permet la formylation de son a.a chargé (bactéries + organelle eucaryotes) de l’ARNt initiateur

A
  • facilite son ciblage au site P de la s-u 30S du ribosome en augmentant son affinité pour IF2 (initiation factor)
  • diminue son affinité pour EF-Tu (facteur d’élongation)
153
Q

que permet la présence de 3 paires de bases C:G consécutives dans la boucle de l’anticodon

A

donne une meilleur stabilité

et facilite sa transition dans les différentes étapes d’initiation

154
Q

vrai ou faux l’ARNt initiateur occupe d’abord le site A puis se lie au site P du ribosome

A

faux, se lie directement au site P du ribosome

155
Q

à quels codons se lie l’ARNt initiateur

A

aux codons d’initiation

habituellement AUG ou GUG pour les bactéries

156
Q

quand est-ce que le codon GUG a une signification différente qu’un codon d’initiation

A

quand lus dans un ORF par l’ARNtval

157
Q

quand est-ce que le codon AUG a une signification différente (lus comme un a.a normal) qu’un codon d’initiation

A

lorsque lus dans un OFR par l’ARNtmet

158
Q

pourquoi l’ARNt initiateur ne se lie pas au site A

A

garde le site A libre pour les amino-acyl entrant

159
Q

Résumé étape par étape l’initiation de la traduction chez les procaryotes

A

(terminaison de la traduction= dissociation des 2 s-u ribosomale)

1- IF3 se lie a la petit s-u ribosomale (au niveau de la portion qui deviendra le site E), stimule la dissociation du ribosome lors du cycle précédent et bloque la réassociation avec la grosse s-u ribosomale

2- IF1 empêche l’association des ARNt avec la portion de la s-u 30s qui deviendra le site A

3- IF2, une GTPase intéragit avec IF1, la s-u 30s et l’ARNt initiateur (fMet-ARNtifmet). situé près du site P, il facilite l’association de fMet-ARNtifmet avec la s-u 30s à cette endroit (Seul le site P est dispo pour la liaison d’un ARNt initiateur)

4- l’ARNt initiateur et l’ARNm se lient à la s-u 30s, peu importe l’ordre, et de façon indépendante l’un de l’autre. Lorsque ces 2 ARN sont associés à la s-u 30S, l’anticodon de l’ARNt initiateur se lie au codon d’initiation de l’ARNm, ce qui positionne ce dernier au site P

5- l’association de l’ARNt initiateur avec le codon d’initiation induit un changement de conformation de la s-u 30s, ce qui provoque la relache de IF3, laquelle permet à la s-u 50S de s’associer à la s-u 30S et ses cargos (IF1, IF2-GTP, ARNm et fMet-ARNtifmet)

6- IF2-GTP agit comme site d’arrimage initiale de la s-u 50S. Cette interaction via son interaction avec le centre de liaison des facteurs sur la grosse s-u ribosomale active son activité GTPase. IF2-GDP a moins d’affinité pour le ribosome et l’ARNt initiateur, ce qui déclenche la relache de IF2 et IF1

160
Q

que comprend le complexe de pré initiation ou 30s initiation, quel est la derniere étape menant a sa création

A

la petite s-u ribosomale (30s), IF1, IF2-GTP, IF3 ARNm et fMet-ARNtifmet

l’association de l’ARNt initiateur et de l’ARNm a la s-u 30s

161
Q

que comprend le complexe d’initiation 70s

quel est la derniere étape menant a ce complexe

A

la grosse s-u (50s), la petite s-u (30s), l’ARNm et ARNt initiateur au site P

la relache de IF2 et IF1, suite à ce que IF2 deviennent IF2-GDP plutot que IF2-GTP puisque une moins grande affinité pour le ribosome et l’ARNt initiateur

162
Q

Décrire étape par étape l’assemblage de la petite s-u ribosomale eucaryote avec l’ARNt initiateur

A

(fin d’un cycle de traduction, le ribosome se dissocie)

autant le ribosome que l’ARNm doit se préparer

Au niveau de l’ARN:

1- reconnaissance de la coiffe 5’ par eIFAE

2- eIF4G se lie a eIF3E et à l’ARNm, alors que eIF4A se lie à l’ARNm et eIF4G

3- eIF4B active l’activié hélicase de eIF4A qui défait les structures secondaires pouvant être présentes dans l’ARNm et qui inhiberaient l’association de l’ARNm avec la s-u 40s

Au niveau du ribosome

1- 4 facteurs d’initiation se lient à la s-u 40s. Ensemble, eIF1, eIF1A, eIF3 agissent de façon analogue à IF3 et IF1 en bloquant l’association de la s-u 60S ainsi que la liaison d’un ARNt au site A

eIF1: site E (avec 5 lié dessus)

eF1A: site A

eIF3: couvre tout

2- L’ARNt initiateur Met-ARNtimet (méthionine non modifié) est escorté par eIF2-GTP (ensemble on appelle complexe ternaire)

3- L’ARNt initiateur est lié à la petite s-u avant qu’elle ne soit recruté à la coiffe 5’ de l’ARNm

Assemblage:

complexe de préinitiation 48S

1- eIF4G, associé à l’ARNm, recrute PIC en s’associant avec des facteurs d’initiation (particulierement eIF3) liés à la s-u 40s

2- la petite s-u scanne l’ARNm jusqu’au premier codon d’initiation 5’-AUG-3’

163
Q

vrai ou faux la coiffe 5’ a plusieurs roles

A

vrai:

protection

role dans l’initiation de la traduction (ce que eIF4E recconnait)

