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PACES Biocell > système endomembranaire partie1 > Flashcards

système endomembranaire partie1 Flashcards

1
Q

vrai faux: les cellules eucaryotes , comme les procaryotes, sont organisées en compartiments limités par une membrane fonctionnelles?

A

faux : c’est vrai pour les cellules eucaryotes mais pas pour les procaryotes( bactéries).

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2
Q

quels rôles jouent les protéines dans la compartimentation des cellules eucaryotes?

A

protéines = rôle essentiel dans compartimentation des cellules eucaryotes:

  • catalysent des réactions qui se produisent dans chaque compartiment
  • serve,t de marqueurs spécifiques de chaque compartiment.
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3
Q

comment une protéine se trouve -telle dans un organite y est-elle directement synthétisée?

A

synthèse des protéines commence dans le cytosol puis prot néosynthétisé et transmise spécifiquement au compartiment qui en a besoin.

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4
Q

quels sont les organites présents dans les systèmes endomembranaires?

A

système endomembranaire = représenté par ensemble des compartiments intracellulaires limités par une membrane d’enveloppe sauf mito + péroxisome

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5
Q

quels sont les différentes parties du système endomembranaire?

A

système endomembranaire = système complexe composé de cavités de vésicules et de canalicules.

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6
Q

les différents compartiments du système endomembranaire communiquent-il entre eux?

A

différents compartiments communiquent entre eux + peuvent également échanger des molécules avec le cytosol.

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7
Q

de quoi est constitué chacun des compartiment du SEMbr?

A

chacun des compartiments est constitué d’une membrane d’enveloppe et d’une lumière qui contient des composés solubles : ions, prot,enz, nucléotides

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8
Q

de quoi dérive la membrane d’enveloppe du SEMbr?

A

membrane d’enveloppe du SEMbr dérive de la mbr plasmique.

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9
Q

quelle peut être l’origine ou la destinée des composés solubles de la lumière des différents compartiments?

A

partie des composés solubles dans la lumière des différents compartiments provient du milieu extracellulaire par endocytose / phagocytose ou bien y est déversée par exocytose.

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10
Q

de quoi est composé le cytoplasme?

A

cytoplasme = cytosol + organites

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11
Q

quelle part du volume cellulaire représente le cytosol?

A

cytosol = 1/2 du volume total cellulaire

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12
Q

a quoi participe le cytosol?

A

cytosol = site de la synthèse protéique + métabolisme intermédiaire

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13
Q

décrire rapidement le RE

A

RE = espace labyrintique limité par membrane + en continuité avec enveloppe nucléaire

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14
Q

décrire rapidement le golgi

A

Golgi = composé d’empilement d’organites en forme de disque = saccules
intervient dans la maturation des protéines
et des lipides provenant du RE.

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15
Q

décrire rapidement les lysosomes

A

lysosomes = riches en enzymes hydrolytiques . lieu de dégradation d’organites intracellulaires au terme de leur vie et de molécules prélevées dans milieu extracellulaire par endocytose.

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16
Q

décrire rapidement les vésicules

A

vésicules nombreuses. rôle transporteurs + communication avec MP pendant endocytose et exocytose.

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17
Q

quel % de la surface membranaire totale représente le RE?

A

Membrane du RE = 50% de la surface mbr totale de la cellule.

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18
Q

que pouvons nous trouver à la surface du RE? quel est leur rôle?

A

ribosomes peuvent être liés à la surface du RE côté cytoplasme. synthèse protéines membranaires et solubles ( présent dans lumière des différents organites ou destinés à être secrété.

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19
Q

décrire la méthode d’étude de la circulation protéique intracellulaire par autoradiographie

A

-incubation brève de cellules en présence d’ac aminés radioactif ( tritium 3H)
-élimination par lavage –> seule radioactivité qui reste dans cellule est celle qui a été incorporée dans les protéines nouvellement synthétisées.
-incubation pendant des temps variés + fixation + recouvrement émulsion photographique
les désintégration de tritium active la formation de grains d’argent dans l’émulsion –> points noirs visibles au ME

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20
Q

d’après l’étude de la circulation protéique intracellulaire par autoradiographie, quelle voie suivent les protéines secrétées dans le milieu extracellulaire?

