Enzymologie Flashcards
Définition d’une enzyme
- généralement une protéine
- Catalyse une réaction chimique
- est spécifique à un ou des substrat donné
Définition d’un ribozyme
molécule d’ARN qui a une activité catalytique
Rôle lipases
aident à digérer les graisses dans l’intestin
rôle amylase
aide à transformer les amidons en sucres. L’amylase se trouve
dans la salive
rôle maltase
trouvée dans la salive; brise le sucre maltose en glucose. Le maltose se trouve dans les pommes de terre, les pâtes et la bière
Rôle trypsine
trouvée dans l’intestin grêle, décompose les protéines en acides aminés
Rôle lactase
trouvée dans l’intestin grêle, brise le lactose, (le sucre dans le lait en glucose et en galactose
Rôle acétycholinestérase
décompose l’acétylcholine neurotransmetteur dans les nerfs et les muscles
Rôle DNA polymérase
synthétiser de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides
Comment traite-t-on une intolérance au lactose?
Lactaid : enzyme de la famille de b-galactosidases, qui clive le lactose en glucose et galactose
Comment traite-t-on une intolérance au gluten?
enzyme called aspergillus niger-derived prolyl endoprotease (AN- PEP) can stop gluten from entering the small intestine, reducing the symptoms in gluten-sensitive patients.
Rôle des enzymes
abaisser l’énergie d’activation d’une réaction (agissent comme catalyseur de réaction) DONC augmentent la vitesse de réaction chimique
Caractéristiques des enzymes
- très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles- mêmes modifiées
- recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de
catalyse - Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
Définition du sous-site de liaison
formé des acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse
Définition du sous-site catalytique
acides aminés qui performent la catalyse
Comment le substrat reste-t-il en position dans le sous-site de liaison
Grâce aux interactions faibles (ponts H, interactions ioniques, etc)
Rôle du sous-site de liaison
- Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
Rôle du sous-site catalytique
- Diminue l’énergie d’activation nécessaire
- Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction - - Catalyse la réaction
Définition Vmax
Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée à une concentration d’enzyme donnée
L’efficacité d’une enzyme dépend de …
vitesse à laquelle elle transforme son substrat
Effet d’une augmentation de la concentration du substrat
Augmentation de la vitesse de réaction jusqu’à la Vmax quand l’enzyme est saturé par le substrat
Unité Vmax
moles de produits formés/unité de temps
Description Km
Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat (constante)
Plus Km est petit, plus …
l’affinité est grande (enzyme est efficace à faible concentration de S)
Km correspond à
concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale Vmax
Description inhibition réversible
l’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme.
Par des liaisons faibles (ponts h, ioniques, hydrophobes, van der Waals)
Description inhibition irréversible
l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme. Donc, par des liaisons (forces) fortes, c’est-à-dire liens covalents
Description inhibition compétitive
Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif
Description inhibition non-compétitive
Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas, car l’inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif
Conséquence si un inhibiteur compétitif se lie au site catalytique
Le Vmax ne change pas
Le Km apparent augmente (affinité diminue)
Conséquence si un inhibiteur non-compétitif se lie à un site allostérique
Le Vmax diminue
Le Km apparent ne change pas
Définition rétrocontrôle
Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
Rôle du rétrocontrôle
régulation rapide de l’activité catalytique protéique
Types de rétrocontrôle
Rétrocontrôle négatif (rétroinhibition) et rétrocontrôle positif
Mode d’action de l’aspirine
Inhibition de l’activité de COX par acétylation d’une serine dans le site actif de COX - empêche les acide arachidonique d’être métabolisé - empêche la production de prostaglandine PGH2/transformation en thromboxane A2 par isomérases
Action de la prostaglandine/thromboxane
Douleur, fièvre, inflammatien, agrégation plaquettaire
Mode action de l’ibuprofène
Inhibiteur compétitif de la prostaglandine synthase (COX) qui empêche la synthèse de prostaglandine et thromboxane
Rôle péniciline
Inhibiteur des transpeptidases qui catalysent la synthèse de la paroi bactérienne
Rôle tétracycline et streptomycine
Inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne
Comment traiter l’insuffisance pancréatique
Administration thérapeutique orale d’enzymes (protéases, lipases, amylases)
Mode d’action phosphorylation des protéines
Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la Serine, Thréonine ou Tyrosine
