th2 protéines et enzymes Flashcards
qu’est ce qu’un protéome?
= toutes les protéines produites par une cellule, tissu ou individu
pourquoi chaque individu a un protéome unique?
- les protéines sont codées par des gènes
- toute différence génétique entre les individus se traduit par de légères différences dans les protéines codées
- un génome différent amène donc un protéome différent
- un protéome peut aussi changer en réponse à un changement de facteurs environnementaux
- possible de visualiser un protéome par un gel d’électrophorèse
qu’est ce qu’un polypeptide?
un polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques par une réaction de condensation
réaction d’hydrolyse d’un dipeptide
la molécule d’eau casse la liaison peptidique, il se forme 2 acides aminés séparés l’un de l’autre
c’est une réaction anabolique, nécessitant une grande quantité d’énergie
décrire ce qu’est un acide aminé
- 20 acides aminés différents chez tous les organismes vivants
- au C central s’accroche : 1 H, 1 radical R, un groupe carboxyle (COOH) et un groupe amine (NH2)
- la différence repose sur le groupe R
—-R hydrophile (polaire ou chargé)
—- R hydrophobe
expliquer la diversité des protéines
- l’ordre des acides aminés, leur type et la longueur de la molécule (de 300 à 30.000)
- leur configuration dans l’espace:
—- structure linéaire, fibreuse : kératine : structure primaire
—- structure globulaire: enzymes, neurotransmetteurs, hormones : struct 2 (hélice, feuillet), structure 3, 4
que se passe t il quand une enzyme est dénaturée ?
= elle perd sa forme 3D, cela résulte en une perte de fonction
- la chaleur fait vibrer les molécules de protéines : si les vibrations sont assez fortes elles cassent les liaisons intermoléculaires entre les acides aminés : cela résulte en une perte permanente de structure
- albumine intacte: blanc d’oeuf cru, liquide transparent visqueux
- albumine chauffée dénaturée : blanc d’oeuf solide, blanc, dense
en quoi le pH peut dénaturer une protéine?
- chaque protéine a un domaine de pH quand elle est sous forme normale, 3D
- un changement de pH modifie les interactions moléculaires entre acides aminés impliqués dans reploiement molécule
- si faible changement de pH, dénaturation réversible
précise avec un exemple les différents rôles des protéines
ENZYME: Amylase
catalyse digestion amidon en maltose : dans salive et pancréas
HORMONE: Insuline
régule le taux de glucose du sang
molécule messager sécrétée par le pancréas et agissant sur le foie
ANTICORPS: immunoglobuline
aide à neutraliser les pathogènes
produit lors de la réponse immunitaire acquise
PIGMENT: rhodopsine
pigment sensible à la lumière présent dans les bâtonnets, un type de photorécepteurs de la rétine de l’oeil
STRUCTURE: collagène
protéine en 3 fibres torsadées
solide et flexible : présents dans les ligaments, tendons et vaisseaux sanguins
définition enzyme
ce sont des protéines globulaires en forme 3D compacte
ce sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques du métabolisme
qu’est ce que le site actif?