164
Q

vrai ou faux les procaryotes et eucaryotes ont le meme ARNt initiateur

A

faux,

procaryote: fmet-ARNtifmet
eucaryote: met-ARNtimet

165
Q

qu’est-ce que le complexe ternaire

A

l’ARNt initiateur met-ARNtimet et eIF2-GTP

166
Q

vrai ou faux le complexe ternaire est slm présent chez les eucaryotes

A

vrai

167
Q

vrai ou faux l’ARNm est modifié chez les eucaryotes et procaryotes

A

faux slm eucaryote

168
Q

vrai ou faux dans les procaryote et eucaryote l’ARNti arrive avant l’ARNm

A

faux, chez les procaryote pas d’importance quel avant

alors que chez les eucaryote important que ARNt arrive avant l’ARNm pour permettre a la petite s-u de sacanner l’ARNm jusqu’a premier codon d’initiation

sans ARNt peut pas faire sa

169
Q

vrai ou faux seul le premier AUG peut etre utiliser chez les eucaryotes comme codon d’initiation

A

vrai

seulement le premier: 5’-AUG-3’

(exception eucaryote)

170
Q

pourquoi pour les procaryote ce n’est pas important que l’ARNt arrive avant l’ARN

A

car on est deja positionner au site P

171
Q

vrai ou faux la grande majorité des ARNm eucaryote sont monocistronique

A

vrai

172
Q

que contient le complece de préinitiation 48s eucaryote

A

eIF1, eIF1A, eIF3, ARNt initiateur, eIF2-GTP, petite s-u, eIF4G, eIF4E, eIF4A, ARNm, eIF4B

173
Q

vrai ou faux autant dans le complexe de pré-initiation eucaryote que procayote la grosse s-u ribosomale n’est pas présente

A

vrai

174
Q

qu’est-ce qui permet d’augmenter l’efficacité de la traduction d’un ARNm eucaryote

A

sa circularisation

175
Q

qu’est-ce qui a pour effet de circulariser la molécule d’ARNm

A

eIF4G, associé à l’extrémité 5’ de l’ARNm, se lie également directement à l’extrémité 3’ sur la queue de poly-A et indirectement via des interactions avec des PABP (poly-a binding protein)

176
Q

vrai ou faux l’association de eIF4G avec les PABP de l’ARNm est maintenue pendant un cycle de traduction

A

faux, plusieurs cycle de traduction

177
Q

comment la queue polyA contribue à l’efficacité de la traduction eucaryote

A
  • améliore la liaison de eIF4E avec la coiffe
  • facilite le recrutement de la grosse s-u ribosomale
  • les s-u ribosomale ayant récemment terminé un cycle de traduction se trouve à proximité de l’extrémité 5’ de l’ARNm ce qui favorise la ré-initiation de la traduction
178
Q

vrai ou faux il est commun que l’ARNm eucaryote est plus d’un ORF

A

faux, c’est un exception à la règle

179
Q

vrai ou faux certains ARNm présente un uORF proximal à l’extrémité 3’ suivi d’un ORF principale qui code pour un long polypeptide

A

faux, extrémité 5’

180
Q

que permet uORF

A

régule la traduction de l’ORF principale en réduisant la fréquence à laquelle il est traduit (si détachement traduit pas ORF)

181
Q

Typiquement le uORF encode un peptide de cmb d’a.a

A

de moins de 10 a.a

182
Q

que se passe-t-il suite à la terminaison de la traduction du uORF

A

<50% des s-u 40s demeurent associées à l’ARNm (par eIF4G et eIF3) et scanne l’ARNm jusqu’au prochain codon d’initiation (AUG)

si demeurent associé besoin de la liaison de la s-u 40s à un complexe ternaire lui permettant de reconnaitre le codon d’initiation

183
Q

vrai ou faux il est possible de contourner les exigences normales de l’initiation de la traduction

A

vrai : par IRES (exception à la règle)

184
Q

qu’est-ce qui peut remplacer lors d’exceptions l’initiation de la traduction coiffe dépendante chez certains ARNm de virus et eucaryotes

A

initiation de la traduction coiffe-indépendante

donc présence d’un IRES (internal ribosome entry site) dans la région proximale de l’extrémité 5’

185
Q

qu’est-ce que IRES et permet quoi

A

une séquence d’ARN fonctionnant comme un site de liaison au ribosome (RBS) procaryote

permet de contourner les exigences normales de l’initiation de la traduction. son mode de fonctionnement est diversifié

186
Q

vrai ou faux il y a svt absence de coiffe 5’ dans l’ARNm viral encodant un IRES

A

Vrai

187
Q

décrire l’initiation de la traduction coiffe indépendante chez le poliovirus

A
  • liaison de l’IRES avec eIF4G
  • recrutement du complexe de préinitiation où il y a IRES
188
Q

décrire l’initiation de la traduction coiffe indépendante chez la paralysie du criquet

A

1- imitation de l’ARNt initiateur lié au site P

2- recrutement des s-u ribosomales (grande et petite)

3- recrutement de eEF1-GTP et aminoacyl-ARNt

4- eIF1-GTP s’hydrolyse devient GDP et se dissocie

5- l’aminoacyl-ARNt s’installe au site A

6- recrutement de eEF2-GTP

7- celui-ci hydrolyse son GTP en GDP et se dissocie

8- élongation commence

189
Q

différence majeur entre l’initiation de la traduction coiffe indépendante chez le poliovirus vs la paralysie du criquet

A

poliovirus nécessite tout de même le complexe de préinitiation (IRES remplace slm la coiffe) alors que pour la paralysie du criquet IRES remplace l’ARNt initiateur (donc l’initiation au complet) passe directement à l’élongation

190
Q

qu’est-ce qui identifie le codon initiateur

A

le complexe de préinitiation et la grosse s-u ribosomale

191
Q

décrire étape par érape l’identification du codon initiateur par le complexe de préinitiation et la grosse s-u ribosomale

A

1- à la recherche d’un codon d’initiation, avancement du complexe de préinitiation 48s le long de l’ARNm stimulé par l’activité hélicase ATP-dépendante de eIF4A/B

