Tema 3 Flashcards
¿Qué es la conformación de una proteína?
Disposición espacial de los átomos, difícilmente intercambiable.
¿Qué une la estructura nativa de las proteínas?
Interacciones no covalentes
Cómo se puede romper la estructura nativa?
Mediante el uso de agentes desnaturalizantes
Temperatura de fusión
Punto en el que la mitad de las moléculas están desnaturalizadas
Qué cinética sigue la desnaturalización de las proteínas?
Una cinética enzimática, que además es un proceso cooperativo
en relación con el plegamiento de las proteínas… (EXAMEN)
Las interacciones internas y el efecto hidrofóbico favorecen el plegamiento, mientras que la entropía conformacional lo desfavorece. Además, es un proceso secuencial que pasa por varios pasos intermedios.
describe la cinética de plegado
Al tener la proteína totalmente desplegada, primero se produce una nucleación del plegado, dando lugar a estados intermedios parcialmente plegados, luegoal estado de glóbiulo plegado y finalmemte se obtiene la estructura nativa
cual es la preferencia de determinados residuos a formar determinadas estructuras secundarias?
si se unen varios formadores fuertes de hélice, se establece una alta probabilidad de que esta se forme
¿Qué hace la prolil cis trans isomerasa?
gira el enlace entre el carbono alfa y el amino de la prolina para pasarla de cis a trans y viceversa. Es más común el cambio de trans a cis por la estabilidas
¿Qué hace la disulfuro isomerasa?
Intercambia puentes disulfuro hasta que se forman los correctos
respecto a las chaperoninas… EXAMEN
- son uno de los tipos de proteinas que facilitan el correcto plegamiento de otras proteinas
- se unen a proteínas mal plegadas mediante parches hidrofóbicos
- utiliza la energía de hidrólisis del ATP para facilitar el plegamiento correcto
¿Qué es el complejo GroEL/ES?
una chaperonina en la cual se pliegan las proteinas
¿como funciona el complejo GroEL/ES?
GroEL forma una estructura en forma de barril donde la proteína mal plegada ingresa, y GroES actúa como una tapa. La hidrólisis de ATP impulsa cambios conformacionales que favorecen el plegamiento correcto dentro de la cavidad protegida.
¿Qué son la hemoglobina y la mioglobina?
Son proteínas globulares que transportan y almacenan oxígeno.
Mioglobina (Mb): Presente en los tejidos musculares, almacena oxígeno.
Hemoglobina (Hb): Presente en la sangre, transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos.
¿Qué es el grupo hemo?
Es un grupo prostético derivado de la porfirina que contiene un ión ferroso (Fe²⁺) en el centro, permitiendo la unión del oxígeno (O₂).
- Formado por 4 anillos pirrólicos unidos por puentes metenos.
- Fe²⁺ se une a 4 nitrógenos del anillo y a 2 ligandos adicionales (histidina y oxígeno).
- CO y NO tienen mayor afinidad que el O₂, lo que los hace tóxicos.
interacciones del grupo hemo
- se localiza en el bolsillo hidrofóbico entre la hélice E y F
- El átomo de ión ferroso se une a los nitrógenos de los anillos pirrólicos y al
nitrógeno de la His F8 (His proximal). - La Val E11 y la Phe CD1 estabilizan al grupo hemo.
- El sexto enlace de coordinación sirve para unirse al O2, que es estabilizado por la
His E7 (His distal). - El entorno proteico protege contra la oxidación a ión férrico del grupo hemo
(metamioglobina) y su entorno. Además, son constantes.
Cooperatividad en la hemoglobina
La Hb presenta cooperatividad positiva, lo que significa que la unión de una molécula de O₂ facilita la unión de las siguientes.
📌 Datos clave:
Estado T (tenso): Baja afinidad por O₂.
Estado R (relajado): Alta afinidad por O₂.
La unión del O₂ desplaza el Fe²⁺ y provoca cambios en la estructura de la Hb.
estructura de la mioglobina
8 helices (A-H) conectadas por giros, es pequeña
estructura de la hemoglobina
es una estructura tetramerica con estructura cuaternaria a2b2, ademas es esferica. es un dimero de dimeros
Efecto Bohr y 2,3-BPG
Efecto Bohr: La disminución del pH o el aumento de CO₂ disminuye la afinidad de la Hb por el O₂, facilitando su liberación en tejidos.
2,3-BPG: Disminuye la afinidad de la Hb por el O₂, favoreciendo su liberación en tejidos de alta demanda.
como influye el ph sobre la afinidad de la hemoglobina con el oxigeno?
Disminuye la afinidad al disminuir el pH, y aumenta al aumentar pH
Estructura de las inmunoglobulinas (anticuerpos)
Tetraméricas: 2 cadenas pesadas + 2 cadenas ligeras.
Región variable: Responsable del reconocimiento del antígeno.
Región constante: Define el tipo de inmunoglobulina (IgG, IgA, IgM, etc.).
Bisagra: Permite flexibilidad en la unión al antígeno.
¿Qué es el epítopo?
Es la parte específica del antígeno que es reconocida por el anticuerpo.
