Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Bacteriologie I (MCB 2979) > Le réseau métabolique > Flashcards

Le réseau métabolique Flashcards

1
Q

Catabolisme : Définition

A

Ensemble des réactions biochimiques de dégradation moléculaire des composés chimiques complexes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Anabolisme : Définition

A

Ensemble des réactions biochimiques de synthèse moléculaire des composés chimiques complexes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Métabolisme cellulaire : Définition

A

Combinaison des réactions cataboliques et anaboliques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Molécule clé qui couple le catabolisme et l’anabolisme

A

ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Cycle de l’ATP

A

Diapo p. 8

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Formation d’ATP par phosphorylation au niveau du substrat : Définition

A

Phosphate riche en énergie est transféré directement d’un composé phosphorylé à une molécule d’ADP (le substrat)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Glycolyse : Mécanisme

A

Phase 1 : Activation
Phase 2 : Scission
Phase 3 : Oxydation (2x)

Détails p. 11, 13, 14

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Glycolyse : Bilan énergétique en ATP par molécule de glucose?

A

2 ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

NAD+ , Pi –> NADH+

A

Formation d’ATP par phosphorylation oxydative

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Enzymes : Définition

A

Molécules/protéines qui ne sont pas modifiés dans la rx, mais sont essentiels

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Enzymes : Rôle

A
  • Enzyme baisse le niveau de l’É d’activation

- Peuvent travailler avec des coenzyme=cofacteur pour le bon fonctionnement avec l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Cofacteur : Définition

A

Molécule non protéique nécessaire au métabolisme

Cofacteur = Coenzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Coenzyme : Définition

A

Cofacteur requis pour l’activité enzymatique

Cofacteur = Coenzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

NAD+ et FAD : C’est quoi?

A

Coenzymes d’oxydoréduction qui véhiculent les atomes d’H du catabolisme jusqu’à la chaîne de transport d’électrons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

NAD+ : Rôle

A

Catabolisme –2H–> NAD+ –> NADH + H+ –> Formation d’un gradient de proton membranaire via la chaîne de transport d’électrons –> Production d’ATP par phosphorylation oxydative

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

FAD : Rôle

A

Catabolisme –2H–> FAD –> FADH2 –> Formation d’un gradient de proton membranaire via la chaîne de transport d’électrons –> Production d’ATP par phosphorylation oxydative

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

NAD+ : Nicotinamide adénine dinucléotide

A
  • Dérivée de la niacine (vit. B3)
  • Charge positive due à la protonation de son atome d’azote
  • Charge nette/totale négative (-1) à cause des groupements phosphates
  • Structure de la portion adénine dinucléotide du NAD+ = structure de l’ADP
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

FAD : Flavine adénine dinucléotide

A
  • Flavine: dérivée de la riboflavine (vit B2)
  • Flavine + ribitol –> riboflavine
  • Riboflavine + Pi -> -flavine mononucléotide (FMN)
  • Structure de la portion adénine mononucléotide du FAD = structure de l’AMP
  • charge nette du FAD : négative (-2)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Réactions d’oxydoréduction : Définition

A

réaction chimique qui implique un transfert d’éléctron(s)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Oxydation : Définition

A

Perte d’électrons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Réduction : Définition

A

Gain d’électron(s)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Agent oxydant : Définition

A

Accepteur d’électrons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Agent réducteur : Définition

A

Donneur d’électrons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Effet de l’acquisition des hydrogènes (H+ et e-)

A

Déstabilise un peu la structure aromatique. Cela rends la forme réduite FADH2 et NADH moins stable de la
forme oxydé et comme conséquence très réactive

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Lors d’une réaction d’oxydoréduction, il y a toujours une … ?

A

Réaction d’oxydation et une réaction de réduction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Réactions d’oxydoréduction: Convention

A

Définir ce qui arrive au substrat principal de la réaction et non au cofacteur ou au coenzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Rôles physiologiques de la chaîne de transport d’électrons

A
  • Transporter les électrons des coenzymes métaboliques réduits du cytoplasme dans la membrane interne jusqu’à un accepteur final d’électron cytoplasmique
  • Permettre le recyclage des coenzymes métaboliques oxydés requis pour le catabolisme
  • Pomper des protons du cytoplasme à l’espace extra cytoplasmique pour former un gradient électrochimique de protons au travers de la membrane interne
  • Permettre la formation d’ATP par phosphorylation oxydative
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Qu’est-ce qui permet le recyclage des coenzymes métaboliques oxydés requis pour le catabolisme?

A

Transport des électrons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Qu’est-ce qui permet de pomper des protons du cytoplasme à l’espace extracytoplasmique pour former un gradient électrochimique de protons au travers de la membrane interne?

A

Transport des électrons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Qu’est-ce qui permet la formation d’ATP par phosphorylation oxydative?

A

Gradient de protons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

La chaîne de transport d’électrons

A 
Complexe 1 --> NADH déshydrogénase
Complexe 2 --> Succinate déshydrogénase
Complexe 2 à 3 --> Quinone
Complexe 3 --> Cytochrome bc1
Complexe 3 à 4 --> Cytochrome c
Complexe 4 --> Cytochrome Oxydase
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Complexe 1: NADH déshydrogénase

A
  • Enzyme qui capte les électrons donnés au NAD+ et donne les électrons à la quinone
    NADH+H+ –> NAD+ + 2 H+
  • Enzyme de la classe des flavoprotéines, elle contient un groupement flavine mononucléotide (FMN) qui capte les électrons du NADH + H+
  • 3 centres réactionnels de type fer-soufre (Fe-S) pour le transport des électrons vers la quinone
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Complexe 1: NADH déshydrogénase : Combien d’électrons sont captés par l’enzyme?

A

2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Coenzyme NADH+H+: oxydée ou réduite?

A

Oxydée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Coenzyme quinone: oxydée ou réduite?

36
Q

Quelle molécule contient aussi du FMN?

37
Q

Flavine est dérivée de quelle vitamine?

A

B2 / Riboflavine

38
Q

Centres Fer-Soufre : Définition

A

Centres moléculaires contenant des atomes de fer et de soufre pour le transfert d’électrons

39
Q

Centres Fer-Soufre : D’où viennent les atomes de soufre?

A

Acide aminé cystéine (Cys)

40
Q

Complexe 1: NADH déshydrogénase : quinone reçoit cb de molécules?

A
  • 2 électrons provenant du NADH + H+
  • 2 protons du cytoplasme

Pompe 4 protons du cytoplasme vers l’environnement extracytoplasmique pour chaque transport de 2 électrons

41
Q

Complexe II: Succinate déshydrogénase

A
  • Enzyme qui capte les électrons donnés au FAD et done es électrons à la quinone
    FADH2 –> FAD + 2H+
  • Centre Fe-S pour le transport des électrons du FADH2 à la quinone
  • Transfert des 2 électrons à la quinone, complexe 2 ajoute 2 protons/H provenant du cytoplasme à la quinone
  • Complexe 2 ne pompe pas de protons du cytoplasme vers l’environnement extracytoplasmique lors du transport d’électrons
42
Q

Complexe II: Succinate déshydrogénase : Combien d’électrons sont captés par l’enzyme?

43
Q

Coenzyme quinone: oxydée ou réduite?

44
Q

Coenzyme FADH2: oxydée ou réduite?

45
Q

Complexe II: Succinate déshydrogénase : transfert d’électrons au FAD se produit dans quel chemin métabolique?

A

Le cycle de Krebs, réaction effectuée par la succinate déshydrogénase

46
Q

Quinone : Définition

A

Molécule aromatique avec un noyau de benzène comportant 2 atomes d’oxygène et pouvant accepter 2 atomes d’hydrogène (2 électrons et 2 protons)

47
Q

Cytochromes: des hémoprotéines

A

Protéines contenant un groupement hème pour le transport d’un électron

48
Q

Hème : Définition

A

Composé chimique avec un atome de fer au centre d’un anneau organique hétérocyclique (porphyrine)

49
Q

Complexe III: Cytochrome bc1 : Définition

A

Complexe protéique contenant 11 sous-unités,
dont 3 sous-unités impliquées dans le transfert d’électrons:
1) cytochrome b avec 2 hèmes: bH et bL
2) cytochrome c1 avec 1 hème: c1
3) protéine Rieske avec centre Fe-S

50
Q

Complexe III: Cytochrome bc1 : Mécanisme 1er cycle

A
  • oxydation d’un quinol en quinone
  • pompage de 2 protons dans l’espace extracytoplasmique
  • transfert d’un électron à un cytochrome C
  • réduction d’une quinone en semiquinone

Ou diapo 61-62

51
Q

Complexe III: Cytochrome bc1 : Mécanisme 2e cycle

A

Le second cycle implique les mêmes 4 étapes que le premier cycle, sauf que:

1) le cytochrome b reconnait un quinol et une semiquinone au lieu d’un quinol et d’une quinone
2) l’électron de l’hème bH est transféré à la semiquinone pour la formation d’un quinol et non à une quinone pour la formation d’une semiquinone

Ou diapo 61-62

52
Q

Complexe III: Cytochrome bc1 : Bilan réactionnel des deux cycles du complexe III

A

2 électrons

53
Q

Cytochrome c

A

Hémoprotéine soluble qui possède un hème et transfère les électrons du complexe III au complexe IV uns à uns

54
Q

Complexe IV: Cytochrome oxydase

A
  • Protéine membranaire avec des atomes de fer et de cuivre pour l’accepta2on des électrons provenant des cytochromes c et leur transfert à l’accepteur terminal d’électrons dans le cytoplasme
  • Chaque transfert de 2 électrons, la cytochrome oxydase pompe 2 protons dans l’environnement extracytoplasmique
  • Représentée en fonction du transfert de 4 électrons
55
Q

L’ATP synthase : 3 sous-unités

A

1) domaine F0: canal protéique par lequel les protons peuvent traverser la membrane interne
2) domaine F1 responsable de l’activité ATP synthase
3) segment statique qui maintient l’enzyme stable lors des mouvements de rotations causés par le passage des protons

56
Q

ATP synthase et phosphorylation oxydative

A
  • ATP synthase est responsable de la forma2on d’ATP par le processus de phosphorylation oxydative
  • Gradient de protons formé par la chaîne de transport d’électrons constitue une force proton motrice (force électrochimique) qui est utilisée par l’ATP synthase
  • Passage des protons dans le domaine F0 entraîne une rotation moléculaire de l’enzyme –> fournit l’É pour la phosphorylation de l’ADP en ATP
57
Q

Mécanisme enzymatique de l’ATP synthase

A

énergie provenant de la rotation moléculaire provoquée par le passage des protons cause un changement de conformation

58
Q

Bilan énergétique par molécule de glucose - glycolyse et cycle de Krebs

A

diapo p. 79 et 82-83

59
Q

Pompage de protons couplé au transport de 2 électrons dans la chaîne de transport d’électrons

A

diapo p. 80

60
Q

Import des métabolites : à travers la membrane externe

A

Gram - seulement

61
Q

Import des métabolites : à travers la membrane interne

A

Gram- et Gram+

62
Q

Import à travers la membrane externe: porines

A
  • Protéines constituées principalement de feuillets β
  • Feuillets β intercalés dans la membrane externe formant un pore
  • Forme de baril
  • Généralement organisées en trimères protéiques
63
Q

Diffusion passive à travers les porines

A
  • Molécules hydrophiles < 600 Da
  • Pas besoin d’É
  • Diffusent ensuite dans le périplasme jusqu’à la membrane interne
64
Q

Diffusion facilitée à travers les porines

A
  • Molécules hydrophiles >600 Da
  • Implique la reconnaissance de substrats par des porines spécifiques dans la membrane externe
  • Pas besoin d’É
  • Transport jusqu’au cytoplasme implique d’autres protéines spécifiques
  • Dans le cytoplasme: ces molécules sont digérées en éléments simples pour le métabolisme
65
Q

Exemple de diffusion facilitée par les porines

A

1- Polymères de glucose (ex: maltose et maltodextrines) reconnus par la porine spécifique LamB
2- Transport au travers de la membrane externe
3- Association à la protéine de liaison périplasmique MalE
4- Transport dans le périplasme jusqu’au cytoplasme

66
Q

Transport actif par les porines

A
  • Très grosses molécules
  • Requiert des porines spécifiques et de l’énergie
  • Transport jusqu’au cytoplasme implique d’autres protéines spécifiques
67
Q

ATP dans périplasme?