A

en fonction du temps les grains d’argent apparaissent successivement sur RE ( 3 minutes) puis Golgi ( 20 minutes) puis vésicules de sécrétion immatures près du Golgi ( 80 minutes ) puis vésicules de sécrétion mature
==> nombreuses protéines sécrétées dans MEC étudiées sur différents types cellulaires suivent toutes la même voie
Ribosome –> RE –> Golgi –> Vésicule sécrétoire –> MEC

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21
Q

où prennent naissance les ribosomes?

A

toutes les protéines prennent naissance sur les ribosomes du cytosol et sont dirigées vers 2 embranchements

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22
Q

décrire la première voie de circulation des protéines (1 embranchement)

A

1 embranchement

  • prot initialement libérées dans le cytosol apr-s synthèse
  • majorité de ces protéines va rester dans cytosol
  • d’autres sont exportées vers mito ou péroxisomes ( passage grâce à des protéines membranaires de translocation) ou vers le noyau ( passage protéines à travers pores nucléaires –> perméabilité sélective)
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23
Q

décrire la deuxième voie de circulation des protéines (2me embranchement)

A

2 embranchement

  • prot initialement transférées dans le RE ( après fixation du ribosome sur RE) –> translocation grâce à protéine de transport
  • prot transloquées peuvent rester dans RE ou dirigées vers Golgi ou péroxisomes –> transfert par intermédiaire de vésicules de transport
  • dans Golgi : prot peuvent rester ou dirigées vers lysosomes ou MP
  • -> transfert par intermédiaire de vésicules de transport
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24
Q

comment se forment les vésicules de transport?

A

vésicules se forment par bourgeonnement du compartiment donneur –> vésicules formées s’emparent du matériel présent dans le compartiment donneur et le libèrent dans compartiment cible après fusion de membranes vésiculaires avec celle du compartiment cible.

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25
Q

quelles protéines proviennent de protéines libérées dans lumière du RE?

A

prot provenant de prot libérées dans lumières du RE

  • prot sécrétées dans milieu extracellulaire
  • prot présentes dans lumière des saccules de Golgi
  • -prot présentes dans lumière des lysosomes
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26
Q

quelles protéines proviennent de protéines ancrées dans la MB du RE?

A

prot provenant de prot ancrées dans la MB du RE:

  • prot intégrées dans la Mb du Golgi
  • prot intégrées dans la Mb des lysosomes
  • prot intégrées dans la Mb plasmique
  • certaines prot intégrées dans péroxisomes
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27
Q

de quoi dépend le tri sélectif des protéines vers différents embranchement?

A

tri sélectif des prot vers les différents embranchements = mécanisme complexe dépendant en partie de signaux de tri ( ou d’adressage) présents dans les protéines –> reconnus par protéines réceptrices spécifiques

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28
Q

par quoi sont reconnus les différents signaux de tri?

A
  • prot a destinées nucléaire : signal tri reconnu par protéine réceptrice associée au complexe du pore nucléaire
  • prot devant être transférées au travers de la MB: signal adressage reconnu par prot translocation située dans la MB
  • prot devant être retenues dans certains organites ou transportées dans vésicules de transport : signaux spécifiques reconnus par protéines membranaires
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29
Q

qu’est-ce qu’un peptide signal?

A

peptide signal = signal de tri constitué d’une séquence d’acides aminés ( 15 à 60 résidus)

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30
Q

le plus souvent les peptides signal se retrouvent-ils sur la protéine……?

A

le plus souvent le peptide signal = clivé de prot mature par une signal peptidase lorsque le processus de tri est terminé.

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31
Q

dans quels cas avons nous recours a un peptide signal pour l’adressage d’une protéine?