2- changement de conformation du complexe de 48S suite à l’appariement correcte de l’anticodon de l’ARNt initiateur au codon d’initiation. Ceci provoque la dissociation de eIF1, eIF4B et le changement de conformation de eIF5. ce changement de conformation de eIF5 stimule l’activité GTPase de eIF2 qui hydrolyse son GTP. eIF2-GDP se dissocie de l’ARNt initiateur, acompagnée par eIF5

3- le départ de eIF2 laisse la place à eIF5B, une autre GTPase, une foie celui-ci associé à l’ARNt initiateur, il stimule le recrutement et le positionnement correcte de la s-u 60s

4- le positionnement correcte de la s-u 60s cause la dissociation de eIF1A et stimule l’activité GTPase de eIF5B qui hydrolyse son GTP et cause également la dissociation du complexe

5- le complexe 80s se retrouve ainsi avec un Met-ARNtimet au site P et un site A laissé vacant

192
Q

combien d’événements clés qui assurent l’ajout correct de chaque a.a

A

3 événements

193
Q

vrai ou faux l’élongation est très conservés entre les procaryote et eucaryote

A

vrai

c’est pour sa qu’on voit juste les procaryotes

194
Q

Résumé les étapes de l’élongation

A

1- Ajout correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A dictée par le codon du site A

2- Formation de la liaison peptidique entre l’aminoacyl-ARNt du site A et la chaine peptidique attachée au peptidyl-ARNt du site P (transfert de la chaine peptidique)

3- Translocation du peptidyl-ARNt du site A au site P. L’ARNm est entrainé dans le mvt de façon à ce que le cadre de lecture demeure inchangé

Le site A se retrouve donc libre pour débuter un nouveau cycle d’élongation

195
Q

qui escorte l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome

A

EF-Tu

196
Q

vrai ou faux l’ARNt ne peut se lier seul au site A du ribosome

A

vrai, il a besoin d’être escorté, EF-Tu-GTP lui servira d’escorte

197
Q

Décrire comment EF-Tu escorte l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome

A

une fois que l’ARNt entre dans le site A et qu’il s’apparrie correctement avec le codon, EF-Tu-GTP intéragit avec le centre de liaison des facteurs (juste au dessus du site A de la grosse s-u), ce qui stimule son activité GTPase, il s’ensuit alors son hydrolyse du GTP et un changement conformationnel

EF-Tu est alors relaché du ribosome

198
Q

que se passe-t-il si l’aminoacyl-ARNt ne peut s’apparier correctement au codon du site A

A

le GTP associé à EF-Tu ne sera pas hydrolysé et EF-Tu ne sera pas hydrolysé et EF-Tu-GTP demeurera associé à l’aminoacyl-ARNt

199
Q

Combien de mécanismes assurent un pairage correcte entre l’ARNt et l’ARNm

A

3 mécanismes

200
Q

vrai ou faux la sélection de l’aminoacyl-ARNt correcte basé sur le pairage de l’ARNt chargé au codon au site A du ribosome n’est pas suffisant pour atteindre le taux d’erreur de la traduction de 10-3 à 10-4

A

vrai 3 autres mécanismes

201
Q

décrire le premier mécanisme permettabt un pairage correcte entre l’ARNt et l’ARNm

A

deux résidus adénine adjacents de l’ARNr 16s sont impliqués dans la fidelité de reconnaissance du codon. Ces bases forment des pont H avec le petit sillon de chaque paire de bases formés entre l’anticodon et les 2 premières bases du codon au site A

(sinon les liaison avec ces deux A sont pas possible = mauvais positionnement )

202
Q

décrire le deuxieme mécanisme permettabt un pairage correcte entre l’ARNt et l’ARNm

A

la relache de EF-Tu de l’ARNt dépend de son activité GTPase laquelle n’est stimulé que lorsque le pairage entre l’anticodon et le codon est correcte

un positionnement inadéquat de EF-Tu-GTP par rapport au centre de liaison des facteurs empêche la stimulation de son activité GTPase

203
Q

décrire le troisieme mécanisme permettabt un pairage correcte entre l’ARNt et l’ARNm

A

suite à la relache de EF-Tu, l’ARNt chargé présent au site A doit subir un pivotement car son extrémité 3’ est loin du site de formation de la liaison peptidique. Ainsi, afin de participer à la réaction au centre peptidyl transférase, les extrémités 3’ et 5’ de l’ARNt pivotent vers le centre peptidyl transférase, un processus nommé accodommation. Les ARNt incorrectement pairés au codon se dissocient svt du ribosome lors de l’accomodation du a la faiblesse de l’interaction de l’anticodon avec le codon

204
Q

où se trouvent les ARNr au niveau du centre peptidyk transférase de la grande s-u ribosomale

A

il l’entour (plus au centre)

205
Q

qu’est-ce qui permet une augmentation du taux de formation des liaisons peptidique

A

le ribosome (d’un facteur de 107)

206
Q

que permet l’ARNr 23S

A

catalyse la réaction en positionnant à proximité et stabilisant les extrémités 3’ des ARNt aux sites A et P:

  • Forment des paires de bases avec les extrémités CCA de ces ARNt après l’accomodation
  • d’autres éléments de l’ARNr 23s peuvent contribuer à la catalyse (mécanisme exacte reste à déterminer)
207
Q

vrai ou faux l’extrémité 3’ de l’ARNt au site A et l’extrémité 5’ de l’ARNt au site P sont a proximité

A

faux, les deux extrémité 3’

208
Q

vrai ou faux bcp de protéines se trouvent près du site peptidyl transférase

A

faux, peu:

  • seuls 9 a.a de l’extrémité N-terminale de la protéine L27 atteingent le site actif et contribuent à l’activité peptidyl transférase
  • malgré la délétion de ces 9 a.a, le ribosome conserve 30-50% de son activité enzymatique
209
Q

Le groupement 2’-OH du résidus A à l’extrémité 3’ de l’ARNt du site P joue un rôle critique dans quoi?

