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Bacteriologie I (MCB 2979) > Structure et assemblage des ribosomes, Antibiotiques et résistance, Le chromosome bactérien > Flashcards

Structure et assemblage des ribosomes, Antibiotiques et résistance, Le chromosome bactérien Flashcards

1
Q

Facteurs nécessaire pour la traduction

A 
Ribosomes 70S=30S + 50S 
ARNm
ARN de transfert (ARN+a.a. = aminoacyl-ARNt)
Facteurs d ’initiation
Facteurs d ’élongation
Facteurs de terminaison
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Q

Ribosome 70S est composé de…

A

2 sous-unités : 30S et 50S

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3
Q

Sous-unité 30S est composé de…

A

16S ARNr

21 chaînes de polypetides

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Q

Sous-unité 50S est composé de…

A

5S ARNr
23S ARNr
34 chaînes de polypetides

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5
Q

Les trois phases de la synthèse protéique

A

Initiation (assemblage)

Élongation (formation de la protéine et déplacement du ribosome le long de l’ARN messager)

Terminaison (désassemblage)

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6
Q

Phase 1: Initiation

A

Les sous-unités sont séparés

30S est déjà formé avec IF3. Ils vont faire une reconnaissance de l’ARNm à une séquence spécifique (ARN 16S ->une série de A et de G au début de chaque traduction, cette série est variable)

En même temps, IF2 interragit avec ARNt (ARN transfert initiateur) qui reconnait les séquences AUG ou GUG. Cette a.a est toujours reliés à une méthyonine (diff. des autres met). IF2 est aussi lié à une molécule de GTP.

IF1 enlève le IF3 du sous-unité 30S

Tout ça va se réunir ensemble pour former le 30S.

Complexe est prêt à recevoir 50S
IF2 et IF1 hydrolyse GTP en GDP

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7
Q

IF3

A

Empêche l’interaction des sousunités 30S et 50S dans le cytoplasme + assure la correcte interaction entre la 30S et le mRNA

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8
Q

IF2

A

Lié au premier tRNA, le guide dans la formation du complexe 30S-tRNA-mRNA

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9
Q

IF1

A

Nécessaire pour le détachement des IF2 et 3 au moment de la formation du ribosome complet (70S)

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10
Q

Nombre de GTP utilisé dans l’initiation

A

1 GTP

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11
Q

Les sites dans la sous-unité 50S

A

Site A : accepteur
Site P : peptidyle
Site E : sortie

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12
Q

3 phases dans élongation

A

1) Fixation du a.a.-tRNA au site A
2) Réaction de transpéptidation
3) Translocation

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13
Q

EF-Tu

A

Transporte le a.a.-tRNA au site A, hydrolyse d’un GTP

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14
Q

EF-Ts

A

Change le GDP du EF-Tu en GTP et permet au

EF-Tu de lier un autre a.a.-tRNA

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15
Q

EF-G

A

Translocase, un enzyme qui permet le mouvement

du ribosome en direction 3’ du mRNA et le déplacement du péptidyl-tRNA du site A au site P

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16
Q

Transpéptidation

A

La composante 23S de la sous-unité 50S catalyse la formation du lien peptidique entre les acides aminées (péptidyl transférase)

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17
Q

Nombre de GTP utilisé dans l’élongation

A

2 GTP

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18
Q

Phase 3: terminaison

A

Quand la séquence stop est rencontré, il y a un arrêt du ribosome. 3 facteurs de relâche, en présence de GTP permet la dissociation de tous les éléments.

IF3 permet la dissociation des 2 sous-unités et IF3 est lié à la sous-unités 30S

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19
Q

Facteurs de relâche

A

RF-1
RF-2
RF-3

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20
Q

Codons stop

A

UAA
UAG
UGA

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21
Q

Nombre de GTP utilisé dans la terminaison

A

1 GTP

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22
Q

Polyribosome

A

Plusieurs ribosomes se suivent au long du ARNm
Très efficace
Pas besoin d’épissage pour ARNm

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23
Q

Antibiotique

A

Une substance naturelle ou synthétique qui détruit ou bloque la croissance des bactéries.
Dans le premier cas, on parle d’antibiotique bactéricide et dans le second cas d’antibiotique bactériostatique