A 
peptide signal utilisé pour 
-importation prot du cytosol vers RE
-maintien dans RE
-importation prot cytosol vers mito
-importation prot cytosol vers noyau
transport prot cytosol vers péroxisome
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32
Q

quel est le peptide signal de tri pour cytosol vers RE?

A

signal tri pour cytosol vers RE –> peptide sitié a extrémité amino terminale ( N ter) de prot avec séquence centrale de 5 à 10 ac am hydrophobes

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33
Q

quel est le peptide signal de tri pour maintien dans RE?

A

signal de tri pour maintien dans RE = seq de 4 ac am spécifiques à extrémité Cter
pour cela prot doit avoir 2 signaux –< importation dans RE + retention dans RE

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34
Q

quel est le peptide signal de tri pour cytosol vers mito?

A

signal tri pour cytosol vers mito –> peptide situé en Nter avec ac am chargé + ( lys et arg) et alternant avec ac am hydrophobes ( idem pour certaine prot ancrées dans MB mitochondriale

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35
Q

quel est le signal de tri pour cytosol vers noyau ?

A

signal tri de cytosol vers noyau –> séquence ac am chargée + au sein de la protéine.

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36
Q

comment est démontrée importance des peptides signals?

A

importance peptide signal montrée par expérience de recombinaison génétique à l’aide de protéines de fusion
si on place dans une prot le signal d’importation dans RE a l’extrémité Nter , la prot est transportée vers RE.

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37
Q

qu’est-ce qu’une région signal?

A

région signal = arrangement tridimensionnel particulier de la prot permettant rapprochement de certains ac am.

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38
Q

pour quel adressage les régions signal sont elles uitlisées

A

region signal utilisée pour transport prot Golgi vers lysosomes
prot destinée au lysosome possède 2 signaux d’adressage , un peptide signal d’importation vers RE et une région signal l’amenant spécifiquement vers les lysosomes

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39
Q

vrai faux: le cytosol fait partie du système endomembranaire

A

Faux: le cytosol ne fait pas partie du système endo membranaire MAIS cytosol = site de synthèse des prot + site de trafic intracellulaire qui implique entre autre les différents compartiments + échange diverse molécules avec système EndoMb

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40
Q

quelle est la composition du cytosol?

A
  • cytosol = 85% eau
  • grand nombre de molécules captées dans milieu extérieur ( diffusion passive ou perméase) + issues digestion dans les lysosomes des macromolécules endocytées ou phagocytées + provanant du métabolisme cellulaire
  • stock sucres (glycogène ) et lipides (inclusions lipidiques)
  • cytosquelette
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41
Q

quelles sont les propriétés du cytosol?

A

propriétés du cytosol

  • prot = 20% du poids du cytosol +liées les unes aux autres par forces d’intensité variable –> cytosol = consistance hétérogène + fluide ou gélatineuse
  • diffusion rapide petites molécules ou petites prots( aussi rapidement que dans l’eau)
  • transport actif grosses particules et vésicules par prot motrice associé au cytosquelette ( diffusion très lente des grosses particules)
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42
Q

quelles sont les principales fonctions du cytosol?

A

principales fonctions du cytosol

  • adressage métabolites
  • métabolisme des glucides
  • synthèse prot
  • role dans devenir des prot cytosolique. modif post traduction + liaison a la face cytoplasmique des membrandes par une chaine d’AG + degradation par les protéasomes
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43
Q

qu’est ce que l’adressage des métabolites?

A

nombreuses voies métaboliques débutent dans cytosol pour se terminer dans d’autres compartiments après adressage des métabolites.

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44
Q

quelles voies métaboliques ont lieu dans le cytosol?

A

métabolisme du glucose a lieu dans le hyaloplasme:

  • voie de la glycolyse : production ATP à partir du glucose –> cytosol et mitochondries sont les deux sites de pro d’énergie
  • UPP
  • glycogénogenèse : synthèse du glycogène à partir de G6P
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45
Q

vrai faux : la plus grande partie des protéines sont produites dans le cytosol.

