Stoffwechsel Flashcards
1
Q
Stoffwechsel
A
- umfasst die Gesamtheit der (bio-)chemischen Prozesse in unserem Körper
- können zwei Funktionen haben:
1. Baustoffwechsel: Aufbau oder den Erhalt des Körpers
2. Energiestoffwechsel: Bereitstellung von Energie für Energie verbrauchende Prozesse wie Bewegung, die Synthese bestimmer Stoffe, die Erzeugung von Membranpotentialen
2
Q
Enzyme: Grundlagen
A
- sind Biokatalysatoren, sie beschleunigen Reaktionen (setzen die Aktivierungsenergie herab), ohne die Lage des GG zu verändern und sie gehen unverändert aus der Reaktion raus
- um Reaktionen beschleunigen, kann man die Temperatur erhöhen, da dies im Körper nicht unendlich möglich ist, sind Enzyme essentiell, ein Enzymdefekt in einem wichtigen Stoffwechselweg hat verherrende Folgen
- Proteine denaturieren bei 42°C, spätestens hier werden fiebersenkende (antipyretische) Maßnahmen ergriffen
- enden i.d.R. auf -ase, der Teil davor richtet sich meistens nach dem Stoff, den es verarbeitet oder der Reaktion, an der es beteiligt ist
3
Q
Enzyme: Aufbau
A
- Enzyme sind Proteine, es gibt einige Domänen mit unterschiedlichen Funktionen (durch verschiedene Faltungen)
- aktives Zentrum: Ort, wo das Substrat bindet und die Reaktion katalysiert wird, wird auch Binding Site und Catalytic Site genannt
- Cofaktor: benötigen einige Enzyme um die Reaktion zu katalysieren (werden als Holoenzym (holo = whole, ganzes Enzym mit Cofaktor) bezeichnet), dabei handelt es sich um einen Stoff, der kein Protein ist
- der Proteinanteil eines Holoenzyms wird als Apoenzym bezeichnet, reine Proteinenzyme kommen ohne Cofaktoren aus
4
Q
Enzym und Substrat
A
- Kurzfassung: Substrat bindet Enzym (= Enzym-Substrat-Komplex), Reaktion wird katalysiert und läuft ab, aus Substrat wird Produkt und dissoziiert von Enzym ab
- Schlüssel-Schloss-Prinzip: Substrat passt genau in Enzym. nur die zusammenpassenden binden
- Induced-fit-Konzept: erweitert das S-S-Prinzip, es gibt eigentlich keinen 100% fit, aber durch WW bei Annäherung von passenden Substrat und Enzym verändert sich die Struktur des Enzyms dahingehend, dass das Substrat binden kann
- die Konformationsänderung ist nicht von Dauer, wenn der Komplex zerfällt, geht das Enzym in seinen Ausgangszustand zurück
5
Q
Spezifitäten von enzymkatalysierten Reaktionen
A
- Enzyme sind ziemlich wählerisch welches Substrat sie katalysieren wollen
- man unterscheidet zwischen
1. Substratspezifität: einige können nur eine einzige Substanz umsetzen, bei anderen gibt es auch ein paar mögliche Substrate
2. Gruppenspezifität: setzen alle Substrate mit einer bestimmten funktionellen Gruppe um (z.B. Alkoholdehydrogenase setzt Methanol, Ethanol und höhere Alkanole um), sie binden allerdings die Substrate unterschiedlich stark (Affinität ist unterschiedlich)
3. Wirkungs- und Reaktionsspezifität: theoretisch könnten die Enzyme gerade bei großen Moleküle eine Vielzahl an Reaktionen katalysieren, damit sich ein Substrat im Rahmen eines Stoffwechselweges in die richtige Richtung entwickelt, katalysieren die Enzyme in der Regel nur eine einzige Reaktion
6
Q
Abhängigkeiten und Enzymaktivität
A
- Temperaturabhängigkeit: die meisten Proteine denaturieren bei etwa 42°C, ihr Optimum der Enzymaktivität liegt bei 37°C, darunter sieht es schlecht aus, denn bei geringeren Temperaturen gibt es auch weniger Teilchenbewegung, dadurch sinkt die W-keit das Enzym und Substrat aufeinander treffen und die notwendige Aktivierungsenergie zugeführt wird
- pH-Abhängigkeit: Enzyme sind auf den pH-Wert an ihrer “Arbeitsstelle” konstruiert worden, dadurch wird auch gewährleistet das Enzyme an den falschen Orten nicht unkontrolliert arbeiten und Schaden verursachen (Pepsin aus dem Magen baut Proteine ab, schlimme Folgen, wenn es in die Bauchhöhle gelangt und dort die Proteine abbaut)
7
Q
Multienzymkomplex und multifunktionelle Enzyme
A
- Multienzymkomplex: besteht aus einer Gruppe aus Enzymen, die nacheinander Reaktionen katalysieren, die zusammengehören, bspw. der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
- multifunktionelle Enzyme: ist ein einzelnes Enzym, das über mehrere aktive Zentren verfügt und deshalb auch verschiedene Reaktionen katalysieren kann
8
Q
Maximalgeschwindigkeit (v(max))
A
- die Geschwindigkeit (v = velocity) einer chemische Reaktion kann auf zwei Weisen definiert werden
1. Abnahme der Edukt- bzw Substratkonzentration
2. Zunahme der Produktkonzentration - in einem Diagramm wird die Reaktiongeschwindigkeit (y-Achse) gegen die Substratkonzentration (x-Achse) aufgetragen
- die Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit sind proportional zueinander
- ab einer bestimmter Konzentration an Substrat, sind alle Enzyme bereits besetzt, eine Erhöhung der Substrat-c bewirkt nur noch eine geringe Reaktions-v, was sich im zunehmenden Abflachen der Kurve zeigt
- wird die Substrat-c noch weiter gesteigert, ergibt sich eine Substratsättigung, neues Substrat wird erst nach einiger Zeit umgesetzt
- verläuft die Gerade parallel zur x-Achse ist die maximale Reaktions-v erreicht, erhöhen kann man sie nur noch durch Aktivitätssteigerung der Enzyme oder einer höheren Anzahl an Enzymen
9
Q
halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit (1/2 v(max))
A
- wird die Substratkonzentration nur langsam erhöht, erhöht sich die Reaktions-v am Ende auch nur gering, daher ist es schwierig zu erkennen, wenn v(max) erreicht ist
- die halbmaximale Geschwindigkeit zu erkennen, ist leichter, da hier der Graph noch steil verläuft, an diesem Punkt sind die Hälfte der Enzyme gerade in einem Enzym-Substrat-Komplex, die andere Hälfte liegt ungebunden vor
- um von der halbmaximalen zur maximalen v zu kommen, reicht es nicht aus die Substrat-c zu verdoppeln, da die sich v am Ende nur noch geringfügig ändert, man muss die hinzugegebene Substrat-c also mehr als verdoppeln
10
Q
Michaelis-Menten-Konstante K(M)
A
- beschreibt die Substratkonzentration bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wurde
- hat die selbe Einheit wie die Substratkonzentration z.B. mol/L
- K(M) hängt davon ab, welches Enzym man betrachtet und welches Substrat dem Enzym zur Verfügung gestellt wird
- angenommen K(M) wird für ein Enzym mit Substrat A und B bestimmt
- K(M)B ist kleiner als der von A -> das bedeutet, dass die Affinität für das Substrat B vom Enzym größer ist, Enzym bindet schneller und mehr von Substrat B als von Substrat A, da muss man mehr Substrat hinzugegeben werden um 1/2 v(max) zu erreichen
- würde man beide Substrate gleichzeitig zum Enzym geben, würde mehr vom Substrat B umgesetzt werden
- K(M) hängt neben dem Enzym/Substrat, auch von der Umgebung ab, genauer von Temperatur und pH-Wert
11
Q
Enzyminhibition
A
- eine effektive Art um gerade nicht gebrauchte Stoffwechselwege zu regulieren, ist es ihre Enzyme zu hemmen oder bei Bedarf zu aktivieren
- die Enzyme können auch durch Toxine gehemmt werden -> unerwünscht
- man unterscheidet Inhibitoren, die die Enzyme nur für eine bestimmte Zeit binden (reversibel) oder deren Wirkung dauerhaft ist (irreversibel)
- die reversibel Inhibitoren binden im Gegensatz zu irreversibeln meistens nicht kovalent (über Atombindungen) sondern bilden schwächere Wechselwirkungen aus
- man unterscheidet bei den reversibeln mehrere Typen
1. komeptitive Hemmung
2. Nichtkompetitive Hemmung
3. unkompetitive Hemmung
12
Q
kompetitive Hemmung
A
- ein kompetitiver Inhibitor tritt mit dem Substrat in Wettkampf, da es auch an das aktive Zentrum binden möchte
- Substrat und kom. Inhib. ähneln sich dafür meist sehr in ihrer Struktur, sonst hätte er keine Chance an das aktive Zentrum zu binden
- er hat allgemein keinen Einfluss auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, da die Chance ein Enzym zu binden bei einer ausreichend hohen Substrat-c bei ungefähr null liegt
- allerdings wird eine höhere Substrat-c benötigt um 1/2 v(max) und v(max) zu erreichen, daher steigt so auch K(M) an
13
Q
nichtkompetitive Hemmung
A
- hier bindet der Inhibitor an eine regulatorische Untereinheit (allosterisches Zentrum -> daher manchmal auch allosterische Hemmung), dadurch kommt es zu einer Konformationsänderung, das Substrat kann teils nur noch erschwert binden oder es kann binden, aber die Produktbildung ist unterbrochen
- v(max) ist erniedrigt, da insgesamt weniger Enzyme an der Reaktion beteiligt sind, als ohne Hemmstoff
- 1/2 v(max) ist allerdings noch gleich, denn um das aktive Zentrum gibt es keine Konkurrenz, K(M) bleibt also gleich
14
Q
unkompetitive Hemmung
A
- hier kann der Inhibitor erst binden, wenn sich ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet hat
- er hemmt also nicht schon das freie Enzym
- sowohl v(max) als auch K(M) (nicht so starker Unterschied) sinken
15
Q
Wechselzahl und Enzymeinheit (U)
A
- Wechselzahl: wie viele Substrate setzt ein Enzym in einer Sekunde um
- setzt das Enzym innerhalb von einer Sekunde 3 mol Substrat um, hat es die Enzymaktivität von 3 kat (= Katal, Einheit der katalytischen Aktivität)
- vor Katal wurde die Enzymaktivität als Enzymeinheit (U) angegeben
- 1 U ist die Menge eines Enzyms, die benötigt wird, um ein mikromol (umol) eines Substrates in einer Minute umzusetzen
16
Q
Fragen an jeden Stoffwechsel
A
- Was geht rein? (Substrat / Edukt)
- Was kommt raus (Produkte)
- Wo im Körper findet der Prozess statt (Gewebe, Organellen)
- Warum läuft dieser Prozess ab? (Energiegewinnung, etc)
- Was ist die Energiebilanz?
- Was sind die wichtigsten Regulationsmechanismen? (Enzyminhibition, etc )
- Gibt es Verbindungen zu anderen Stoffwechselwegen? (gemeinsame Metaboliten)
- > Antworten dazu findet man hier in den Stoffwechselbriefen
