Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Protéines > synthèse et structure > Flashcards

synthèse et structure Flashcards

1
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

3 étapes de synthèse d’une protéine

A

-à partir d’autres molécules ou en dégradant protéines ingérés (20 aa)
-assemblage d’une chaîne linéaire de 100 à 1000 aa
-repliement en structure tridimensionnelle pour donner une protéine fonctionnelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Décrire structure de l’ADN

A

-molécule double brin antiparallèles
-squelette sucre-phosphate avec bases azotées reliées par liaisons hydrogènes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

4 étapes de la synthèse des aa

A

1)transcription de l’ADN en ARN (exons et introns)
2)épissage, coiffe, polyadénylation= ARN messager mature
3)exportation
4)traduction en protéines par ribosomes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

décrire la transcription

A

-ouverture et déroulement- exposer bases azotées
-un des brins est utilisée comme modèle pour la synthèse
-ADN en ARN

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

rôle de la coiffe 5’

A

-coiffe 5’ méthylguanosine
-protège des exonucléases
-facilite transport de l’ARNm
-Point de repère pour traduction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

queue polyA

A

-protège des exonucléases
-détermine durée de vie d’un ARNm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

épissage (splicing)

A

-adénine attaque le brin du côté 5’ et coupe le squelette sucre phosphate
-jonction entre deux séquences par ligase
-formation d’un lariat
-ligature des exons= ARNm mature

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

qu’est-ce qu’un codon

A

séquence de trois nucléotides sur un ARNm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

3 sites sur le ribosome

A

-E= exit
-P=peptidyl
-A= aminoacyl

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

décrire l’initiation de la traduction

A

-codon start = AUG
-Assemblage des deux sous unités du ribosome (S et L)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

décrire l’élongation

A

-deuxième ARNt arrive au site A
-Lien peptidique se forme entre les deux aa
-libération du 1er ARNt, arrivée d’un autre ARNt
-élongation (dipeptide, tripeptide, chaîne pp)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

décrire la terminaison de la traduction

A
  • rencontre codon STOP (UAA, UGA ou UAG) qui initie la terminaison
    -libération et dissociation de ribosome
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Glycosylation

A

ajout d’un glucide (glycoprotéine)
résistance, reconnaissance cellulaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Hydroxylation

A

ajout d’un groupement hydroxyle (OH-)
augmente résistance mécanique (étirement)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Phosphorylation

A

avec ATP
régulation de l’activité protéique par phosphorylation (kinases)/ déphosphprylation (phosphatases)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Méthylation/ acétylation

A

très important en épigénétique
active ou supprime l’expression de gène

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

nommer les deux changements structuraux possibles au niveau de la chaîne synthétisée

A

-création de ponts disulfures
-clivage protéolytique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

De quoi sont composées tous les aa

A

-carbone alpha et 4 groupements chimiques différents:
NH2 (amine)
COOH (acide carboxylique)
H
Chaîne latérale variable (R)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

masse moyenne d’un aa

A

110 Da

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Qu’est-ce qu’un amphotère

A

peut se combiner aux acides et aux bases

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

de quoi dépend la charge d’un aa

A

Le pH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

qu’est-ce qui influence le pKa

A

pH et concentration des espèces en solution

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

qu’est-ce que le pKa

A

détermine solubilité/charge

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

comment le point isoélectrique est t’il atteint?

A

charge neutre à pH physiologique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

C’est quoi le pKr

A

quand la chaîne latérale possède aussi une fonction acido-basique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

comment sont classifiés les aa

A

selon chaîne R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

nommer les aa aliphatiques

A

glycine
alanine
valine
leucine
isoleucine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

nommer les aa aromatiques

A

phenylalanine
tyrosine
tryptophan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

nommer les aa hydroxylés et sulfurés

A

sérine
thréonine
cysteine
methionine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

nommer les aa carboxylés et carboxyamides

A

aspartate
glutamate
asparagine
glutamine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

nommer les aa basiques

A

lysine
arginine
histidine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

nommer l’aa cyclique

A

proline

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

qu’est-ce qu’un aa essentiel

A

un aa qui ne peut pas être synthétisé par l’organisme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

nommer les 8 aa essentiels+les 2 aa semi-essentiels

A

méthionine, leucine, valine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, thréonine
histidine, arginine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Qu’est-ce qui influence l’activité d’une protéine

A

changement de conformation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

qu’est-ce qu’est le protéome?

