Chapitre 5- enzymologie Flashcards

1
Q

qu’est-ce qu’un enzyme

A

catalyseur puissant et spécifique:
presque dans toutes réactions biochimiques
essentielles à la vie

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2
Q

que font les enzymes

A

accélèrent réactions biochimiques cruciales:
repliement de protéine
dégradation de protéine
conversion de CO2 en acide carbonique dans globules rouges au niveau des tissus

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3
Q

qu’est-ce qu’un cofacteur

A

certains enzymes ne peuvent pas être actives par elles-mêmes
besoin d’un ion inorganique ou d’un coenzyme
-certains ont besoins des deux

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4
Q

qu’Est-ce qu’un groupement prosthétique

A

coenzyme ou ion métallique lien de façon covalente à une protéine enzymatique

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5
Q

qu’Est-ce qu’un holoenzyme

A

enzyme entière constituée de :
1- apoenzyme (partie protéique)
2-coenzyme et/ou
3-ion métallique et/ou
4-groupement prothétique
(2-4 = cofacteurs)

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6
Q

quelles sont les types de co-facteurs

A

-molécules non protéiques, présentes dans une enzyme et participant à la catalyse (ions, molécules organiques)
-sont associées à l’enzyme:
en permanence= groupement prosthétique
de manière transitoire= co-substrat
-associées surtout aux enzymes catalysant:
-réactions d’oxydo-réduction
-réactions de transfert de groupes

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7
Q

que sont des synthases et des synthétases

A

synthases= catalysent réactions ne nécessitant pas nécessairement ATP ou GTP…

synthétases= nécessitent ATP (ou autre) comme source d’É

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8
Q

que sont les kinases et les phosphorylases

A

kinases= ajout d’un phosphoryl (P) provenant d’un nucléoside triphosphate à une autre molécule

phosphorylase=phosphate attaque la molécule et devient attaché à cette molécule à l’endroit ou elle est cassée

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9
Q

que sont les déshydrogénases et les carboxylases

A

déshydrogénases= oxyde un substrat en réduisant un accepteur d’électrons

carboxylase= incorporation de CO2 à une molécule: CO2 transporté par la biotine (coenzyme)

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10
Q

quelles sont les trois grandes propriétés qui caractérisent les enzymes

A

pouvoir catalytique
spécificité
régulation
-pas simultanément chez toutes les enzymes

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11
Q

quelles sont les sites sur l’apoenzyme

A

-site de fixation des coenzymes et/ou
-sites de fixation des cofacteurs ioniques
-site actif (zone de reconnaissance du substrat et zone de transformation catalytique)
-sites de régulation
-sites de fixation aux structures cellulaires

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12
Q

qu’Est-ce qu’un substrat

A

molécule liée au site actif de l’enzyme et transformée par l’Enzyme

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13
Q

que sont les isoenzymes et les allozymes

A

allozyme= enzyme codée par différentes allèles du même gène
isozyme= enzyme présentant une séquence d’aa différente d’une autre enzyme mais catalysant la même réaction chimique

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14
Q

quand est-ce qu’une réaction libère de l’énergie (exergonique)

A

quand P a moins d’énergie que S

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15
Q

quand est-ce qu’une réaction a besoin d’énergie (endergonique)

A

quand P a plus d’énergie que s

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16
Q

Qu’est-ce que la catalyse enzymatique

A

augmente vitesse de réaction
catalysent s–P ou P—s

17
Q

quel est l’Effet des enzymes sur l’équilibre thermodynamique des réactions

A

ne modifient pas l’équilibre
–abaissent l’énergie d’activation

18
Q

comment est déterminée la vitesse globale de la réaction quand elle comporte plusieurs étapes

A

déterminée par l’étape possédant la plus haute énergie d’Activation (étape limitante)

19
Q

de quoi dépend la vitesse de réaction

A

de la concentration du ou des substrats
une constante de vitesse

20
Q

que représente la vitesse de réaction

A

quantité de substrat qui réagit par unité de tems

21
Q

quelles sont les deux modèles de mécanisme d’action

A

clé-serrure (avant)=
- structure rigide performée de l’enzyme
-substrat s’insère dans le site actif, réaction se produit sans changement de conformation de l’enzyme

changement induit (maintenant)=
-enzyme=modèle dynamique
-liaison du substrat au site actif entraîne un changement de conformation et la transformation du substrat