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MMD 1042 - 1 > Structure des protéines > Flashcards

Structure des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est ce qui permet le dynamisme des protéines

A

L’énergie du mouvement brownien et les molécules énergétiques (ATP et GTP) + certaines par l’hydrolise de l’ATP

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2
Q

Rôles des protéines motrices

A

Déplacer d’autres protéines
Contraction musculaire
Migration des chromosomes durant la mitose
Déplacement des organites
Déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN

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3
Q

Conséquences d’un changement de conformation

A

perte de fonction (inactivation), gain de fonction (activation) ou changement de fonction

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4
Q

2 causes d’un changement de conformation

A

Mutation génétique ou une modification régulatrice de la fonction (phosphorylation/déphosphorylation, liaison à une molécule, liaison à d’autres protéines)

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5
Q

Définition d’une protéine

A

Polymère de plus de 100 acides aminés

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6
Q

Définition d’un polypeptide

A

Polymère de moins de 100 acides aminés

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7
Q

Définition d’un peptide

A

2 à 40 acides aminés

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8
Q

Parties d’un acide aminé

A

Fonction carboxyle (COOH), fonction amine (NH2) et chaine latérale (R) variable

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9
Q

Qu’est ce qui détermine la nature de l’acide aminé

A

La chaîne latérale détermine si l’acide aminé est hydrophile, hydrophobe, chargé ou non

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10
Q

Types de chaînes latérales

A

Polaires chargées (positivement ou négativement - hydrophiles)
Polaires non chargés (H pour former ponts H avec O ou N - hydrophiles)
Apolaires, aliphatiques, aromatiques (C et H-hydrophobes)

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11
Q

Nombre d’acides aminés différents

A

20

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12
Q

Réactifs et produits de la formation d’un lien peptidique

A

Apport énergétique et perte d’une molécule d’eau par condensation

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13
Q

Nom d’un acide aminé isolé

A

Acide aminé (tout court)

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14
Q

Nom d’un acide aminé lié à d’autres acides aminés

A

Résidu d’acide aminé ou simplement résidu

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15
Q

Composantes d’un résidu d’acide aminé

A

un azote, un carbone alpha et un carbonyle

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16
Q

Où le mouvement est possible et pas possible dans un résidu

A

Aucune rotation possible autour du lien C-N et rotation possible autour du carbone alpha

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17
Q

Pourquoi la rotation n’est pas possible autour du lien C-N

A

La rotation est bloquée par la présence d’un doublet d’électrons libres sur l’atome d’azote

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18
Q

Nom de la séquence linéaire d’acide aminé d’un polypeptide

A

Structure primaire

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19
Q

Constitution du squelette polypeptidique

A

Liaison d’un groupement carboxyle avec le groupement amine de deux acides aminés

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20
Q

Qu’est ce qui donne à la protéine sa structure finale et ses propriétés particulière

A

le positionnement, la nature, la fréquence et les interactions des chaînes latérales

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21
Q

Liaisons chimiques faibles non covalentes

A
  1. Van der Waals
  2. Ponts Hydrogène
  3. Lien ionique
  4. Interactions hydrophobes
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22
Q

Description force de Van der Waals

A

Zone de stabilité entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance

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23
Q

Qu’est ce qui maintient la stabilité entre l’attraction et la répulsion dans les forces de Van der Waals

A

la fluctuations de charges constantes entre les atomes

24
Q

Descriptions Pont hydrogène

A

H lié à des atomes électronégatifs et des atomes électronégatifs (FON)

25
Q

Description lien ionique

A

Entre charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposés (juste en absence d’eau)

26
Q

Description hydrophobes

A

Diminution de l’exposition de la surface hydrophobes à l’eau (polaire en périphérie et apolaire en périphérie)

27
Q

Quelles liaisons permettent le repliement des protéines en milieu aqueux

A

Les forces hydrophobes

28
Q

Description pont disulfure

A

Oxydation du groupement thiol (-SH) de l’acide aminé cystéine qui forme un lien covalent avec le groupement thiol d’une autre cystéine (peut être intramoléculaire ou intermoléculaire)

29
Q

Description structure primaire

A

Séquence constitutive d’acides aminés

30
Q

2 structures secondaire

A

feuillet bêta et hélices alpha

31
Q

Liaison d’une hélice alpha

A

Pont H entre un carbonyle et d’un a.a et un azote d’un a.a situé 4 liaison peptidiques plus loin

32
Q

Position des chaînes latérales dans une hélice alpha

A

À l’extérieur de l’hélice

33
Q

Liaisons d’un feuillet bêta

A

Pont hydrogène entre les carbonyle et l’azote du squelette polypeptidique. Entre des régions éloignées qui se replient pour devenir parallèles ou antiparallèles

34
Q

Pour quelle formation, parallèle ou antiparallèle, du feuillet bêta, les boucles sont plus longues

A

Parallèles

35
Q

Description structure tertiaire

A

Organisation des éléments secondaire de la protéine en domaine

36
Q

Définition d’un domaine

A

Parties de la protéine qui se replient indépendamment du reste de la protéine - organisation définie et stable en 3D

37
Q

Est ce qu’un domaine peut se retrouver sur plusieurs protéine

A

Oui, si le domaine a une fonction déterminée (donc la même structure)

38
Q

Quelles structure est toujours nécessaire

A

Tertiaire (quaternaire n’est pas nécessaire)

39
Q

Description structure quaternaire

A

assemblage de plusieurs protéines pour former une unité fonctionnelle (chaînes différentes ou identiques)

40
Q

4 exemples de protéines quaternaire

A

Hémoglobine (2 alpha et 2 bêta), actine, kératine, myosine

41
Q

Liaisons d’une structure quaternaire VS tertiaire

A

forces intermoléculaires pour les structures quaternaire VS liens peptidiques dans la structure tertiaires

42
Q

types de structures quaternaires

A

Dimère, Homodimère, Hétérodimère

43
Q

Description dimère

A

2 sous unités peptidiques

44
Q

Description homodimère

A

Dimère formée de deux complexes sous-protéiques identiques

45
Q

Description hétérodimère

A

Dimère formé de deux complexes sous-protéiques différents

46
Q

Équivalent d’un dimère avec 4 chaînes

A

tétramère (homotétramère, hétérotétramère)

47
Q

Quel type de protéine quaternaire est formée par des protéines identiques portant 2 sites de liaisons

A

Long filament hélicoïdal

48
Q

Quel type de protéine quaternaire est formée par des protéines identiques portant des sites de liaisons disposés de façon adéquates

A

Long cercle plutôt qu’un filament

49
Q

Quel type de protéine quaternaire est formée par des protéines identiques portant qu’un site de liaison

A

dimère avec une protéine identique

50
Q

Description de la drépanocytose

A
  • maladie héréditaire
  • mutation du gène codant pour la chaîne bêta de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (GLUT6-VAL6)
51
Q

Complications de la drépanocytose

A

À faible concentration en )2, la globine mutante a tendance à précipiter et à déformer le globule rouge (forme de faucille qui bloque les vaisseaux)

52
Q

rôle de la phosphorylation

A
  • Contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation (régulation positive ou négative)
  • Régulation par changement de conformation de la protéine
  • Modification post-traductionnelle réversible
53
Q

Processus de la phosphorylation

A

Phosphate combiné à une protéine : possède 2 charges négatives, donc induit un changement de conformation de la protéine

54
Q

Rôle de la liaison de GTP

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP

55
Q

Processus de liaison de GTP

A

Changement de la structure de la protéine : actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

MMD 1042 - 1 (7 decks)

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