Chapitre 5- enzymologie Flashcards
qu’est-ce qu’un enzyme
catalyseur puissant et spécifique:
presque dans toutes réactions biochimiques
essentielles à la vie
que font les enzymes
accélèrent réactions biochimiques cruciales:
repliement de protéine
dégradation de protéine
conversion de CO2 en acide carbonique dans globules rouges au niveau des tissus
qu’est-ce qu’un cofacteur
certains enzymes ne peuvent pas être actives par elles-mêmes
besoin d’un ion inorganique ou d’un coenzyme
-certains ont besoins des deux
qu’Est-ce qu’un groupement prosthétique
coenzyme ou ion métallique lien de façon covalente à une protéine enzymatique
qu’Est-ce qu’un holoenzyme
enzyme entière constituée de :
1- apoenzyme (partie protéique)
2-coenzyme et/ou
3-ion métallique et/ou
4-groupement prothétique
(2-4 = cofacteurs)
quelles sont les types de co-facteurs
-molécules non protéiques, présentes dans une enzyme et participant à la catalyse (ions, molécules organiques)
-sont associées à l’enzyme:
en permanence= groupement prosthétique
de manière transitoire= co-substrat
-associées surtout aux enzymes catalysant:
-réactions d’oxydo-réduction
-réactions de transfert de groupes
que sont des synthases et des synthétases
synthases= catalysent réactions ne nécessitant pas nécessairement ATP ou GTP…
synthétases= nécessitent ATP (ou autre) comme source d’É
que sont les kinases et les phosphorylases
kinases= ajout d’un phosphoryl (P) provenant d’un nucléoside triphosphate à une autre molécule
phosphorylase=phosphate attaque la molécule et devient attaché à cette molécule à l’endroit ou elle est cassée
que sont les déshydrogénases et les carboxylases
déshydrogénases= oxyde un substrat en réduisant un accepteur d’électrons
carboxylase= incorporation de CO2 à une molécule: CO2 transporté par la biotine (coenzyme)
quelles sont les trois grandes propriétés qui caractérisent les enzymes
pouvoir catalytique
spécificité
régulation
-pas simultanément chez toutes les enzymes
quelles sont les sites sur l’apoenzyme
-site de fixation des coenzymes et/ou
-sites de fixation des cofacteurs ioniques
-site actif (zone de reconnaissance du substrat et zone de transformation catalytique)
-sites de régulation
-sites de fixation aux structures cellulaires
qu’Est-ce qu’un substrat
molécule liée au site actif de l’enzyme et transformée par l’Enzyme
que sont les isoenzymes et les allozymes
allozyme= enzyme codée par différentes allèles du même gène
isozyme= enzyme présentant une séquence d’aa différente d’une autre enzyme mais catalysant la même réaction chimique
quand est-ce qu’une réaction libère de l’énergie (exergonique)
quand P a moins d’énergie que S
quand est-ce qu’une réaction a besoin d’énergie (endergonique)
quand P a plus d’énergie que s
Qu’est-ce que la catalyse enzymatique
augmente vitesse de réaction
catalysent s–P ou P—s
quel est l’Effet des enzymes sur l’équilibre thermodynamique des réactions
ne modifient pas l’équilibre
–abaissent l’énergie d’activation
comment est déterminée la vitesse globale de la réaction quand elle comporte plusieurs étapes
déterminée par l’étape possédant la plus haute énergie d’Activation (étape limitante)
de quoi dépend la vitesse de réaction
de la concentration du ou des substrats
une constante de vitesse
que représente la vitesse de réaction
quantité de substrat qui réagit par unité de tems
quelles sont les deux modèles de mécanisme d’action
clé-serrure (avant)=
- structure rigide performée de l’enzyme
-substrat s’insère dans le site actif, réaction se produit sans changement de conformation de l’enzyme
changement induit (maintenant)=
-enzyme=modèle dynamique
-liaison du substrat au site actif entraîne un changement de conformation et la transformation du substrat
