TEMA 3 Y 4 Bioquimica Flashcards
Funciones del agua
Disolvente
Estructural
Medio de Reacción
Transportadora
Termorreguladora
Las sales minerales son..
Inorganicas
Como se conforman las sales minerales
Cation+ anion
Formas en las que se presentan los minerales
Insoluble
Soluble o disociada
Función de una sal mineral insoluble
Esquelética
Función de una sal o mineral soluble
Equilibrio osmotico
Equilibrio Ph
Función de los minerales
Transmisión impulso nervioso
Contracción muscular
Equilibrio
Que NO alteran las enzimas
La energía libre
La constante de equilibrio
Que SÍ cambian las enzimas
Velocidad de reacción
Cuantas reacciones sucederán o no sucederán
Quien clasifica o da un sistema de clasificación bioquímica en 1961 a las enzimas
Unión Internacional de Bioquímica
Menciona la clasificación enzimática
Clase 1 Oxidoreductasa
Clase 2 transferasas
Clase 3 Hidrolasas
Clase 4 liasas
Clase 5 isomerasas
Clase 6 Ligasas
Tipo de grupo enzimático que realizan reacciones de óxido reducción por la transferencia de electrones
Óxido reductasas
Grupo enzimático que transfieren grupos de moléculas
Transferasas o quinasas
Grupo enzimático que provocan una ruptura de enlaces incorporando 1 molécula de agua
Hidrolasas
Grupo enzimático que eliminan grupos para crear un doble enlace o añadirlo
Liasa
Grupo enzimático que transfiere grupos dentro de la misma molécula, la transforma en su isomero
Isomerasas
Grupo enzimático que forman o sintetizan una nueva molécula por formación de enlaces
Ligasas
La actividad enzimática depende de:
Leyes de la termodinámica
Propiedades de las enzimas
Aumentar la velocidad de reacción
Posibilitar una reacción química
Ser específicas
Regular rutas metabólicas
Es la energía mínima que necesita un sistema para iniciar un determinado proceso
Energía de activación
Es un intermediario transitorio, no hay sustrato ni producto libre, aquí ocurre la formación y rotura de enlaces
Estado de transición
Formas de unión a la enzima
Llave-cerradura
Ajuste inducido
El sitio activo de la enzima es responsable de:
Especificidad de la enzima
Acción catalizadora
Mecanismos para la facilitación de la catalisis enzimática:
Disminución de la entropía
Facilitación del medio ambiente de la reacción
Distorsión del sustrato
Existencia de grupos catalíticos específicos
La cinética enzimática es
La velocidad de activación de la enzima
Son enzimas que Catalizan la misma reacción pero con diferente velocidad o cinética por su diferencia estructural
Isoenzimas
Factores que influyen en la actividad enzimática
Ph
Temperatura
La inhibición enzimática es
Un conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática
Tipos de inhibición reversible
Competitiva y no competitiva
Tipo de inhibición que es por enlaces no covalentes
Reversible
Tipo de inhibición que es por enlaces covalentes, y se unen en el sitio activo u otro lugar y es inactivada permanentemente
Inhibidor irreversible
Enzima que hace o que se active o inscribe una enzima
Enzima reguladora
Homotropico
El sustrato también es modulador
Heterótropico
El modulador y sustrato son moléculas distintas
Sistema de regulación que son precursores inactivos y actúan en determinadas situaciones
Zimogeneo o proenzima
Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo
Velocidad de reacción
Parte proteica de la enzima que es cataliticamente inactiva
Apoenzima
Molécula que requiere una apoenzima para activarse
Cofactor
Es la enzima activa
Holoenzima
De qué depende y que requiere la actividad enzimática
Leyes termodinámica
Requiere estado de transición
Energía de activación
Un catalizador
No modifica el equilibrio de reacción
En una inhibición no competitiva, donde se une el inhibidor
Sitio alosterico
Inhibidor que se une cuando ya está el complejo enzima sustrato
Inhibición acompetitiva