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24
Q

Mécanismes d’action des antibiotiques

A
  • Inhibition de la synthèse de la paroi cellulaire
  • Inhibition de la synthèse des protéines
  • Inhibition de la réplication et de la transcription de l’acide nucléique
  • Détérioration de la membrane plasmique
  • Inhibition de la synthèse de métabolites essentiels (bloque la synthèse des précurseurs, a.a. ou acide nucléiques)
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25
Q

Antibiotique qui cause l’inhibition de la synthèse de la paroi cellulaire

A

Bacitracine
Pénicilline
Vancomycine

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26
Q

Antibiotiques qui empêchent la formation du complexe d’initiation

A

Streptomycine :
Empêche l’interaction entre l’ARNm et le complexe 30S

Aminosides:
liaison à la sous- unité 30S, empêchent la liaison de la sous- unité 50S

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27
Q

Aminoglycosides

A

Streptomycine, Gentamicine, Kanamycine

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28
Q

Antibiotiques qui empêche la phase d’élongation

A

Tétracyclines:
Liaison à la sous- unité 30S, empêchent la liaison de l’AA-ARNt à la site A

Chloramphénicol:
liaison à la sous-unité 50S, inhibe la peptidyltransférase (empêche la liaison peptidique)

Macrolides:
Liaison à la sous-unité 50S, inhibent la peptidyltransférase et la translocation (érythromycine, clindamycine)

Acide fusidique:
Se lie à la protéine EF-G et empêche la dissociation du complexe EF-G-GDP, inhibe la translocation (bloque le recyclage de la molécule EF-G -> tue la cellule)

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29
Q

Antibiotiques qui empêche la phase de terminaison

A

Aucune

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30
Q

Sulfamides, triméthoprime

A

Bloquent la synthèse des précurseurs

d ’acides nucléiques, méthyonine

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31
Q

Rifamycines

A

Fixation sur l ’ARN polymérase bactérien, bloque la synthèse d ’ARN

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32
Q

Quinolones

A

Inhibition de l ’ADN gyrase: bloque la réplication, transcription, induction de la fragmentation de l’ADN

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33
Q

Acide folique

A

Essentiel pour la synthèse et la réplication des acides nucléiques

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34
Q

Inhibiteurs de la synthèse de l’acide folique

A

Sulfamides inhibe Pteridine

Triméthoprime inhibe acide Dihydrofolique

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35
Q

Mode d ’action des polymixines sur la membrane cellulaire

A

Utilisées pour le traitement des infections à Gram-, les polymixines se lient au LPS et perturbent la structure de la membrane externe et interne en tuant la bactérie

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36
Q

Résistance

A

Perte de sensibilité à l’activité tueuse (bactéricide) ou inhibitrice de la croissance (bactériostatique) d’un agent antibiotique

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37
Q

Intervalle d’année qu’une bactérie devient résistant à un antibiotique environ

A

10 ans

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38
Q

Multirésistance est transférable? Si oui par quel moyen?

A

Oui, par les plasmides

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39
Q

Résistance plasmidique

A

gènes spécifiques qui donnent résistance (pas une mutation d’un gène préexistant)

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40
Q

Résistance chromosomique

A

Mutation
Transférable aux cellules filles
1 résistance à la fois
Modification de la cible de l’antibiotique

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41
Q

Résistance: mode d ’action

A
  1. Modification de la cible
  2. Dégradation
  3. Inactivation
  4. Changement de perméabilité
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42
Q

Modification de l’antibiotique (inactivation)

A

Acétyltransférases (modifient le chloramphénicol)

Acétyl, phospho, adénylyltransférases (modifient les aminosides)

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43
Q

Changements de la perméabilité : Résistance plasmidique à la tétracycline (TetA) :

A

1) protéine membranaire
2) provoque la sortie de l’antibiotique
3) empêche l ’accumulation de l ’antibiotique
4) aucune modification de l ’antibiotique

44
Q

Modification de la cible : Bêta lactames

A

Mutations dans les PLP (protéine de liaison aux pénicillines)