A

dans la formation de la liaison peptidique

210
Q

que se passe-t-il si mutation qui retire le groupement 2’-OH de l’adénine à l’extrémité 3’ de l’ARNt au site P

A

réduit le taux de catalyse de la réaction d’un facteur 106 (il s’agit donc d’une catalyse assisté par le substrat)

donc groupement important

211
Q

La réduction du taux de catalyse de la réaction d’un facteur 106 suite à une mutation qui retire le groupement 2’-OH de l’adénine à l’extrémité 3’ de l’ARNt au site P indique quoi dans l’évolution

A

indique qu’avant l’évolution des ribosomes, les ARNt peuvent avoir, eux-mêmes, fourni les éléments critiques à la catalyse de la synthèse des protéines

212
Q

décrire la rotation des attaques au niveau du groupement 2’-OH de l’adénine à l’extrémité 3’ de l’ARNt au site P

A

il y a transfert de protons au niveau du groupement 2’-OH du peptidyl-ARNt (site P)

Amine de l’aminoacyl-ARNt attaque le C du peptidyl-ARNt puis transfert de protons

213
Q

qui stimule la translocation et nécessite quoi

A

EF-G

et nécessite l’hydrolyse de GTP

214
Q

définir translocation

A

les mouvements coordonnées dans le ribosome:

après le transfert du polypeptide à l’ARNt au site A, l’ARNt du site P doit passer au site E et celui du site A doit passer au site P. Simultanément, l’ARNm doit se déplacer de 3 nucléotides pour exposer le prochain codon du site A

215
Q

vrai ou faux la translocation débute dans la petite s-u ribosomale avant de se poursuivre dans la grosse s-u

A

faux, contraire

216
Q

Décrire étape par étape la translocation

A

1- Dès le transfert du polypeptide à l’ARNt du site A, l’extrémité 3’ de cet ARNt se lie préférentiellement au site P. L’ARNt déacétylé du site P est alors contraint à adopter une position qui déborde dans le site E. Cependant, les anticodons de ces ARMt demeurent à leurs positions initiales. Les ARNt sont alors dans un état hybride qui cause une rotation anti-horaire de la petite s-u par rapport à la grosse.

2- EF-G-GTP, une GTPase, s’associe au ribosome. EF-G stabilise le ribosome dans l’état hybride. Puis, EF-G intéragit avec le centre de liaison des facteurs qui stimule son activité GTPase. EF-G-GDP subit un changement de conformation important entrainant 2 conséquences:

  • l’intéraction de EF-G-GDP avec le ribosome cause l’ouverture des barrières séparant les sites A, P et E, dans la grosse s-u
  • EF-G-GDP lie le site A du centre de décodage (donc compétitionne avec l’ARNt au site A)

L’ ARNt du site A est alors poussé au site P et l’ARNt du site P est poussé au site E (effet domino)

Les paires de bases des ARNt avec l’ARNm causent un mouvement de 3 nucléotides de l’ARNm

3- La fin de la translocation s’accompagne d’un pivotement de la petite s-u ribosomale dans le sens horaire (retour a la position initiale), ce qui cause la libération de EF-G-GDP et la fermeture des barrieres du ribosome

217
Q

vrai ou faux EF-Tu-GTP et EF-G-FDP sont tous les deux composé d’une protéine

A

vrai,

sauf que EF-Tu-GTP a non slm une protéine mais est aussi complecé à un ARNt alors que pour EF-G-GDP c’est vrm juste une protéine qui va jusqu’à imiter un ARNt dans un domaine

218
Q

qu’est-ce que eEF-1

A

EF-Tu-GTP

219
Q

Qu’est-ce que eEF-2

A

EF-G-GDP

220
Q

vrai ou fauc EF-G-GDP et EF-Tu-GTP on des structutres similaire

A

vrai se lient tous les deux au centre de décodage

221
Q

que permet EF-G-GDP

A

permet de libérer le site A

222
Q

que permet EF-Tu-GTP

A

escorte l’ARNt au site A

223
Q

avec quoi interagissent EF-Tu-GTP-ARNt et EF-G-GDP

puis EF-Tu et EF-G

A

le centre de décodage

le centre de liaison des facteurs

224
Q

vrai ou faux EF-G-GDP et EF-Tu-GTP sont conservé au niveau des procaryotes et eucaryotes

A

vrai

225
Q

la relache du GDP par EF-Tu est stimulé par ?

A

EF-Ts

226
Q

Décrire le relachement du GDP par EF-Tu stimulé par EF-Ts

A

déplacement du GDP causé par l’association de EF-Ts avec EF-Tu

déplacement de EF-Ts causé par l’association du GTP avec EF-Tu

Association d’un aminoacyl-ARNt avec EF-Tu-GTP

aminoacyl-ARNt prêt à être livré au ribosome

227
Q

vrai ou faux EF-Tu et EF-G on besoin d’aide pour relacher leur GDP, pourquoi

A

faux, pas EF-G

EF-G relache le GDP+ Pi après l’hydrolyse de son GTP puisqu’il a moins d’affinité pour le GDP. Ensuite, un GTP se lie rapidement à EF-G

228
Q

vrai ou faux, après la libération du EF-Tu-GDP du ribosome EF-Ts agis comme facteur d’échange du GTP, qui est requis pour libérer EF-Tu de son GDP

A

vrai

229
Q

qu’est-ce que RF1

A

Facteur de terminaison

230
Q

où est lié RF1

A

au site A du ribosome

231
Q

cmb de ckasses de facteurs de terminaison nommer

A

2 classes:

classe 1: RF1 et RF2

classe 2: RF3

232
Q

que reconnait RF1 vs RF2

A

RF1: UAG et UAA

RF2: UGA et UAA

233
Q

Décrire les RF de classe 1

A

ils ont une séquence de 3 a.a (Ser-Pro-Phe) nommé anticodon peptidique qui reconnait le codon ainsi qu’une séqience essentielle GGQ (glycine glycine glutamine) se trouvant à proximité du centre peptidyl transférase et qui stimule le relâchement du polypeptide