A

vrai: toutes les protéines sont synthétisées dans le cytosol à l’exception de certaines protéines mitochondriales

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46
Q

ou s’effectue la traduction des ARNm?

A

traduction des ARNm en protéines se fait au niveau des ribosomes . chez les eucaryotes plusieurs ribosomes peuvent être fixés sur un m^ARNm pour former un polysome –> synthèse de plusieurs copies du m^peptide

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47
Q

quels facteurs reconnaissent les signaux de tri lors de la synthèse des protéines?

A

différents facteurs interviennent dans l’orientation des protéines vers leur destination finale après avoir reconnu les signaux de tri:

  • SRP–> adressage RE –> importation cotraductionnelle
  • NLSBP –> reconnaissance signal adressage au noyau –> traversée des pores nucléaires –> importation post traductionnelle
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48
Q

quel est le signal des protéines destinées à rester dans le cytosol?

A

les protéines qui n ‘ont pas de signal restent dans le cytosol.

49
Q

quelles sont les trois sortes de modifications post traduction ayant lieu dans le cytosol?

A

modifs post traductionnelles dans le cytosol:

  • modif permanentes nécessaires à l’activité ( comme liaison a enzyme)
  • modifs transitoires qui permettent de réguler l’activité
  • rares glycosylations : addition 1 seule molécule N acéthylglucosamine
50
Q

quelles sont les modifications transitoires permises par le cytosol?

A

modifs transitoires dans cytosol:

  • phosphorylations / déphosphrylations très fréquentes : 10% protéines animales
  • méthylations
  • acétylation
51
Q

vrai faux: de nombreuses glycosylations ont lieu dans le cytosol MAIS celles ci se font rarement dans le RE

A

faux: dans le cytosol rares acétylations : différentes protéines exportées dans RE qui sont fréquemment glycosylées

52
Q

la liaison des protéines cytoplasmiques à la membrane se fait par une liaison hydrogène?

A

NON! certaines prot cytoplasmiques sélectionnées sont dirigées vers les membranes et se fixent de façon COVALENTE a un acide gras ( ac myristique ou palmitique) de la macrocouche cyto de la membrane.

53
Q

les prots destinées à un adressage membranaire portent elles un signal spécifique?

A

prot destinée à être ancrées dans la membrane portent un signal peptidique spécifique reconnu par enzyme et responsable de mdifications

54
Q

a quoi sert l’ancrage aux membranes de certaines prot cytosoliques?

A

ancrage aux membranes = indispensable aux fonctions bio de ces protéines modifiées

55
Q

vrai faux : certaines protéine ont besoin d’une addition d’un groupement phényl pour s’ancrer à la membrane?

A

vrai certaines protéines s’ancrent dans la MP après addition d’un groupement phényl

56
Q

quelles protéines peuvent être dégradées par les protéasomes dans le cytosol?

A

dégradation par les protéasomes de:

  • prot cytosoliques normale avec durée de vie +- miliée
  • prot cytosoliques anormale : environ lors de la synthèse ou oxydation secondaire de certains Ac Aminés
  • prot adressée au RE et reconnue comme anormale ( mauvaise configuration) –> sortie du RE pour être dégradée dans le cytosol.
57
Q

que portent les protéines programmées pour être rapidement détruites?

A

prot programmées pour être rapidement dégradées portent des signaux reconnus par un système protéolytique

58
Q

quelles sont les deux sortes de signaux responsables de la destruction rapide des protéines?

A

signaux responsables de dégradation rapide :

  • constitué par nature du 1er ac aminé Nter
  • -> ac aminé stabilisant –> demie vie > 20h: PRO, MET, SER,THR,ALA,VAL,CYS,GLY
  • -> ac aminés déstabilisants –> dégradation rapide –> demie vie ~2 à 10 minutes
  • signaux destruction: certains enchaînements d’ac aminés raccourcissent la durée de vie d’une protéine : ex: cycline( progression du cycle cellulaire ) porte une séquence de 9 ac aminés appelée boite de dégradation (Dbox)
59
Q

quels sont les 2 adjectifs pouvant décrire la dégradation par les protéasomes?

A

la dégradation peut être CONSTITUTIONNELLE ou CONDITIONNELLE

60
Q

que signifie “la dégradation par les protéasomes est conditionnelle”?

A

dégradation par protéasomes conditionnelles–> besoin demasquage du signal de dégradation par régulateurs
- phosphorylation
coupure protéolytique
=> démasquage Dbox + apparition en N er ( après coupure) d’un Ac aminé désatabilisant

61
Q

quelle protéine chaperonne intervient dans la dégradation sélective des protéines cytosoliques?

A

Ubiquitine = prot chaperonne de la dégradation par protéasome

62
Q

quel est le mécanisme de liaison de l’ubiquitine?

A

mécanisme de liaison de ubiquitine
-activation d’une molécule d’ubiquitine par enzyme E1( si ATP)
-fixation covalente de la molécule d’ubiquitine activée sur la protéine à dégrader par complexe E2-E3( ubiquitine ligase)
répétition du processus –> fixation chaine ubiquitine sur la protéine.

63
Q

par quoi sont reconnues les protéines portant une chaine d’ubiquitine?

A

prot portant chaine d’ubiquitine sont reconnues par le protéasome qui est responsable de la dégradation de la protéine

64
Q

vrai faux: il y a 1 seul protéasome dans le cytosol?

A

faux: il y a de multiples copies du protéasome dans le cytosol et dans le noyau.

65
Q

comment s’organise un protéasome?

A

protéasome constitué d’un cylindre creux fait de sous unités protéiques dont certaines sont des protéases dont le site catalytique est orienté vers l’intérieur du cylindre

66
Q

que trouvons nous à chaque extrémité du protéasome?

A

a chaque extrémité du cylindre : large complexe protéique dont rôle est de

  • reconnaitre les protéines marquées par chaine d’ubiquitine
  • les dérouler
  • les insérer dans le cylindre –> dégradation
67
Q

dans quel milieu doit avoir lieu la dégradation par un protéasome?

A

processus de dégradation doit être réalisés a pH neutre et en présence d’ATP

68
Q

quelles sont les destinations possibles des produits de l’hydrolyse partielle des prot par les protéasomes?

A

produit hydrolyse partielle –> plusieurs destinations possibles:

  • compartiment lysosomale via perméases spécifiques où leur dégradation est achevée
  • cytosol où exopeptidases cytosoliques achèvent dégradation
  • lumière de REG via les transporteurs spécifiques présents dans la membrane du RE
69
Q

Quel pourcentage du vol de la cel occupe le RE ?

A

RE = esp labyrinthique lim par une mbrane et s’etendant ds tt le cytoplasme de la cel -> occupe svt + de 10% du vol Cel

70
Q

Que délimite la mbrane du RE ?

A

mbrane RE délimite un esp aux multiples circonvolution = lum du RE = citerne du RE

71
Q

VRAI ou FAUX : RE est en continuité avec enveloppe nucléaire

A

VRAI RE= continuité avec env nu

  • -> mbrane du RE en continuité avec mbrane nu ext
  • -> lum du RE en continuité avec esp inter ùbranaire de env nu (esp perinucléaire)
72
Q

Quels sont les Deux types de prot captés par le RE ? Quels sont leur destination finale ?

A

RE capte de façon sélective certaines prot cytosolique
dès qu’elles sont synthetisés –> 2 types :

  • prot transmbranaires : enchassées ds mbrane du RE –> certaines vont être acheminée vers MP, Mbrane Golgi, Mbrane Lysosomes
  • prot solubles qui sont entierement transloquées a travers mbrane et lib dans lum du RE –> prot destinée a lum d’un organite en aval du RE, sécretion ds MEC, ancrage face externe de MP sous forme de prot extrinsèque
73
Q

A quoi correspond le RE ?