A

ensemble des protéines d’un organisme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

3 classes de protéines

A

fibreuses, globulaures, membranaires

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

comment classifie t’on les protéines

A

interaction, rôle, structure, solubilité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

comment varie la taille d’une protéine

A

entre 5 et 250 kDa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

quelle est la polarité d’un aa

A

N-terminal (en premier)
C-terminal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

quelle type de liaison relie 2 aa

A

liaison peptidique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

quelle est la structure primaire d’un aa

A

séquence linéaire d’aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

dipeptide, oligopeptide, polypeptide

A

di= 2 résidus
oligo= 20 à 30 résidus
poly= 200 à 500 résidus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

quelles sont les différentes structures secondaires ainsi que les autres structures possibles

A

hélice alpha
feuillet béta
coude beta
structure irrégulière
pelote aléatoire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

quelle est la structure de l’hélice alpha

A

-spirale avec liaisons H entre O du carboxyl et N de l’amine
-cylindre droit dont dépasse les chaînes R
-qualité hydrophobe ou hydrophile
-un tour tous les 3,6 résidus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

structure du feuillet béta

A

-liaisons H entre les amines et carboxyls entre des résidus adjacents
-Brins B qui forment un feuillet
-chaines latérales au dessus ou au dessous
-orientation parallèle= brins dans le même sens
antiparallèle= sens opposé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

structure du coude béta

A

-4 résidus
-structure de petite taille en forme de U
-liaison H entre résidus terminaux
-6 types différentds

50
Q

décrire le modèle de goutte d’huile

A

-résidus non-polaires hydrophobes= vers l’intérieur
-chaînes polaires chargées= à la surface

51
Q

nommer les 3 motifs structuraux

A

-torsade d’hélices alpha
-main EF
-Doigt de zinc

52
Q

décrire le motif de torsade d’hélices alpha

A

-protéines fibreuses
-facteurs de transcription
enroulement de plusieurs hélices alpha

53
Q

décrire le motif de la main EF

A

hélice-boucle-hélice
fixation du calcium

54
Q

décrire le motif du doigt de zinc

A

hélice brin brin
protéines qui fixent ARN ou ADN

55
Q

qu’est-ce qu’un domaine

A

régions distinctes d’une structure protéique qui maintient la structure même si séparé de la protéine

56
Q

nommer les trois classes de domaines et les décrire

A

-domaine fonctionnel: activité particulière de la protéine (activité catalytique d’une enzyme, capacité de liaison)
-domaine structural (40 aa et +): plusieurs structures secondaires
-domaine topologique: protéines membranaires

57
Q

qu’est-ce qu’une structure quaternaire

A

-décrit le nombre et la position des sous-unités

58
Q

qu’est-ce qu’une protéine multimérique

A

2 chaînes polypeptidiques (sous-unités) ou plus

59
Q

homomérique

A

sous unités similaires

60
Q

hétéromérique

A

sous unités différentes

61
Q

qu’est-ce qu’un complexe supramoléculaire

A

très grands, nombreuses chaînes polypeptidiques

62
Q

nommer les trois complexes supramoléculaires

A

-machine transcriptionnelle (ARNpol, hélicase, facteurs de transcription, autres complexes protéiques)
-pore nucléaire
-ribosome

63
Q

qu’est-ce qu’une liaison peptidique

A

structure plane, limite rotation

64
Q

qu’est-ce qui impose des restrictions au repliement d’une protéine

A

propriétés des chaînes latérales (taille, hydrophobicité, capacité à former des liaisons) et leur séquence dans le polypeptide

65
Q

quelle est la séquence de repliement

A

1- structure primaire (chaîne pp)
2-structure secondaire (hélice alpha, feuillet béta, coude béta, etc)
3-formation de petits motifs structuraux
4-formation de domaines
5-structure tertiaire finale

