TEMA 7 Flashcards
Es la ganancia de Oxígeno o la pérdida de electrones
Oxidación
Es la pérdida de Oxígeno o la ganancia de electrones
Reducción
Enzimas de las cuales sus reacciones son de tipo de oxido-reducción
Oxidorreductasas
Enzimas que transfieren un grupo de atómos de una molécula a otro
Transferasas
Enzimas que aplican una ruptura de una molécula con la adición de agua
Hidrolasas
Enzimas que participan en una ruptura por métodos fuera de hidrolisis u oxidación
Liasas
Enzimas que participan en reacciones de isomerización o en la unión de múltiples unidades
Isomerasas
Formación de productos que resultan de la unión de moléculas diferentes
Ligasas
Tipo de enzima que participa en la transformación de etanol en acetaldehido, durante la glucolisis y la fermentación alcoholica
Oxidorreductasas
Número de clase principal que corresponde a las oxidorreductasas
1
Número de clase principal que corresponde a las transferasas
2
Número de clase principal que corresponde a las Hidrolasas
3
Número de clase principal que corresponde a las liasas
4
Número de clase principal que corresponde a las isomerasas
5
Número de clase principal que corresponde a las Ligasas
6
Es el lugar donde ocurre la reacción en una enzima
Sitio catalítico o sitio activo
Modelo de actividad enzimática en la que la enzima tiene una forma altamente específica para el sustrato. Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias
Modelo llave-cerradura
¿Quién propone el modelo llave cerradura?
Emil Fisher
La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio en la geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares.
Modelo de encaje inducido
¿Quién propone el modelo de encaje inducido?
Koshland
Parte poteíca de la enzima
Apoenzima
La acetill-CoA es un ejmplo de:
Coenzima
apoenzima + cofactor
Holoenzima
Esta parte de la enzima ya tiene actividad catalítica
Holoenzima
Los cofactores son proteínas
FALSO
Menciona los 2 tipos de cofactores
Ión inorgánico
Molécula orgánica
¿Cuántos tipos de enzimas hay?
Simples y conjugadas
Unión que presentan los grupos prostéticos del cofactor que se une a la holoenzima conjugada
Unión covalente
Tipo de unión que presentan las coenzimas
No covalente
Tipos de cofactores que existen de tipo orgánico
Coenzimas (actividad catalítica y uniones no covalentes)
Grupos postéticos (puede no tener actividad catalitica y presenta uniones covalentes)
El inhibidor ocupa el sitio activo, puede ser reversible al ocupar el sustrato
Inhibición competitiva
El inhibidor se fija en un lugar diferente al sitio activo de la enzima, la interacción es alósterica y solo ocurre cuando el sustrato ya se unió al sitio activo
Inhibición no competitiva o Alostérica
El inhibidor se une al sitio activo o a otro lugar de la molécula. Puede unirse a ambos sitios
Inhibición mixta
son catalizadores biológicos que incrementan la velocidad de diversas reacciones quimícas específicas sin consumirse en el proceso
Enzimas
Las enzimas son de naturaleza lipídica
Falso, son de naturaleza proteíca
¿Qué es la energía de activación?
La diferencia entre los reactivos y el estado de transición
Energía que usa la enzima catalasa (Kcal/mol) de activación
1.7
¿Los catalizadores aumentan o disminuyen la energía de activación?
Disminuyen
Territorio favorable para que ocurran algunas reacciones
Sitio activo
¿A qué factores se debe la función del sitio activo?
- Superficies complementarias
- características de estereoquímica
- Polaridad o carga
Ajuste inducido
Reconocimiento flexible de las uniones no transitorias no covalentes
Propone el modelo de ajuste inducido
Koshland
Sugirió que las uniones débiles participaban en la interacción entre la enzima y el sustrato y podían ser usadas para catalizar la reacción
Haldane
Nombre con el que se le conoce también a la apoenzima
apoproteína
Ácidos tricarboxilícos o ciclo de Krebs se realiza en qué organelo
Mitocondria
Vías en las que participan varias enzimas
Vías multienzimáticas
¿Cómo se le denomina a la enzima que marca el paso de todas las reacciones debido a que cataliza la reacción más lenta?
Reguladora
Tipo de proteínas reguladoras que funcionan por la unión no covalente de compuestos reguladores. Son llamados también metabolitos.
Proteínas alostéricas
¿Cómo se le denomina a la proteína que permite una unión específica de un ligando modulador que se une a un sitio diferente al activo y esto inhibe o activa una reacción?
Proteína alostérica
Enfermedad genética relacionada con la pérdida del canal de cloro
Fibrosis cística
Enfermedad genética relacionada con la deficiencia de hemoglobina (Valina por ácido glutámico)
Anemia falciforme
Transferencia de H+ o e, debido a que su función es medial las redox. Como ejemplo tenemos al NADPreductasa =NADPH
Oxidorreductasas
Transfieren cualquier otro grupo que no sea hidrógeno. Como ejemplo tenemos a las glucoquinasas que mueven grupos fosfato
Transferasas
Catalizan reacciones de hidrólisis. Descomponen algo complejo en productos más simples
Hidrolasas
Rompen y soldan. Un ejemplo es la descarboxilasa
Liasas
Interconversión de isómeros
Isomerasas
Unen moléculas con enlace covalente y gastando energía
ADNligasa a una molécula de ADN
