Enzymologie Flashcards

1
Q

Définition d’une enzyme

A
  • généralement une protéine
  • Catalyse une réaction chimique
  • est spécifique à un ou des substrat donné
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Q

Définition d’un ribozyme

A

molécule d’ARN qui a une activité catalytique

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3
Q

Rôle lipases

A

aident à digérer les graisses dans l’intestin

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4
Q

rôle amylase

A

aide à transformer les amidons en sucres. L’amylase se trouve
dans la salive

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Q

rôle maltase

A

trouvée dans la salive; brise le sucre maltose en glucose. Le maltose se trouve dans les pommes de terre, les pâtes et la bière

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6
Q

Rôle trypsine

A

trouvée dans l’intestin grêle, décompose les protéines en acides aminés

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7
Q

Rôle lactase

A

trouvée dans l’intestin grêle, brise le lactose, (le sucre dans le lait en glucose et en galactose

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8
Q

Rôle acétycholinestérase

A

décompose l’acétylcholine neurotransmetteur dans les nerfs et les muscles

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9
Q

Rôle DNA polymérase

A

synthétiser de l’ADN à partir de désoxyribonucléotides

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10
Q

Comment traite-t-on une intolérance au lactose?

A

Lactaid : enzyme de la famille de b-galactosidases, qui clive le lactose en glucose et galactose

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11
Q

Comment traite-t-on une intolérance au gluten?

A

enzyme called aspergillus niger-derived prolyl endoprotease (AN- PEP) can stop gluten from entering the small intestine, reducing the symptoms in gluten-sensitive patients.

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12
Q

Rôle des enzymes

A

abaisser l’énergie d’activation d’une réaction (agissent comme catalyseur de réaction) DONC augmentent la vitesse de réaction chimique

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13
Q

Caractéristiques des enzymes

A
  • très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles- mêmes modifiées
  • recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de
    catalyse
  • Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
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14
Q

Définition du sous-site de liaison

A

formé des acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse

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15
Q

Définition du sous-site catalytique

A

acides aminés qui performent la catalyse

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16
Q

Comment le substrat reste-t-il en position dans le sous-site de liaison

A

Grâce aux interactions faibles (ponts H, interactions ioniques, etc)

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17
Q

Rôle du sous-site de liaison

A
  • Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
18
Q

Rôle du sous-site catalytique

A
  • Diminue l’énergie d’activation nécessaire

- Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction - - Catalyse la réaction

19
Q

Définition Vmax

A

Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée à une concentration d’enzyme donnée

20
Q

L’efficacité d’une enzyme dépend de …

A

vitesse à laquelle elle transforme son substrat

21
Q

Effet d’une augmentation de la concentration du substrat

A

Augmentation de la vitesse de réaction jusqu’à la Vmax quand l’enzyme est saturé par le substrat

22
Q

Unité Vmax

A

moles de produits formés/unité de temps

23
Q

Description Km

A

Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat (constante)

24
Q

Plus Km est petit, plus …

A

l’affinité est grande (enzyme est efficace à faible concentration de S)

25
Q

Km correspond à

A

concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale Vmax

26
Q

Description inhibition réversible

A

l’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme.

Par des liaisons faibles (ponts h, ioniques, hydrophobes, van der Waals)

27
Q

Description inhibition irréversible

A

l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme. Donc, par des liaisons (forces) fortes, c’est-à-dire liens covalents

28
Q

Description inhibition compétitive

A

Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif

29
Q

Description inhibition non-compétitive

A

Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas, car l’inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif

30
Q

Conséquence si un inhibiteur compétitif se lie au site catalytique

A

Le Vmax ne change pas

Le Km apparent augmente (affinité diminue)

31
Q

Conséquence si un inhibiteur non-compétitif se lie à un site allostérique

A

Le Vmax diminue

Le Km apparent ne change pas

32
Q

Définition rétrocontrôle

A

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)

33
Q

Rôle du rétrocontrôle

A

régulation rapide de l’activité catalytique protéique

34
Q

Types de rétrocontrôle

A

Rétrocontrôle négatif (rétroinhibition) et rétrocontrôle positif

35
Q

Mode d’action de l’aspirine

A

Inhibition de l’activité de COX par acétylation d’une serine dans le site actif de COX - empêche les acide arachidonique d’être métabolisé - empêche la production de prostaglandine PGH2/transformation en thromboxane A2 par isomérases

36
Q

Action de la prostaglandine/thromboxane

A

Douleur, fièvre, inflammatien, agrégation plaquettaire

37
Q

Mode action de l’ibuprofène

A

Inhibiteur compétitif de la prostaglandine synthase (COX) qui empêche la synthèse de prostaglandine et thromboxane

38
Q

Rôle péniciline

A

Inhibiteur des transpeptidases qui catalysent la synthèse de la paroi bactérienne

39
Q

Rôle tétracycline et streptomycine

A

Inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne

40
Q

Comment traiter l’insuffisance pancréatique

A

Administration thérapeutique orale d’enzymes (protéases, lipases, amylases)

41
Q

Mode d’action phosphorylation des protéines

A

Le groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaîne latérale de la Serine, Thréonine ou Tyrosine