66
Q

qu’Est-ce qu’une protéine chaperon

A

protéine de repliement

67
Q

quels sont les rôles des protéines chaperons

A

-replient protéines néosynthétisées
-replient protéines mal pliées ou dépliées
-dissocient des agrégats potentiellement toxiques
-assemblent et dissocient complexes multiprotéiques

68
Q

que font les chaperons moléculaires

A

se fixent à un court segment de protéine et stabilisent les protéines dépliées, les empêchant de s’Agréger et d’être dégradées

69
Q

quel est le rôle du Hsp

A

heat shock protein se fixent sur chaîne pp quand organisme est exposé à une température très élevée pour aider au repliement de la protéine
Hsp 70, Hsp 40, Hsp 90, Hsp 110

70
Q

Quelles sont les particularités du Hsp 70

A

-domaine de fixation de nucléotide + domaine de fixation du substrat
quand ATP est fixé, forme ouverte (poche exposée) pour fixer le substrat et le replie

71
Q

décrire les 4 étapes du cycle de l’ATPase du Hsp70

A

1)substrat de fixe au domaine de liaison du substrat quand ATP est fixé au domaine de liaison du nucléotide
2)co-chaperons DnaJ/Hsp40 stimule l’hysdrolyse de l’ATP en ADP: changement de conformation, poche fermée, repliement
3)co-chaperons GrpE/BAG1 stimulent l’échange d’ADP pour ATP: changement de conformation
4)libération du substrat

72
Q
A
73
Q
A
74
Q
A
75
Q

Autres fonctions du Hsp70

A

dissociation d’agrégats protéiques
translocation à travers membranes mitochondriales

76
Q

Rôle du Hsp90

A

s’occupe des protéines dénaturées créées par des perturbations et convertissent les substrats d’un état inactif à un état actif

77
Q

composition du Hsp90

A

domaine de liaison de nucléotide (N-terminal)+ domaine de liaison du substrat+ domaine de dimérisation (C-terminal)

78
Q

décrire les 4 étapes du cycle de l’ATPase avec Hsp90

A

1- fixation rapide de l’ATP, fixation de la protéine
2-changement de conformation: dimérisation, conformation fermée
3-hydrolyse de l’ATP: repliement de la protéine
4- libération de la protéine

79
Q

que font les 20+ co-chaperons

A

-régulent l’activité ATPasique
-reconnaissance de substrat
-transfert de Hsp70 à Hsp90

80
Q

Quel est le groupe 1 de chaperonines

A

chez procaryotes, chloroplastes, mitochondries:
GroEL chez les bactéries: 7 sous-unités dans chaque anneau+co-chaperon homo-heptamérique (couvercle, GroES)

81
Q

Quel est le groupe 2 de chaperonines

A

cytosol des eucaryotes
triC chez les mammifères: 8 à 9 sous-unités homomériques dans chaque anneau , pas de couvercle séparé

82
Q

Décrire le repliement GroEL/GroES (6 étapes)

A

1)polypeptide mal ou partiellement replié entre dans l’une des chambres, la deuxième est bloquée par couvercle GroES
2)chaque anneau fixe 7 ATP
3)hydrolyse de l’ATP, libération de 14 ADP et de GroES
4)7 ATP et GroES se fixent au GroEL et à la protéine à replier
5)protéine se replie
6)libération de la protéine repliée

83
Q

encéphalopathie familiale

A

protéine= neuroserpine
caractéristique pathologique= formation d’inclusions neuronales

84
Q

déficience en alpha-antitrypsine

A

protéine= alpha- antitripsine
caractéristique pathologique= emphysème

85
Q

maladie d’Alzheimer

A

protéine= béta-amyloide
caractéristique pathologique= formation de plaques extracellulaires

86
Q

Maladie de Kreutzfeld-Jacob

A

protéine= protéine prion
caractéristique pathologique=formation de plaques

87
Q

qu’est-ce qu’Est la séquence d’adressage (peptide signal)

A

agit comme code postal pour envoyer protéine à un organite spécifique

88
Q

Qu’Est-ce qu’est le réticulum endoplasmique

A

système de membranes firmant des citernes

89
Q

maladie de parkinson

A

protéine= alpha-synucléine
caractéristique pathologique= formation de corps de Lewy

90
Q

Que fait le Réticulum endoplasmique lisse?

A

synthèse d’hormones stéroïdes, détoxification, biosynthèse des acides gras

91
Q

En quoi est impliqué le réticulum endoplasmique rugueux

A

-maturation des protéines
-transport co-traductionnel des protéines
-repliement et assemblage dans la lumière du RER (ponts disulfures)
-glycosylation

92
Q

De quoi fait partie le RER

A

enveloppe nucléaire

93
Q

décrire la translocation co-traductionnelle

A

traduction se fait en même temps que le transport
ribosomes attachés à la face externe du RER

94
Q

quels sont les deux types de ribosomes

A

-attachés à la face externe du RER (protéines synthétisées et transportées en même temos: excrétées, membranaires intrinsèques, de golgi…)
-libres dans le cytosol (synthétisées puis transportées: du cytosol, membranaires périphériques, des mitochondries, des chloroplastes)

95
Q

comment est initiée la translocation des chaînes polypeptidiques

A

sont dirigées du cytosol vers la membrane du RE par une séquence signal (peptide signal)

96
Q

Expliquer pourquoi le RER est une station de transit

A

à partir de la que le RE va faire la modification des protéines pour les envoyer ailleurs

97
Q

que font les protéines résidentes dans le RER

A

Aident à la formation et à l’assemblage

98
Q

Quel est le rôle de la protéine disulfide isomérase (PDI)

A

forme des ponts disulfures et aide au repliement

99
Q

quel est le rôle de la protéine chaperonne Bip (binding protein)

A

-repliement
-reconnaissance de protéines mal repliées ou pas encore assemblées
-transport

100
Q

qu’Est-ce qu’Est la glycosylation

A

addition enzymatique de sucres

101
Q

ou se passe la glycosylation

A

dans le RER

102
Q

qu’Est-ce qu’Est le précurseur olygosaccharide (14 sucres)

A

transporté en bloc, se fixe sur l’asparigine

103
Q

décrire la glycosylation dans le RER

A

-précurseur oligosaccharide est maintenue grâce au dolichol
-transfert est catalysé par une oligosaccharyl transferase

104
Q

comment les protéines se préparent à être transportés vers le golgi

A

se déplacent aux extémités apicales du RE (REL)= vésicules de transport au golgi

105
Q

qu’est-ce qu’Est l’appareil de golgi

A

citernes (4-6) avec connections tubulaires

106
Q

comment les protéines entrent et sortent du golgi

A

entrent par le réseau cis-golgien (face au RE, reçoit vésicules)
sortent par le réseau trans-golgien (forme vésicules)

107
Q

quels sont les complexes protéiques de transport

A

TOM (outer membrane)
TIM23 (iner membrane)

108
Q

comment sont dégradés les protéines alimentaires

A

par protéolyse: enzymes protéases (ou peptidases) qui clivent la liaison peptidique

109
Q

qu’Est-ce qu’un exoprotéase

A

aminopeptidases (entre 1er et 2e aa) et carboxypeptidases (entre le dernier et avant dernier aa)

110
Q

qu’est-ce qu’un endoprotéase

A

coupent à l’intérieur de la chaîne

111
Q

pepsine

A

sucs gastriques, résidus avec un aa aromatique (Phe, Tyr, Trp)

112
Q

Trypsine

A

duodénum, résidus avec un aa basique (Lys, Arg, His)

113
Q

Chymotrypsine

A

duodénum, résidus avec un aa aromatique (phe, tyr, trp)

114
Q

carboxypeptidases

A

petit intestin, c-terminal

115
Q

aminopeptidases

A

petit intestin, N-terminal

116
Q

comment se forme un lysosome

A

-fusion entre un endosome
-des vésicules transportant les enzymes

117
Q

comment les protéines extracellulaires entrent dans le lysosomes et comment sont-ils dégradés

A

-entrent par endocytose
-hétérophagie (pinocytose et phagocytose)

118
Q

comment les protéines intracellulaires entrent dans le lysosome

A

-autophagie (microautophagie et macroautophagie)

119
Q

maladies lysosomales

A

fonctionnement anormale d’une des enzymes contenues dans le lysosome
non assimilation des métabolites, accumulation

120
Q
A

Protéines (4 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions