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PACES Biocell > Systeme Endomembranaire Partie 2 > Flashcards

Systeme Endomembranaire Partie 2 Flashcards

1
Q

comment se fait le transfert des protéines du RE vers autres organites et MP ou d’un saccule golgien à un autre?

A

se fait par intermédiaire de vésicules de transport

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Q

comment se forment les vesicules?

A

elles se forment par bourgeonnement d’un compartiment donneur. au cours de ce processus les vésicules ainsi formées s’emparent du matériel prot présent dans le compartimrnt donneur et le libèrent dans le compartiment cible après fusion de la membrane vesiculaire avec celle du comp cible

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3
Q

quel phénomène permet le passage de molecs extracellulairse vers les lysosomes

A

endocytose

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4
Q

quel est le rôle du revêtement des vésicules ?

A

bourgeonnement vésicule, sélection prot à transporter

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5
Q

quel type de transport permet la clathrine

A

1- transport retrograde MP-> endosomes (endocytose) 2- transport anterograde Golgi-> endosomes 3- transport golgi -> MP (exocytose contrôlée)

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6
Q

quels sont les types de transport pour COP1?

A

1- golgien à un autre 2- transport retrograde golgi Rqe

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7
Q

typeq de transport pour COP2?

A

un seul anterograde du RE -> Golgi

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8
Q

types de transport pour les vésicules recouvertes de derrière ?

A

retrograde lysosome-> golgi. Assurent retour (recyclage)des récepteurs hydrolases acide utilisés pour le transort des enzymes lysosomales

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9
Q

qui necessite ARF pour assemblage de son revêtement ?

A

clathrine et COP1

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10
Q

que necessite COP2 pour l’assemblage de son revêtement ?

A

Sar1

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11
Q

comment s’assemblent les revêtements de clathrine ?

A

Auto assemblage pour former des puits recouverts sur la face cytosoliqud des mb -> puits durée vie courte, necessite ARF

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12
Q

comment s’assemble le revetement des retromeres?

A

s’assemblent sur l’endosome

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13
Q

qu’est ce qui permet la liaison des revêtements de clathrine à la membrane

A

la liaison se fait par intermédiaire de complexes protéiques = ADAPTATEURS

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14
Q

Y-a-t-il plusieurs types d’adaptateurs à la Clathrine?

A

oui, certains 4 sous unités, d’autres prots une seule

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15
Q

que permettent les adaptateurs? (question à diviser car longue si quelqu’un a des idées )

A

1- les differents types d’adaptateurs permettent d’identifier des vesicules d’origine et de destination differentes. 2- permettent de lier le squelette de la clathrine à la membrane 3- role = capturer les récepteurs tansmembranaires dans les puits recouverts en reconnaissant des peptides signales specifiques de la partie cytosoliques des recepteurs. les récepteurs se concentrent dans les puits recouverts avant ou seulement après fixation ligand spé. cela permet de capter et de concentrer dans un petit volumes des macromolecules peu présentes

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16
Q

comment se formel’enveloppe de clathrine?

A

formation env-> invagination de la membrane qui se pince pour former vesicule de clathrine.

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17
Q

qu’est ce qui intervient dans la formation de la vésicule de clathrine ?

A

fait intervenir une proteine GTPasique = dynamine

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18
Q

par quel processus la vésicule perd son revêtement de clathrine?

A

par un processus actif qui fait intervenir ATPase. devient une vésicule lisse = non recouverte

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19
Q

de quoi est constitué COP1?

A

complexe prot formé de 7 prots maj

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20
Q

de quoi est constitué COP2?

A

complexe protéique constitué de 4 prots maj

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21
Q

de quoi est constitué le revêtement de retromeres?

A

constitué de 4 sous unités protéiques

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22
Q

à quoi se lient les sous unités des retromeres?

A

1 se lie au domaine cytosolique des recepteurs des mannose6P et 1 autre se lie à un GPI phosphaté en 3’ de la membrane de la vésicule lysosomale

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23
Q

quelle est la famille de ARF et sar1

A

elles font partie de la famille des GTPases monomeriques

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24
Q

quelles sont les formes des GTPases?

A

actives quand liées au GTP et inactives quand liées au GDP

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25
Q

qu’est-ce qui permet le switch entre les formes actives et inactives des GTPases?

A

GEF active car GDP->GTP alors que la GAP, étant une protéine activatrice de la GTPase, va favoriser l’hydrolyse du GTP en GDP donc forme inactive

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26
Q

quelle est la forme principale de ARF et de Sar1?

A

très présentes dans le cytosol sous forme inactive, liées au GDP

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27
Q

expliquer l’assemblage des protéines de revêtement

A

avant le bourgeonnement, GEF est activée-> molecs exposent chaînes hydrophobe leur permettant de s’insérer dans la membrane et de recruter les protéines de revêtement. Après hydrolyse GTP en GDP les prots ARF et Sar1 sont inactives et se décrochent des membranes provoquant le désassemblage du revêtement vesiculaire-> vésicule lisse -> fusion membrane du compartiment receveur

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28
Q

quel est le rôle des prots SNARE?

A

spécificité de l’amarrage des vésicules à m cible. fusion des 2 m

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29
Q

quel est le rôle des prots rab?

A

faciliter l’amarrage des vésicules à m + appariement de v-snare à t-snare

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30
Q

quel est le type de protéine de SNARE et la decrire

A

c’est une protéine transmb qui possède un domaine cytosolique v-SNARE qui s’enroule en helice avec le domaine cytosolique de t-snare -> enroulement en helice avec le domaine cytosolique de t-SNARE -> enroulement permet le rapprochement puis la fusion des 2mbs

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31
Q

quel est le type prot de rab? la decrire

A

rab est une proteine monomerique GTPase qui contribue également à la sélectivité du transport vesiculaire. existe sous forme active liée à la m et forme inactive liée au cytosol

32
Q

quel est le compartiment donneur de SNARE?

A

v-SNARE (1 seule chaîne polypep)

33
Q

quel est le comp receveur des SNARE

A

t-SNARE (2-3 chaînes polypep)

34
Q

combien y a-t-il de prots SNARE

A

plus de 35 prots SNARE ds differentes especes animales qui se regroupent en paires complemenaires où chaque élément d’une paire s’amarre spécifiquement à l’autre élément

35
Q

combien y a-t-il de prots rab

A

60 differentes, chacune ayant une distribution caractéristique sur les m cellulaires

36
Q

que se passe-t-il après la fusion membranaire pour les SNARE?

A

chaque couple peut se dissocier pour que les 2 éléments qui le constituent soient réutilisés-> dissociation catalysee par prot accessoire + ATPase = NSF

37
Q

que fait l’activation de rab?

A

actication = exposition angrage lipidique permettant la liaison de la protéine à une membrane. En se liant à effecteur rab dans la m cible, prot rab est intégrée dans m vesicule ce qui permet l’amarrage de ces 2 m l’une à l’autre, facilitant ainsi l’appariement de V-SNARE avec t-SNARE puis fusion m

38
Q

quelle est la structure du golgi?

A

constituée de saccules aplatis, limités par une membrane et organisés en 4-6 piles d’assiettes = dictyosome

39
Q

quelle est la face d’entrée du golgi? celle de sortie?

A

face cis = entrée. trans =sortie

40
Q

quels sont les flux membrnaire au carrefour du Golgi

A

1- flux vectoriel du permanent RE, Golgi,lysosome, MP 2- flus retrogade du golgi vers RE 3- flux membranaire centré sur endosomes 4-flux membranaire reliant MP +Golgi et/oy RE par intermédiaire des caveoles

41
Q

quel est le signal de rétention et d’adressage des prots transm?

A

portent un peptide signal: soit dans le domaine cytosolique, soit dans le 1et segmant transm (si en comportent plusieurs)

42
Q

quel est le signal d’adressage et de rétention des prots solubles?

A

soit un peptide signal -> cas des prots residant dans le RE comme la BiP et la disulfide iso soit un signal porté par leurs chaînes glycosylees -> cas des enzymes lysosomales

43
Q

par quoi est reconnu le signal d’adressage des protéines solubles?

A

par une prot transm qui porte elle-même, dans son domaine cytosolique, un peptide signal de tri et de rétention dabs un compartiment donné

44
Q

combiens de faces et de compartiments contient chaque dictyosomes

A

présente 2 faces et 3 compartiments

45
Q

quelle face est située du côté du RE

A

face cis

46
Q

quelle face est située vers la MP ou les lysosomes

A

face trans

47
Q

dans quel compartiment du golgi a lieu la maturation de la majorité des prots avant exportation vers les lysosomes ou la MP?

A

compartiment trans

48
Q

comment se fait le transport vesiculaire du RE vers le Golgi?

A

au niveau du RE, les protéines destinées à l’appareil de golgi et au delà sont empaquetées dans des vesicules recouverte de COP2 qui bourgeonnent à partir du RE transitionnel

49
Q

comment qualifier le processus du transport vesiculaire du RE vers le Golgi?

A

Ce processus est selectif: 1- les prots transm destinées à exp hors du RE possèdent un signal de sortie domaine cytosolique qui leur permet de fixer le COP2 2-prots solubles destinées à exp hors du RE se fixent sur des receps m possédant domaine cytosolique un signal de sortie permettant également de fixer COP2 3- les prots solubles ou m résistantes qui sont incorporées par erreur doivent être redressées vers RE (transp retrograde)

50
Q

comment se forme un comp vesiculo tubulaire intermédiaire (VTI)

A

après leur bourgeonnement et la perte du revêtement protéique, les vésicules provenant du RE fusionnent entre elles (fusion homotypique) pour former un comp VTI

51
Q

comment se deplace le compartiment VTI?

A

se deplace le long des MT vers le golgi cis avex lequel il fusionne

52
Q

comment se faire le transport retrograde des prots du golgi au RE

A

du comp VTI et de l’appareil de golgi, des vesicules recouvertes de retromeres bourgeonnent en permanence pour redresser vers RE prot transm et prots solubles

53
Q

quel est le signal d’adressage et de retention des prots transmembranaires dans le RE

A

KKXX

54
Q

quel est le signal d’adressage et de rétention des protéines solubles dans le RE?

A

KDEL

55
Q

à quoi se fixent les signaux de retention dans le RE?

A

KDEL et KKXX se fixent tous deux dans leur domaine cytosolique sur COP1

56
Q

où est situé le recepteur KDEL?

A

dans la m des structures VT, comp cis median et trans Golgi. ils se fixent sur COP1 dans leur domaine cytosolique

57
Q

quelle est d’affinité des prots residantes dj RE pour les recepteurs KDEL dans le RE

A

faible

58
Q

quelle est d’affinité des prots residantes du RE des recepteurs KDEL dans golgi?

A

affinité forte

59
Q

à quoi est due la modification d’affinité des recepteurs KDEL dans golgi ou RE

A

à la différence de pH. il est neutre dans RE et légèrement acide dans Golgi

60
Q

à quoi servent les canalicules ?

A

ce sont des vesicules de transport ayant une structure aplatie tubulaire qui permettent le transport retrograde du Golgi vers RE d’UNE SURFACE M IMPORTANTE DANS UN V FAIBLE

61
Q

où se fait la O-glycolisation?

A

compartiment median et trans golgi

62
Q

comment se fait la O’glyco

A

se fait par la fixation de sucres sur le groupement OH de certains residus serines ou Threonines

63
Q

où sont synthétisés les sucres lors de la O-glycolisation?

A

ils sont synthétisés dans le cytosol est rejoignent le Golgi par une permease spe

64
Q

comment les sucres sont-ils accrochés aux prots?

A

ils sont accrochés par une O-glycosyl-prot-transferase

65
Q

qu’est-ce qu’un proteoglycane?

A

un proteoglycane est une chaîne protéique sur laquelle est fixé un ou plusieurs glycosaminoglycanes

66
Q

comment sont formées les glycosaminoglycanes?

A

ils sont formés par addition successive de résidus glucidiques

67
Q

vrai ou faux: les résidus salés des glycosaminoglycanes sont abondaments sulfatés dans le compartiment trans

A

FAUX LOL C’ETAIENT LES RESIDUS SUCRÉS BON SUR CE JE ME CASSE

68
Q

où sont situés les proteoglycanes?

A

de nb proteoglycanes sont sécrétés dans le MEC où il slnt des composants de la MEC. d’autres restent fixés à la face externe de la MP

69
Q

quel domaine des prots transm et solubles concerne la O-glyco

A

domaine luminal

70
Q

Qu’est-ce que l’endocytose ?

A

Transport de macromolécules captées dans le milieu extracellulaire

71
Q

Quels les sont les deux types d’endocytose ?

A
  • pinocytose : ds ts les types cellulaires
  • phagocytose : propriété de seulement ct1 types cellulaires et dont le mécanisme diffère sensiblement de celui de la pinocytose
72
Q

Quels sont les deux types de pinocytose ?

A
  • dép de la clathrine

- indép de la clathrine

73
Q

Où se prod la pinocytose dép de la clathrine ?

A

dans des régions spé de la mp : les puits recouverts qui occupent environ 2% de la surface de la mp

74
Q

Que se passe-t-il pour la pinocytose dép de la clathrine ?

A

Après la perte du revêtement de clathrine, les vésicules lisses fusionnent avec les endosomes précoces, structures les plus superficielles du compartiment endosomal, situées sous mp -> ce compartiment est constitué d’un ensemble cplx de structure vésiculo-tubulaires entourées d’une memb.
Les cplx de clathrine de réassemblent au niv de la mp pour reconstituer un puit recouvert. Puis fusion des vésicules avec les endosomes précoces.

75
Q

Comment varie le devenir des macromolécules et leurs R ?

A

Selon nature même de la molécule transportée

76
Q

Que se passe-t-il si le devenir du ligand est différent de celui du R ?

A

Le cplx ligand-R doit se dissocier

  • > dissociation liée au pH acide de ce compartiment, qui, en induisant des modifs conformationnelles de bcp de R, diminue leur affinité pour le ligand. Le pH acide de l’endosome précoce est dû à l’existence d’une pompe H+ memb qui transfère les ions H+ du cytosol dans l’endosome
  • > ligands qui se dissocient de leurs R sont dc habituellement dégradés dans les lysosomes alors que leurs R sont recyclés vers mp
77
Q

Que se passe-t-il pour les ligands qui restent fixés à leurs R ?

A

partagent le sort de leur R : recyclage, dégradation ou transcytose

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