234
Q

vrai ou faux les bases de l’ARNr 15s sont plus importantes dans la formation de liaisons peptidiques que dans la catalyse la terminaison de la traduction

A

faux, ARNr 23S et dans la terminaison de la traduction

235
Q

vrai ou faux ont a toujours besoin des RF de classe 1 et 2

A

vrai

236
Q

dire les RF des eucaryotes

A

classe 1: eRF1

classe 2: eRF3

PAS DE eRF2

237
Q

nommée une partie importante de la peptidyl transférase lors de la terminaison de la traduction

A

la poche catalytique du centre peptidyl transférase

238
Q

Décrire ce qui se passe à la poche catalytique du centre peptidyl transféraselors de la terminaison de la traduction

A

coordination d’une molécule d’eau catalytique par le NH de la chaine principale et l’oxygène du groupement carbonyle de la glutamine méthylée. De plus, la molécule d’eau est également coordiné par le groupement 2’-OH du A terminal de l’ARNt au site P

(pont H maintient la molécule d’eau au bon endroit, la séquence GGQ méthylé au niveau de la glutamine aide et plusieurs bases de l’ARNr 23s)

239
Q

qu’est-ce qui est essentuelle pour une terminaison de la traduction efficace

A

hydrolyse qui permet le clivage et la méthylation de la glutamine

240
Q

vrai ou faux la structure de RF1 est très semblable a l’ARNt

A

vrai, elle imitent fonctionnellement les ARNt

241
Q

décrire ce qui imite l’anticodon de l’ARNt chez RF1 et le bout CCA

A

anticodon: anticodon peptidique

CCA: motif GGQ

a deux extremité différentes

242
Q

que permet la configuration semblable de RF1 à l’ARNt

A

de bien s’installer dans le site A

243
Q

Combien de facteurs de terminaison catalysent la relache du polypeptide

A

2 :

1 facteur de terminaison de classe 1 (RF1 ou RF2)

1 facteur de terminaison de classe 2 (RF3)

244
Q

Décrire la terminaison de la catalyse et relache du polypeptide chez les procaryote étape par étape

A

1- Le facteur de terminaison de classe 1 (RF1) stimule l’hydrolyse de la liaison entre l’ARNt et le peptide

2- Suite à l’hydrolyse de la liaosn peptidique, il y a changement de conformation du ribosome et de RF1 ce qui stimule le recrutement du facteur de terminaison de classe 2, RF3, lié au GDP et l’échange du GDP pour le GTP

3- RF3-GTP a une forte affinité pour le ribosome et favorise l’état hybride (avec le pivot), ce qui déplace le facteur de terminaison de classe 1 du ribosome

4- RF3-GTP s’associe au centre de liaison des facteurs ce qui stimule l’hydrolyse de son GTP. RF3-GDP a une faible affinité pour le ribosome en absence d’un facteur de terminaison de classe 1, alors il se détache du ribosome

5- RRF s’associe d’abord au site A du ribosome, imitant un ARNt

6- RRF recrute EF-G-GTP au site A du ribosome. Le centre de liaison des facteurs stimule l’activité GTPase de EF-G qui hydrolyse son GTP. EF-G-GDP cause l’ouverture des barrières du ribosomes et interagit avec le centre de décodage du ribosome. Ces événement causent le déplacement de RRF du site A vers le site P et provoquent la dissociation des ARNt du ribosome

7- IF3 (facteur d’initiation) se lie à la s-u 30S ce qui cause la séparation la dissociation des s-u ribosomale et le relachement de EF-G-GDP, RRF et l’ARNm (pret pour un nouveau cycle de traduction)

245
Q

qui s’associent pour stimuler la relache de l’ARNt et l’ARNm d’un ribosome

A

RRF et EF-G

246
Q

vrai ou faux suite à la relache de RF3-GDP du centre de liaison des facteurs, les s-u ribosomales se dissocient et les ARNt aux sites P et E aussi

A

faux, les s-u ribosomale reste associé et les ARNt aux sites P et E sont aussi tjrs en place

247
Q

qu’elle est la différence chez les eucaryote tant qu’à la venue de eRF1 comparé à RF1

A

doit être escorté par eRF3

248
Q

vrai ou faux chez les eucaryotes il y a deux facteurs de terminaison de classe 1

A

Faux un seul soit eRF1 qui reconnait tous les codons STOP

249
Q

vrai ou faux eRF1 fonctionne comme RF1

A

vrai

250
Q

vrai ou faux eRF3 fonctionne comme RF3

A

faux, plutot que de catalyser la relache de eRF1 du ribosome, eRF3-GTP lie eRF1 et l’escorte au ribosome, à la manièred de EF-Tu qui escorte les aminoacyl-ARNt

251
Q

décrire brievement l’interactio entre eRF1 et eRF3 lorsque eRF1 recconnait un codon STOP

A

si eRF1 reconnait un codon STOP alors eRF3 sera en position d’interagir avec le centre de liaison des facteurs, ce qui stimulera l’hydrolyse de son GTP. eRF3-GDP est rapidement relaché par le ribosome

252
Q

vrai ou faux il existe un RRF eucaryote

A

faux

253
Q

vrai ou fauc eEF2 ne participe pas dans le recyclage du ribosome

A

vrai, cet analogue de EF-G ne participe pas

254
Q

Décrire étape par étape la terminaison de la traduction chez les eucaryotes

A

1- eRF3-GTP escorte eRF1 au ribosome

2- eRF1 reconnait un codon Stop

3- eRF3-GTP interagit avec le centre de liaison des facteurs et hydrolyse son GTP

4- eRF3-GDP est relaché

5- par un processus analogue à l’accomodation, eRF1 se déplace vers le centre peptidyl-transférase, ce qui stimule l’hydrolyse du peptide de l’ARNt du site P

5- par un processus analogue à l’accomodation, eRF1 se déplace vers le centre peptidyl-transférase, ce qui stimule l’hydrolyse du peptide de l’ARNt du site P

6- eRF1 et l’ATPase Rli1 provoquent la séparation des s-u ribosomale et la relache de l’ARNm et de l’ARNt

255
Q

nommer un moyen de régulation de la traduction chez les bactéries

A

par inhibition de la liaison à la s-u 30S

256
Q

Nommer et détailler deux causes de l’inhibition de la liaison de la s-u 30s à l’ARNm

A

1-

peut être causé par un répresseur protéique se liant à des séquences près du RBS, ce qui empêche physiquement la s-u 30S de se lier au RBS

2-

causé par la molécule d’ARNm si elle forme des structures secondaires qui masquent un ou plusieurs RBS

257
Q

par quoi est modulé la régulation par structure secondaire dans l’ARNm, expliquer

A

cette inhibition est svt modulé par la traduction d’un autre gène du même opéron

si la séquence de l’ARNm pairée à la région proximale du RBS se trouve dans un ORF, l’appariement des bases sera rompu lorsque cet ORF sera traduit

(permet de traduire le premier ORF en premier 5’)

258
Q

dans la régulation par structure secondaire dans l’ARNm que se passe-t-il s’il y a traduction de l’ORF

A

cette traduction provoque la rupture de la structure secondaire et donc le démasquage du RPB, un ribosome peut alors avoir acces au RPB démasqué

259
Q

vrai ou faux les répresseurs se lie directement au RBS

A

faux, si un répresseur pouvait se lier directement au RBS, il y aurait un risque que la traduction d’une grande partie des protéines de la cellule soit reprimé (plutot une séquence à cote)

260
Q

quel type de médicament a pour cibles des étapes de la traduction

A

antibiotique

261
Q

qu’est-ce que les antibiotique exploite de la traduction pour l’inhiber (et combien de % des antibiotiques sont des inhibiteurs de la traduction)

A

la traduction (initiation, élongation, terminaison) s’effectue suivant un ordre bien précis d’événements interdépendants. Ceci constitue un point faible du processus: celui-ci demeure bloqué si n’importe qu’elle étape ne peut être complété

les antibiotique cible se talon d’achille

40% des antibiotiques sont des inhibiteurs de la traduction

262
Q

qui peut causer l’arrêt de la traduction

A

puromycine

263
Q

comment la puromycine peut faire l’arrêt de la traduction

A

la puromycine imite un ARNt dans le site A et agit comme accepteur de la chaine polypeptidique au niveau du centre peptidyl transférase

puisqu’elle est bcp plus petite qu’un ARNt alors une fois que le polypeptide lui est transféré elle se dissocie du ribosome et cause la fin prématurée de la traduction

264
Q

qu’est-ce qui est nécessaire pour assurer un taux d’assemblage des s-u ribosomales adéquats dans la cellule (2)

A
  • une coordination de la synthèse des protéines ribosomales
  • des ARNr
265
Q

comment la régulation de l’expression des protéines ribosomales est simplifié chez E coli

A

par l’organisation des génes en opérons

266
Q

vrai ou faux la régulation s’effectue au niveau de la synthèse de l’ARN (transcription) de manière plus importante qu’au niveau de la traduction de l’ARNm

A

faux contraire

267
Q

comment se fait la régulation au niveau de la traduction de l’ARNm

A

par auto-répression par 1 ou 2 protéines encodées par l’opéron, lesquelles se lient alors à des sites près des RBS

268
Q

à quoi est couplé l’expression des protéines ribosomales procaryotes

A

à la quantité d’ARNr disponible dans la cellule

si assez d’ARNr donc plus de traduction

si pas assez d’ARNr diminue la traduction

269
Q

Expliquer la régulation de l’expression des protéines ribosomales procaryotes avec de l’ARNr dispo dans la cellule

A

les protéines ribosomales 1 et 2 se lie avec une grande affinité dans les sites de l’ARNr

celles-ci facilitent le repliment adéquat de l’ARNr

donc de l’ARNr disponible dans la cellule, alors les protéines ribosomales s’associent à des sites de haute affinité sur l’ARNr et aident à l’adoption de la structure correcte de l’ARNr et sa stabilisation

270
Q

Expliquer la régulation de l’expression des protéines ribosomales procaryotes avec pas de l’ARNr dispo dans la cellule

A

les protéines ribosomales 1 et 2 n’ont pas d’ARNr a lié

alors la protéine 2 lie un site de moins grande affinité qui overlap le site de la protéine 1

alors la protéine 2 prévient la translation de la protéine 1

il y a alors formation de structure secondaire et inhibe la traduction des protéines en trop

donc, lorsque la quantié d’ARNr dispo est limitante, une ou des protéines ribosomales s’associent à des sites de moindre affinité sur l’ARNm les encodant. ceci cause la répression de la traduction de l’ORF le plus proximale de l’extrémité 5’ de l’ARNm. l’établissement de structures secondaires peuvent aussi masquer des RBS internes pour empecher la traduction d’ORF

271
Q

Quel protéine ribosomiqe a une capacité d’auto-régulation de la traduction

A

la protéine S8

272
Q

à quoi se lie la protéine S8

A
  • ARNr 16s
  • son propre ARNm
273
Q

Décrire l’autorégulation de la traduction de S8

A

si pas de site sur ARNr 16s dispo (pcq trop de protéines) elle se lie à son propore ARNm :

site d’inititiation de la traduction de la protéine S8 sur laquelle la protéine S8 peut se lier dans se cas si pas de ARNr 16s dispo

274
Q

vrai ou faux il y a des séquences communes entre l’ARNr 16s et l’ARNm de la protéine ribosomique S8

A

vrai

275
Q

quel est un role important de eIF2

A

essentielle pour escorter les ARNt lors de l’initation de la traduction

276
Q

combien de s-u a eif2

A

3

alpha

beta

gamma

(GTPase)

