Structure des protéines Flashcards
Qu’est ce qui permet le dynamisme des protéines
L’énergie du mouvement brownien et les molécules énergétiques (ATP et GTP) + certaines par l’hydrolise de l’ATP
Rôles des protéines motrices
Déplacer d’autres protéines
Contraction musculaire
Migration des chromosomes durant la mitose
Déplacement des organites
Déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
Conséquences d’un changement de conformation
perte de fonction (inactivation), gain de fonction (activation) ou changement de fonction
2 causes d’un changement de conformation
Mutation génétique ou une modification régulatrice de la fonction (phosphorylation/déphosphorylation, liaison à une molécule, liaison à d’autres protéines)
Définition d’une protéine
Polymère de plus de 100 acides aminés
Définition d’un polypeptide
Polymère de moins de 100 acides aminés
Définition d’un peptide
2 à 40 acides aminés
Parties d’un acide aminé
Fonction carboxyle (COOH), fonction amine (NH2) et chaine latérale (R) variable
Qu’est ce qui détermine la nature de l’acide aminé
La chaîne latérale détermine si l’acide aminé est hydrophile, hydrophobe, chargé ou non
Types de chaînes latérales
Polaires chargées (positivement ou négativement - hydrophiles)
Polaires non chargés (H pour former ponts H avec O ou N - hydrophiles)
Apolaires, aliphatiques, aromatiques (C et H-hydrophobes)
Nombre d’acides aminés différents
20
Réactifs et produits de la formation d’un lien peptidique
Apport énergétique et perte d’une molécule d’eau par condensation
Nom d’un acide aminé isolé
Acide aminé (tout court)
Nom d’un acide aminé lié à d’autres acides aminés
Résidu d’acide aminé ou simplement résidu
Composantes d’un résidu d’acide aminé
un azote, un carbone alpha et un carbonyle
Où le mouvement est possible et pas possible dans un résidu
Aucune rotation possible autour du lien C-N et rotation possible autour du carbone alpha
Pourquoi la rotation n’est pas possible autour du lien C-N
La rotation est bloquée par la présence d’un doublet d’électrons libres sur l’atome d’azote
Nom de la séquence linéaire d’acide aminé d’un polypeptide
Structure primaire
Constitution du squelette polypeptidique
Liaison d’un groupement carboxyle avec le groupement amine de deux acides aminés
Qu’est ce qui donne à la protéine sa structure finale et ses propriétés particulière
le positionnement, la nature, la fréquence et les interactions des chaînes latérales
Liaisons chimiques faibles non covalentes
- Van der Waals
- Ponts Hydrogène
- Lien ionique
- Interactions hydrophobes
Description force de Van der Waals
Zone de stabilité entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance
Qu’est ce qui maintient la stabilité entre l’attraction et la répulsion dans les forces de Van der Waals
la fluctuations de charges constantes entre les atomes
Descriptions Pont hydrogène
H lié à des atomes électronégatifs et des atomes électronégatifs (FON)
Description lien ionique
Entre charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposés (juste en absence d’eau)
Description hydrophobes
Diminution de l’exposition de la surface hydrophobes à l’eau (polaire en périphérie et apolaire en périphérie)
Quelles liaisons permettent le repliement des protéines en milieu aqueux
Les forces hydrophobes
Description pont disulfure
Oxydation du groupement thiol (-SH) de l’acide aminé cystéine qui forme un lien covalent avec le groupement thiol d’une autre cystéine (peut être intramoléculaire ou intermoléculaire)
Description structure primaire
Séquence constitutive d’acides aminés
2 structures secondaire
feuillet bêta et hélices alpha
Liaison d’une hélice alpha
Pont H entre un carbonyle et d’un a.a et un azote d’un a.a situé 4 liaison peptidiques plus loin
Position des chaînes latérales dans une hélice alpha
À l’extérieur de l’hélice
Liaisons d’un feuillet bêta
Pont hydrogène entre les carbonyle et l’azote du squelette polypeptidique. Entre des régions éloignées qui se replient pour devenir parallèles ou antiparallèles
Pour quelle formation, parallèle ou antiparallèle, du feuillet bêta, les boucles sont plus longues
Parallèles
Description structure tertiaire
Organisation des éléments secondaire de la protéine en domaine
Définition d’un domaine
Parties de la protéine qui se replient indépendamment du reste de la protéine - organisation définie et stable en 3D
Est ce qu’un domaine peut se retrouver sur plusieurs protéine
Oui, si le domaine a une fonction déterminée (donc la même structure)
Quelles structure est toujours nécessaire
Tertiaire (quaternaire n’est pas nécessaire)
Description structure quaternaire
assemblage de plusieurs protéines pour former une unité fonctionnelle (chaînes différentes ou identiques)
4 exemples de protéines quaternaire
Hémoglobine (2 alpha et 2 bêta), actine, kératine, myosine
Liaisons d’une structure quaternaire VS tertiaire
forces intermoléculaires pour les structures quaternaire VS liens peptidiques dans la structure tertiaires
types de structures quaternaires
Dimère, Homodimère, Hétérodimère
Description dimère
2 sous unités peptidiques
Description homodimère
Dimère formée de deux complexes sous-protéiques identiques
Description hétérodimère
Dimère formé de deux complexes sous-protéiques différents
Équivalent d’un dimère avec 4 chaînes
tétramère (homotétramère, hétérotétramère)
Quel type de protéine quaternaire est formée par des protéines identiques portant 2 sites de liaisons
Long filament hélicoïdal
Quel type de protéine quaternaire est formée par des protéines identiques portant des sites de liaisons disposés de façon adéquates
Long cercle plutôt qu’un filament
Quel type de protéine quaternaire est formée par des protéines identiques portant qu’un site de liaison
dimère avec une protéine identique
Description de la drépanocytose
- maladie héréditaire
- mutation du gène codant pour la chaîne bêta de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (GLUT6-VAL6)
Complications de la drépanocytose
À faible concentration en )2, la globine mutante a tendance à précipiter et à déformer le globule rouge (forme de faucille qui bloque les vaisseaux)
rôle de la phosphorylation
- Contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation (régulation positive ou négative)
- Régulation par changement de conformation de la protéine
- Modification post-traductionnelle réversible
Processus de la phosphorylation
Phosphate combiné à une protéine : possède 2 charges négatives, donc induit un changement de conformation de la protéine
Rôle de la liaison de GTP
Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP
Processus de liaison de GTP
Changement de la structure de la protéine : actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
