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biologie c'est cool > th2 protéines et enzymes > Flashcards

th2 protéines et enzymes Flashcards

1
Q

qu’est ce qu’un protéome?

A

= toutes les protéines produites par une cellule, tissu ou individu

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2
Q

pourquoi chaque individu a un protéome unique?

A
  • les protéines sont codées par des gènes
  • toute différence génétique entre les individus se traduit par de légères différences dans les protéines codées
  • un génome différent amène donc un protéome différent
  • un protéome peut aussi changer en réponse à un changement de facteurs environnementaux
  • possible de visualiser un protéome par un gel d’électrophorèse
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3
Q

qu’est ce qu’un polypeptide?

A

un polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques par une réaction de condensation

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4
Q

réaction d’hydrolyse d’un dipeptide

A

la molécule d’eau casse la liaison peptidique, il se forme 2 acides aminés séparés l’un de l’autre

c’est une réaction anabolique, nécessitant une grande quantité d’énergie

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5
Q

décrire ce qu’est un acide aminé

A
  • 20 acides aminés différents chez tous les organismes vivants
  • au C central s’accroche : 1 H, 1 radical R, un groupe carboxyle (COOH) et un groupe amine (NH2)
  • la différence repose sur le groupe R
    —-R hydrophile (polaire ou chargé)
    —- R hydrophobe
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6
Q

expliquer la diversité des protéines

A
  • l’ordre des acides aminés, leur type et la longueur de la molécule (de 300 à 30.000)
  • leur configuration dans l’espace:
    —- structure linéaire, fibreuse : kératine : structure primaire
    —- structure globulaire: enzymes, neurotransmetteurs, hormones : struct 2 (hélice, feuillet), structure 3, 4
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7
Q

que se passe t il quand une enzyme est dénaturée ?

A

= elle perd sa forme 3D, cela résulte en une perte de fonction

  • la chaleur fait vibrer les molécules de protéines : si les vibrations sont assez fortes elles cassent les liaisons intermoléculaires entre les acides aminés : cela résulte en une perte permanente de structure
  • albumine intacte: blanc d’oeuf cru, liquide transparent visqueux
  • albumine chauffée dénaturée : blanc d’oeuf solide, blanc, dense
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8
Q

en quoi le pH peut dénaturer une protéine?

A
  • chaque protéine a un domaine de pH quand elle est sous forme normale, 3D
  • un changement de pH modifie les interactions moléculaires entre acides aminés impliqués dans reploiement molécule
  • si faible changement de pH, dénaturation réversible
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9
Q

précise avec un exemple les différents rôles des protéines

A

ENZYME: Amylase
catalyse digestion amidon en maltose : dans salive et pancréas

HORMONE: Insuline
régule le taux de glucose du sang
molécule messager sécrétée par le pancréas et agissant sur le foie

ANTICORPS: immunoglobuline
aide à neutraliser les pathogènes
produit lors de la réponse immunitaire acquise

PIGMENT: rhodopsine
pigment sensible à la lumière présent dans les bâtonnets, un type de photorécepteurs de la rétine de l’oeil

STRUCTURE: collagène
protéine en 3 fibres torsadées
solide et flexible : présents dans les ligaments, tendons et vaisseaux sanguins

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10
Q

définition enzyme

A

ce sont des protéines globulaires en forme 3D compacte

ce sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques du métabolisme

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11
Q

qu’est ce que le site actif?

A

c’est une zone de la protéine qui se lie de manière spécifique au substrat de l’enzyme : modèle clé/serrure

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12
Q

mode d’action de l’enzyme

A
  • se lie de manière spécifique à substrat: catalyse sa formation en produit en passant par étape intermédiaire de complexe enzyme /substrat: les produits sont libérés hors de l’enzyme
  • enzyme ne réagit pas avec substrat elle contribue seulement à accélérer la réaction
    elle peut donc agir en très faible quantité car elle est recyclable
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13
Q

mode de catalyse d’une enzyme

A
  • les réactions enzymatiques ont lieu en solutions uniquement
  • pour qu’il y ait réaction il faut une collision et liaison au site actif de l’enzyme : une collision à un autre endroit ne crée aucun effet
  • il faut un apport d’énergie pour que la réaction enzymatique démarre= c’est l’énergie d’activation
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14
Q

explique l’effet de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction enzymatique