45
Q

Modification de la cible : vancomycine

A

altération des précurseurs qui doivent aller dans le peptidoglycane

46
Q

Modification de la cible : quinolones

A

gyrase altéré

47
Q

Modification de la cible : aminosides:

A

protéines ribosomales altérées

48
Q

Modification de la cible : triméthoprime

A

Nouvel enzyme

Au lieu d’incorporer une mutation, il y a un nouveau gène qui résiste à la triméthoprime

49
Q

Classes de bêta-lactames

A

Classe A : Sérine
Classe B : Zinc
Classe C : Sérine
Classe D : Sérine

50
Q

Bactéries résistantes: SARO/ORSA, SARM/MRSA

SARO = Staphylococcus aureus résistante à l’oxacilline
SARM = Staphylococcus aureus résistante à la méticilline
A
  • mutation chromosomique
  • modification de PBP2a (protéine liant à la pénicilline)
  • résistance à toutes les béta-lactames
  • souvent multi-résistantes
  • virulente
  • 15-50% des isolats cliniques chez les hôpitaux aux E-U
51
Q

Bactéries résistantes: ERV/VRE

Entérocoques résistantes à la vancomycine

A
  • plasmidique (vanA,B)
  • chromosomique (vanC)
  • résistantes aux pénicillines et les aminosides
  • trouvées dans l ’environnement, hôpitaux
  • possibilité de transfert aux Staphylocoques
52
Q

Bactéries résistantes: MDR-TB

Mycobacterium tuberculosis multirésistante

A

• mutations chromosomiques
• Trouvé résistent aux antibiotiques isoniazide,
ethionamide
• Il a développé ensuite une résistance à la rifampicine
• Il a développé ensuite une résistance à la streptomycine
• cause: arrêt de l ’antibiothérapie

53
Q

Résistance inductible

A

• Résistance aux bêta-lactames
• induit par des bêta-lactames qui cause une haute
production de bêta-lactamase
• résistance à toutes les bêta-lactames
• trouvé chez Enterobacter, Serratia, Citrobacter, Pseudomonas

Bactérie est capable de reconnaître la présence des antibiotique et de les dégrader

54
Q

Résistance inductible mécanisme

A

1) Accumulation des muropeptides
2) Transportés dans le cytoplasme
3) Interagissent avec AmpR; augmente l’expression de ampC (code pour beta-lactamase)

55
Q

NDM-1 (New Delhi Metallo-beta- lactamase-1)

A
  • Trouvé chez Klebsiella pneumoniae, Escherichia coli et Enterobacter cloacae
  • Associé avec des patients qui ont subi des chirurgies en Inde et Pakistan: tourisme médicale
  • Transmissible entre les entérobactéries
  • Trouvé sur un plasmide
  • Résistance à toutes les bêta-lactames
56
Q

Acquisition des bactéries résistantes en communauté

A
  • SARO, SARM
  • S. pneumoniae
  • S. pyogenes
  • MDR-TB
  • Salmonella
  • Haemophilus influenzae, Neisseria
57
Q

Acquisition des bactéries résistantes dans les hôpitaux

A
  • SARM, SARO
  • ERV
  • gram négatives multi-résistantes
58
Q

Acquisition de la résistance: mécanismes

A
  • mutation
  • échanges génétiques (plasmides et autres)
  • résistance inductible (bêta-lactamases)
59
Q

Causes de la résistance

A
  • Usage excessif des antibiotiques
  • Disponibilité des antibiotiques (pays du tiers monde)
  • Industrie agroalimentaire
  • Survie et traitement des patients avec des maladies chroniques
  • Migration des populations, tourisme, ‘tourisme médical’
60
Q

Contrôle de la résistance: exemples

A

Modèle de Baltimore: DOT (directly observed therapy)

Modèle de Danemark

61
Q

Comment contrôler la résistance?

