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Protéines > Chapitre 3- différents types de protéines > Flashcards

Chapitre 3- différents types de protéines Flashcards

1
Q

Quelles sont les trois grandes classes de protéines?

A

-fibreuses
-globulaires
-membranaires

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Q

Structure des protéines fibreuses

A

Très allongée avec beaucoup de structures secondaires

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3
Q

Quelles sont les fonctions des protéines fibreuses?

A

-Matériel structural (soutien, connexion, protection): peau, tendon, os
-Fonctions motrices: protéines musculaires et ciliaires

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4
Q

Que comporte chaque chaîne d’une unité de kératine et quel sont-ils important

A

-domaine central hélicoïdal de type alpha (300 résidus)
-domaines terminaux globulaires non-hélicoïdaux variables selon le type de kératine et le tissu
-important dans l’assemblage des filaments de kératine

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5
Q

De quoi résulte l’unité de base de la kératine alpha (dimère)

A

l’Association de
-1 kératine de type 1, acidique
-1 kératine de type 2, basique
2 chaînes parallèles

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6
Q

Quelles sont des caractéristiques connues sur la structure des protéines fibreuses?

A

-orientation parallèle à un axe
-longues fibres ou grands feuillets
-séquences répétitives chez la structure primaire
-bonne résistance mécanique
-faible solubilité dans l’eau

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7
Q

comment est filament de kératine alpha

A

-2 dimères = tétramère antiparallèle
-2 tétramères s’Associent
-tétramères se compactent hélicoïdalement
-filament= 16 dimères (coupe transversal)

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8
Q

Par quoi est stabilisée la structure de la kératine

A

-interactions hydrophobes
-forces van der waals
-liaisons H
-liaisons ioniques
-ponts disulfures (riche en cystéine)

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9
Q

Nommer et décrire deux maladies reliées à un défaut de la kératine

A

-épidermolyse bulleuse simplex (EBS)= anomalies de séquence (kératine 1 et 11 des cellules basales): arrêt de synthèse
-hyperkératose épidermolytique (EHK)= anomalies de séquence (kératines I et II des cellules suprabasales): mise en marche de la synthèse

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10
Q

Quel est l’importance du cytosquelette kératinique

A

maintient et intégrité mécanique de la peau

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11
Q

Que sont les filaments intermédiaires

A

-Fibres d’épaisseur variable en fonction du type cellulaire
-constituant très important du cytosquelette

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12
Q

Qu’Est-ce que le collagène

A

-protéine la plus abondante du corps humain

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13
Q

Qu’est-ce qu’est constitué de collagène

A

-tissu conjonctif
-os
-dents
-vaisseaux sanguins

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14
Q

Quel type de protéine est le collagène et quels sont ses caractéristiques principales (2)

A

-protéine fibreuse
-rigide et peu extensible

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15
Q

Qu’Est-ce qui cause l’apparition de rides

A

-désorganisation et perte de fibres de collagène
-tissu vasculaire réduite
-lissage de la jonction épidermal/dermal

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16
Q

Quels sont les trois types de collagène et qu’Est-ce qu’ils constituent

A

-collagène I= le plus comment: 2 chaînes identiques+ 1 chaîne différente (os, tendons, peau)
-collagène II: 3 chaînes identiques (cartilage)
-collagène III: 3 chaînes identiques (vaisseaux sanguins)

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17
Q

De quoi sont fonctions les propriétés du collagène et sa structure en 3D (décrire)

A

sa composition particulière en acides aminés: beaucoup de glycine/ contenu élevé en proline
-présence de résidus d’AA Lys et Pro modifiés après synthèse protéique

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18
Q

Qu’est-ce qui empêche les structures en hélice alpha normale chez le collagène

A

forte teneur en gly, pro et Hyp

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19
Q

Décrire la structure de l’hélice alpha du collagène

A

-triple hélice beaucoup plus étirée que l’hélice alpha normale
-répétition du motif gly-pro-y et gly-x-hyp (x ou y= n’importe quel aa)

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20
Q

quel est l’unité structurale de base du collagène et de quoi est-il formé

A

-tropocollagène
-3 chaînes de collagène entrelacées

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21
Q

comment sont les résidus gly dans la triple hélice de collagène

A

l’une en face de l’autre

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22
Q

Pourquoi la glycine est le seul résidus pouvant occupé la position centrale dans la triple hélice de collagène