A

REG (granulaire) = RER (rugueux) = région du RE liées a de ribosomes

74
Q

Qd sont importé les prot ds REG ? (par rapport a synt)

A

Ds les cel de mammif , importation de a plupart des prot ds le RE commence avant que la chaine polypept ne soit achevées–> importation cotrad

75
Q

Combien y a t il de type de ribosomes ? quels sont ils ?

A

Il y a 2 types de ribo ds cytoplasme : liés à la mbrane du RE et libres
ATTENTION !! les 2 types de ribo sont identiques

76
Q

Quelles prot sont synthetisées par les Ribo liées a la mbrane du RE ?

A

Ribo liées a la mbrane du RE fabriquent des prot destinées au RE , au Golgi, aux lysosomes/endosomes, a la surface cel ou au perox

77
Q

Quelles prot sont synt par les ribo libres ?

A

Ribo libres fabriquent des prot cytosoliques dt certaines sont adressées au noyau, aux mito, aux perox

78
Q

PAr rapport au noyau , où se situe le RE ?

A

REG est près du noyau

79
Q

Qu’est ce que le REL ?

A

REL (lisse) correspond aux région du RE dépourvues de ribo

80
Q

Ds la plupart des cel, quelles ets la qté de REL ?

A

La gde majorité des cel contient peu de véritable REL

Au lieu de ça, une petite région est partiellemt rugueuse et partiellemt lisse

81
Q

Que se passe t il au nv des REL ?

A

Au nv des REL –> vesicules de transôrt bourgeonnent pour se diriger vers appareil de Golgi –> ds ce cas le RE s’appelle aussi Reticulum transitionnel

82
Q

Ds quelle cel le RE abonde ?

A

REL abondant et correspondant a une véritable entité dans hépatocytes , cel resp de la synt hormones, cel muscu

83
Q

Quel est le role du REL des hepatocytes ?

A

REL des hépatocytes = site pal de la prod des particules lipoprot destinées a exportation

+ siege d’enz métaboliqant les medic (fam des CYP450) , les rendant + hydrolsolubles , avant leur elimin ds bile ou urine

84
Q

Quel est le role du REL des cel resp de la synt d des hormones stéroïdes ?

A

REL des cel resp de synt des hormones stéro impliqué ds synt du cholest et ds sa transfo en hormones

85
Q

Quel est le role du REL des cel muscu ?

A

REL des cel muscu = ret sarcoplasmique –> capable de cplxer les ions Ca2+ ou de les lib ds cytosol –> role essantiel pour contraction muscu

86
Q

Qu’est il necessaire de faire pour etude des fonction du RE ?

A

fonction du R ne peut etre etudier que si les Mbrane du RE sont séparées des autres consti cel –> bsn de faire éclater les cel et de les homogeneiser

87
Q

Qu’arrive t il au RE lors de homogénéisation ?

A

Au conurs de homogéinisation , RE = ragmenté en petites vesicules fermées = microsomes –> relativement faciles a purifier

88
Q

Quels sont les 2 types de microsomes ?

A

2 types de µsomes

  • µsomes rugueux recouverts de ribo sur leur surface externe et dont l’intérieur a une compo bioch identique a lum du RE
  • µsome lisses, proviennent en partie du RE lisse et en partie de fragt vésicules MP, Golgie , Endosomes, mito
89
Q

Quels sont les µsomes les + dense ?

A

µsomes rugueux sont + dense que els µsome lisse en raison des gdes qtés d’ARN qu’ils contiennent

90
Q

Comment séparer les différents types de µsomes ?

A

Les 2 types de µsomes peuvent être séparés par centrifugation ds un gradient continu de densité

91
Q

Quels sont les roles du RE ?

A

RE joue un role ds le transport et la maturation des prot + ds la synt lipidique

92
Q

Quelle est la particularité du peptide signal des prot destinées au RE ?

A

Prot importées dans RE possèdent un signal peptide composé d’ac am hydrophobe a leur extrémité Nter ( la 1er synthétisée )

93
Q

Décrire etapes du mécanisme d’importation cotrad des prot ds le RE

A

Mécanisme d’icorporation cotrad des prot ds RE :

  • reco signal par SRP qui se fixe sur peptide signal qui emerge du ribosome libre ds cytosol
  • fixation SRP a port d’ancrage = recepteur a SRP
  • positiont du cplx SRP-grosse sous u ribo sur translocon
  • décrochage de SRP du peptide signal
  • séparation SRP recepteur
  • fixation peptide signal sur site spécifique du tanslocon
  • progression chaine prot au travers du dispositif de transloc
94
Q

Décrire SRP

A

SRP = ribonucléoprot cytosolique constituée de 6 chaines polypept et d’une molec d’ARN + avec une activité GTPasique

95
Q

Comment la SRP se fixe au peptide signal ?

A

une des extremité de la SRP un site de fixation sur le peptide signal tandis que l’autre se fixe a la grosse sous u ribo

96
Q

Que provoque la fixation de la SRP au peptide signal ?

A

fixtion peptide signal provoque arrêt tporaire de la trad d’ARNm

97
Q

Decrire me recepteur de la SRP

A

Recepteur de la SRP = exposé a la face cyto de la mbrane du REG et possède une activité GTPasique

98
Q

Que constitue le translocon ?

A

Translocon (cplx Sec 61) consit pore aqueux entre le cytosol et la lum du RE et dt le versan lum est fermé

99
Q

que se passe -t-il quand la SRP se détache du peptide signal?

A

SRP se detache du peptide signal –> synthèse de protéines redémarre et chaine naissante s’insère dans la membrane du tranlocon dont l’extrémité cytosolique est obturée par la grosse SU du ribosome.

100
Q

de quoi est responsable la fixation du peptide signal sur le translocon?

A

fixation du peptide signal sur translocon = responsable de l’ouverture de ce pore côté luminal.

101
Q

que fait intervenir la progression de la chaine protéique au travers du dispositif de translocation?

A

la progression de la chaine protéique au travers du dispositife fait probablement intervenir d’une part l’allongment de la chaine protéique en cours de synthèse et d’autre part des molécules chaperonnes localisées dans la lumière du RE en particulier la BIP qui ..? tient? .. le peptide en cours de synthtèse

102
Q

décrire le mécanisme de libération des protéines solubles dans la lumière du RE.

A

dans le cas des protéines solubles libérées dans la lumière du RE , le peptide signal reste ancré dans le translocon alors que protéine s’enfile de façon continue dans la lumière du RE sous forme de boucle.
fin de transcript: signal peptide = clivé par une signal peptidase liée à la face luminale de membrane du RE.
–> libération de prot dans la lumière du RE où elle prend sa conformation définitive sous l’action de protéines chaperonnes.
–> peptide signal sort latéralement du translocon ( par ouverture latérale) dans membrane du RE où il est dégradé par d’autres protéases.

103
Q

pourquoi le mécanisme de translocation des protéines membranaires est-il plus complexe que celui des protéines solubles?

A

processus de translocation des protéines membranaires intrinsèques est plus complexe que celui des protéines solubles car:

  • certaines parties de protéines ne sont pas transloquées
  • certaines protéines transmembrannaires traversent plusieurs fois la double couche lipidique.
104
Q

décrire le premier mécanisme d’insertion des protéines dans la memb du RE

A

premier mécanisme d’insertion des protéines da,ns la memb du RE:

  • translocation initiée par peptide signal amino-terminal qui s’ancre dans le translocon
  • 2 eme peptide hydrophobe ( = peptide de terminaison de transfert) situé dans protéine, interrompt la translocation avant qu’elle ne soit terminée
  • après clivage du peptide signal amino terminal ce peptide de terminaison de transfert sert de point d’ancrage de la protéine dans translocon puis dans la membrane du RE
  • prot transmembranaire est à traversée unique et son extrémité amino terminale est située du côté luminal du RE
105
Q

décrire les 2nd et 3 eme mécanismes d’insertion des protéines dans la memb du RE

A

dans deux autres mécanismes peptide signal = + interne dans la protéine
- signal reconnu par la SRP et insertion dans translocon
-peptide signal n’est pas clivé et sert donc d’ancrage de la prot dans la membrane du RE
selon orientation du peptide signal dans translocon la prot aura son extrémité N terminale dans la lumière ou dans le cytosol.

