Seminar Aminosäuren

Question 1

Proteasomaler Abbau

wonach, was

Answer 1

mehrfachübiquitinierung (4x) nötig für proteasomalen Abbau
degradiert metabolische Enzyme, Transkriptionsfaktoren, Zellzyklus-Proteine

Question 2

Ubiquitin

Answer 2

konserviertes Protein aus 76 AS
ATP-abhängig Aktiviert (E1)
Monoubiquitinierung wie kovalente Modifizierung mit P
bindet kovalent an Lysinreste
wird abgespalten im Proteasom, nicht abgebaut

Question 3

warum Hydrolyse eines Proteins im Proteasom exergonisch und ATP-abhängig?

Answer 3

Entfaltung der Tertiärstrukturen endergon
bei kleinen Peptide aber evtl. kein ATP nötig

Question 4

Wege des Protein-Abbaus

Answer 4

im Lysosom: verschiedene Hydrolasen, kein spezifischer Abbau, exergon, dient Abbau von Zellorganellen
Proteasom endergon, Abbau von Enzymen und regulatorische Funktion

Question 5

Arten der kovalenten Modifikation

Answer 5

Ubiquitinierung: Biotin, TF
Phosphorylierung: Glycogenphosphorylase, Phosphorylasekinase
Methylierung -> eher DNA
Ubiquilierung
Adenylierung: Gln-Synthetase in Bakterien

Question 6

Wozu Glutamin Synthetase in Bakterien

Answer 6

Transport von Glutamin, Synthese von Glutamin, für Neurotransmitter, Entgiftung von NH3
Glutamat + ATP + NH3 -> Glutamin + ADP + Pi

Question 7

Pyridoxalphosphat im AS und Glocose-SW

Answer 7

überträgt Phospaht in Glycogenphosphorylase, es entsteht G1P, SB-Katalyse
Serinhydroxymethyltransferase
AS-Decarboxylase
Transaminierung mit Ping Pong Mechanismus: Bildung einer Schiffschen Base mit Lysin des Enzyms

Question 8

Kooperation von Aminotransferasen und Glutamatdehydrogenase

Answer 8

Glu-DH: bildet alpha-Ketoglutarat aus Glutamat
Glutamat kann für Transaminierung verwendet werden, NH3 entsteht , in Harnstoffzyklus
Aminotransferase überträgt Ammoniak
Glutamat nur in Leber desaminisert, weil hier Harnstoffzyklus

Question 9

Bildung von alpha-Ketoglutarat aus Glutamat

Answer 9

Transaminierung: Glutamat -> alpha KG
oxidative Desaminierung mit Glutamat DH: Glutamat + NAD(P) + H2O-> NAD(P)H + alpha-Ketoglutarat + NH4+

Question 10

Enstorgung von NH3 aus Desminierung von AS auf 2 Wege

Answer 10

A) Bildung von Glutamin durch Glutaminsynthetase
B) Bildung von Alanin durch Übertraggun der Aminogruppe von Glu auf Pyruvat
damit dann: Transaminierung, Glucose-Ala-Zyklus

Question 11

Einführen des 2. N im Harnstoffzyklus + darauffolgende RKT

Answer 11

Citrullin + Aspartat + ATP-> ADP PP+Arginosuccinat
katalsiert durch Arginonosuccinat-Synthetase
Arginonosuccinat -> Fumarat und Arginin
katalysiert durch Argininsuccinase

Question 12

Therapie bei Defekt der argininosuccinatsynthetase

Answer 12

proteinarme Kost
Supplementierung mit Arginin, damit Ornithin regenerirt werden kann
Substitution von Phenylacetat, damit Glut als Phenylacteoglutamat ausgeschieden werden kann
N wird über Argininosuccinat ausgeschieden???