A

-sa petite taille le permet

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23
Q

qu’est-ce qui stabilise la structure de la triple hélice de collagène

A

ponts H inter-chaînes

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24
Q

Décrire les étapes de synthèse du collagène

A

1)gènes pro-chaînes transcrits (ADN en ARNm)
2)ARNm traduits sur RERe: pré-propeptide
3)hydroxylation de proline et lysine (hydroxylase): RER
4)glycosylation: RER et golgi
5-6) assemblage en procollagène (3 chaînes): golgi
7) sécrétion: matrice extracellulaire
8)clivage des N et C terminaux: tropocollagène
9)fibres de collagène et pontage (cross-linking)

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25
Q

Qu’Est-ce que le pontage et en quoi est-il important

A

augmente le cross-linking entre les faisceaux de tropocollagène, crée un feuillet plus résistant
-important au niveau de la cornée de l’œil

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26
Q

Qu’Est-ce que le syndrome d’Ehlers-Danlos et nommer quelques symptômes

A

-problème enzymatique: déficience de lysine hydroxylase ou de procollagène peptidase
-Mutation dans séquence d’aa des collagènes type I, III ou V
-doigts/orteils très flexibles
-articulations hypermobiles
-vaisseaux sanguins fragiles
-cicatrisation anormale
-faiblesse musculaire
-peau extensible

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27
Q

Qu’est-ce que le scorbut et nommer symptomes

A

-carence en vitamine c
-diminution de l’activité de la proline hydroxylase, qui nécessite la vitamine c pour fonctionner
symtomes:
-lésions de la peau
-déformation du visage, perte de dents

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28
Q

Qu’Est-ce que l’ostéogénèse imperfecta et nommer symptomes

A

-mutation dans l’un des deux gènes pour la formation du collagène type I qui résulte en la perte de la structure en hélice
symptomes:
-fragilité anormale de l’os
-décoloration de la scléra

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29
Q

Qu’est-ce qu’Est constitué d’élastine

A

-poumons (alvéoles)
-parois des vaisseaux sanhuins

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30
Q

Quel type de résidu est prédominant chez l’élastine

A

résidus non polaires
-riche en pro et lys, 33% gly, 33% (ala+val)

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31
Q

Qu’Est-ce que le réseau anarchique de l’élastine

A

synthétisée sous forme de tropoélastine
sécrétée dans la matrice extracellulaire pour permettre l’adhésion des constituants de la matrice extracellulaire

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32
Q

comment sont formés les résidus d’allysine et qu’est-ce que ca permet de former

A

-désamination des lysines de la tropoelastine par la lysine oxydase
-3 allysines+ 1 lysine = desmosine

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33
Q

que fait la desmosine

A

-liaisons covalentes entres différents fibres d’élastine pour donner les propriétés élastiques

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34
Q

Quel est le rôle de l’alpha- antitrypsine dans la dégradation de l’élastine

A

-protéine du plasma qui inhibe l’élastase (enzyme qui dégrade élastine) dans les neutrophiles

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35
Q

Pourquoi l’alpha-antitripsine est important chez les poumons

A

recouvre les poumons pour empêcher la dégradation de l’élastine, car poumons doivent pouvoir s’élargir

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36
Q

qu’est-ce qui cause des emphysèmes pulmonaires

A

déficience en alpha-antitrypsine
mutation qui substitue lysine pour glutamine

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37
Q

qu’est-ce qu’Est nécessaire pour que l’alpha antitrypsine se fixe à l’élastase et l’inhibe

A

résidu methionine

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38
Q

que cause fumer

A

oxydation et inactivation du résidu methionine, ce qui rend l’alpha antitrypsine impuissante à neutraliser l’élastase

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39
Q

Caractéristiques de la soi d’araignée

A

biomatériel léger, élastique et très résistant

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40
Q

De quoi est constituée la soi d’araignée

A

protéines sécrétées par glandes abdominales: 6 types de protéines différentes, 1 substance servant de colle
longues séquences répétitives: peu ou pas de proline

