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mol final > Épissage > Flashcards

Épissage Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’on retrouve dans un gène eucaryote typique?

A
  • exons
  • introns
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2
Q

Qu’est-ce qu’un exons?

A

toutes séquences retenues dans une ARNm mature

  • séquence codante
  • séquencs des régions 5’ et 3’ non traduites
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3
Q

Qu’est-ce qu’un intron?

A

séquence non codante

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4
Q

vrai ou faux les séquences d’un gène sont séparés par des introns

A

vrai

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5
Q

Comment sont retirés les introns?

A

par épissage (ARN splicing)

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6
Q

vrai ou faux tous les gènes codant pour de sprotéines dans le génome humain sont épissés

A

faux, 90% (10% des gènes n’ont pas d’introns)

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7
Q

Qu’est-ce que l’épissage alternatif?

A

génome humain épissé de différentes façons ce qui génère des isoformes d’un même gène (provient d’un même gène mais pas même protéines car pas même domaines)

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8
Q

qu’est-ce qu’un transcrit primaire

A

l’ARN prémessager

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9
Q

qu’est-ce qui est transcrit?

A

intron et exons

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10
Q

Qu’est-ce qui est traduit

A

exons (sauf les séquence des régions 5’ et 3’)

donc non pas tous les exons sont traduits

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11
Q

vrai ou faux le nbr d’introns peut varier beaucoup d’un gène à l’autre

A

vrai

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12
Q

vrai ou faux le nombre d’intron moyen chez les différents organismes eucaryotes sont corrélé avec la complexité

A

vrai

+ introns + complexe

ex: humain environ 7 introns/ gène vs 1 intron pour la plupart des gènes chez la levure

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13
Q

combien d’introns chez le gène de la titine chez l’humain

A

363 introns

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14
Q

vrai ou faux la taille des exons et des introns est constantes

A

faux variable

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15
Q

vrai ou faux les exons sont généralement plus long que les introns

A

faux, les introns sont généralement plus long que les exons

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16
Q

l’exon moyen a combien de nucléotides vs l’intron moyen?

A

exons: 150 vs introns: 800 000

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17
Q

expliquer ce que démontre les exemples du gène de la dihydrofolate et de la dystrophine au niveau des kb

A

gène de la dihydrofolate: 31kb mais slm 2kb d’exons

gène de la dystrophine (humain): 2400kb mais slm 14kb donne un ARNm !!!

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18
Q

vrai ou faux il y a des séquences consensus fortement conservés dans les introns

A

vrai

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19
Q

Nommés les séquences consensus fortmement conservés dans les introns

A

sites d’épissage: 5’ GU

site d’épissage: 3’ AG

site de branchement: A suivi d’une séquence polypyrimidine ( Py tract) environ 10 nucléotides de suite

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20
Q

Par quoi sont recconues les séquences consensus fortemement conservés dans les introns

A

par des protéines d’épissages

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21
Q

vrai ou faux les exons ont des séquences consensus aussi bien consercés que celles des introns au niveau de l’ARN pré messager

A

faux, moins bien conservé car les exons doivent encoder des a.a spécifiques des protéines

(quand même souvent un site G en bordure de l’intron)

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22
Q

comment se fait la réaction d’épissage (grâce à quelle formation?) (simple)

A

formation d’une structure en boucle

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23
Q

Décrire comment se fait la réaction d’épissage (en détail)

A

1- Transestérification #1

  • attaque nucléophile par le 2’OH de l’adénine du site de branchement sur le groupe phosphoryle du G conservé au site d’épissage 5’ de l’intron (entre le G de l’exon 5’ et le G de l’intron)

2- formation d’un jonction à 3 voies (autour du A du site de branchement) donc lasso avec exon 3’ et appart exon 5’ (l’exon 5’ à a son bout coupé une extrémité 3’OH)

3- Transestérification #2

-le 3’OH de l’exon 5’ attaque le groupement phosphoryle au site d’épissage 3’ (entre le G de l’exon 3’ et le G de l’intron)

4- engenre la fusion des exons 5’ et 3’ ensemble (nouveau lien entre: G de l’exon 5’-phosphate- G de l’exon 3’)

5- engendre la libération de l’intron qui a alors une forme de lasso (jonction à 3 voies autour du site de branchement avec A)

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24
Q

Quelle “molécule” a permis la découverte de l’épissage?

A

adénovirus

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25
Q

Lors de la découverte de l’épissage avec l’adénovirus qu’a-ton remarquer en comparant d’abord plusieurs transcrits primaires après les avoir isolés (ARNpré-messager)

A

qu’ils avaient tous la même séquence 5’ peut importe la protéine

(ce qu’on nomme la tête tripartie puisqu’il s’agit de 3 exons placé à la même place sur les transcrits)

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26
Q

Lors de la découverte de l’épissage avec l’adénovirus que signifie le fait que nous avons découvert que chaque virion avaient la même séquence 5’

A

qu’ils étaient tous transcrit à partir du même promoteur (promoteur majeur tardif)

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27
Q

Lors de la découverte de l’épissage avec l’adénovirus décrire l’épissage produit

A

1- Un long transcrit couvrant les séquence codants des protéines est synhtétisé

2- ce transcrit subit un épissage alternatif qui produit des ARNm de chaque protéines du virion

3- la séquence 5’ de ces ARNm est assemblé à partir de 3 courtes séquences non codantes formant la tête tri partie

4- la tête est alors épisser alternativement avec les séquences codantes des différents virions

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28
Q

que permet de confirmer la découverte de l’épissage avec l’adénovirus

A

L’ARN (aussi nommés boucle R) est supposé être complémentaire à son brin d’ADN matrice. Alors quand on le remet avec il est supposé s’attaché.

Par contre, 2 séquences ne le sont pas:

  • la queue poly A (ce qui est normal puisque elle n’a pas de séquence complémentaire sur l’ADN puisqu’elle est ajouté après la transcription)
  • une séquence est plutôt complémentaire a un autre ADN (prouve qu’il y a eu épissage puisque lors de l’épissage différents exons se colle ensemble, alors cela signifie qu’Il y a bien plusieurs exons ensemble donc épissage)
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29
Q

vrai ou faux lors de l’épissage avec l’adénovirus la boucle R n’est pas complétement incluse dans une seule région d’ADN

A

vrai une partie de l’arn s’apparit avec un fragment d’ADN provenant d’une région différente du génome viral

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30
Q

Qu’est-ce que le spliceosome

A

un grand complexe d’épissage

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31
Q

De quoi se compose le spliceosome

A
  • environ 150 protéines
  • 5 ARNs (U1, U2, U4, U5, U6) nommés petits ARN nucléaires (snRNA)
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32
Q

vrai ou faux dans le spliceosome chaque ARN est complexé à 1 seule protéine

A

faux plusieurs protéines

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33
Q

dans le splicesomes comment se nommes les complexes ARN-protéines

A

petis ribonucléoprotéines nucléaires (snRNP)

(snRNA + protéines)

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34
Q

vrai ou faux les splicesomes nécessite plusieurs molécules d’ATP pour réaliser une seule réaction d’épisssage

A

vrai

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35
Q

Qu’est-ce que les ARN (snRNA) du splicesome reconnaisse pour faire la catalyse de la réaction de l’épissage?

A

les éléments des jonctions intron-exons

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36
Q

vrai ou faux la composition du splicesome change au cours du processus d’épissage

A

vrai, certains snRNP arrivent et d’autres partents à différents temps (fonctions différentes)

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37
Q

vrai ou faux tous les snRNP ont les mêmes fonctions différentes

A

faux

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38
Q

vrai ou faux toutes les protéines du splicesome font parties des snRNP

A

faux, plusieurs n’en font pas partie

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39
Q

vrai ou faux les protéines ne faisant pas partie du splicesomes s’y lie alors fortement

A

faux certaines s’y lient faiblement

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40
Q

vrai ou faux il y a un hybride ADN:ARN formé pendant l’épissage

A

faux, ARN:ARN

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41
Q

Nommer les 3 rôles de snRNP du splicesome au cours de l’épissage

A
  • reconnaissance des sites d’épissage 5’ et de branchement
  • rapproche adéquatement le site d’épissage 5’ et le site de branchement
  • catalyse les réactions de clivage et de ligation de l’ARN
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42
Q

Nommer les types de liaisons nécessaire afin de réaliser les 3 fonctions des snRNP :

  • reconnaissance des sites d’épissage 5’ et de branchement
  • rapproche adéquatement le site d’épissage 5’ et le site de branchement
  • catalyse les réactions de clivage et de ligation de l’ARN
A

interactions ARN:ARN

interactions ARN:protéines

intéractions protéines:protéines

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43
Q

nommés les snRNP reconnaissant le site d’épissage 5’

A

U1, U6 par des interactions spécifiques

(U6 remplace U1)

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44
Q

vrai ou faux U1 fait plus de liaisons spécifiques avec l’ARN que U6

A

vrai

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45
Q

Nomé un snRNP qui reconnait le site de branchement 5’

A

U2 (lie toutes au niveau de l’ARN)

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46
Q

vrai ou faux certaine protéines non snRNP sont aussi impliqués dans l’épissage

A

vrai: BBP

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47
Q

Quelle est la différence au niveau des liaisons que font soit les snRNP ou les protéines non snRNP avec l’ARN

A

les snRNP ont une séquence complémentaire à l’ARN dans leur structure alors que les non snRNP non! slm se mette dessus l’ARN (pas de séquence complémentaire)

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48
Q

Par quoi va être remplacé BBP lors de l’épissage

A

par un snRNP : U2

il y a donc reconnaissance du site de branchement par une protéine non snRNP puis ensuite elle est déplacé par U2 qui prend sa place en se liant de manière complémentaire à l’ARN (lie tout)

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49
Q

vrai ou faux il peut aussi y avoir appariment entre deux snRNP lors de l’épissage

A

vrai : U6:U2 (lie toutes leurs ARN ensemble)

donc complémentaires

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50
Q

Quels sont les deux grandes étapes lors de l’épissage

A

1- assemblage du spliceosome

2-réaction d’épissage

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51
Q

Nommer tous les éléments impliqués dans l’épissage

A

U1

BBP/SP1

U2AF65

U2AF35

U2

particule trisnRNP (U4U6U5)

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52
Q

décire ce que veut dire BBP/SP1/SF1 et U2AF

A

BBP/SP1/SF1: branchpoint binding protein / splicing protein 1

U2AF: U2 auxiliary factor

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53
Q

Décrie les étapes de l’épissage au complet

A

1- reconnaissance du site d’épissage 5’ par U1

2- La sous-unité U2AF65 se lie à la zone polypyrimidine (en aval du site de branchement)

3- La sous-unité U2AF35 se lie au site d’épissage 3’

4- U2AF65 aide BBP(SP1) a se lier au point de branchement (A)

5- U2 aidé par U2AF65 déplace BBP en se liant au site de branchement

6- U2 cause la formation d’un renflement du résidu A qui est alors disponible pour réagir avec le site d’épissage 5’

7- réarrangement du complexe A par la particule tri partie (U4/U6/U5) afin d’amener à proximité les uns des autres kes 3 sites d’épissages

note: lorsque la particule tripartie s’installe, l’U2AF65 et 35 partent

8- U4 et U6 sont associés par pairages de bases de leurs ARN, alors que U5 est faiblement associé par des intéractions protéine:protéines

9- U4 est libéré permettant à U2 et U6 d’intéragir

10- cette interaction forme le site actif (donc l’ARN substrat est bien positionnée (les sites d’épissage 5’ et de branchement sont juxtaposé)

11- la première transestérifiction à lieu

12- U5 amène les 2 exons à proximité l’un de l’autre

13- la deuxieme transestérification a lieu entre les sites d’épissages 5’ et 3’

14- il y a libération de l’ARNm

15- les snRNP se dissocient rapidement du lasso qui est dégradé rapidement

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54
Q

Quelles sont les rôles de U2AF65 au niveau de l’épissage?

A
  • se lie à la zone polypyrimidine
  • aide BBP à se lier au point de branchement
  • aide U2 à déplacer BBP pour se lier au point de branchement
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55
Q

Quel est la dernière étape de l’association du spliceosome

A

U6 remplace U1 au site d’épissage 5’

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56
Q

qu’est-ce qui forme le site actif au niveau du spliceosome pour l’épissage?

A

lorsque U6 et U2 intéragissent ensemble permettant la première transestérification

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57
Q

Lors de l’épissage qu’est-ce qui est impliqué dans la conversion entre les différents complexes d’épissages

A

8 hélicases ARN-dépendantes

  • prp5
  • UAP56
  • prp28
  • brr2
  • prp2
  • prp16
  • prp22
  • prp43
    (prp: pre-mRNA processing factor)
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58
Q

Quelle hélicase ARN dépendant très conservés a un rôle unique dans la conversion entre les différents complexes d’épissages? quel est se rôle?

A

prp22

empêche à la réaction d’être inversé en déassemblant rapidement le spliceosome

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59
Q

vrai ou faux les 8 hélicases ARN dépendantes impliqués dans la conversion entre les différents complexes d’épissage nécessite de l’ATP

A

vrai

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60
Q

Quand est-ce que Prp5-ATP intervient?

A

lors du remplacement de BBP par U2

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61
Q

Quand est-ce que UAP56-ATP intervient?

A

lors de l’association de U2

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62
Q

Quand est-ce que Prp28-ATP intervient?

A

lors de l’ajout de la particule tripartie (u4/u6/u5)

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63
Q

Quand est-ce que Brr2-ATP intervient? et avec qui?

A

avec Snu114-GTP et lors:

  • du remplacement de U1 par U6
  • du retrait de U4

(dans la même étape)

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64
Q

Quand est-ce que Prp2-ATP intervient?