Question 13

Verbindung zwischen Harnsstoffzyklus und Citratzyklus

Answer 13

Malat-Aspartat Shuttle
Fumarat wird im Cytosol zu Malat
Malat im Malat-alpha-KG Antiporter in Matrix transportiert
in Matrix Citratzyklus
Oxalacetat über Aspratat aus Matrix in Cytosol transportiert über Glutamat-Aspartat-Antiporter
“Krebsbizyklus”: verbeindet Harnstoff und Citratzyklus
Asp-Argininosuccinat-Verbindung verbindet beide Kreisläufe

Question 14

ASAT

Bedeutung außerhalb Gewebeschädigung

Answer 14

Aspartat-Aminostransferase
höchste Aktivitöt aller Aminotransfersen
sehr häufig, weil Aminogruppe für Harnstoff-Zyklus bereitstellend
Asparatat+ alpha-K-> Oxalacetat + Glu

Question 15

niedrige Affinität der Carbamoxylphosphat-synthetase I

Auswirkungen

Answer 15

schelcht, aber sehr häufig
alternativ über Glutaminsynthetase ausgeschieden (niedriger KM)
in großen Mengen erst über Hrnstoffzyklsu ausgeschieden

Question 16

Phenylketonirie

Answer 16

Mangel an Pheynalaninhodroxylase
eigentlich herstellen von Tyrosin aus Phe; hier dann sekundärer Abbauweg zu Phenylpyruvt und Phenyllactat
Therapie: Phe-arme, Typ.reiche Kost, ggf. BH4
Tyrosin-Derivate, z.B. Melanin, Katecholamine, Fumarat, Acetoacetat, Dopamin, Tyroxin fehlen

Question 17

perniziöse Anämie, Entstehung

Answer 17

durch B12-Mangel hervorgerufen
B12 nur mit intrinsic factor aufgenommen
B12 wird dann gespritzt
B12 für Methioninsynthase und L-Methylmalonyl-Coa-Mutase

Question 18

Herstellung Biogener Amine

wie, welcher Cofaktor

Answer 18

durch Decarboxylierung von Aminen
z.B. GABA, Histamin
PLP an Lysin gebunden als Cofaktor

Question 19

perniziöse Anämie, auswirkungen auf AS

Answer 19

Homocystein akkumuliert
Met betroffen
Serin kann auch anderweitig abgebaut werden zu Pyruvat
Mangel an THF, N5 und N5, N10-THF kann nicht abgebaut werden
Methylfalle
Met, Thr, Val, Ile können auch über Propionyl Coa abgebaut werden

Question 20

ähnlichkeit des Glycinspaltungssystems

Answer 20

Pyruvat DH
alpha-K DH
verzweigtkettige alpha-Ketosäure Dehydrogenase BCKDH
Disulfidbrücke gebropchen und mit FAD und NAD regeneriert
Liponsäurearm

Question 21

System vs Komplex

Answer 21

System nicht fest gebunden, können sich leicht voneinander lösen
Komplex: Adhäsionskräfte zwischen den Proteinen, schwer zu lösen

Question 22

C-Atome des Serins als C1-Bausteine verfügbar gemacht

Answer 22

1C auf THF übertragen bei Rkt zu Glycin
mit GLycinspaltungssystem 1C auf PLP übertragen

Question 23

gefahr von zu viel Protein in Nahrung

Answer 23

Gicht, Harnsäure, zu viele Purine
Niere überlastt
herzmuskel zu stark
Umbau in Fett
anaboles Signal, Wachstumsfaktoren

Question 24

Schritte im BCAA Katabolismus

Answer 24

1. Transaminierung zur Ketosäure: verzweigtkettige Aminosäure-Aminotransferase
2. Oxidative Decarboxylierung der Ketosäure zum Acyl-CoA-Thioester: alpha-Ketosäure-Deyhdrogenase-Komplex für verzweigtkettige AS
3. Dehydrierung durch FAD unter Ausbildung einer Doppelbindung: Acyl-CoA-Dehydrogenase

Question 25

BCAA Aminosäuren

Answer 25

verzweigtkettige Aminosäure= C4-S + Leu
Val, Leu, Ile: Abbau beginnt in peripheren Organen, dann erst in der Leber