68
Q

TonB : Définition

A
  • Protéine insérée dans la membrane interne qui possède un large domaine périplasmique
  • Interagit avec les protéines membranaires ExbB et ExbD
69
Q

Complexe TonB-ExbB-ExbD : Définition

A
  • Système de transduction d’énergie provenant du gradient de protons de la membrane interne (force proton motrice)
  • Pour les systèmes de transport spécifiques à travers la membrane externe ayant un besoin énergétique
70
Q

TonB est conservé chez les bactéries à Gram + ?

71
Q

Chez les bactéries à Gram +, comment se fait le transport jusqu’à la membrane interne?

A

Par diffusion facilitée pour les petites molécules,
par des protéines de liaison intégrées dans la membrane interne et exposées au milieu extracellulaire pour les
molécules plus complexes

72
Q

Trois types de transport ne demandant pas d’énergie chimique (Import à la membrane interne)

A

Uniport
Symport
Antiport

73
Q

Transporteurs de la membrane interne : Définition

A

Constitués principalement d’hélices α qui s’intercalent dans la membrane interne pour former un canal

74
Q

Composition de la majorité des transporteurs de la membrane interne?

A

Composés de 12 hélices α transmembranaires

75
Q

Uniporteurs : Mécanisme

A

Flux d’ions grâce au gradient ionique (champ électrique)

76
Q

Symporteurs : Mécanisme

A

Flux de molécules grâce au gradient de protons (ou de sodium)

77
Q

Antiporteurs : Mécanisme

A

Flux de molécules par échange d’ions

  • Échange d’ions chargés (+)
  • Échange de Na+ - a.a. (+)
78
Q

Système TRAP : Définition

A
  • TRAP = Tripartite ATP-independent periplasmic transporters

- 4e système indépendant de l’énergie chimique

79
Q

Système TRAP : Rôle

A
  • Transporteurs d’acides dicarboxyliques. Autres substrats potentiels inconnus
  • Import de type symport : utilise le gradient de protons
  • Requiert deux protéines membranaires en complexe et non une seule!
80
Q

système TRAP chez Gram+/-

A

Gram + : Couplé à une protéine de liaison membranaire

Gram - : Couplé à une protéine de liaison périplasmique

81
Q

Deux types de transport demandant de l’énergie chimique

A
  1. Système ABC

2. Système relié à la phosphorylation métabolique (PTS)

82
Q

Systèmes ABC

A
  • ABC = ATP-binding cassette
  • Type de système de transport très répandu chez les bactéries
  • Regroupe la plus grande famille de protéines
  • Forte spécificité pour un substrat donné
  • Dépendent de la liaison et de l’hydrolyse de l’ATP cytoplasmique pour leur activité de transport à travers la membrane interne
83
Q

Organisa2on des systèmes ABC

A
  • Le substrat est souvent livré par une protéine de liaison (membranaire ou périplasmique)
  • Systèmes sont constitués de 2 domaines transmembranaires et de 2 domaines cytoplasmiques ABC
  • Formés de plusieurs protéines qui s’assemblent en un transporteur fonctionnel
  • Domaines transmembranaires de reconnaissance du substrat: formés d’une protéine sous forme dimérique ou de deux protéines distinctes
  • Domaines cytoplasmiques de liaison et d’hydrolyse de l’ATP: souvent formés d’une protéine sous forme dimérique
84
Q

Transport par les systèmes ABC : Exemple

A 
vit.B12
Complexe sidérophore-fer
Sucre
A.A (glutamine, leucine, méthionine)
Ions
85
Q

Comment les complexes sidérophores-fer et la vitamine B12 sont-ils transportés au travers de la membrane externe et du périplasme chez les bactéries à Gram-négatif?

A

Par des porines spécifiques impliquant le système TonB, et par une protéine de liaison périplasmique

86
Q

Systèmes de transport reliés à la phosphorylation métabolique (PTS)

A
  • Utilisés pour certains sucres qui requièrent une phosphorylation lors de leur utilisation métabolique
  • PTS est dépendant de PEP (produit de la phosphorylation du pyruvate par la pyruvate kinase et l’ATP)
87
Q

Transport du glucose par le système PTS

A
  • Uniport
  • Phosphorylation par le complexe enzymatique membranaire (PTS) pendant l’import.
  • Rôles de la phosphorylation:
    1) Requise pour l’utilisation métabolique des sucres
    2) Prévient l’export des sucres hors des bactéries

Bacteriologie I (MCB 2979) (8 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions