Chapitre 3- différents types de protéines Flashcards
Quelles sont les trois grandes classes de protéines?
-fibreuses
-globulaires
-membranaires
Structure des protéines fibreuses
Très allongée avec beaucoup de structures secondaires
Quelles sont les fonctions des protéines fibreuses?
-Matériel structural (soutien, connexion, protection): peau, tendon, os
-Fonctions motrices: protéines musculaires et ciliaires
Que comporte chaque chaîne d’une unité de kératine et quel sont-ils important
-domaine central hélicoïdal de type alpha (300 résidus)
-domaines terminaux globulaires non-hélicoïdaux variables selon le type de kératine et le tissu
-important dans l’assemblage des filaments de kératine
De quoi résulte l’unité de base de la kératine alpha (dimère)
l’Association de
-1 kératine de type 1, acidique
-1 kératine de type 2, basique
2 chaînes parallèles
Quelles sont des caractéristiques connues sur la structure des protéines fibreuses?
-orientation parallèle à un axe
-longues fibres ou grands feuillets
-séquences répétitives chez la structure primaire
-bonne résistance mécanique
-faible solubilité dans l’eau
comment est filament de kératine alpha
-2 dimères = tétramère antiparallèle
-2 tétramères s’Associent
-tétramères se compactent hélicoïdalement
-filament= 16 dimères (coupe transversal)
Par quoi est stabilisée la structure de la kératine
-interactions hydrophobes
-forces van der waals
-liaisons H
-liaisons ioniques
-ponts disulfures (riche en cystéine)
Nommer et décrire deux maladies reliées à un défaut de la kératine
-épidermolyse bulleuse simplex (EBS)= anomalies de séquence (kératine 1 et 11 des cellules basales): arrêt de synthèse
-hyperkératose épidermolytique (EHK)= anomalies de séquence (kératines I et II des cellules suprabasales): mise en marche de la synthèse
Quel est l’importance du cytosquelette kératinique
maintient et intégrité mécanique de la peau
Que sont les filaments intermédiaires
-Fibres d’épaisseur variable en fonction du type cellulaire
-constituant très important du cytosquelette
Qu’Est-ce que le collagène
-protéine la plus abondante du corps humain
Qu’est-ce qu’est constitué de collagène
-tissu conjonctif
-os
-dents
-vaisseaux sanguins
Quel type de protéine est le collagène et quels sont ses caractéristiques principales (2)
-protéine fibreuse
-rigide et peu extensible
Qu’Est-ce qui cause l’apparition de rides
-désorganisation et perte de fibres de collagène
-tissu vasculaire réduite
-lissage de la jonction épidermal/dermal
Quels sont les trois types de collagène et qu’Est-ce qu’ils constituent
-collagène I= le plus comment: 2 chaînes identiques+ 1 chaîne différente (os, tendons, peau)
-collagène II: 3 chaînes identiques (cartilage)
-collagène III: 3 chaînes identiques (vaisseaux sanguins)
De quoi sont fonctions les propriétés du collagène et sa structure en 3D (décrire)
sa composition particulière en acides aminés: beaucoup de glycine/ contenu élevé en proline
-présence de résidus d’AA Lys et Pro modifiés après synthèse protéique
Qu’est-ce qui empêche les structures en hélice alpha normale chez le collagène
forte teneur en gly, pro et Hyp
Décrire la structure de l’hélice alpha du collagène
-triple hélice beaucoup plus étirée que l’hélice alpha normale
-répétition du motif gly-pro-y et gly-x-hyp (x ou y= n’importe quel aa)
quel est l’unité structurale de base du collagène et de quoi est-il formé
-tropocollagène
-3 chaînes de collagène entrelacées
comment sont les résidus gly dans la triple hélice de collagène
l’une en face de l’autre
Pourquoi la glycine est le seul résidus pouvant occupé la position centrale dans la triple hélice de collagène
-sa petite taille le permet
qu’est-ce qui stabilise la structure de la triple hélice de collagène
ponts H inter-chaînes
Décrire les étapes de synthèse du collagène
1)gènes pro-chaînes transcrits (ADN en ARNm)
2)ARNm traduits sur RERe: pré-propeptide
3)hydroxylation de proline et lysine (hydroxylase): RER
4)glycosylation: RER et golgi
5-6) assemblage en procollagène (3 chaînes): golgi
7) sécrétion: matrice extracellulaire
8)clivage des N et C terminaux: tropocollagène
9)fibres de collagène et pontage (cross-linking)
Qu’Est-ce que le pontage et en quoi est-il important
augmente le cross-linking entre les faisceaux de tropocollagène, crée un feuillet plus résistant
-important au niveau de la cornée de l’œil
Qu’Est-ce que le syndrome d’Ehlers-Danlos et nommer quelques symptômes