A
  • une concentration plus grande en substrat entraîne des collisions plus fréquentes entre le site actif et le substrat : augmente la vitesse de réaction
  • à une certaine concentration, plateau, on est à la vitesse max: tous les sites actifs des enzymes présentes sont occupés
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15
Q

explique effet de la température sur la vitesse de réaction enzymatique

A
  • la température augmente les vibrations des molécules de substrat et d’enzymes: entraine plus de collisions
  • augmente le nombre de rencontre entre site actif et substrat: l’activité enzymatique augmente : double tous les 10^C
  • la température optimum = le max de l’activité de l’enzyme
  • quand température augmente: vibrations cassent les liaisons intermoléculaires entre les acides aminés : la forme du site actif change
  • le substrat ne peut plus se lier au site actif: l’enzyme est dite dénaturée ..plus l’activité enzymatique est faible indique que plus d’enzymes sont dénaturées
  • à température froide: peu de collisions car peu de mouvement: activité enzymatique nulle ou faible mais pas forcément dénaturation
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16
Q

explique effet du pH sur activité enzymatique

A
  • pH optimum = le max de l’activité enzymatique
  • un changement du pH optimum entraîne forcément une réduction de l’activité : cela perturbe les interactions chimiques entre le substrat et le site actif
  • de forts changements de pH entraînent des ruptures de liaisons intermoléculaires entre acides aminés du site actif/ de l’enzyme : quand la forme du site actif est modifiée, l’enzyme est dénaturée, plus d’activité enzymatique
17
Q

explique les étapes de la fabrication de lait sans lactose

A
  • lactose=disaccharide du lait ( glucose + galactose)
  • lactase= enzyme qui hydrolyse le lactose, peut être obtenue en le récupérant des micro-organismes qui vivent dans le lait
  • méthode 1 : ajout lactase au lait
  • méthode 2 : piéger de la lactase dans des billes d’alginate
    —remplir seringue de ces billes
    —-faire passer le lait à une vitesse contrôlée au travers de cette seringue/colonne de billes d’enzymes
18
Q

quels sont les avantages d’un lait sans lactose?

A
  • pour gens lactose intolérant : leur permet de boire du lait sans aérophagie ou inconfort due au lactose
  • un lait contenant du glucose et du galactose a un goût plus sucré qu’avec le lactose : il y a donc moins besoin de rajouter du sucre
  • faire du yaourt est plus rapide car galactose et glucose permettent une fermentation bactérienne plus rapide qu’avec un plus gros sucre comme le lactose
  • rend la glace plus crémeuse: le lactose fait cristalliser la glace alors que pas le galactose et le glucose
19
Q

avantages de la technique des enzymes immobilisés dans l’industrie

A
  • enzymes utilisées pour faire du lait sans lactose, avoir un jus de fruit plus limpide, fabriquer des tests cliniques (au glucose, par ex)
    AVANTAGES IMMOBILISATION:
  • enzymes peuvent être ré utilisé plusieurs fois
  • pas besoin de séparer enzymes des produits
  • les enzymes sont plus stables, se dénaturent moins facilement à changement de température ou pH
  • la réaction peut immédiatement être stoppée en retirant enzyme
20
Q

comment obtenir des données quantitatives précises de réactions enzymatiques?

A
  • lors d’une réaction : la quantité de substrat disparaît au profit apparition quantité de produit
  • enregistrer le changement au cours du temps
  • mesurer le temps en seconde avec chronomètre
  • récolter le gaz produit, enregistrer le changement de couleur grace à un colorimètre
  • pour experience eau oxygénée et catalase: mesure le volume d’oxygène produit chaque 5 secondes / utiliser une sonde à oxygène dissous
21
Q

experience fiable de réaction enzymatique

A

méthodes de contrôle:

  • température contrôlée grâce à bain marie
  • solutions doivent être adaptée à température choisie avant de lancer mesure, utiliser thermomètre
  • pH enregistré avec sonde ou papier pH

VAR INDEPENDANTE

  • 1 facteur qui affecte activité de l’enzyme
  • choisir une gamme de valeurs large et justifiée : au moins 5 différentes

VAR DEPENDANTE

  • au moins 5 essais pour chaque changement de variable indépendante
  • plusieurs résultats identiques confirment fiabilité

VAR CONTROLEES

  • méthode qui permet de contrôler tous les autres facteurs qui influencent l’activité de l’enzyme
  • vérifier que seule la variable indépendante est changée

biologie c'est cool (18 decks)

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