277
Q

décrire la régulation de la traduction par eIF2

A

mécanisme d’inhibition de l’initiation de la traduction par phosphorylation de eIF2:

eIF2-GDP par eIF2alpha kinase devient

eIF2(alpha-P)-GDP

eIF2(alpha-P)-GDP est un inhibiteur compétitif de eIF2B qui est nécessaire pour passer de eIF2-GDP à eIF2-GTP (qui est utiliser pour l’initiation de la traduction)

alors si phosphoryler inhibe la traduction

278
Q

quel s-u de eIF2 est phosphorylé

A

alpha

279
Q

combien de kinases sont connus pour phosphoryler eIF2alpha suite à des stress cellulaires, et nommer

A

4 kinases:

  • réponse à un manque d’a.a -> GCN2 (general control nonderepressible2 kinase)
  • réponse à une infection virale -> PKR (protein kinase r)
  • réponse au stress au niveau du RE ->PERK (PKR-like endoplasmic reticulum kinase)
  • réponse à une déficience d’heme-> HRI (heme regulated inhibitor kinase)
280
Q

nommer une régulation de l’initiation de la traduction eucaryote

A

par les protéines 4E-BP se liant à elf4e

281
Q

Décrire le mécanisme global de régulation de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes par les protéines 4E-BP

A

4E-BP compétitionne avec eIF4G pour se lier à eIF4E et sont donc des inhibiteur généraux de l’initiation de la traduction

l’activité des protéines 4E-Bp est régulé par phosphorylation (si la protéine kinase mTor phosphoryle 4E-BP elle ne peut plus se lier à eIF4E)

282
Q

Donc pourquoi si eIF4G est pas lié il y a inhibition de la traduction

A

car veut dire qu’il a perdu sur 4E-BP car 4E-BP est pas phosphoryé

283
Q

par quoi est activé mTOR

A

activé par des facteurs de croissance, des hormones, et d’autres facteurs qui stimulent les divisions cellulaires afin d’augmenter la traduction total de la cellule

284
Q

nommé une protéine 4E-BP qui a un role d’inhibition spécifique de la traduction de Oskar

A

Cup (dans l’ovocyte de la drosophile)

285
Q

vrai ou faux la liaison à eIF4F peut servir à la régulation de la traduction d’ARNm spécifiques comme celle d’Oskar

A

faux, eIF4E

286
Q

Décrire l’ARNm d’Oskar

A
  • contient plusieurs séquences dans sa partie 3’ non traduite (3’-UTR) qui lient spécifiquement une protéone nommée Bruno
287
Q

que fait bruno

A

recrute la 4E-BP cup qui compétitionne avec eIF4G pour la liaison à eIF4E

donc si bruno est la on inhibe la traduction

288
Q

pourquoi le niveau de fer doit être régulé

A

car oui le fer est svt utilisé comme co-facteur mais en grande quantité il est très toxique

289
Q

quel est le régulateur du fer cmt

A

la ferritine, chez l’homme stocke et libère le fer de manière controler

290
Q

par quoi est régulé la traduction de la ferritine

A

par des protéines se liant au Fer nommées IRP

291
Q

que reconnait IRP

A

reconnait une structure en épingle à cheveux (IRE) à l’extrémité 5’ de l’ARNm de la ferritine

292
Q

de quoi dépend la capacité des IRP a lier un IRE

A

le niveau de fer dans la cellule

293
Q

vrai ou faux si pas de fer on veux pas de ferritine

A

vrai

294
Q

décrire la régulation de la traduction de la ferritine quand concentration trop faible de fer

A

laison d’une IRP à un IRE

IRP empeche eIF4A/B de désenrouler la structure en épingle à cheveux

pas de traduction

295
Q

décrire la régulation de la traduction de la ferritine quand concentration élévé de fer

A

IRP-FE ne lie pas un IRE

le complexe de pré-initiation peut s’assembler

traduction

296
Q

quel est le controle traductionnel en réponse à un manque d’a.a

A

Gcn4

297
Q

par quoi est régulé la traduction de l’ARNm de Gcn4 (2)

A
  • uORF
  • l’abondance d’un complexe ternaire eIF2-GTP-ARNt initiateur chargé
298
Q

qu’est-ce que Gcn4, quand traduit?

A

c’est un activateur transcriptionnel qui régule l’expression d’enzymes impliquées dans la biosynthèse d’a.a

lorsque les concentration d’a.a sont faible sont ARNm est traduit

299
Q

comb de uORF/ORF contient l’ARNm de Gcn4

A

4 petits cadres de lecture ouvert (uORF) en amont de la séquence codant Gcn4 (ORF)

300
Q

quel uORF est efficacement traduit et permet quoi

A

uORF1 et permet à 50% des s-u 40s de rester liées à l’ARNm et de continuer à rechercher un codon d’initiation (AUG) en aval

301
Q

décrire ce qui ce passe avec le controle traductionnel de Gcn4 lors d’une non privation en a.a

A

uORF1 est traduit et 50% des s-u 40s reste lié

un niveau élevé de complexes ternaire permet l’initiation de la traduction de l’un des autres ORF (2,3,4) dependant quand ce lie le complexe ternaire (mais vu que bcp se lie svt), la taduction se termine alors par la dissociation complete du ribosome de l’ARNm. l’ORF Gcn4 n’est pas traduit

(les chances qu’on s’y rendent sont trop faible)

302
Q

décrire ce qui ce passe avec le controle traductionnel de Gcn4 lors d’une privation en a.a

A

uORF1 est traduit et 50% des s-u 40s reste lié

un niveau faible de complexes ternaires permet à la s-u 40s de scanner plus loins sur l’ARNm avant de pouvoir détecter un codon AUG ce qui augmente les chances de traduire l’ORF de Gcn4

vu que basse concentration!!!

