2.1 Structure primaire des protéines et lien peptidique Flashcards
Qu’est-ce qu’une structure primaire?
Arrangement linéaire des acides aminés
Qu’est-ce qu’une structure secondaire?
Formations locales de structures tridimensionnelles à plusieurs acides aminés (petits repliements)
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?
Assemblage de structures secondaires en motifs protéiques formant la configuration native de la protéine
Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle (sous-unités)
- souvent associé à la fonction de la protéine
Comment se produit la formation de chaînes à partir d’acides aminés?
- Les acides aminés se lient de façon covalente les uns à la suite des autres pour former une chaîne
- condensation de 2 acides aminés pour former un dipeptide
- la liaison chimique entre 2 acides aminés est un lien peptidique
- ce lien peptidique est situé entre le C=O et le N-H
- une molécule d’eau (H2O) est libérée lors de la formation du lien peptidique
Vrai ou Faux
Les chaînes latérales sont impliqués dans le lien peptidique
FAUX
Les chaînes latérales NE sont (habituellement) PAS impliquées dans le lien peptidique
Exemple atypique : Glutation
Que se produit-il lors de l’assemblage de ce tripeptide?
Tripeptide (acide glutamique + cystéine + glycine)
Ce tripeptide implique un lien peptidique atypique entre le carboxyle de carbone gamma (au lieu du carboxyle du carbone alpha) de l’acide glutamique (Glu) et l’amine de la cystéine (Cys)
Quelle est la particularité/conformation du lien peptidique?
- Les électrons libres autour du lien peptidique peuvent se déplacer pour se partager uniformément entre les atomes
- Ainsi, la délocalisation d’un doublet d’électrons peut former une double liaison avec le carbone carbonyle
Le lien peptidique a un caractère partiel de liaison double
- planaire
- peut adopter une isomérie cis ou trans
Comment décrit-on l’isomérie cis par rapport à l’isomérie trans?
Cis
- carbone alpha sont projettés dans la même direction (même côté) par rapport au lien peptidique
Trans
- carbone alpha sont projettés dans des directions différentes (coins opposés) par rapport au lien peptidique
Quel type de configuration isomérique est favorisé?
Configuration trans
- favorisé et plus abondante dans la protéine
- est plus étirée, ce qui réduit l’encombrement stérique
Quelle protéine possède une énergie presque équivalente en conformation cis et trans à l’intérieur d’une chaîne peptidique et pourquoi?
Proline
- la conformation cis et trans génère la même quantité d’énergie
- en raison de la chaîne latérale qui forme un cycle avec l’amine, ce qui la rend plus rigide
Quel est le rôle du carbone alpha dans la notion de plans de rotation?
Le carbone alpha sert de rotule entre deux plans peptidiques voisins
De quoi dépendent les angles dièdres?
Les angles dièdres dépendent de :
- encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique et les atomes de la chaîne latérale
Quelle est la différence entre l’angle dièdre phi et l’angle dièdre psi?
Angle phi
- angle entre le carboxyle du carbone alpha et l’amine (de N-H)
Angle psi
- angle entre le carboxyle du carbone alpha et le carbonyle (C=O)
Quelle est la particularité de la proline lors de la notion de plans de rotation?
Les angles (phi) autour de la liaison N-Ca sont fixes à cause du cycle de la chaîne latérale