106
Q

où s’effectue la liaison des protéines à un glycosylphosphatidylinositol?

A

liaison prot GPI dans la lumière du RE

107
Q

comment se fait la liaison des protéines à un glycosylphosphatidylinositol ?

A

liaison prot GPI se fait par attachement covalent d’un GPI préformé a l’extrémité C term de prot déstinée à la membrane plasmique

108
Q

où sont exposées les protéines liées à un GPI dans le RE et après transition vésiculaire?

A

dans RE prot reste liée à la membrane mais ses ac aminés = exposé dans lumière du RE
après transition vestibulaire jusqu’à la membrane , la protéine ne sera exposée que sur son versant extracell

109
Q

où s’ effectue la N glycosylation des protéines solubles ou membranaires?

A

une des principales fonctions de biosynthèse du RE = addition de glucides aux protéines. la grande majorité des protéines présentes dans RE ( lumière) et exportée vers les organites, la MP ou le milieu extracell sont des glycoprotéines.

110
Q

vrai / faux: la N-glycosylation se fait après la synthèse de la protéine.

A

Faux: N glycosylation ( fixation sucre sur le NH2 d’une ASn) des protéines se déroule de façon co-traductionnelle par transfert en bloc d’une seule espèce d’oligosaccharide constituée de N acétylglucosamine + mannose + glucose

111
Q

quelles sont les différentes étapes d la N-glycosylation?

A

N glycosylation
- synthèse d’un oligosaccahride fixé à un dolichol. (?)
-basculement de la molécule de dolichol glycosylée au travers le la membane du RE
- accrochage supplémentaire de mannose et de glucose sur oligosaccharide
- transfert en bloc de l’oligosaccharide préformé sur le groupement NH2 présent sur la chaine latérale d’un résidu asparagine
modification de l’arborisation sucrée

112
Q

où s’effectue la synthèse de l’oligosaccharide dans la N glycosylation?

A

synthèse de l’oligosaccharide comportant N acétylglucosamine + mannose se fait à la face cytosolique de la membane du RE

113
Q

qu’est-ce qu’un dolichol.?

A

dolichol = isoprénoïde de + de 100 C

114
Q

lors du basculement de la molécule de dichol glycosé au cours de la N glycosylation, où se retrouvent exposés les résidus sucrés?

A

lors du basculement de la molécule de dolichol glycosylé au travers de la memb du RE, les résidus sucrés se retrouvent exposés du côté luminal.

115
Q

quelle est l’enzyme chargée de la N glycosylation du transfert en bloc de l’oligosaccharide sur asparagine?

A

transfert en bloc de l’oligosaccharide préformé sur grpt NH2 présent sur la chaine latérale d’un résidu asparagine , sous l’action d’un oligosaccharine-protéine transférase de la memb du RE dont le site catalytique est exposé du côté luminal de la membrane

116
Q

quelle sorte d’AA sont concernés par la N glycosylation?

A

cette réaction concerne les ASN situées au sein d’une séquence consensus
ASN-X-SER ou ASN - X - THR

117
Q

quel est le rôle des glycosidases dans la N glycosylation?

A

arborisation sucrée fixée à la protéine = modifiée par glycosidase présentes dans la lumière du RE qui l’élaguent en partie

118
Q

par quoi est assuré la conformation / le repliement des protéines membranaires et solubles du RE?

A

la conformation spatiale des protéines du RE est assurée par plusieurs types de protéines résidant dans la lumière du RE
–> protéines chaperonnes assurant bon repliement des protéines synthètisées

119
Q

Vrai faux: le repliement des protéines du RE necessite de l’énergie sous forme de GTP?

A

faux le repliement consomme bien de l’énergie MAIS celle ci est fournie par de l’ATP

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