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41
Q

Comment la soie d’araignée serait utile dans la vie

A

-textiles
-reconstruction ligamentaire
-régénération de nerfs

42
Q

Caractéristiques générales de protéines globulaires

A

-compactes et sphériques
-hydrosolubles
-enzymes/protéines de transport
-structure secondaire en hélices alpha et/ou feuillets beta
-pas de séquences répétitives

43
Q

Qu’Est-ce qui donne la caractéristique hydrosoluble aux protéines globulaires

A

-résidus hydrophobes dans le coeur
-résidus polaires chargés en surface ou à l’intérieur et sont impliqués dans la catalyse ou liaison d’un substrat

44
Q

Quelle est la fonction de l’hémoglobine

A

système de distribution de l’O2: fournit quantité requise aux tissus dans conditions variées

45
Q

l’hémoglobine est un hétérotétramère, définir hétérotétramère

A

2 sous unités alpha, 2 sous unités béta

46
Q

qu’Est-ce que l’hème

A

groupement qui ixe O2

47
Q

de quoi est formé le groupement hème

A

-anneau hétérocyclique organique à doubles liaisons conjuguées dite porphyrine
-atome de fer liant la porphyrine

48
Q

qu’Est-ce qui a permit le passage de la vie anaérobie à la vie aérobie– production d’énergie plus grande

A

complexe IV (cytochrome C oxydase) pour la respiration cellulaire

49
Q

Combien de groupement d’hème la myoglobine et chacune des quatre sous-unités de l’hémoglobine lient-ils

A

un groupement

50
Q

quels sont les trois types d’hème biologiquement important

A

hème b: plus commun (hémoglobine et myoglobine)
hème a: dans cytochrome c oxydase (complexe IV)
hème c: dans le cytochrome

51
Q

Que fait la myoglobine

A

stocke O2 dans muscles

52
Q

quelles chaînes composent la myoglobine

A

-une chaine pp unique +

53
Q

quelles sont les trois fonctions importantes de la chaîne de myoglobine

A

-forme cavité hydrophobe pour recevoir l’hème (motif globine)
-forme une cavité qui facilite la liaison entre l’hème et l’O2
-protection de l’ion ferreux contre l’oxydation par l’O2

54
Q

Que modifie l’oxygénation chez la myoglobine

A

complexe Fe(II)-hème
changement de couleur violet foncé (sang veineux) à rouge (sang artériel)

55
Q

Qu’arrive t’il quand le Fe (II) de l’Hb et de la Mb est oxydé en Fe(III)

A

Méthémoglobine et metmyoglobine
Ne fixe plus O2: retour à Fe (II) grâce à la metHb (ou metMb réductase)

56
Q

qu’est-ce que la désoxymyoglobine est l’oxymyoglobine

A

quand manque O2 dans les muscles, oxymyoglobine relâche l’O2

dans la désoxymyoglobine, Fe2+ lié à His F8 se trouve hors du plan de l’hème
dans oxymyoglobine, Fe2+ se rapproche du plan de l’hème et lie O2 dans une conformation courbée

57
Q

Que peut transporter l’hémoglobine

A

)2, CO2 et NO

58
Q

Pourquoi l’O2 est dissous dans le plasma et transporté directement chez les poissons de l’Antartique

A

O2 à une très haute solubilité dans l’Eau à basse température

59
Q

Hémoglobine lie combien de molécules d’O2 et de quelle façon

A

4 molécules d’O2 de façon réversible et coopérative

60
Q

qu’est-ce qui est présent entre la chaine alpha et la chaine beta de l’hémoglobine

A

contacts hydrophobes
aussi présence de liaisons ioniques et hydrogènes

61
Q

que cause la fixation de l’O2 chez l’hémoglobine

A

mouvement de l’hélice F ainsi que boucles EF et FG

62
Q

Quelles sont les deux états structuraux d’Activité différente de l’hémoglobine

A

R (relaché)= oxyhémoglobine- affinité plus grande pour O2
T (tendu)= désoxyhémoglobine- affinité moins grande pour )2

63
Q

quel est le phénomène de coopérativité chez l’hémoglobine

A

quand un O2 se lie à un premier hème, la liaison entre d’autres O2 et les hèmes des autres ss-unités est plus facile

64
Q

Décrire le passage de l’état T vers R de l’hémoglobine

A

mouvement de l’hélice F, bris des liaisons H et ioniques, rotation des ss-unités l’une par rapport à l’autre—- facilite coopérativité

65
Q

Vers ou l’Hb transporte le CO2

A

vers poumons ou il est excrété

66
Q

Expliquer l’Effet Bohr (transport CO2)

A

-consomme O2 dans les tissus, ce qui forme CO2
-CO2 passe dans globules rouges: se fixe à l’Hb qui le transporte vers poumons et est aussi transformé en HCO3-+ H+ (carbonic anhydrase)

*diminution de pH: Hb relargue O2, moins d’Affinité quand pCO2 augmente ou quand pH diminue

67
Q

Nommer les différents modulateurs de l’affinité de l’Hb et leurs effets

A

-2,3-biphosphoglycérate diminue affinité pour Hb
se lie aux chaînes B par liaisons électrostatique et favorise état T
synthèse de 2,3 BPG augmente à haute altitude

-Hb foetal, affinité pour oxygène plus élevée que Hb A
Facilite transfert d’O2 entre Hb A de la mère et Hb foetal

68
Q

Qu’Est-ce qu’une anémie falciforme

A

Présence de HbS (gène des chaines B) glu remplacé par Val
personnes hétérozygotes sont protégés contre malaria

69
Q

Thalassémies

A

anomalies quantitatives de la synthèse de l’hémoglobine
-synthèse déficiente de la chaîne alpha: 4 chaines B, faible affinité pour O2, pas de coopérativité
-Synthèse déficiente de la chaîne B: agrégats insolubles de chaîne a, globules rouges immatures= anémies

70
Q

Que fait une protéine membranaire

A

donnent caractéristiques fonctionnelles à chaque cellule

71
Q

Qu’Est-ce que la membrane plasmique

A

-entoure la cellule, définit ses limites et maintient différences essentielles entre le cytoplasme et le milieu extracellulaire

72
Q

De quoi est constitué la membrane plasmique

A

double couche de lipides + protéines maintenues par des liaisons covalentes

73
Q

Quelles lipides font partie de la bicouche lipidique

A

-cholestérol (2 couches)
-phosphatidylcholine et sphingomyéline (neutres, côté extracellulaire)
-phosphatidylethanolamine, phosphatidylsérine et phosphatidylinositol (chargés -, côté cytosolique)

74
Q

quelles sont les trois classes de protéines membranaires

A

-intrinsèques (dans la membrane)
-ancrées dans la membrane par des lipides
-extrinsèques (extracellulaires ou cytosolique)

75
Q

comment les protéines intrinsèques sont-elles liées à la bicouche lipidique

A

fortement liées par:
aa hydrophobes- ancrent protéine à la bicouche
aa polaires- à l’extérieur de la bicouche ou forment des canaux ioniques

76
Q

à quoi servent les segments transmembranaires des protéines intrinsèques

A

chaîne peptidique souvent en hélice alpha ou en feuillet béta
fonctionnement des deux côtés de la bicouche
plusieurs feuillets B peuvent se placer ensemble pour créer un baril qui servira de canal ionique

77
Q

Décrire protéine ancrée dans le feuillet externe

A

-moins nombreuses
-accrochée grâce au glycosylphosphatidylinositol

78
Q

décrire protéines ancrées dans le feuillet interne

A

ancrées via un acide gras

79
Q

décrire protéines extrinsèques

A

-liaisons faibles avec les têtes polaires des phospholipides membranaires et les portions hydrophiles des protéines intrinsèques
-facilement isolées à forte concentration de sel, solubles en sln aqueuse

80
Q

quelles protéines membranaires s’occupent de l’adhésion cellulaire

A

lectines, sélectines, cadhérines

81
Q

quelle protéines membranaire s’occupe de l’ancrage du cytosquelette

A

spectrine

82
Q

Que font les jonctions étanches

A

empêchent l’intérieur de la cellule de se déverser dans l’espace extracellulaire
isolent l’intérieur de la cellule de l’espace extracellulaire

83
Q

de quoi sont formées les jonctions étanches

A

occludines: 9 domaines protéiques
claudine: possède domaine structural PDZ qui permet fixation de l’actine du cytosquelette

