Tema 3 Proteínas Flashcards

1
Q

Péptido…

A

hasta 50 aminoácidos

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Q

Oligopéptido…

A

péptido pequeño

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3
Q

polipéptido…

A

péptido grande

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4
Q

Oligómero…

A

proteína formada por subunidades idénticas llamadas protómeros.

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5
Q

Proteínas sencillas y conjugadas…

A

poseen un grupo prostético.

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6
Q

GLUTATIÓN Glu-Cys-Gly (L-glutamil-L- cisteinil-glicina)

A

Principal péptido de las células

papeles biológicos

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7
Q

(Péptidos pequeños con funciones biológicas importantes)

HORMONAS

A

1-HORMONAS: oxitocina (9aacs), factor liberador de tirotropina (3aacs)

2-ANTIBIÓTICOS

3-VENENOS (amanitina)

4-EDULCOLORANTE (aspartamo)

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8
Q

¿Cuáles son los factores que determinan la conformación proteica?

A

1-La estructura primaria

2-Condiciones físico-químicas del entorno; el pH, concentración salina, temperatura y otros factores ambientales

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9
Q

¿Cuáles son las principales polímeros estructurales y funcionales de los seres vivos?

A

Catálisis de reacciones enzimáticas, transporte de vitaminas, minerales, Oxígeno y Combustibles.

Estructura de tejidos transmisión, transmisión nerviosa, contracción muscular y motilidad celular.

Coagulación sanguínea defensas inmunologías, hormonas y moléculas reguladoras

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10
Q

¿Qué es desnaturalización?

A

es la perdida de la conformación de la proteína.

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11
Q

Una proteína desnaturalizada…

A

Pierde su actividad biológica

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12
Q

¿Caracterización de las proteínas?

A

1-Composición de aminoácidos
2-Carga eléctrica (pl)
3-Estructura primaria, secundaria, terciaria, y en las proteínas multiméricas, su estructura cuaternaria.

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13
Q

¿Qué es la estructura primaria?

A

sirve para entender sus propiedades funcionales; identificar a las familias a las que pertenece y describir los polimorfismos y las proteínas mutantes que causan enfermedades moleculares.

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14
Q

¿A partir de que se determina la estructura primaria?

A

A partir de la secuencia del gen o secuencia de la proteína.

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15
Q

¿La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos?

A

Cada proteína tiene un número de residuos y secuencia característicos, contienen regiones esenciales para su función, cuya secuencia se encuentra conservada.
la estructura primaria puede variar en diferentes especies etc.
(el 20-30% de las proteínas humanas son polimórficas)

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16
Q

¿Qué puede producir una mutación puntual?

A

Puede producir un cambio en la secuencia de aacs que resulta en una proteína defectuosa causando una patología.
en otros casos se producen deleciones (distrofina en la enfermedad de Duchene)

17
Q

¿Qué información proporciona la secuencia de los aminoácidos?

A

1-Predicción de su estructura 3D, su función, localización celular y su evolución.

2-clacificación de las proteínas en familias (25% de identidad mínima para pertenecer a la misma familia.

3-Detteción de motivos relacionados con funciones importantes (localización celular, modificación química y vida media.

18
Q

proteínas homologas

(MOLÉCULAS HOMÓLOGAS) :

A

derivan de un antecesor común; la homología se manifiesta por una similitud significativa en la secuencia de nucleótidos y aminoácidos, casi siempre proyectada en la estructura 3D y en la función.

19
Q

proteínas homologas

PROTEÍNAS HOMÓLOGAS

A

tienen secuencias aacs y funciones semejantes.

20
Q

proteínas homologas

HOMÓLOGOS ORTÓLOGOS

A

Homólogos presentes en especies distintas, con funciones idénticas o similares.

21
Q

proteínas homologas

HOMÓLOGOS PARÁLOGOS

A

Homólogos presentes en la misma especie.
Se diferencian en sus funciones bioquímicas detalladas.
Ejemplo: Mioglobina y Hemoglobina.

22
Q

¿Qué es la estructura secundaria?

A

1-Son patrones repetitivos que se forman al plegarse los polipéptidos.
2-Puede predecirse con bastante fiabilidad a partir de la secuencia.

23
Q

¿Cuáles son los tipos de estructura secundaría más frecuentes?

A

Hélice alfa, lámina plegada β y giro β

24
Q

¿Qué es el hélice Alfa?

A

un puente de H entre el CO de un aminoácido y el NH del cuarto por detrás.

25
Q

¿Cuántos aacs son por vuelta de hélice?

A

3,6 aacs

26
Q

¿Cuántos Amstrong de distancia entre vuelta y vuelta ?

A

5,4 (Amstrong) (0,15nm).

27
Q

¿Qué es Dextrógira?

A

Que se desvía hacia la derecha.

28
Q

¿Qué factores afectan a la estabilidad de la Hélice alfa?

A

1- Repulsión o atracción electrostática entre residuos.
2-Impedimiento estérico (entre residuos adyacentes y entre residuos separados por 3 o 4 aminoácidos

3- La prolina y la glicina tienen un efecto desestabilizador de la Alfa Hélice.

29
Q

¿Cómo es la conformación en lámina recta?

A

cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipeptídicas

30
Q

¿Qué son los Giros Beta?

A

son elementos de conexión entre hélices alfa y/o láminas beta
Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas.

31
Q

Estructura terciaria o…

A

estructura espacial de la proteína

32
Q
Estructura terciaria
(Motivo)
A

patrón de plegamiento característico que aparece en varías proteínas

33
Q
Estructura terciaria
(Dominio)
A

región de la cadena polipeptídica que puede plegarse de manera estable e independiente.

34
Q

¿Qué son las proteínas nativas?

A

son las qué se encuentran en su conformación funcional plegada (la más estable)

35
Q

¿Qué es la conformación más estable?

A

es la que permite la formación del máximo número de puentes de hidrogeno dentro de la proteína.