-problème enzymatique: déficience de lysine hydroxylase ou de procollagène peptidase
-Mutation dans séquence d’aa des collagènes type I, III ou V
-doigts/orteils très flexibles
-articulations hypermobiles
-vaisseaux sanguins fragiles
-cicatrisation anormale
-faiblesse musculaire
-peau extensible
Qu’est-ce que le scorbut et nommer symptomes
-carence en vitamine c
-diminution de l’activité de la proline hydroxylase, qui nécessite la vitamine c pour fonctionner
symtomes:
-lésions de la peau
-déformation du visage, perte de dents
Qu’Est-ce que l’ostéogénèse imperfecta et nommer symptomes
-mutation dans l’un des deux gènes pour la formation du collagène type I qui résulte en la perte de la structure en hélice
symptomes:
-fragilité anormale de l’os
-décoloration de la scléra
Qu’est-ce qu’Est constitué d’élastine
-poumons (alvéoles)
-parois des vaisseaux sanhuins
Quel type de résidu est prédominant chez l’élastine
résidus non polaires
-riche en pro et lys, 33% gly, 33% (ala+val)
Qu’Est-ce que le réseau anarchique de l’élastine
synthétisée sous forme de tropoélastine
sécrétée dans la matrice extracellulaire pour permettre l’adhésion des constituants de la matrice extracellulaire
comment sont formés les résidus d’allysine et qu’est-ce que ca permet de former
-désamination des lysines de la tropoelastine par la lysine oxydase
-3 allysines+ 1 lysine = desmosine
que fait la desmosine
-liaisons covalentes entres différents fibres d’élastine pour donner les propriétés élastiques
Quel est le rôle de l’alpha- antitrypsine dans la dégradation de l’élastine
-protéine du plasma qui inhibe l’élastase (enzyme qui dégrade élastine) dans les neutrophiles
Pourquoi l’alpha-antitripsine est important chez les poumons
recouvre les poumons pour empêcher la dégradation de l’élastine, car poumons doivent pouvoir s’élargir
qu’est-ce qui cause des emphysèmes pulmonaires
déficience en alpha-antitrypsine
mutation qui substitue lysine pour glutamine
qu’est-ce qu’Est nécessaire pour que l’alpha antitrypsine se fixe à l’élastase et l’inhibe
résidu methionine
que cause fumer
oxydation et inactivation du résidu methionine, ce qui rend l’alpha antitrypsine impuissante à neutraliser l’élastase
Caractéristiques de la soi d’araignée
biomatériel léger, élastique et très résistant
De quoi est constituée la soi d’araignée
protéines sécrétées par glandes abdominales: 6 types de protéines différentes, 1 substance servant de colle
longues séquences répétitives: peu ou pas de proline
Comment la soie d’araignée serait utile dans la vie
-textiles
-reconstruction ligamentaire
-régénération de nerfs
Caractéristiques générales de protéines globulaires
-compactes et sphériques
-hydrosolubles
-enzymes/protéines de transport
-structure secondaire en hélices alpha et/ou feuillets beta
-pas de séquences répétitives
Qu’Est-ce qui donne la caractéristique hydrosoluble aux protéines globulaires
-résidus hydrophobes dans le coeur
-résidus polaires chargés en surface ou à l’intérieur et sont impliqués dans la catalyse ou liaison d’un substrat
Quelle est la fonction de l’hémoglobine
système de distribution de l’O2: fournit quantité requise aux tissus dans conditions variées
l’hémoglobine est un hétérotétramère, définir hétérotétramère
2 sous unités alpha, 2 sous unités béta
qu’Est-ce que l’hème
groupement qui ixe O2
de quoi est formé le groupement hème
-anneau hétérocyclique organique à doubles liaisons conjuguées dite porphyrine
-atome de fer liant la porphyrine
qu’Est-ce qui a permit le passage de la vie anaérobie à la vie aérobie– production d’énergie plus grande
complexe IV (cytochrome C oxydase) pour la respiration cellulaire
Combien de groupement d’hème la myoglobine et chacune des quatre sous-unités de l’hémoglobine lient-ils
un groupement
quels sont les trois types d’hème biologiquement important
hème b: plus commun (hémoglobine et myoglobine)
hème a: dans cytochrome c oxydase (complexe IV)
hème c: dans le cytochrome
Que fait la myoglobine
stocke O2 dans muscles
quelles chaînes composent la myoglobine
-une chaine pp unique +
quelles sont les trois fonctions importantes de la chaîne de myoglobine
-forme cavité hydrophobe pour recevoir l’hème (motif globine)
-forme une cavité qui facilite la liaison entre l’hème et l’O2
-protection de l’ion ferreux contre l’oxydation par l’O2
Que modifie l’oxygénation chez la myoglobine
complexe Fe(II)-hème
changement de couleur violet foncé (sang veineux) à rouge (sang artériel)
Qu’arrive t’il quand le Fe (II) de l’Hb et de la Mb est oxydé en Fe(III)
Méthémoglobine et metmyoglobine
Ne fixe plus O2: retour à Fe (II) grâce à la metHb (ou metMb réductase)
qu’est-ce que la désoxymyoglobine est l’oxymyoglobine
quand manque O2 dans les muscles, oxymyoglobine relâche l’O2
dans la désoxymyoglobine, Fe2+ lié à His F8 se trouve hors du plan de l’hème
dans oxymyoglobine, Fe2+ se rapproche du plan de l’hème et lie O2 dans une conformation courbée
Que peut transporter l’hémoglobine
)2, CO2 et NO
Pourquoi l’O2 est dissous dans le plasma et transporté directement chez les poissons de l’Antartique
O2 à une très haute solubilité dans l’Eau à basse température
Hémoglobine lie combien de molécules d’O2 et de quelle façon
4 molécules d’O2 de façon réversible et coopérative
qu’est-ce qui est présent entre la chaine alpha et la chaine beta de l’hémoglobine
contacts hydrophobes
aussi présence de liaisons ioniques et hydrogènes
que cause la fixation de l’O2 chez l’hémoglobine
mouvement de l’hélice F ainsi que boucles EF et FG
Quelles sont les deux états structuraux d’Activité différente de l’hémoglobine
R (relaché)= oxyhémoglobine- affinité plus grande pour O2
T (tendu)= désoxyhémoglobine- affinité moins grande pour )2
quel est le phénomène de coopérativité chez l’hémoglobine
quand un O2 se lie à un premier hème, la liaison entre d’autres O2 et les hèmes des autres ss-unités est plus facile
Décrire le passage de l’état T vers R de l’hémoglobine
mouvement de l’hélice F, bris des liaisons H et ioniques, rotation des ss-unités l’une par rapport à l’autre—- facilite coopérativité
Vers ou l’Hb transporte le CO2
vers poumons ou il est excrété
Expliquer l’Effet Bohr (transport CO2)
-consomme O2 dans les tissus, ce qui forme CO2
-CO2 passe dans globules rouges: se fixe à l’Hb qui le transporte vers poumons et est aussi transformé en HCO3-+ H+ (carbonic anhydrase)
*diminution de pH: Hb relargue O2, moins d’Affinité quand pCO2 augmente ou quand pH diminue
Nommer les différents modulateurs de l’affinité de l’Hb et leurs effets
-2,3-biphosphoglycérate diminue affinité pour Hb
se lie aux chaînes B par liaisons électrostatique et favorise état T
synthèse de 2,3 BPG augmente à haute altitude
-Hb foetal, affinité pour oxygène plus élevée que Hb A
Facilite transfert d’O2 entre Hb A de la mère et Hb foetal
Qu’Est-ce qu’une anémie falciforme
Présence de HbS (gène des chaines B) glu remplacé par Val
personnes hétérozygotes sont protégés contre malaria
Thalassémies
anomalies quantitatives de la synthèse de l’hémoglobine
-synthèse déficiente de la chaîne alpha: 4 chaines B, faible affinité pour O2, pas de coopérativité
-Synthèse déficiente de la chaîne B: agrégats insolubles de chaîne a, globules rouges immatures= anémies
Que fait une protéine membranaire
donnent caractéristiques fonctionnelles à chaque cellule
Qu’Est-ce que la membrane plasmique
-entoure la cellule, définit ses limites et maintient différences essentielles entre le cytoplasme et le milieu extracellulaire
De quoi est constitué la membrane plasmique
double couche de lipides + protéines maintenues par des liaisons covalentes
Quelles lipides font partie de la bicouche lipidique
-cholestérol (2 couches)
-phosphatidylcholine et sphingomyéline (neutres, côté extracellulaire)
-phosphatidylethanolamine, phosphatidylsérine et phosphatidylinositol (chargés -, côté cytosolique)
quelles sont les trois classes de protéines membranaires
-intrinsèques (dans la membrane)
-ancrées dans la membrane par des lipides
-extrinsèques (extracellulaires ou cytosolique)
comment les protéines intrinsèques sont-elles liées à la bicouche lipidique
fortement liées par:
aa hydrophobes- ancrent protéine à la bicouche
aa polaires- à l’extérieur de la bicouche ou forment des canaux ioniques
à quoi servent les segments transmembranaires des protéines intrinsèques
chaîne peptidique souvent en hélice alpha ou en feuillet béta
fonctionnement des deux côtés de la bicouche
plusieurs feuillets B peuvent se placer ensemble pour créer un baril qui servira de canal ionique
Décrire protéine ancrée dans le feuillet externe
-moins nombreuses
-accrochée grâce au glycosylphosphatidylinositol
décrire protéines ancrées dans le feuillet interne
ancrées via un acide gras
décrire protéines extrinsèques
-liaisons faibles avec les têtes polaires des phospholipides membranaires et les portions hydrophiles des protéines intrinsèques