A
  • Usage conservative et spécifique
  • posologie adéquat pour durée indiquée
  • utiliser l’antibiotique recommandé
  • spectre étroit si possible
  • éviter l’utilisation des combinaisons
  • éviter l’usage prophylactique
  • Éviter la contamination environnementale
  • utiliser les procédures aseptiques
  • mettre les patients infectés avec les microbes résistantes en isolation
  • épidémiologie: hôpitaux
62
Q

Génome bactérien vs cellule eucaryote : Génome dans le noyau

A

Respectivement

Non , Oui

63
Q

Génome bactérien vs cellule eucaryote : Longueur de génome

A

Respectivement
1mm , 1m

ADN DOIT ÊTRE COMPACTÉ

64
Q

Génome bactérien vs cellule eucaryote : Séquence nucléotide non codante

A

Respectivement

Molécule unique + circulaire + fermée , plusieurs molécules non circulaire

65
Q

Génome bactérien vs cellule eucaryote : Association ADN-histones

A

Respectivement

Non , Oui

66
Q

Génome bactérien vs cellule eucaryote : ADN extra-chromosomique

A

Respectivement

+++ (20% de l’ensemble du génome) , +

67
Q

Mesure des boucles de ADN chromosomique bactérien

A

10 kb

68
Q

Domaines de topologie dans l’organisation du chromosome

A

Protège les autres régions du chromosome contre l’ADN endommagé

69
Q

Protéines structurales

A

Hu
IHF
SMC
H-NS

70
Q

Protéines structurales : Hu

A
  • protéine la plus abondante qui se lie à l ’ADN

* liaison nonspécifique + déformation de l ’ADN

71
Q

Protéines structurales : IHF

A

• similarités avec HU (séquence des aa)
• liaison à des sites spécifiques + déformation
La liaison de l’IHF à l’ADN peut courber l’ADN de 180 degrés!

72
Q

Protéines structurales : SMC

A
  • structural maintenance of chromosomes: condensines

* protéines MukBEF (E.coli)

73
Q

Protéines structurales : H-NS

A
  • localisé dans le nucléoide

* se lie à l ’ADN déformé dans des régions riches en A+T

74
Q

Liaison à des sites spécifiques

A

Peut reconnaître une séquence nucléotidique de l’ADN, une série de base spécifique pour se lier spécifiquement (20+ nucléotides —> moins de chance de trouver cette séquence n’importe où)

75
Q

Effet d’un mutant HU avec une activité de compactage élevée

A

Cellules deviennent plus petites

Effet sur la morphologie

76
Q

La structure des protéines SMC est conservée chez la plupart des bactéries?

A

Oui

77
Q

Protéines du complexe SMC d’E.coli

A

MukB, MukE, MukF

78
Q

Protéines du complexe SMC d’E.coli : fonctions

A

• Activité de liaison à l’ATP
et GTP (N-terminale)
• Activité de liaison à l’ADN (C-terminale)
• MukB forme une structure en ‘V’
• MukB s’associe avec MukF et MukE (protéines accessoires)

79
Q

La condensation de l’ADN par MukB, E, F chez E.coli est fait par…

A

Compaction est dirigé par la contraction des bras

Interaction non spécifique —> ça peut être n’importe quel ADN

80
Q

Protéine H-NS

A
  • 2 domaines: oligomérisation et liaison à l’ADN
  • Rôle régulateur de certains gènes: répression de l’ARN polymérase par blocage (gene silencing)
  • Rôle dans la structure du nucléoïde inconnu
  • Liaison à l’ADN riche en séquences A+T
81
Q

Structure H-NS

A

Terminaison N - Tête - Queue - ADN - Terminaison C

Deux zones d’interaction protéine-protéine (tête et queue) et une zone d’association pour l’ADN

82
Q

La duplication de l’ADN

A

semi-conservative

83
Q

2 modèles de la duplication de l’ADN

A

Factory model : Les réplisomes restent proches et au centre de la cellule pendant que les origines se séparent. Au centre il y a une espèce de usine de réplication.

Train-on-track model : Les origines et les réplisomes sont libres de bouger partout dans la cellule.

84
Q

Direction de la réplication

A

5’ –> 3’

85
Q

La fourche de réplication

A

Durant la réplication, il y a un brin continu et un brin discontinu
Fragments d’Okazaki (synthèse d’ADN discontinue)

86
Q

Protéines SSB

A

Évitent que les deux brins originales se referment

87
Q

Réplisome est formé de…

A

polymérase III restent physiquement proches et avec les autres protéines de la réplication

88
Q

Hélicase

A

Sépare les 2 brins (bulle)

89
Q

Réplication du chromosome bactérien commence où dans E. coli?