84
Q

que font les jonctions d’adhérences

A

permettent fixation intercellulaire, la relation entre les cellules et avec l’environnement cellulaire par intermédiaire des filaments d’actine

85
Q

de quoi sont formées les jonctions d’adhérences

A

formées de cadhérines et sont associées aux microfilaments d’Actine

86
Q

que font les desmosomes et les hémidesmosomes

A

augmentent résistance aux tensions et à l’étirement
desmosomes permettent fixation entre cellules
hémidesmosomes permettent fixation de la cellule épithéliale à la lame basale

87
Q

De quoi sont formés les desmosomes et hémidesmosomes

A

cadhérines et sont associés aux filaments intermédiaires

88
Q

que font les spectrines

A

maintiennent l’intégrité de la membrane cellulaire en interagissant avec les filaments d’actine

89
Q

Nommer les deux types de transport et décrire

A

-transport passif: diffusion simple= canal aqueux
diffusion facilitée= transporteur protéique dans le sens du gradient de concentration
-transport actif= transport protéique contre le gradient de concentration, besoin d’É

90
Q

décrire uniport, symport et antiport

A

uniport= 1 molécule à la fois
symport= 2 molécules à la fois
antiport= 2 molécules en sens opposés

91
Q

qu’Est-ce que la perméabilité sélective

A

formation d’un pore avec ouverture spécifique pour faciliter le passage de molécules de taille spécifique

92
Q

qu’est-ce qu’un canal protéique

A

solutés (molécules solubles) se lient à des protéines et leur fait subir un changement de conformation afin de les transférer à traves des membranes

92
Q

quand est-ce que la vitesse de transport est maximale chez les canaux protéiques

A

quand le transporteur est saturé

plus il y a de substrat, plus enzyme sera rapide

93
Q

qu’est-ce que le transport actif

A

contre le gradient de concentration en utilisant énergie métabolique (pompes)

94
Q

Pompe P
Pompe F
Transporteurs ABC

A

Pompe P se phosphorylent
Pompe F- ATP synthases utilisent un gradient de H+ pour produire ATP
Transporteurs ABC- transportent petites molécules

95
Q

Que trouve t-on dans la ss-unité alpha de la protéine transmembranaire avec avec 3 ss-unités

A

-domaine transmembranaire: hélices M1 à M10
-3 domaines cytosoliques fonctionnels:
domaine N- site de liaison du nucléotide
domaine P- site de phosphorylation
domaine A- site d’hydrolyse (ATP en ADP)

96
Q

Protéines transmembranaires avec 3 ss-unités- décrire ss-unités

A

alpha= liaison des ions et de l’ATP
Beta glycosylée: repliement, spécéficité, stabilité
y=protéine régulatrice (selon le tissu)

97
Q

Nommer étapes de la pompe Na+/K+ ATPase

A

1)Na+ se lie sur le site spécifique- phosphorylation de la pompe (côté cytosolique): changement de conformation
2) Na+ transporté en dehors de la cellule
3) K+ se lie sur site spécifique- déphosphorylation de la pompe
4) K+ est relargué dans le cytosol, retour à la conformation initiale

98
Q

Que font les récepteurs membranaires

A

-permet transmission d’un signal de l’extérieur de la cellule vers l’intérieur
communication entre cellules

99
Q

Décrire ce qui se passe lors de la liaison de l’insuline à son récepteur

A

-après repas, sucre dans le sang augmente, insuline est sécrété
-insuline se fixe sur les ss-unités alpha
-dimérisation (association) du récepteur
-phosphorylation du récepteur côté cytosolique (6 ATP)
-phosphorylation de IRS (insulin receptor substrate)
-réponse cellulaire et fusion des transporteurs de glucose (GLUT4) à la membrane pour faire rentrer les molécules de glucose

100
Q

Qu’est-ce que la protéine RAS

A

-protéine ancrée sur face cytosolique par des acides gras
-superfamille des protéines Ras
-associée à des récepteurs et activité GTPase
-Relaie signaux extracellulaires stimulant la croissance/division cellulaire vers le noyau

101
Q

comment sont activés les protéines Ras et quel est son effet

A

activation par phosphorylation
facteurs de transcription qui vont agir sur expression des gènes

Protéines (4 decks)

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