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Microbiologie > Structure des bactéries > Flashcards

Structure des bactéries Flashcards

1
Q

Caractéristiques des cellules procaryotes

A

o Pas d’organites (sauf ribosome).
o Matériel génétique non renfermé dans un noyau délimité.
o Matériel génétique est concentré dans une région : le nucléoide.
o Unicellulaire (bactéries).
o Présence de paroi.

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2
Q

Caractéristiques des celulles eucaryotes

A

o Nombreux organites internes membraneux et compartimentés.
o Matériel génétique isolé dans un noyau délimité.
o Unicellulaire ou pluricellulaire.

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3
Q

Caractéristiques en commun des bactéries et archéobactéries

A

o Pas de membrane nucléaire.
o Pas d’organites membranaires
o Des invaginations de la membrane plasmique –> permet la respiration cellulaire et la photosynthèse
o ADN en double hélice circulaire.

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4
Q

Différence entre bactéries et archéobactéries

A 
Sur le métabolisme de chacun; Archéobactéries sont : 
o	Thermophiles extrêmes
o	Halophiles extrêmes (milieu salin) 
o	Méthanogène 
o	Anaérobies stricts
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5
Q

Combien de bactéries sont pathogènes?

A

Seules une centaine d’espèces sont pathogènes.

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6
Q

Les structures essentielles

A
  • Membrane plasmique
  • Paroi
  • Cytoplasme
  • Chromosome
  • Ribosome
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7
Q

Les structures facultatives

A
  • Capsule
  • Fimbriae
  • Pili
  • Flagelle
  • Endospore
  • Plasmide
  • Toxine
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8
Q

Organisation de la membrane plasmique

A

o Enveloppe la plus interne
o Bicouche phospholipide avec des protéines intrinsèques et extrinsèque sans cholestérol
o L’essentiel du métabolisme est assuré sur la face interne

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9
Q

Mésosome

A
  • Replis de la membrane plasmique

- Lieu de la respiration cellulaire

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10
Q

Membrane thylakoïdienne

A

Lieu de la photosynthèse pour les cyanobactéries

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11
Q

Organisation de la paroi cellulaire

A

o À l’extérieur de la membrane plasmique.
o Structure semi-rigide formée de réseau de peptidoglycanes.
o Deux organisations possibles selon le type de bactéries : Gram positif et Gram négatif

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12
Q

Rôle de la membrane plasmique

A

o Barrière hydrophobe et osmotique donc semi-perméable.
o Contrôle les échanges cellulaires.
o La respiration cellulaire se fait dans des replis de la membrane plasmique = mésosomes.
o Chez les cyanobactéries, la photosynthèse se fait dans des membranes thylakoïdiennes.
o Lieu d’ancrage du flagelle.

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13
Q

Rôle de la paroi cellulaire

A

o Maintien la forme
o Protection contre des variations du milieu extérieur.
o Point d’ancrage pour le flagelle.
o Certaines protéines de la paroi protéines M et les cires : protègent les bactéries pathogènes contre la phagocytose et leur permettent d’adhérer aux cellules épithéliales de l’hôte.
o Cible de certains antibiotiques ou enzymes.

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14
Q

Structure du peptidoglycane

A

o Est un hétéropolymère composé :
• Chaine glucidique : NAM et NAG
• Reliées les unes aux autres par des chaînons peptidiques (tétrapeptide) : Solide mais lâche

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15
Q

Le peptidoglycane est synthétisé où?

A

Cytoplasme

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16
Q

Peptidoglycane est assemblé par quoi?

A

des enzymes : transpeptidases et transglycosylases.

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17
Q

Composition de la paroi des bactéries Gram +

A

o Couche épaisse de peptidoglycane associées à des molécules d’acide téichoïque.
o Teneur en lipide faible.

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18
Q

Composition de la paroi des bactéries Gram -

A

o Entourée d’une membrane externe similaire à la membrane plasmique.
o Mince couche de peptidoglycane coincée entre deux membranes lipidiques.
o Absence d’acide téichoïque.
o Présence de lipopolysaccharides (LPS) au niveau de la membrane externe de la paroi.

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19
Q

Composition du LPS

A

d’une chaine polyosidique, d’une fraction lipidique contenant le lipide A et d’un fragment protéique.

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20
Q

Lipide A

A

Souvent toxique et est le support de l’activité endotoxique responsable du choc septique ou des accès

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21
Q

Lipoprotéines de Braun

A

Attachement de la membrane externe à la couche de peptidoglycane.

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22
Q

Chaine latérale O du lipide A

A

Sa composition varie selon la souche bactérienne et est souvent reconnue par les anticorps de l’hôte.

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23
Q

Porine

A

Protéines membranaires permettant le passage des petites molécules.

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24
Q

Localisation du périplasme

A

Entre la membrane plasmique et la couche de peptidoglycane.

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25
Q

Organisation du périplasme

A

o Isotonique avec le cytoplasme.

o Contient des enzymes et des protéines impliqués dans le transport et la nutrition.

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26
Q

Rôle ribosome

A

Synthèse des protéines

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27
Q

Organisation ribosome

A

o Deux sous-unités.
o Présents sous forme de polysomes ou polyribosomes → intense activité.
o ARNr + protéines (différents de ceux des eucaryotes, d’où pourquoi cible de nombreux antibiotiques).

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28
Q

Localisation ribosome

A

o En suspension dans le cytoplasme.

o Accrochés au chromosome bactérien puisqu’il ni a pas de noyau → couplage transcription-traduction.

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29
Q

Localisation chromosome bactérienne

A

o Associé aux mésosomes où se trouvent les sites des enzymes nécessaires à sa réplication.
o Un seul chromosome d’ADN circulaire et repliée sur elle-même plusieurs fois.
o Haploïde
o Flotte dans le cytoplasme dans le nucléoïde

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30
Q

Organisation génétique du chromosome

A

o Gènes répétés
o Gènes de structure et opérons.
o Transposons, intégrons, pyrophages, séquences d’insertion (IS)
o Pas d’épissage
o Réplication pas fidèle : absence de polymérase pour la correction des erreurs → génération de diversité.
o Composée d’une zone centrale fortement condensée où les gènes sont inactifs et de zones périphériques formées de boucles d’ADN où se déploient les gènes actifs recouverts de polysomes.

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31
Q

Plasmide

A
  • Un ou plusieurs
  • ADN extra-chromosomique circulaire double brin srenroulé
  • Unités de réplication autonome.
  • Permettant une meilleure adaptation des bactéries, codant
32
Q

Composition glycocalyx

A

o Couche de matériel gélatineux constitué de polysaccharides fibrillaires
o Adhésine

33
Q

Localisation glycocalyx

A

Entoure la paroi cellulaire

34
Q

Adhésine

A
  • Molécules présentes dans le glycocalyx ou sur un fimbriae.
  • Assurent l’adhérence sur les cellules.
  • Peuvent provoquer la formation de biofilms.
35
Q

Localisation capsule

A

o Contact direct avec la paroi cellulaire et la recouvre.

36
Q

Organisation des capsules

A

o Couche hypertrophiée de glycocalyx.
o Couche visqueuse et gluante contenant beaucoup d’eau et formée de protéines et polysaccharides.
o N’absorbe pas les colorants.

37
Q

Localisation des polysaccharides des capsules

A

Ces polysaccharides sont localisés autour des acides téchoïques chez les Gram+ et des lipopolysaccharides chez les Gram-.

38
Q

Rôle capsule

A

o Facteur de résistance et de virulence.
o Permet d’interagir avec les muqueses et se lier aux substrats.
o Protège contre phagocytose par chimiotactisme négatif.
o Résiste au dessèchement.
o Résiste aux substances toxiques hydrophobes.
o Protection contre les virus bactérien.
o Très immunogènes et à la base de certains vaccins antibactériens.

39
Q

Localisation flagelle

A

o Filament à l’extérieur de la paroi.

o Crochet et corps basal à l’intérieur de la paroi.

40
Q

Monotriche

A

Une flagelle

41
Q

Lophotriche

A

Plusieurs flagelles à la même place.

42
Q

Amphitriche

A

Deux flagelles à deux extrémités différentes.

43
Q

Péritriche

A

Plusieurs flagelles partout.

44
Q

Composition flagelle

A
  • Trois parties : filament, crocher , corps basal

- Plusieurs protéines dont la flagelline

45
Q

Fonction crochet de la flagelle

A

Qui sert à fixer le filament

46
Q

Fonction du corps basal de la flagelle

A

Système d’anneaux enchâssés dans la membrane plasmique et la paroi, c’est le moteur du flagelle.

47
Q

Endoflagelles ou filaments axiaux

A

o Filament qui tourne autour de la bactérie.
o Spirochètes.
o La rotation des filaments fait vriller la bactérie.

48
Q

Fimbriae et pili

A
  • Des spicules ou appendices formées d’une seule protéine polymérisée : piline.
  • Structures protéiques fibrillaires et rigides.
  • Organisation : nombre et distribution variable.
49
Q

Fonction fimbriae

A

Fimbriaes sont impliqués dans l’adhérence aux surfaces.

50
Q

Rôle pilus

A

Pilus plus long que fimbriae, permet l’échange de matériel génétique entre 2 bactéries.

51
Q

Composition endospore

A

Copie du chromosome entourée d’une paroi résistante.

52
Q

Conséquence de l’endospore

A

o Induite par des conditions hostiles.
o Métaboliquement inactive et non pathogène.
o Survie dans conditions défavorables dans un état de vie ralentie = état de dormance.
o Forme de dissémination et de résistance.

53
Q

Processus de la formation de l’endospore

A
  • Dure 7-10h
    1. Isoler l’ADN qui vient d’être répliqué ainsi qu’une petite quantité de cytoplasme.
    2. La membrane plasmique commence à envelopper l’ADN, le cytoplasme et la membrane isolée.
    3. La partie isolée se fait enveloppé, créant deux membranes, formant la préspore.
    4. Une couche de peptidoglycane se forme entre les membranes.
    5. La tunique sporale se forme.
    6. L’endospore se libère de la cellule.
54
Q

Exotoxine

A

o Sont produites à l’intérieur par Gram +.
o Les maladies sont engendrées par des quantités infimes de ces substances
o Protéines qui ont parfois une activité enzymatique.
o Peut agir à un site près ou éloigné de la bactérie.

55
Q

Trois types d’exotoxines :

A
  • Aident la bactérie à envahir les tissus de l’hôte.
  • Attaquent la membrane des cellules eucaryotes.
  • Perturbent le fonctionnement des cellules eucaryotes en s’attaquant à une cible intracellulaire.
56
Q

Trois catégorie d’exotoxines agissant sur l’hôte

A
  • Cytotoxine
  • Entérotoxine
  • Neurotoxine
57
Q

Cytotoxine

A

Tuent les cellules hôtes ou altèrent leur fonctionnement en inhibant la synthèse protéiques.

58
Q

Entérotoxine

A

S’attaquent aux cellules qui tapissent le tube digestif.

59
Q

Neurotoxines

A

Perturbent la transmission des influx nerveux.

60
Q

Endotoxines

A

o Font partie de la membrane externe de la paroi et son libérées quand la bactérie meurt et que la paroi éclate.
• LPS est relâché.

61
Q

Faible dose de toxine A

A

Réaction inflammatoire, fièvre.
o Macrophagocyte ingère une bactérie Gram-
o Bactérie est digérée dans une vacuole, ce qui entraine la libération des endotoxines.
o La macrophagocyte produit de l’interleukine dans la circulation, ensuite acheminée vers l’hypothalamus.
o Stimulé, l’hypothalamus produit des molécules qui modifient la température du corps.
o Fièvre.

62
Q

Forte dose de toxine A

A

Choc septique.
o Ingère, digérée.
o Produit un polypeptide, TNF, dans la circulation.
o TNF se lie aux cellules de nombreux tissus et modifie leur métabolisme.
o TNF affaiblie les capillaires sanguins qui cause :
• Perméabilité augmentée.
• Perte de grande quantité de liquide plasmique.
• Hypovolémie.
• Chute de la pression artérielle.
• État de choc.

63
Q

Qui produit les endotoxine

A

Produites par des bactéries Gram - .

64
Q

Rôle Cytotoxines /toxine A-B

A

Tuent les cellules hôtes ou altèrent leur fonctionnement en inhibant la synthèse protéiques.

65
Q

Composition Cytotoxines

A

Forme dipeptide formé de 2 sous-unités A et B.

66
Q

Étapes de l’action du cytotoxine

A

o Sous-unité B permet la liaison à la cellule, la toxine est ensuite internalisée par endocytose dans une vacuole.
o La toxine A-B et clivé en deux : B revient à la membrane plasmique, tandis que la composante B perturbe le fonctionnement de la cellule.

67
Q

Exemple de cytotoxine

A

Toxine diphtérique, corynebacterium diphteriae.

68
Q

Rôle entérotoxine

A

o S’attaquent aux cellules qui tapissent le tube digestif.
o Provoquent la perte de liquides et d’électrolytes en induisant un déversement d’eau et d’électrolytes des cellules vers la lumière de l’intestin

69
Q

Étapes de l’action de l’entérotoxine

A
  • Une forte sécrétion de Cl- s’ensuit et l’entrée de Na+ est entravée.
  • Hypersécrétion d’eau et d’ions chlorures par l’épithélium intestinal vers l’extérieur.
  • Déshydratation et une chute brutale de la pression artérielle.
70
Q

exemple d’entérotoxine

A

E.coli

71
Q

Types de neurotoxine

A

botulique et tétanique

72
Q

Rôle du neurotoxine

A

Perturbent la transmission des influx nerveux.

73
Q

Rôle neurotoxine botulique

A

Bloque la transmission nerveuse en bloquant la jonction neuromusculaire.

74
Q

Comment est-ce que le neurotoxine botulique agit

A
  • Inhibe la transmission au muscle des influx nerveux en provenance du nerf.
  • Inhibent la fusion des vésicules sécrétrices du neurotransmetteur (acétylcholine) avec la membrane plasmique.
  • Ce neurotransmetteur est responsable de la contraction musculaire. → Conséquence : paralysie
75
Q

Exemple de neurotoxine botulique

A

Clostridium bolutinum.

76
Q

Comment est-ce que le neurotoxine tétanique agit

A
  • Bloque la libération de neurotransmetteurs inhibiteurs GABA et glycine qui en temps normal inhibe la fusion des vésicules portant l’acétylcholine et donc sa libération.
  • Provoque des spasmes et une tétanisation des muscles inhibant ainsi son relâchement.
77
Q

Rôle neurotoxine tétanique

A

Bloque la transmission des influx nerveux inhibiteurs de la contraction.

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