A

un site appelé oriC

90
Q

Protéine DnaA

A

Va lier et favoriser l’ouverture du brin d’ADN pour faciliter le processus de réplication
DnaA se trouve dans oriC
À coté se trouve une zone riche en AT

91
Q

Le début de la fourche de réplication

A

1) DnaA ouvre les 2 brins
2) DnaB (hélicase) avec l’aide de DnaC se lient à l’ADN 3 3) Commence à ouvrir les fourches de réplications qui se déplacent en direction opposée

92
Q

Mouvement de la fourche de réplication

A

Séquence ter permet à la fourche de bouger dans une seule direction

Ex : fourche R peut passer la séquence terA mais sera arrêtée pas la séquence terB. Arrivée à terB elle devra attendre la fourche L

93
Q

OriC fait quoi pendant la réplication/division cellulaire?

A
  • OriC migrent vers les extrémités de la cellule avec l’aide
    de SMC qui condensant l’ADN autour des oriC
  • Réplisome reste au centre de la cellule
  • À la fin de la réplication, seront les séquences ter qui
    restent en dernier proches du centre.
94
Q

Protéines Par

A

Protéines Par aident à tirer les chromosomes vers les deux pôles

95
Q

Conséquences de garder les 2 molécules filles (fourches) unies

A

1) Elles peuvent rester unies dans une seule molécule (dimères)
2) Elles peuvent être entrelacées (formation des concatènes)

96
Q

Comment on séparer les molécules filles?

A
  • Par la topoisomerase, qui coupe l’ADN en défaisant le
    lace (résolution des concatènes)
  • Par les protéines XerCD qui se lient à une séquence dif
    et peuvent séparer les deux molécules par
    recombinaison site- spécifique (résolution des
    dimères).
97
Q

Protéine FtsZ

A

Une protéine essentielle qui forme une anneau au septum durant la division cellulaire chez les bactéries

98
Q

Protéines FtsK

A
  • Pompent le nouveau chromosome vers la cellule fille
  • Active le système de recombinaison pour séparer les
    dimères
99
Q

Séquence KOPS

A

Donne la directionalité -> permet un bon suivi de l’ADN pour l’amener vers les cellules filles

100
Q

Temps nécessaire pour la réplication du chromosome

A

40 minutes

101
Q

Temps nécessaire pour la division cellulaire

A

20 minutes

102
Q

Coordination entre réplication du chromosome et division cellulaire : Milieu pauvre

A

Temps de génération = temps de duplication + division

103
Q

Coordination entre réplication du chromosome et division cellulaire : Milieu riche

A

Temps de génération raccourci, plus court que les temps de duplication + division.
Les débuts des réplications se chevauchent et dans la cellule on trouve plusieurs fourches de réplication

104
Q

Problème avec la coordination entre réplication du chromosome et division cellulaire dans un milieu riche

A

Si la cellule se divise plus rapidement, il faut que la fréquence des débuts des réplications augmente, sinon on risque qu’une des cellule filles reste sans chromosome

105
Q

Comment réguler la coordination de la formation des fourches de réplication et la division cellulaire dans E. coli

A

Contrôler l’initiation de la réplication par la méthylation de l’ADN

Méthylation se fait à un taux constant dans les cellules. Mais l’ADN qui est nouvellement répliquer n’est pas méthylée immédiatement. Donc, après la réplication un brin est méthylé et l’autre non (Hémi-méthylée)

SeqA empêche la réplication sur l’OriC en l’attachant à la membrane plasmique. Il faut attendre la méthylation du 2e brin pour pouvoir faire une réplication.

106
Q

Comment peut-on visualiser des différent régions du chromosome?

A

1) Utilisant une protéine couplée à une molécule
fluorescente (GFP) qui reconnait des sites spécifiques
sur l’ADN
- si on insère plusieurs sites, le signal est amplifié et on peut les visualiser dans la cellule vivante

2) FISH utilise des fragments d’ADN marqués avec la fluorescence qui s’hybride à l’ADN bactérien trouvé dans les cellules fixées sur les lames microscopiques (cellule est morte)

Bacteriologie I (MCB 2979) (8 decks)

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