A

formation du site actif (liaison U2:U6) permet 1ere transestérification

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65
Q

Quand est-ce que Prp16-ATP intervient?

A

permet la 2e transestérification

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66
Q

Quand est-ce que Prp22-ATP intervient?

A

lors de la libération de l’ARNm donc à la fin de l’épissage

(empêche l’inversion du spliceosome (inverser épissage)

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67
Q

Quand est-ce que Prp43-ATP intervient?

A

pour libérer les snRNP du lasso rapidement

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68
Q

Nommer les 3 classes d’épissages de l’ARN (parler un peu)

A
  • Nucléaire pré ARN-m

(très commun, surtout eucaryote, 2 transestérifications et un site de branchement A, majeur et mineur splicesome (celui vu précedemment est le majeur))

  • groupe intron 2

rare, certains gènes eucaryotes d’organelles et procaryotes, 2 transestérifications et un site de branchement A, ARNenzyme codé par intro (ribozyme)

-groupe intron 1

rare, certains nucléaire ARNr eucaryotes, gènes d’organelles et peu de procaryotes, 2 transestérifications et un site de branchement G, ARNenzyme codé par intro (ribozyme)

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69
Q

Qu’est-ce qu’un intron auto épissable avec exemple

A

introns capable de s’épisser eux-mêmes, in vitro, SANS SPLICEOSOME, d’autres protéines et d’autres ARN (avec protéines c’est juste + efficace)

ex: groupes d’introns 1 et 2

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70
Q

Qu’est-ce qui fait que les introns de groupes 1 et 2 se replie correctement?

A

leur séquence (c’est essentielle qu’ils est la bonne séquence car sinon pas possible et ça ne se fait pas)

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71
Q

vrai ou faux pour les introns de groupe 2 la chimie de l’épissage est la même que pour les ARNpré messager nucléaires (expliquer détail)

A

vrai

un A au site de branchement attaque le site d’épissage 5’ par son 2’OH ce qui forme un intron en forme de lasso

l’extrémité 3’ OH de l’exon 5’ attaque le site d’épissage 3’ ce qui libère l’intron (lasso) et fusionne les exons 3’ et 5’

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72
Q

vrai ou faux le site de branchement de sintron de groupe 1 est un C

A

faux un G

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73
Q

vrai ou faux dans l’intron de groupe 2 il y a présence d’une structure secondaire

A

faux intron de groupe 1

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74
Q

Dans l’introns de groupe 1, la présence d’une strucrue secondaire forme quoi? et cela permet quoi?

A

forme une poche de liaison

elle accepte un ribonucléotide ou ribuonucléoside G libre qui s’attaquera au site d’épissage 5’ (transestérification) à l’aide de son extrémité 3’-OH (menant à l’ajout de G à l’extrémité 5’ de l’intron)

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75
Q

Décrire l’épissage par le groupe 1 d’intron

A
  • la pochette de liaison de la structuraire secondaire accepte un ribonucléotide ou ribuonucléoside G libre
  • il s’attaquera ensuite au site d’épissage 5’ (transestérification) à l’aide de son extrémité 3’-OH (menant à l’ajout de G à l’extrémité 5’ de l’intron)
  • une séquence guide interne s’apparie avec la séquence du site d’épissage 5’ afin de déterminer précisement le site d’attaque nucléophile par le nucléotide G
  • l’extrémité 3’OH libéré de l’exon attaqe le site d’épissage 3’ menant à la fusion des exons et à la libération d’un intron LINÉAIRE
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76
Q

vrai ou faux lors des groupes d’introns 1 et 2 il y a 2 transestérification

A

vrai

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77
Q

vrai ou faux lors de l’épissage par groupe d’intron 2 il y a libération d’un intron linéaire et non un lasso

A

faux pour le groupe intron 1

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78
Q

vrai ou faux le G lors de l’épissage par groupe d’intron 1 doit être un ribonucléotide

A

faux peut être un ribonucléotide ou un ribonucléoside

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79
Q

vrai ou faux il y a présence d’une séquence guide interne lors de l’épissage par le groupe d’intron 1 et le 2

A

faux seulement le 1

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80
Q

vrai ou faux les introns du groupe 1 sont plus petits que ceux du groupe 2

A

vrai

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81
Q

quelle est la taille moyenne d’un intron auto-épissant?

A

typiquement une taille moyenne de 400 à 1000 nucléotides

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82
Q

vrai ou faux la majorité de la séquence d’un intro auto-épissant est essentielle pour la réaction d’épissage

A

vrai

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83
Q

qu’est-ce qui est important dans l’intro auto-épissant pour permettre la réaction?

A

sa séquence

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84
Q

vrai ou faux il n’y a pas de protéines in vivo qui se lie aux introns auto-épissant lors de leur réaction

A

faux, de nombreuses protéines peuvent s’y lier pour stabiliser la structure correcte (par exemple en masquant les charges négatives des groupements phosphates qui provoqueraient la répulsion entre certaines régions étroitement apposés)

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85
Q

que permet l’ajout de protéines in vivo aux introns auto épissant

A

assuré une structure correcte en masquant les charges négatives des phosphates qui provoque de la répulsion

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86
Q

vrai ou faux il y a repliment de la région catalytique dans les introns de groupe 1

A

faux

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87
Q

vrai ou faux il y a repliment de la région catalytique de l’ARN pour l’épissage des introns de groupes 2 et les ARN pré messagé

A

vrai

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88
Q

vrai ou faux il y a une différence notable entre la région catalytique qui effectue la premiere transestérification chez les intons de groupe 2 et les complexes préARNm/snRNP

A

faux, très semblable (2’-OH de A attaque le GU de l’exon 5’)

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89
Q

Nommer deux types d’erreurs pouvant survenir dans la sélection du site d’épissage

A
  • des sites d’épissages peuvent être sauté (au lieu d’avoir exons1/2/3 seulement exons1/3)
  • des sites dont les séquences sont similaires aux sites d’épissages peuvent accidentellement être reconnues comme des sites d’épissage (mutation par délétion )

(exon 1 + une partie d’intron (pseudo splice site))

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90
Q

vrai ou faux il y a une précision au niveau de la sélection des sites d’épissage

A

vrai

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91
Q

par quoi sont transportés les protéines d’épissages?

A

par l’arn poly 2

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92
Q

Par quoi la précision des sites d’épissages peut être amélioré?

