Tema 4: Enzimas, características generales... Flashcards
¿Qué son las enzimas?
Son catalizadores biológicos de gran eficiencia que aumentan las velocidades de reacción entre 10^3 y 10^20 veces
Características de las enzimas
Aceleran la llegada al equilibrio de la reacción sin cambiar la posición de este, poseen una alta especificidad y no generan productos de desecho, permiten combinar o acoplar reacciones y funcionan como puntos de control del metabolismo.
En qué se basa la nomenclatura general?
Sustrato/acción catalítica + asa
Nomenclatura sistemática
sustrato + cofactor + clase + codigo EC
Oxidorreductasa
Catalizan reacciones redox (transferencia de electrones).
Transferasas
Transfieren grupos funcionales.
Hidrolasas
Rompen enlaces usando agua.
Liasas
Añaden o eliminan grupos sin hidrólisis ni oxidación.
Isomerasas
Catalizan cambios estructurales dentro de una molécula.
Ligasas
Unen moléculas usando ATP.
Translocasas
Mueven iones/moléculas a través de membranas.
qué son los cofactores enzimáticos?
son IONES METÁLICOS o COMPUESTOS ORGÁNICOS NO PROTÉICOS necesarios para la actividad catalítica de una enzima
Apoenzima y holoemzima
Enzima sin el cofactor (inactiva), enzima con el cofactor (holoenzima)
Tipos de cofactores enzimáticos
Iones esenciales (iones activadores, unidos debilmente; iones metalicos de metaloenzimas (unidos fuertemente)
Coenzimas (cosustratos, unidos debilmente; grupos prosteticos, unidos fuertemente)
Enzimas y energia de activacion
las enzimas disminuyen las energías de activación, proporcionando una vía de reacción con un estado de transición de menor energía libre, por lo que es menos inestable
Catálisis Ácido-Base
💡 ¿En qué consiste?
Las enzimas aceleran la reacción cediendo o aceptando protones (H⁺) para estabilizar el estado de transición.
🔹 Ejemplo: ARNasa A
His-12 actúa como base, aceptando un protón.
His-119 actúa como ácido, cediendo un protón.
⚠ Importante: Depende del pH; si los residuos catalíticos se protonan/desprotonan demasiado, la reacción no ocurre.
Catálisis Covalente
💡 ¿En qué consiste?
La enzima forma un enlace covalente transitorio con el sustrato, facilitando la reacción.
🔹 Ejemplo: Papaína (Cisteína-proteasa)
Cys ataca el carbono del enlace peptídico, formando un intermediario covalente.
Se descompone con la ayuda del agua, regenerando la enzima.
⚠ Importante: Ocurre con residuos nucleofílicos como Ser, Cys, Lys, His, Asp.
Catálisis por Iones Metálicos
💡 ¿En qué consiste?
Los metales estabilizan cargas negativas y facilitan reacciones redox.
🔹 Ejemplo: Anhidrasa carbónica
Zn²⁺ activa una molécula de agua para convertir CO₂ en HCO₃⁻.
⚠ Importante: ⅓ de las enzimas dependen de metales como Fe²⁺, Zn²⁺, Mg²⁺, Cu²⁺.
Catálisis por Proximidad y Orientación
💡 ¿En qué consiste?
La enzima posiciona los sustratos correctamente y los acerca en el sitio activo, aumentando la probabilidad de reacción.
🔹 Ejemplo: Quinasas
Enzimas que transfieren grupos fosfato alinean el ATP con el sustrato, facilitando la reacción.
⚠ Importante: Reduce la entropía del sistema, haciendo la reacción más eficiente.
Catálisis por Fijación Preferencial del Estado de Transición
💡 ¿En qué consiste?
La enzima estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía de activación y acelerando la reacción.
🔹 Ejemplo: Lisozima
Fuerza la estructura del polisacárido a adoptar la forma del estado de transición, facilitando su ruptura.
⚠ Importante: Los inhibidores más efectivos son análogos del estado de transición.
Funcion de la lisozima
Enzima que hidroliza enlaces β(1-4) glucosídicos en polisacáridos de paredes celulares bacterianas y fúngicas.
Presente en secreciones (lágrimas, saliva), con función antimicrobiana.
Rompe el enlace entre NAG (N-acetilglucosamina) y NAM (N-acetilmurámico).
Mecanismo de acción de la lisozima
1️⃣ Catálisis ácida
Glu cede un protón, rompiendo el enlace glucosídico.
Agua regenera el protón del Glu.
2️⃣ Fijación preferencial del estado de transición
Se genera una estructura resonante plana que estabiliza la reacción.
3️⃣ Catálisis covalente
Asp estabiliza la estructura uniéndose a un carbono con carga positiva.
4️⃣ Catálisis básica
Agua rompe el enlace del Asp con el sustrato, completando la reacción.
Efecto del pH en la actividad de la lisozima
pH alto → Asp se desprotona → lisozima inactiva.
pH bajo → Glu se protona en exceso → lisozima inactiva.