-facilement isolées à forte concentration de sel, solubles en sln aqueuse
quelles protéines membranaires s’occupent de l’adhésion cellulaire
lectines, sélectines, cadhérines
quelle protéines membranaire s’occupe de l’ancrage du cytosquelette
spectrine
Que font les jonctions étanches
empêchent l’intérieur de la cellule de se déverser dans l’espace extracellulaire
isolent l’intérieur de la cellule de l’espace extracellulaire
de quoi sont formées les jonctions étanches
occludines: 9 domaines protéiques
claudine: possède domaine structural PDZ qui permet fixation de l’actine du cytosquelette
que font les jonctions d’adhérences
permettent fixation intercellulaire, la relation entre les cellules et avec l’environnement cellulaire par intermédiaire des filaments d’actine
de quoi sont formées les jonctions d’adhérences
formées de cadhérines et sont associées aux microfilaments d’Actine
que font les desmosomes et les hémidesmosomes
augmentent résistance aux tensions et à l’étirement
desmosomes permettent fixation entre cellules
hémidesmosomes permettent fixation de la cellule épithéliale à la lame basale
De quoi sont formés les desmosomes et hémidesmosomes
cadhérines et sont associés aux filaments intermédiaires
que font les spectrines
maintiennent l’intégrité de la membrane cellulaire en interagissant avec les filaments d’actine
Nommer les deux types de transport et décrire
-transport passif: diffusion simple= canal aqueux
diffusion facilitée= transporteur protéique dans le sens du gradient de concentration
-transport actif= transport protéique contre le gradient de concentration, besoin d’É
décrire uniport, symport et antiport
uniport= 1 molécule à la fois
symport= 2 molécules à la fois
antiport= 2 molécules en sens opposés
qu’Est-ce que la perméabilité sélective
formation d’un pore avec ouverture spécifique pour faciliter le passage de molécules de taille spécifique
qu’est-ce qu’un canal protéique
solutés (molécules solubles) se lient à des protéines et leur fait subir un changement de conformation afin de les transférer à traves des membranes
quand est-ce que la vitesse de transport est maximale chez les canaux protéiques
quand le transporteur est saturé
plus il y a de substrat, plus enzyme sera rapide
qu’est-ce que le transport actif
contre le gradient de concentration en utilisant énergie métabolique (pompes)
Pompe P
Pompe F
Transporteurs ABC
Pompe P se phosphorylent
Pompe F- ATP synthases utilisent un gradient de H+ pour produire ATP
Transporteurs ABC- transportent petites molécules
Que trouve t-on dans la ss-unité alpha de la protéine transmembranaire avec avec 3 ss-unités
-domaine transmembranaire: hélices M1 à M10
-3 domaines cytosoliques fonctionnels:
domaine N- site de liaison du nucléotide
domaine P- site de phosphorylation
domaine A- site d’hydrolyse (ATP en ADP)
Protéines transmembranaires avec 3 ss-unités- décrire ss-unités
alpha= liaison des ions et de l’ATP
Beta glycosylée: repliement, spécéficité, stabilité
y=protéine régulatrice (selon le tissu)
Nommer étapes de la pompe Na+/K+ ATPase
1)Na+ se lie sur le site spécifique- phosphorylation de la pompe (côté cytosolique): changement de conformation
2) Na+ transporté en dehors de la cellule
3) K+ se lie sur site spécifique- déphosphorylation de la pompe
4) K+ est relargué dans le cytosol, retour à la conformation initiale
Que font les récepteurs membranaires
-permet transmission d’un signal de l’extérieur de la cellule vers l’intérieur
communication entre cellules
Décrire ce qui se passe lors de la liaison de l’insuline à son récepteur
-après repas, sucre dans le sang augmente, insuline est sécrété
-insuline se fixe sur les ss-unités alpha
-dimérisation (association) du récepteur
-phosphorylation du récepteur côté cytosolique (6 ATP)
-phosphorylation de IRS (insulin receptor substrate)
-réponse cellulaire et fusion des transporteurs de glucose (GLUT4) à la membrane pour faire rentrer les molécules de glucose
Qu’est-ce que la protéine RAS
-protéine ancrée sur face cytosolique par des acides gras
-superfamille des protéines Ras
-associée à des récepteurs et activité GTPase
-Relaie signaux extracellulaires stimulant la croissance/division cellulaire vers le noyau
comment sont activés les protéines Ras et quel est son effet
activation par phosphorylation
facteurs de transcription qui vont agir sur expression des gènes