c’est une zone de la protéine qui se lie de manière spécifique au substrat de l’enzyme : modèle clé/serrure
mode d’action de l’enzyme
- se lie de manière spécifique à substrat: catalyse sa formation en produit en passant par étape intermédiaire de complexe enzyme /substrat: les produits sont libérés hors de l’enzyme
- enzyme ne réagit pas avec substrat elle contribue seulement à accélérer la réaction
elle peut donc agir en très faible quantité car elle est recyclable
mode de catalyse d’une enzyme
- les réactions enzymatiques ont lieu en solutions uniquement
- pour qu’il y ait réaction il faut une collision et liaison au site actif de l’enzyme : une collision à un autre endroit ne crée aucun effet
- il faut un apport d’énergie pour que la réaction enzymatique démarre= c’est l’énergie d’activation
explique l’effet de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction enzymatique
- une concentration plus grande en substrat entraîne des collisions plus fréquentes entre le site actif et le substrat : augmente la vitesse de réaction
- à une certaine concentration, plateau, on est à la vitesse max: tous les sites actifs des enzymes présentes sont occupés
explique effet de la température sur la vitesse de réaction enzymatique
- la température augmente les vibrations des molécules de substrat et d’enzymes: entraine plus de collisions
- augmente le nombre de rencontre entre site actif et substrat: l’activité enzymatique augmente : double tous les 10^C
- la température optimum = le max de l’activité de l’enzyme
- quand température augmente: vibrations cassent les liaisons intermoléculaires entre les acides aminés : la forme du site actif change
- le substrat ne peut plus se lier au site actif: l’enzyme est dite dénaturée ..plus l’activité enzymatique est faible indique que plus d’enzymes sont dénaturées
- à température froide: peu de collisions car peu de mouvement: activité enzymatique nulle ou faible mais pas forcément dénaturation
explique effet du pH sur activité enzymatique
- pH optimum = le max de l’activité enzymatique
- un changement du pH optimum entraîne forcément une réduction de l’activité : cela perturbe les interactions chimiques entre le substrat et le site actif
- de forts changements de pH entraînent des ruptures de liaisons intermoléculaires entre acides aminés du site actif/ de l’enzyme : quand la forme du site actif est modifiée, l’enzyme est dénaturée, plus d’activité enzymatique
explique les étapes de la fabrication de lait sans lactose
- lactose=disaccharide du lait ( glucose + galactose)
- lactase= enzyme qui hydrolyse le lactose, peut être obtenue en le récupérant des micro-organismes qui vivent dans le lait
- méthode 1 : ajout lactase au lait
- méthode 2 : piéger de la lactase dans des billes d’alginate
—remplir seringue de ces billes
—-faire passer le lait à une vitesse contrôlée au travers de cette seringue/colonne de billes d’enzymes
quels sont les avantages d’un lait sans lactose?
- pour gens lactose intolérant : leur permet de boire du lait sans aérophagie ou inconfort due au lactose
- un lait contenant du glucose et du galactose a un goût plus sucré qu’avec le lactose : il y a donc moins besoin de rajouter du sucre
- faire du yaourt est plus rapide car galactose et glucose permettent une fermentation bactérienne plus rapide qu’avec un plus gros sucre comme le lactose
- rend la glace plus crémeuse: le lactose fait cristalliser la glace alors que pas le galactose et le glucose
avantages de la technique des enzymes immobilisés dans l’industrie
- enzymes utilisées pour faire du lait sans lactose, avoir un jus de fruit plus limpide, fabriquer des tests cliniques (au glucose, par ex)
AVANTAGES IMMOBILISATION: - enzymes peuvent être ré utilisé plusieurs fois
- pas besoin de séparer enzymes des produits
- les enzymes sont plus stables, se dénaturent moins facilement à changement de température ou pH
- la réaction peut immédiatement être stoppée en retirant enzyme
comment obtenir des données quantitatives précises de réactions enzymatiques?
- lors d’une réaction : la quantité de substrat disparaît au profit apparition quantité de produit
- enregistrer le changement au cours du temps
- mesurer le temps en seconde avec chronomètre
- récolter le gaz produit, enregistrer le changement de couleur grace à un colorimètre
- pour experience eau oxygénée et catalase: mesure le volume d’oxygène produit chaque 5 secondes / utiliser une sonde à oxygène dissous
experience fiable de réaction enzymatique
méthodes de contrôle:
- température contrôlée grâce à bain marie
- solutions doivent être adaptée à température choisie avant de lancer mesure, utiliser thermomètre
- pH enregistré avec sonde ou papier pH
VAR INDEPENDANTE
- 1 facteur qui affecte activité de l’enzyme
- choisir une gamme de valeurs large et justifiée : au moins 5 différentes
VAR DEPENDANTE
- au moins 5 essais pour chaque changement de variable indépendante
- plusieurs résultats identiques confirment fiabilité
VAR CONTROLEES
- méthode qui permet de contrôler tous les autres facteurs qui influencent l’activité de l’enzyme
- vérifier que seule la variable indépendante est changée