303
Q

qui sauve les ribosomes coincés sur un ARNm incomplet chez les procaryotes

A

ARNtm SsrA

304
Q

Quand est-ce qu’un ribosome pourrait rester coincer sur un ARNm

A

si un ribosome initie la traduction d’un ARNm sans codon stop il pourrait demeurrer bloqué puisque sans codon stop, empeche les étapes de la terminaison de la traduction dont la libération du ribosome de l’ARNm

305
Q

décrire SsrA

et elle nécessite qui d’autre, pour faire quoi?

A

C’est un ARNtm de 457 nucléotides, qui secourt les ribosomes bloqués et dont la région 3’ terminale ressemble fortement à l’ARNtala . Une alanine est chargé sur celle-ci. EF-Tu-GTP se lie ensuite à SsrA et l’escorte au site A du ribosome à sauver

306
Q

Décrire étape par étape le sauvetage par l’ARNtm SsrA des ribosomes coincés sur un ARNm incomplet chez les procaryotes

A

1- SmpB se lie à SsrA et imite la boucle de l’anticodon de l’ARNt, ce qui permet l’arrimage du complexe SmpB/Ala-SsrA-EF-Tu-GTP au site A du ribosome

2- stimulation de l’activité GTPase de EF-Tu par le centre de liaison des facteurs. EF-Tu-GDP se détache du ribosome.

3- accomodation de SsrA et transfert du polypeptide du site P sur SsrA

4- traduction de la partie ARNm de SsrA. les 10 codons de la partie ARNm (précédant le codon STOP) codent pour une étiquette qui sera reconnu par des peptidases cellulaires

5- le codon stop de la partie ARNm de SsrA permet le recyclage du ribosome

6- la protéine maqué par l’étiquette est dégradé rapidement

(car la protéine produite à partir d’un ARNm incompldg peut etre defectueuse donc néfaste pour la cellu;e alors on prend pas de chances)

307
Q

nommer un antibiotique pour traiter la tuberculose et quel mécanisme il vise

A

pyrazinamide (pro-drogue) par l’enzyme bactérienne (pyraximanidase) devient l’acide pyrazinoique (POA) soit la forme active

vise le mécanisme de sauvetage des ribosomes par l’ARNtm SsrA

308
Q

Expliquer cmt l’acide pyrazinoique bloque le sauvetage du ribosome chez les patients souffrant du tuberculose où on a administrer la pyrazinamide

A

le POA se lie a la protéine ribosomale RpsA de la petite s-u ribosomale qui empeche d’interair avec le complexe SmpB/Ala-SSrA-EF-Tu-GTP au site A du ribosome

309
Q

qu’est-ce qui permet de détecter la présence d’un codon de terminaison prématuré et le digérer, situé où

A

des complexes protéiques associés à l’ARNm (lors de l’épissage) dans un ORF situés juste en amont des sites de fusion exon-exon

310
Q

Décrire cmt l’ARNm avec un codon STOP prématuré est ciblé afin d’être dégradé

A

normalement, lorsque le premier ribosome traduit un ARNm, il s’en suit un déplacement des complexes protéiques associéss à l’ARNm au moment où se dernier accède au centre de décodage du ribosome

Mais, si le ribosome rencontre un codon de terminaison prématuré (ex: mutation ou erreur transcription ou épissage) alors le ribosome est relaché avant le déplacement de tous les complexes protéiques des jonctions d’exons.

En fait, le ribosome s’arrête au codon stop prématuré et est impliqué dans une cascade d’évenement conduisant à la dégradation de l’ARNm:

1- le ribosome rencontre un codon stop prématuré = halte

2- eRF3 associé au ribosome recrute les protéines Upf (1,2,3) au ribosome

3- Upf 1-3 recrutent et activent des enzymes qui coupent la coiffe 5’, digère la queue poly-A et dégrade l’ARNm non protégé

4- l’exonucléase Xrn1 clive l’ARNm 5’ vers 3’ alors que l’exosome (exonucléase) clive du 3’ vers 5’

5- l’ajout d’ubiquitine sur la protéine incomplete par Upf1 qui a une activité E3 ubiquitine induit la dégradation de celle-ci par une protéase

311
Q

Décrire la digestion d’un ARNm eucaryote sans codon STOP

A

1- le ribosome traduit l’ARNm jusqu’à son extrémité 3’ où il demeure bloqué

2- Dom34 et Hbs1 (semblable a eRF1 et eRF3, respectivement) se lie au site A du ribosome.

3- Dom34 aidé de l’ATPase Rli1 stimule la dissociaion du ribosome et la relache du polypeptide

4- Ski7 recrute l’exosome lquel dégrade l’ARNm 3’ vers 5’

5- l’exonucléase Xrn1 ainsi qu’une endonucléase inconnue participe également à la dégradation de l’ARNm

la protéine est instable du a la présence d’une queue de polylysine alors elle est dégradé rapidement

312
Q

Décrire la digestion d’un ARNm eucaryote causant le blocage du ribosome

A

1- le ribosome est pris sur une séquence difficile a décodé (ex: codon rare) (ici c’est sans qu’il y ait de codon stop prématuré)

2- Dom34/Hsb1 sont alors recruté au ribosome

3- Dom34 aidé de l’ATPase Rli1, stimule la dissociation du polypeptide et relache le polypeptide

aussi endonucléase cue2

ici pas de queue de lysine

ici plutot polypeptide incomplet

313
Q

Expliquer cmt se fait la dégradation de polypeptide incomplet lors de la voie no-g-mediated decay (NGD)

A

le fais que le ribosome est stalled peut causer un embouteillage avec des disome (2 ribosome collé)

alors il faut faire l’ubiquitinylation du polypeptide naissant qui mènera à sa dégradation par un protéasome : RQC (ribosome-associate quality control (ribosomal nascent peptide degradation))

besoin de Not4 et Hel2 pour l’ubiquination

et des endonucléase pour couper

mol final (4 decks)

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