A
  • par le chargement co-transcriptionnel de facteurs d’épissage sur l’ARN à partir de CTD de la poly 2
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93
Q

décrire davantage comment fonctionne la préceision de la séléction des sites d’épissages

A

lorsque l’ARN est transcrits les protéines d’épissage sur la queue CTD de la poly 2 se mettent au fur et a mesure sur l’ARN, alors si un site d’épissage 5’ est reconnue un site d’épissage 3’ a plus de chances d’être reconnu avant tout autre site similaire (car les composantes du 5’ sont prêtes à intéragir avec celles du 3’, ce qui diminue le taux d’erreur par saut d’exons)

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94
Q

vrai ou faux au fur et a mesure que l’ARN est transcrit on fait l’épissage

A

faux!! on met les protéine pour l’épissage, alors c’est pas nécessairement le premier exon qui va etre episser en premier

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95
Q

quelle sérine est phosphorylé lors de l’échappement du promoteur sur CTD

A

sérine 5

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96
Q

quelle sérine est phosphorylé sur CTD lors de l’élongation

A

sérine 2

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97
Q

vrai ou faux l’épissage des introns se fait de manière séquentielle du 5’ vers le 3’

A

faux, l’assemblage de la machinerie de l’épissage oui mais pas l’épissage en tant que telle (pas nécessairement )

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98
Q

Qu’est-ce qui recrute les éléments du complexe d’épissage aux sites d’épissage 5’ et 3’?

A

les protéines SR

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99
Q

nommer un mécanisme qui réduit l’utilisation de sites incorrects pour l’épissage

A

la reconnaissance préférentielle des sites d’épissages près des exons (liaisons des protéines SR aux sites amplificateurs exoniques d’épissages dans les exons)

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100
Q

Que permet la liaison des protéines SR aux sites amplificateurs exoniques d’épissages dans les exons

A

cause le recrutement de la machinerie d’épissage aux sites d’épissages se trouvant à proximité (association plus efficace de la machinerie d’épissage près des exons qu’aux sites incorrects loins des exons)

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101
Q

vrai ou faux les protéines SR sont facultatif à l’épissage

A

faux, essentielle

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102
Q

nommer les les 2 rôles des protéines SR

A
  • assure la précision et l’efficacité de l’épissage constitutif
  • régule l’épissage alternatif
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103
Q

vrai ou faux les protéines SR choisissent d’inclure ou d’exclure certains exons

A

vrai

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104
Q

vrai ou faux les protéines SR recrute des facteurs d’épissages de chaque côté d’un exon

A

vrai

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105
Q

Que recrute SR aux sites d’épissages 5’?

A

U1 snRNP

(attention! c’est le domaine RS des protéines SR qui médie l’intéraction entre la protéine SR et la machinerie d’épissage)

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106
Q

Que recrute les protéines SR aux sites d’épissage 3’

A

U2AF

(attention! c’est le domaine RS des protéines SR qui médie l’intéraction entre la protéine SR et la machinerie d’épissage)

107
Q

les protéines SR se lie sur quoi au niveau des exons?

A

ESE (exonic splicing enhancer (amplificateur exonique d’épissage))

108
Q

que signifie SR dans protéine SR

A

serine-arginine rich

109
Q

vrai ou faux c’est le domaine RS des protéines SR qui médie l’intéraction entre la protéine SR et la machinerie d’épissage

A

vrai

110
Q

vrai ou faux les répresseurs ont aussi un domaine RS permettant le recrutement

A

faux justement il répresse donc pas de domaine RS donc peuvent pas recruté

111
Q

Qu’est-ce que le transépissage?

A

type d’épissage permettant de joindrre des exons se trouvant dans des molécules d’ARN différentes

112
Q

vrai ou faux le transépissage se fait chez tous les organismes

A

faux chez certains organismes

113
Q

Nommer des exemples d’organisme subissant le transépissage

A
  • presque tous les ARNm des trypanosomes
  • tous les ARNm des Caenorhabditis elegans

(peuvent aussi subir de l’épissage en cis)

114
Q

vrai ou faux la même machinerie d’épissage est utilisé pour le transépissage qu’en cis sauf U1 qui n’est pas toujours requit

A

vrai

115
Q

Décrire transépissage

A

2 molécules d’arn

5’ exon1-gu A AG-exon2 3’

UG A AG enxon2 3’ attaqué au niveau du site de branchement (A) par 5’ exon1 -OH

donne la combinaison d’exon plus le genre de intron en chaise longue

116
Q

Quel est le spliceosome mineur au niveau de l’ADN vs ARN

A

ADN: AT-AC

ARN: AU-AC

117
Q

vrai ou faux chez les eucaryote supérieur la majorités des ARNpré-m sont épissé par la machinerie d’épissage majeure

A

vrai

118
Q

Nommer une forme alternative à l’épissage par spliceosome majeur

A

mineur

119
Q

vrai ou faux la forme rare du spliceosome contient des composantes communes avec la forme majeure mais aucune unique

A

faux aussi des unique a elle

120
Q

Nommer les composantes du spliceosome du mineur

A
  • U11 (même rôle que U1, mais reconnait la séquence AT)
  • U12 (même rôle que U2, mais reconnait la séquence AC)
  • U4AT-AC et U6AT-AC sont équivalent à U4 et U6
  • U5 se retrouvent dans les 2 variantes
121
Q

vrai ou faux le spliceosome mineur ne reconnait pas les introns rares

A

faux, il reconnait les introns rares (1:1000) qui ont des séquences consensus distinctes des introns les plus courant (environ 800 gènes contiennent au moins 1 intron mineur)

122
Q

vrai ou faux il y a quand même producion du lasso lors de l’épissage par le spliceosome mineur

A

vrai

123
Q

vrai ou faux plusieurs gènes des eucaryotes supérieurs peuvent encoder des molécules d’ARN pouvant être épissés de façons alternative

A

vrai

drosophile : 40%

humain: 90%

124
Q

vrai ou faux une minorité de l’ARN de l’humain est épissé de manière alternative

A

faux 90%

125
Q

donner un exemple de gène qui subit un épissage alternatif

A

troponine T

  • 2 isoformes de la protéine sont produits à partir du transcrit primaire (2 produits différents d’un même transcrit primaire)
126
Q

vrai ou faux la majorité des transcrits de gènes sont épissés avec des 100aines ou des milliers de variantes de produits et dans certains cas de 2 façons

A

faux, le contraire

127
Q

Combien il y a t-il de voies d’épissage d’un ARN, nommés les

A

5 voies:

  • normal
  • exon sauté
  • site d’épissage 5’ ou 3’ alternatif utilisé (reste un peu d’intron)
  • intron conservé (pas nécessairement fonctionnel)
  • alternatif exon (épissage alternatif)
128
Q

vrai ou faux l’épissage alternatif varie dans une même cellule en fonction de la concentration d’un activateur

A

vrai

129
Q

Que permettent les séquences poly A au niveau de l’épissage?

A
  • à l’exon terminal 3’ d’être étendu ou non
  • à l’exon terminal 3’ d’être utilisé dans certains transcrits d’un gène
130
Q

vrai ou faux la queue poly A a un rôle dans l’épissage

A

faux la séquence polyA

131
Q

de quoi peut résulter l’épissage alternatif?

A

l’utilisation de promoteurs alternatifs

132
Q

vrai ou faux un transcrit ne peut pas inclure un site d’épissage 5’ absent de l’autre transcrit

A

faux, un transcrit peut inclure un site d’épissage 5’ absent de l’autre transcrit

133
Q

Nommer un antigène subissant un épissage alternatif

A

antigène SV40 T

134
Q

Décrire pourquoi l’antigène SV40 T est un exemple d’un exon étendu

A

le gène de l’antigène T encode 2 produits protéiques:

  • L’antigène large (T-ag)

ARNm se compose des exons 1 et 2

  • L’antigène petit (t-ag)

ARNm se compose de l’exon 1 étendu et de l’exon 2

exon 1 étendu présente un codon STOP dans la région intronique retenu

séquence:

exon 1 5’SSTdistal intron P STOP intron G 5’SST proximale intron P 3’SST exon2

donc:

t-ag : épissage 5’ proximal SST et 3’SST

alors ARNm plus grand mais protéine plus petite vu que le codon STOP est inclu

(la protéine contient slm l’exon 1 et un petit bout d’intron)

T-ag: épissage 5’ distale et 3’SST

alors ARNm plus petit mais protéine plus grande vu que le codon STOP est pas inclu

(la protéine contient les 2 exons et aucun intron)

135
Q

vrai ou faux le 5’sst distale est celui le plus loin de 3’sst

A

vrai

136
Q

Lors de l’épissage de 5’ sst distale ARNm est plus grand/petit et la protéine?

A

ARNm plus petit

protéine plus grande

137
Q

vrai ou faux dans une cellule infecté les 2 protéines (T-ag et t-ag) sont produites selon un même ration

A

faux, le ratio dépendant de la concentration de SF2/ASF (une protéine SR)

138
Q

Pourquoi la concentration d’une protéine infecté T-ag ou t-ag dépendant de la concentration de SF2/ASF (une protéine SR)

A

car une concentration plus élevé de SF2/ASF favorise la production accrue un ARNm encodant t-ag (épissage de 5’sst proximale)

car SF2/ASF lierait l’exon 2 ce qui aiderait l’assemblage du spliceosome à cette endroit

139
Q

vrai ou faux même si le spliceosome s’associe à l’exon 2 la form t-ag est favorisé

A

vrai car épissage de 5’ sst proximal (sachan que 3’sst est proche de l’exon 2)

140
Q

vrai ou faux avec une concentration plus petite de sf2/ASF on favorie T-ag

A

vrai

141
Q

Rôle de SF2/ASF et définir lettres

A
  • favorise le site d’épissage 5’ proximal et inhibe l’utilisation du site d’épissage 5’ distale
  • SF2/ASF: splicing factor 2/alternative splicing factor
142
Q

vrai ou faux il peut y avoir épissage exclusif par encombrement stérique

A

vrai

143
Q

qu’est-ce qu’un exon cassette?

A

la forme d’épissage alternative la plus fréquente où un exon est inclus ou exclu de l’ARNm (mature)

144
Q

vrai ou faux dans la majorité des cas les exons cassettes se présentent en paires et seul l’un d’entre un se retrouvent dans le transcrit mature

A

faux, seulement 10%

145
Q

vrai ou faux il y a un mécanisme assurant une sélection mutuellement exclusive des exons alternatifs

A

vrai

146
Q

Quand est-ce qu’il y a encombrement stérique?

A
  • intron trop petit
  • site d’épissage trop rapproché
147
Q

vrai ou faux il doit toujours y avoir couplage U1-U2 lors d’épissage mutuellement exclusifs par encombrement stérique

A

vrai:

ex:

exon1 U1 intron1 exons 2 intron2 U2 exon 3 U1 intron3 U2

ARN: exon1 exons3

(perd exon 2)

148
Q

Est-ce qu’il peut y avoir combinaisons de sites d’épissage majeur et mineur?

A

non soit un on l”autre soit 1 exon ou l’autre pas les deux

149
Q

Que signifie une dégradation induite par un codon non-sens?

A

NMD (non sens mediated dacay)

  • la machinerie d’épissage ne fonctionne pas de manière mutuellement exclusive, mais puisque l’inclusion des 2 exons résulte en un codon de terminaison prématuré et à la dégradation de l’ARNm ca revient au même

(impossible d’y avoir combinaison de sites d’épissage majeurs et mineur et quand les 2 exons sont la donen un codon de terminaison prématuré = dégradation, vu que erreur)

150
Q

Donner un exemple d’épissage mutuellement exclusif à grande échelle, expliquer

A

les exons du gène Dscam de la drosophile

(ils codent 38 000 isoformes protéiques)

  • 24 exons dont

20 sont toujours les mêmes

4 exons (4, 6, 9 et 17) existant sous multiples formes alternatives dans le pré ARN-m

151
Q

À quelle famille appartient les protéines des exons du gène Dscam de la drosophile?

A

la superfamille des immunoglubulines (AC de la la grande variabilité)

152
Q

Dans les exons du gènes Dscam de la drosophile combien d’alternatives pour les génes 4,6,9 et 17

A

4: 12
6: 48
9: 33
17: 2

153
Q

vrai ou faux les mécanismes d’épissage mutuellement exclusifs sont en mesure d’assurer un épissage adéquat d’un séléction de formes alternative étendue comme pour l’exons 6 avec 48 formes

A

faux incapable

154
Q

Pourquoi les mécanismes d’épissage mutuellement exclusifs ne sont pas en mesure d’assurer un épissage adéquat d’un séléction de formes alternative étendue (3)

A
  • encombrement stérique ne peut qu’empêcher l’épissage d’exons adjacents, mais pas d’exons éloignés les uns des autres
  • tous les sites d’épissages du gène Dscam sont du type reconnu par un spliceosome majeur. Donc, pas d’épissage mutuellement exclusifs basé sur la combinaison de sites d’épissages majeur et mineur
  • NMD n’explique pas l’épissage mutuellement exclusif puisque peu importe le nbr d’exons inclus dans le transcrit, le cadre de lecture demeure le même et donc aucun codon non-sens est produit
155
Q

Si l’épissage mutuellement exclusifs n’est pas possible pour les exons du gène Dscam de la drosophile alors qu’est-ce qui est possible pour l’inclusion d’une seule variante par exemple de l’exon6 qui a 48 variantes?

A

le mécanisme utilisé pour l’inclusion d’un seul variant de l’exon 6 dans l’ARNm est basé sur la formation d’appariment ARN:ARN alternatifs dans le pré-ARNm

156
Q

Décrire ce qui se produit afin de sélectionner une variante de l’exon 6 du gène Dsam de la drosophile

A

le site d’arrimage se met face au sélecteur de séquence

  • un mécanisme de répression général inhibe l’épissage des autres variantes de l’exon 6 (protéine Hrp36 qui recouvre les autres exons)
  • positionnement de la variante désiré (ex: 6.21) à proximité de l’exon 5, ce qui assure sa sélection
157
Q

où est situé la séquence de sélection de chaque variante de l’exon 6

A

en avant de chaque variante

158
Q

vrai ou faux une seule séquence de sélection à la fois peut s’associer à la séquence d’arrimage

A

vrai c’est une liaison mutuellement exclusives

159
Q

vrai ou faux chaque séquences de sélection de l’exon 6 varie tout comme le site d’arrimage de l’exon 6

A

faux, chaque séquence de sélection de l’exon 6 varie (est différente) mais elle peut s’apparier avec une région seulement légèrement différente du site d’arrimage

160
Q

nommer quelques séquences de sélection de l’exon 6

A

6,1

6,5

6,13

6,19

6,27 …

161
Q

Combien de séquences de sélection chez D. melanogaster, pemet quoi?

A

48 séquences de sélection

qui lorsque aligner permet de mettre en évidence une séquence consensus de 28 nucléotide ( pour l’association au site d’arrimage)

162
Q

Qu’est-ce qui peut réguler l’épissage alternatif

A

activateurs et represseurs

163
Q

Où se lie les protéines qui régulent l’épissage (4)

A

sites nommés:

  • amplificateurs exoniques (ESE)
  • amplificateurs introniques d’épissages (ISE)
  • répresseurs exoniques d’épissage (ESS)
  • répesseurs introniques d’épissage (ISS)
164
Q

Nommer des exemples de protéines qui régulent l’épissage

A
  • protéine SR (activateur)
  • protéine half-pint chez la drosophile (activateur)
165
Q

Comment la protéine half-pint chez la drosophile (activateur) régule l’épissage alternatif?

A

se lie près des sites d’épissage 3’ et recrute U2AF

166
Q

que se passe-til lors qu’un represseur se lie à un site de répresseur?

A

l’intron est conservé car le represseur empêche l’épissage alors

ARN pré-m = ARNm

par rapport à un ARNpré-m ayant un site de represseur mais sans represseur où la l’inton est excisé!

167
Q

vrai ou fauz le recrutement de la machinerie d’épissage peut être empêchée par la présence d’un répresseur

A

vrai

168
Q

que se passe-til lors qu’un activateur se lie à un site d’activateur?

A

il peut arriver que la machinerie d’épissage n’a pas assez d’adhérence pour se lier et permettre un bon épissage alors l’activateur vient se lier et permet de donner plus de force à la machinerie

169
Q

vrai ou faux le site de liaison du represseur superpose le site de liaison de la machinerie d’épissage

A

vrai contrairement au site de liaison de l’activateur

170
Q

Par quoi sont reconnus la plupart des represseurs

A

recconus par des membres de la famille des ribonucléoprotéines hétérogènes nucléaires (hnRNP)

171
Q

Comment les represseurs sont recconus par des membres de la famille des ribonucléoprotéines hétérogènes nucléaires (hnRNP)

A
  • les hnRNP se lient à l’ARN, mais n’ont pas de domaine RS permettant le recrutement de la machinerie d’epissage
172
Q

Nommer des membres de la famille des ribonucléoprotéines hétérogènes nucléaires (hnRNP)

A
  • hnRNPA1
  • hnRNPI (aussi nommé PTB)
173
Q

Expliquer le mécanisme d’action des répresseurs du Pré-ARNm de tat (VIH)

A

SC35 est lié au site activateur

par contre l’inhibiteur hnRNPA1 en se liant au site de liaison inhibiteur stimule la liaison coopérative de molécules de hnRNPA1 additionnelles qui peuvent alors aller jusqu’à recouvir le site d’amplificateur

(seul la présence de l’amplificateur SF2/ASF peut lever la repression puisqu’il est plus fort que SC35 pour lier l’amplificateur)

174
Q

vrai ou faux les 2 sites de régulation (amplificateur et represseur) ne se chevauchent pas

A

vrai

175
Q

Décrire comment le hnRNPI (PPB) fonctionne

A

il se lie à une séquence flanquant d’un exon lui permettant d’interagir avec U1

U1 ne peut donc plus interagir avce les autres protéines qui facilitent le pairage des exons (exclusion d’une partie de l’ARNm)

176
Q

De quoi dépend le sexe d’une mouche?

A

dépend de laquelle des 2 variantes du gène double-sex est produite

(le ratio de chromosomes X et de séries d’autosomes détermine le sexe de la mouche)

177
Q

où se trouve les gènes des activateurs de la transcription de Sxl et que sont-ils

A

SisA et SisB, se trouvent sur le chromosome X

178
Q

où se trouve les gènes des inhibiteurs de la transcription de Dpn et que sont-ils

A

Dpn et sur un autosome

179
Q

où les protéines régulatrices SisA, SisB et Dpn agit?

A

sur le promoteur e

180
Q

Qu’est-ce qui dicte si le gène Sxl du chromosome X est transcrit ou non

A

le dosage des produits (SisA, SisB et Dpn)

181
Q

que se passe-til plus tard dans le développement des mouches

A

Promoteur e devient inactif et Pm prend le relais pour l’expression constitutive de Sxl chez la male et la femelle

182
Q

Pourquoi la mouche mâle ne produit pas de protéine

A

car le produit du gène contient 1 exon en moins chez la femelle que le male

alors le male ne produit pas de protéine active à cause la présence de cet exon supplémentaire

183
Q

Lors de la régulation précoce de la transcription de Scl chez les mouches male et femelle est-ce Pe ou Pm qui est actif

A

Pe

184
Q

chez le mâle, combien de chromosome X vs séries d’autosomes

A

1 chromosome x

2 série d’autosomes

185
Q

chez la femelle combien d’autosome vs chromosome x

A

2 chromosomes x

2 autosomes

186
Q

Pourquoi il n’y a pas de transcription au niveau du male

A

à cause du ratio de chromosomes x et autosomes qui influence SiSa, Sisb et Dpn

0,5 x le nombre d’activateur présents chez la femelle

= transcription inactive

187
Q

Pourquoi il y a pas de transcription au niveau de la femelle

A

à cause du ratio de chromosomes x et autosomes qui influence SiSa, Sisb et Dpn

car 2x plus d’axctivateur chez la femelle =

transcritption active

188
Q

quand se fait la détermination du sexe dans la mouche et comment

A

plus tard dans l’embryogénèse

et par une série d’épissages alternatifs chez différents gènes

189
Q

Décrire le développement du male chez la mouche

A

au niveau du gène sxl :

l’exon inhibiteur n’est pas excisé

et il n’y a pas de protéine fonctionnelle

au niveau du gène tra:

on obtient un exon étendu donc non fonctionnel donc

il n’y a pas de protéine fonctionnelle

au niveau du gène dsx (double sexe):

il y a un codon stop qui permet pas de mettre l’exon 2 dans l’ARNm

donc slm exon 1 et 3 (ARNm plus long)

et protéine plus longue

ce qui represse les gènes de femelle et mène au développement du male

190
Q

Décrire le développement de la femelle chez la mouche

A

au nivau du gène slx:

il y a autorégulation de l’épissage du pré-ARNm par Sxl (un répresseur de l’épissage)

l’exon inhibiteur est excisé (contrairement au male)

au niveau du gène tra:

sxl peut aller assurer que

l’exon inhibiteur soit excisé (contrairement au male)

ce qui code pour tra (un activateur de l’épissage)

au niveau de dsx gene:

tra et tra 2

permettent slm de joindre exon1 et 2 (qui est exon inhibiteur (pas 3)

donc ARNm plus court et protéine plus courte contenant la séquence de l’exon inhibiteur

represse le développement du male et active celio de la famelle

191
Q

vrai ou faux tra 2 est un activateur spécifique à la détermination du sexe

A

faux, non spécifique à ça

192
Q

quelle sont les deux différences majeures entre la femelle et le male

A

male:

aucune synthèse de protéine fonctionnelle (sxl, tra)

protéine plus longue (dsx)

femelle:

synthèse de protéine fonctionnelle (slx (slx), tra (tra et tra2)

protéine plus courte avec bout inhibiteur (dsx)

193
Q

vrai ou faux deux isoformes différentes sont produites chez le male et la femelle

A

vrai 2 protéines différentes

194
Q

qu’est-ce qui est au coeur de la transition entre pluripotentialité et différenciation

A

l’épissage alternatif

195
Q

définir pluripotentialité

A

cell souches

196
Q

Qu’est-ce que FOXP1?

A

un facteur de transcription agissant au haut de la hiéarchie d’événements contrôlant un circuit transcriptionnel responsable de la pluripotentialité et de la différenciation

197
Q

Qu’est-ce qui change la spécificité de la séquence d’ADN connue?

A

l’inclusion de l’exon 18b dans la protéine FOXPI-ES

ou de l’exon 18a dans FOXP1

cela change la spécificité de la séquence d’ADN reconnue

198
Q

que permet FOXP1-ES?

A
  • activation des gènes de pluripotentialité (ex: OCT4, NANOG et SOX2)
  • inhibe les gènes de différenciation
199
Q

que permet FOXP1?

A
  • inhibe les gènes de plutipotentialité
  • active les gènes de differenciation
200
Q

vrai ou faux les isoformes peuvent avoir 18 a et 18 b

A

faux!

201
Q

que se passe-t-il si FOXP1-ES a 18a

A

ça se peut pas

FOXP1-ES va avec 18b et prone pluripo et inhibe diff

202
Q

vrai ou faux on connait pas encore quels facteurs déterminent quel isoformes est produit dans la cell entre FOXP1 et FOXP1-ES

A

vrai

203
Q

Que permet le réseau transcriptionnel qui régule la pluripotence des cellules souches?

A

une boucle d’autorégulation positive qui active la transcritpion de chacun des gènes

204
Q

le gène Oct4 fait quelle protéine?

A

oct4

(idem:

sox2 fait sox2

nanog fait nanog)

205
Q

vrai ou faux le facteur de transcritption oct4 peut slm agir sur le gène oct4

A

faux sur les gènes sox2 et nanog aussi

206
Q

que font les facteurs de transcription oct4, sox 2 et nanog

A
  • actives des gènes pour l’auto-renouvellement, pluripotence
  • réprime des gènes qui induisent des voies de différenciation spécifique
207
Q

Que peut causer un épissage défectueux de pré-ARNm

A

des maladies

208
Q

comment traiter certaines maladies venant d’un épissage défectueux?

A

correction du défault de l’épissage

209
Q

Qu’est-ce que l’amyotrophie spinale?

A

mutation dans le gène SMN1 codant une protéine ubiquitaire de la machinerie d’épissage (SMN)

210
Q

Quelle est la solution à l’amyotrophie spinale?

A
  • manipulation de l’épissage du transcrit du gène SMN2 codant exactement la même protéine que SMN1, mais dont l’épissage est différent

5 nucléotides différent dont un changement d’un C pour un T produisant un site represseur résultant au saut de l’exon 7 dans SMN2

alors en modulant l’épissage de SMN2:

Par un oligonucléotide antisense ciblant une séquence de régulation de l’épissage de l’exon 7. Cette sequence est reconnu par le represseur de l’épissage hnRNP. (donc en bloquand la liaison de hnRNP, cela mene à l’inclusion de l’exon 7 dans l’ARNm = comme SMN1)

211
Q

combien de % de SMN1 à l’exon 7?

A

90%

212
Q

combien de % de SMN2 à l’exon 7?

A

10%

213
Q

Qu’est-ce qui permet la redistribution d’exons?

A

la présence des intons et la nécessité de les retirer

214
Q

pourquoi il y a un avantage de la présence des introns et de la nécessité de les retiré au niveau de la redistribution des exons?

A
  • Permet l’épissage alternatif

production de plusieurs protéines à partir d’un seul gène

  • Rend plus vraisemblablement possible la duplication d’exons, suivi de la divergence

donne naissance à des protéines consititués d’unités répétés (immunoglobulines)

  • Redistribution des exons par recombinaison

les introns sont plus long que les exons, donc la recombinaison est plus probable dans les introns que dans les exons

les exons ont plus de chance d’être redistribué que d’être interrompus (produit des gènes codant de nouvelles protéines)

215
Q

comment on produit des gènes codant de nouvelles protéines

A

les exons ont plus de chance d’être redistribué que d’être interrompus

216
Q

vrai ou faux la recombinaison est plus probable dans le introns

A

vrai car bcp plus long

217
Q

Par quoi sont encodés les domaines protéiques

A

par des exons

218
Q

avec quoi coicident les limites des domaines de la protéine encodée par le gêne?

A

avec les limites entre les exons et les introns

219
Q

pour quoi code un exon dans le cas des protéines

A

très souvent chaque exon code une unité de repliement indépendante de la protéine laquelle a souvent une fonction indépendante

220
Q

vrai ou faux souvent un exon= un domaine

A

vrai

221
Q

nommer deux exemple de types de domaine de protéines

A

domaine de dimérisation et domaine de liaison à l’ADN

222
Q

est-ce possible que des gènes soient constitués d’autres gènes

A

oui

223
Q

donenr un exemple où les exons peuvent être réutilisé dans des gènes encodant différentes protéines

A

LDL

low density lipoprotein

(vient de ECG précurseur + C9 complement gene)

224
Q

Quels sont les événements lors de l’évolution d’une famille de protéines

A
  • l’accumulation de domaines
  • la perte de domaines
  • le brassage de domaines
225
Q

Nommer un exemple d’une famille de protéines

A

enzymes de modification de la chromatine

226
Q

comment est-ce possible d’éditer l’ARN?

A

par désamination

227
Q

vrai ou faux la désamination est site-spécifique

A

vrai : un site d’un résidu de cytosine par une cytidine désaminase

228
Q

Comment se fait la désamination site-spécifique d’un résidu de cytosine par une cytidine désaminase

A
  • l’édition est généralement spécifique à certains tissus ou certains types cellulaires
  • le résidu cytosine est converti en uridine
229
Q

Que peut faire la désamination de l’adénine en inosine?

A

l’enzyme est ADAR

peut modifier la séquence de la protéine codée par l’ARNm

(l’inosine peut s’apparier à la cytosine)

230
Q

vrai ou faux un même apolipoprotéine-B peut donner différent ARNm

A

vrai édition tissus spécifique (foie: pas modifié alors que intestin: modifié avec codon stop = différentes protéines)

231
Q

où se retrouve l’édition par insertion de U, de l’ARN médiée de l’ARN guide?

A

dans les mitochondries des trypanosomes

232
Q

Décrire l’édition par insertion de U, de l’ARN médiée de l’ARN guide

A
  • édition réalisée
  • plusieurs U sont insérés dans une région spécifique de l’ARNm après la transcription (modification de codons et modification du cadre de lecture)

Dans d’autres cas les U peuvent être délétés de la séquence

233
Q

De combien de régions l’ARN guide (ARNg) se compose et à quoi sert-elle?

A

permet l’insertion de U

3 régions:

  • région d’ancrage (extrémité 5’)
  • région d’édition

(contient des A supplémentaires)

  • segment poly-U (extrémité 3’)

(rôle incertain; probablement pour attahcr l’ARNg à l’ARN)

234
Q

Décrire la réaction d’édition par insertion de U grâce à l’ARN guide

A

1- L’ARN se met face à l’ARNg

2- lorsque le site d’édition de l’ARNg se met face, le site qui ne s’apparie pas fait un renflement (soit des A)

3- l’endonucléase vient couper où il n’y a pas d’appariment sur l’ARN (en face du renflement des AA duu ARNg)

4- TUTase vient ajouter des UU en face des AA

5- La ligase (ARN ligase) joint les extremités de l’ARN ensemble

235
Q

vrai ou faux la traduction se fait dans le noyau

A

faux dans le cytoplasme

236
Q

Comment le transport de l’ARNm vers le cytoplasme est régulé, est-ce que tout passe qui est de l’ARN?

A

non étroitement régulé:

plusieurs autres molécules d’ARN présentes dans le noyau qui ne doivent pas être exporté! (ex: ARN endommagés ou incorrectement maturés, les introns libérés ou les exons excisés)

237
Q

quel est la relation entre l’ARNm et les protéines

A
  • dès le début de la synthèse de l’ARN elle s’associe à des protéines
  • certaines protéines seront remplacés d’autres non
  • des additionnelles peuvent aussi s’ajouter
238
Q

vrai ou faux il existe des protéines se liant spécifiquement aux jonctions entre exons

A

vrai

239
Q

qu’est-ce qui permet d’identifier l’ARNm comme une molécule destinée au cytoplasme

A

l’ensemble des protéines

240
Q

Quel est le rôle des intons dans le transport de l’ARNm hors du noyau?

A

les introns sont excisés et souvent associés à des hnRNP (répresseur de l’épissage) qui marquent prossiblement l’ARN pour la rétention nucléaire et la destruction

241
Q

vrai ou faux le transport de l’ARNm hors du noyau est passif

A

faux, actif

(à travers le complexe du pore nucléaire)

242
Q

Comment les protéines peuvent aider à la sortie de l’ARNm dans le cytoplasme?

A

certaines protéines liés à l’ARN présentent des signaux d’exportation nucléaire recconus par des récepteurs qui guident l’ARN vers l’extérieur du noyau en passant par un pore nucléaire

243
Q

que se passe-t-il avec les protéines lorsque l’ARNm est dans le cytoplasme?

A

elles se détachent de l’ARNm et retourne dans le noyau

244
Q

vrai ou faux une fois l’ARNm dans le cytoplasme les protéines qui s’y lient sont dégradés

A

faux, recyclé

retourne dans le noyau

245
Q

Comment les protéines peuvent entrer/sortir du noyau?

A

Importine et exportine

246
Q

Décrire l’action de l’importine et sont rôle

A

permet d’importer dans le noyau

1- une protéine a un signal de localisation nucléaire (SNL)

2- la protéine avec SNL est lié à un récepteir d’importation nucléaire (importine)

3- ce complexe entre dans le noyau par le pore nucléaire

4- une fois dans le noyau, l’ajout de Ran-GTP permet la libération de la protéine avec SNL

5- Le récepteur d’importation nucléaire lie maintenant Ran-GTP et sort du noyau

6- Une fois dans le cytoplasme le complexe se dissocie par hydrolyse (libère Ran-GDP + Pi)

247
Q

Que se passe-til avec RAN-GTP dans le cytosol

A

dissociation de Ran-GDP

(RAN-GTP hydrolysé en RAN-GDP)

248
Q

Que se passe-til avec RAN-GTP dans le noyau

A

fixation de Ran-GTP

Ran-GDP échange sont GDP pour GTP

249
Q

La concentrationde ran GTP est plus élevé dans le noyau ou cytosol?

A

dans le noyau

250
Q

Vrai ou faux on nécessite seulement 1 chose pour pénétrer dans le noyau alors que deux pour en sortir

A

vrai

entrer: récepteur d’importation nucléaire + protéine SLN
sortir: récepteur d’exportation nucléaire + protéine SEN + Ran GTP

251
Q

Décrire le fonctionnement de l’exportine et sont rôle

A

permet d’amener la protéine en dehors du noyau

1- Dans le noyau, exportine se lie à protéine SEN et Ran-GTP

2- le complexe sort du noyau

3- hydrolyse de Ran-GDP + Pi, protéine SEN et l’exportine individuellement

4- seulement l’exportine re entrendans le noyau pour un prochain usage

252
Q

vrai ou faux seul l’importine peut être entièrement seul lors d’un passage a travers le pore

A

faux, l’exportine (lorsqu’elle revient dans le noyau)

253
Q

Comment est l’importine dans le cytosol?

A

importine + protéine SLN

254
Q

Comment est l’importine dans le noyau?

A

Importine + Ran-GTP

255
Q

Comment est l’exportine dans le cytosol?

A

Exportine seule

256
Q

Comment est l’exportine dans le noyau?

A

exportine + protéine SEN + Ran-GTP

257
Q

Par quoi peut être conversé Ran

A

par des enzymes cytosoliques et nucléaires

258
Q

Nommer des enzymes de conversion de Ran

A

cytosolique: GAP: GTPase-activating protein

nucléaire: GEF: Guanine exchange factor

259
Q

Comment est le fonctionnement des pores nucléaires?

A

exportation avec un signal d’exportation nucléaire (SEN)

260
Q

De quoi sont composé la majeur partie des macromolécules qui franchissent les pores nucléaires en direction du cytosol?

A

Des ARN associés à des protéines (ribonucléoprotéines).

ces protéines possèdent un SLN et un SEN afin de faire la navette entre le noyau et le cytosol

261
Q

vrai ou faux les protéines possèdent un SLN ou un SEN afin de faire la navette entre le noyau et le cytosol

A

faux les deux

262
Q

qu’est-ce que la protéine SR

A

protéine riche en sérines et arginines se lient au exons

263
Q

qu’est-ce que EJC

A

complexe de jonction des exons

264
Q

nommer des facteurs d’initiation pour la synthèse de protéines

A

elF4G et elF4E

mol final (4 decks)

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