Structure des acides aminés Flashcards
Que comporte les acides aminés?
- groupement acide carboxylique (COOH)
- groupement amine (NH2)
- H
- chaîne latérale (groupe R) qui est variable
Le tout est relié à un carbone centrale (alpha)
Quelle propriété permet d’identifier les acides aminés?
- définition
Amphotérique
- substance qui peut agir à la fois comme base et comme acide, en raison du groupe amine et d’acide carboxylique
Pourquoi un acide aminé est un centre chiral?
- dans quelle orientation retrouve-t-on le plus souvent les acides aminées?
L’asymétrie du carbone alpha en fait un centre chiral.
- les 4 molécules autour de lui sont différentes
Dans les protéines, on retrouve souvent les acides aminés sous la forme L.
Quels sont les acides aminés hydrophobes?
- Alanine (Ala)
- Leucine (Leu)
- Valine (Val)
- Isoleucine (Ile)
- Phénylalanine (Phe)
- Méthionine (Met)
- Tryptophane (Trp)
- Proline (Pro)
Quelles sont les particularités des acides aminés hydrophobes?
- non-polaires
- interaction faible ou nulle avec l’eau en raison de leur chaîne latérale
- dans les protéines, les acides aminés hydrophobes sont fréquemment retrouvés à l’intérieur de la molécule (pour minimiser les interactions avec le solvant = eau)
- ne participent pas directement aux réactions chimiques (souvent pas ionisables)
Quels sont les acides aminés polaires non-chargés?
- Sérine (Ser)
- Asparagine (Asn)
- Thréonine (Thr)
- Glutamine (Gln)
- Tyrosine (Tyr)
- Histidine (His)
- Cystéine (Cys)
- Glycine (Gly)
Quelles sont les particularités des acides aminés polaires non-chargés?
- polaires
- interaction des groupements fonctionnels avec l’eau (souvent pont H)
- dans les protéines, les acides aminés polaires forment des contacts avec le solvant
- peuvent également se retrouver à l’intérieur, si pont H possible
Quelle est la particularité de l’acide aminé polaire : histidine?
Le groupement imidazole peut gagner ou perdre un proton en fonction du pH.
- permet de moduler l’activité en fonction du pH
à pH de 5.8 = N+ (ionisé - polaire chargée)
à pH de 7.8 = N (non ionisée - polaire non chargée)
Quelle est la particularité de l’acide aminé polaire : glycine?
- petit
- seul acide aminé non-chiral (carbone alpha n’a pas 4 groupements différents en raison de 2H)
Puisque la Glycine est non-hydrophobe et non-chargé, on la classe parfois parmi les a.a polaires
Quels sont les acides aminés polaires chargées?
- chargés -
- chargés +
Acides aminés polaires chargés (-)
- acide aspartique ou aspartate (Asp)
- acide glutamique ou glutamate (Glu)
Acides aminés polaires chargés basiques (+)
- Lysine (Lys)
- Arginine (Arg)
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés polaires chargés?
- chaîne latérale chargée à pH physiologique (environ 7,4)
- polaire
- dans les protéines, les acides aminés polaires forment des contacts avec le solvant
- peuvent également se retrouver à l’intérieur, si pont H possible
Qu’est-ce que le pKa dans une courbe de titrage des acides aminés?
pKa
- point d’inflexion de la courbe de titrage du groupe ionisable
Que se produit lors d’un titrage avec l’ajout de NaOH?
Chaque molécule de NaOH (H+) ajouté neutralise un proton pour former une molécule H2O. Une fois saturé dans la solution, ce sont les H+ du groupement ionisable qui sont utilisés.
Qu’est-ce que le point isoélectrique?
Point isoélectrique (PI) ou zwitterion
- pH où l’acide est électriquement neutre (autant de charges positives que négatives)
- 100% le zwitterion
Quelles sont les différentes formules pour trouver le PI?
Avec 2 fonctions ionisables :
pI = (pKa1 + pKa2)/2
Si diacide :
pI = (pKa1 + pKa2)/2
Si dibasique :
pI = (pKa2 + pKa3)/2
Quel est l’ordre pour le relâchement de protons dans un titrage?
- protons libres en solution
- groupement carboxyle (faible affinité, facile à relâcher)
- groupement amine (forte affinité, difficile à relâcher)
Quels sont les groupements ionisables?
- extrémité C-terminale
- acide aspartique (Asp)
- acide glutamique (Glu)
- histidine (His)
- cystéine (Cys)
- extrémité N-terminale
- tyrosine (Tyr)
- lysine (Lys)
- arginine (Arg)
Quel est le pKa de extrémité C-terminale?
pKa = 3,5
Quel est le pKa de Asp?
pKa = 3,9
Quel est le pKa de Glu?
pKa = 4,1
Quel est le pKa de His?
pKa = 6,0
Quel est le pKa de Cys?
pKa = 8,4
Quel est le pKa de l’extrémité N-terminale?
pKa = 9,0
Quel est le pKa de Tyr?
pKa = 10,5
Quel est le pKa de Lys?
pKa = 10,5
Quel est le pKa de Arg?
pKa = 12,0
Quel est le pKa du groupe carboxyle du carbone alpha?
pKa = 2
Quel est le pKa du groupe amine du carbone alpha?
pKa = entre 9,0 et 10,0
Comment se produit la formation de chaînes à partir d’acides aminés?
- Les acides aminés se lient de façon covalente les uns à la suite des autres pour former une chaîne
- condensation de 2 acides aminés pour former un dipeptide
- la liaison chimique entre 2 acides aminés est un lien peptidique
- ce lien peptidique est situé entre le C=O et le N-H
- une molécule d’eau (H2O) est libérée lors de la formation du lien peptidique
Que possède un peptide ou polypeptide?
- extrémité N-terminale (début) (NH3+)
- extrémité C-terminale (fin) (COO-)
Quelle est la différence entre un polypeptide et une protéine?
Polypeptide
- courte chaîne d’acides aminés (moins de 50)
Protéines
- polypeptides longs ayant une structure tridimensionnelle définie
Que permet l’assemblage d’acides aminés?
Permet une immense diversité dans les structures des protéines
Qu’est-ce qu’une structure primaire?
Arrangement linéaire des acides aminés
Qu’est-ce qu’une structure secondaire?
Formations locales de structures tridimensionnelles à plusieurs acides aminés (petits repliements)
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?
Assemblage de structures secondaires en motifs protéiques formant la configuration native de la protéine
Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle (sous-unités)
- souvent associé à la fonction de la protéine
