TEMA 6 Flashcards
Componentes de un aminoácido
Grupo amino, carbono central con una cadena lateral, ácido carboxilo
Responde verdadero o falso.
Los aminoácidos alifáticos son polares.
Falso, las cadenas laterales son cadenas de carbono alifáticas y por lo tanto no hay diferencias considerables de electronegatividad
¿Qué tipos de aminoácidos son los de cadena no polar?
Alifáticos
Menciona los 6 aminoácidos no polares
Gracias A Vuestra Lucha Me siento Invencible
Glicina, Valina, Alanina, Metionina, Isoleucina, Leucina
Aminoácidos polares sin carga.
Sin Ti Como Puedo Aprender Guitarra
Serina,treolina, Cisteína, Prolina, Asparagina, Glutamina
Los aminoácidos polares son aromáticos
Falso, pues sus alcanos.
Aminoácidos aromáticos NO polares (3)
Pista: dos de ellos son destruidos por una enzima que degrada los ácidos nucléicos para convertirlos en ácido úrico y urea; y el tercero es un aminoácido que al combinarse con el operon activa la expresión de los genes
Fenilalanina, Tirosina, Triptofano
Aminoácidos con grupos R con carga negativa (2)
Aspartato, Glutamato
Aminoácidos con grupos R cargados positivamente (3)
La Abeja Huye
Lisina, Argina, Histidina
¿Los compuestos ácidos son positivos o negativos?
Negativos
¿Los compuestos aminoácidos son positivos o negativos cuando son básicos?
Positivos
¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos?
Enlace peptídico
Grupo funcional que se deriva del ácido carboxilo en el que suplantamos el OH por un amino.
Amida
Enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2)
Enlace peptídico
Reacción química en que forma un enlace peptídico
Condensación
Reacción química de descomposición de los aminoácidos
Hidrólisis
Tipo de enlace que compone a la cisitina
Puentes disulfuro
Producto de la unión de dos cisteínas mediente un puente disulfuro
Cistina
Tipo de enzima número 1
Oxidorreductasa
Tipo de enzima número 2
Transferasas
Tipo de enzima número 3
Hidrolasa
Tipo de enzimas número 4
Liasas
Tipo de enzimas número 5
Isomerasas
Tipo de enzimas número 6
Ligasa
Aminoácidos con grupos R aromáticos que forman anillos
fenilalanina, tirosina, triptófano
Este tipo de estructura proteica estructura consta únicamente de la secuencia de aminoácidos
Estructura primaria
Giro y plegamiento de aminoácidos vecinos estabilizados por enlaces hidrógeno. Hoja alpha o lámina beta
Estructura secundaria
Forma tridimensional de la cadena polipeptídica. Constituye la unidad funcional
Estructura terciaria
Disposición de dos o más cadenas polipeptídicas. Es el nivel más complejo
Estructura cuaternaria
Proteína más abundante en la estructura delos mamíferos
Colágeno
Modificación o destrucción del estado normal de una sustancia por cambios físicos o químicos por el aumento de la temperatura o cambio de ph
Desnaturalización
Rompe a la cistina
Mercatpoetanol
Bloquean ciertas superficies expuestas para evitar el plegamiento incorrecto
Proteínas chaperonas
Participan en la síntesis de polipéptidos oligómeros, renaturalización y degradación
Proteínas chaperonas
Proteína chaperona de choque térmico
HSP70
Transfieren electrones (iones hidruro o átomos de hidrógeno)
Oxidorreductasas
Transferencia de grupos funcionales
Transferasas
Transferencia de grupos funcionales al agua
Hidrolasas
Adición de grupos de dobles enlaces o formación de estos por eliminación de grupos
Liasas
Transferencia de grupos dentro de moléculas que da formas isoméricas
Isomerasas
Formación de enlaces carbono carbono, carbono azufre, carbono oxígeno y carbono nitrógeno por condensación con ruptura de ATP
Ligasas
La serina, treonina, cistina, asparagina, glutamina son aminoácidos de tipo
Polares con grupos R sin carga (neutros)
¿Cuál es la cadena lateral de la glicina?
Un hidrógeno
los aminoácidos cuando son ácidos qué carga tienen
Negativa
Funciones de los aminoácidos
Reserva Transporte Enzimática Transducción de señales Regulación de la expresión génica Hormonal
único aminoácido ciclado dentro de él mismo
Prolina
Estructura en la que únicamente son las cadenas de aminoácidos, contando los puentes disulfuro
Primaria
Estructura secundaria
hélices alfa o láminas beta
Pérdida de la estructura terciara de la proteína
Desnaturalización
Razones por las cuales se puede dar una desnaturalización
Ph, cambio de temperatura, cambio en la solubilidad
¿Qué hacen las proteínas chaperonas?
Vuelven a doblar las proteínas después de la desnaturalización para que estas tengan actividad biológica
Elementos de electronegatividad baja
Hidrógeno, carbono
Elementos más electronegativos
O, S, Cl, P