semana 7 Flashcards
Nombra las 7 clases de proteinas y sus funciones
1) Estructurales - componentes estructurales
2) Contractiles - movimiento muscular
3) transporte - transporte de sustancias
4) Almacenamiento - almacenan nutrientes
5) Hormonas - regulan el metabolismo corporal
6) Enzimas- catalizan las reacciones bioquimicas
7) Protectoras- reconocen y destruyen las sustancias
Une la clase de proteina a su funcion en el cuerpo:
1) Estructurales -
2) Contractiles -
3) transporte
4) Almacenamiento -
5) Hormonas -
6) Enzimas-
7) Protectoras-
a) Reconocen y destruyen las sustancias
b) Componentes estructurales
c) Transporte de sustancias
d) Regulan el metabolismo corporal
e) Catalizan las reacciones bioquimicas
f) Almacenan nutrientes
g) movimiento muscular
1) Estructurales - b) componentes estructurales
2) Contractiles - g) movimiento muscular
3) transporte -c) transporte de sustancias
4) Almacenamiento - f) almacenan nutrientes
5) Hormonas - d) regulan el metabolismo corporal
6) Enzimas- e) catalizan las reacciones bioquimicas
7) Protectoras-a) reconocen y destruyen las sustancias
Da un ejemplo de proteina para cada Clase de proteina (7)
Estructurales- colageno
Contractiles- miosina
Transporte - hemoglibina
Almacenamiento- caseina
Hormonas - insulina
enzimas- sacarasa
protectoras - inmunoglobulinas
Menciona la clase de proteina al que correpsonden :
Insulina
Hemoglobina
colageno
miosina
caseina
sacarasa
inmunoglobulina
Insulina- Hormona
hemoglobina- transporte
Colageno- Estructurales
Miosina- contractiles
Caseina- almacenamiento
Sacarasa- enzima
Inmunoglobulina- Protectoras
Que grupos funcionales tienen los aminoacidos ?
Un grupo amino (-NH2) y un grupo acido carboxilico ( -COOH)
Que grupos son los siguentes:
-OH
-SH
-CONH2
- Hidroxilo
- Tiol
- Amida
Son hidrofilos
Todos los ……. aminoacidos son quirales a excepcion de …….
a) alfa, histina
b) beta, glicina
c) alfa, glicerina
d) alfa, glicina
d) alfa , glicina
Que tipo de enlace se forma entre dos aminoacidos?
Peptidico, tipo amida que se forma cuando el grupo -Coo de un aminoacido reacciona con el grupo -NH3
Como se denomina a dos aminoacidos unidos?
Dipeptido
Cuando una cadena polipeptidica contiene mas de 50 aminoacidos se considera como una ……
Proteina
Una estructura primaria tiene enlaces de tipo ……
peptidicos
Estructura secundaria se origina cuando los aminoacidos se unen mediante …………. …… …………… o con otra cadena polipeptidica
a) Puente de hidrogeno
b) Ion-dipolo
c) Dipolo-dipolo
a) Puente de hidrogeno
Cuales son los tres tipos mas comunes de estructura secundaria?
helice alfa, hoja plegada beta y la triple helice
Donde se establecen los puentes de hidrogeno en las estructuras secundarias de tipo helice ?
Entre el grupo N-H y los atomos de oxigeno del grupo C=O
El enlace peptidico permite la rotación?
Falso, no permite la rotacion es rigido
Atomos con enlace amida pueden girar?
Si
Que forma tienen la estructura terciaria de aminoacidos y que interacciones tiene?
Es 3D, y tiene 4 distintas interacciones:
- Interaccion hidrófoba: Atracciones entre grupos no polares
- Las interacciones hidrófilas: Atracciones entre grupos polares o ionizados y el agua en la superficie de la estructura terciaria
- Puentes salinos: interacciones ionicas entre aminoacidos acidos y basicos ionizados
- Puentes de hidrógeno: interacciones entre H y O o N
- Puentes disulfuro: (-S-S-): Enlaces covalentes fuertes entre los atomos de azufre de 2 cisteinas
Estructuras cuaternarias son……
Combinacion de 2 o mas subunidades de proteina para formar una gran proteina biologicamente activa
ejemplo: La hemoglobina esta constituida por dos subunidades 2 de cadena beta y 2 cadena alfa
Las proteinas que realizan la mayoria de las funciones celulares como la sintesis el transporte y metabolismo son……..
a) fibrosas
b) globulares
b) Globulares
Cual es al funcion de la mioglobina
Almacena el oxigeno en el musculo esqueletico
Estan involucradas en la formacion de las estructuras celulares y de los tejidos
a) Proteinas Globulares
b) Proteinas Fibrosas
b) Proteinas fibrosas
Es cierto que en la desnaturalizacion de las proteinas se ven afectadas las estructuras primarias, secundarias terciarias y cuarternarias?
No, se rompen las interacciones de la estructura secundaria, terciaria y cuarternaria sin que se vea afectada el enlace amida en la estructura primaria
Que sucede en las estructuras cuando el pH se modifica?
Las cadenas laterales acidas y basicas pierden sus cargas iónicas y ya no pueden formar puentes salinos
Menciona que enlaces se rompen en cada agente desnaturalizante
- Calefaccion por encima de 50 grados
- Acidos y bases
- Compuestos organicos
- iones de metal pesados . Ag, Pb, y Hg
- Agitacion
- Calefaccion por encima de 50 grados- enlaces de hidrogeno, atracciones hidrofobas entre cadenas laterales no polares
- Acidos y bases- enlaces de hidrogeno entre cadenas laterales polares, puentes salinos
- Compuestos organicos- interaccion hidrofilas
- iones de metal pesados . Ag, Pb, y Hg- puentes disulfuro, al formarse enlaces ionicos
- Agitacion- Enlace de hidrogeno, interraciones hidrofobas,
Las enzimas reducen la energia de activacion?
si
Nombra las 6 clases de enzimas y su reaccion catalizada
- Oxido-reductasas- reacciones de oxido-reduccion
- transferasas- transferencia de un grupo entre 2 compuestos
- Hidrolasa- Reaccion de hidrolisis
- Liasa- Adicion o eliminacion de grupos a un doble enlace sin hidrolisis
- Isomerasas reorganizacion de atomos de una molecula para formar un isomero
- Ligasa- Forman enlaces entre las moleculas empleando la energia del ATP
La mayoria de enzimas son proteinas de tipo
a) Globular
b) Fibrosas
a) Globular
Menciona a que clase de enzima corresponden estas enzimas:
- Oxidasas, Reductasas, deshidrogenasas
- transminasas y quinasas
- Protasas, lipasas, carbohidrasas, fosfatasas y nucleasas
- Carboxilasas
- Isomerasas y Epimerasas
- sintetasas
- Oxidasas, Reductasas, deshidrogenasas- 1) Oxido-reductoras
- Transminasas y quinasas- 2) transferasas
- Protasas, lipasas, carbohidrasas, fosfatasas y nucleasas 3) Hidrolasas
- Carboxilasas - 4) Liasas
- Isomerasas y Epimerasas- 5) Isomerasas
- sintetasas - 6) Ligasas
Que estructura juega un papel importante en la actividad enzematica?
a) Primaria
b) Secundaria
c) Terciaria
c) Terciaria
Que modelo tiene el sitio activo rigido e inflexible por lo que solo las sustancias que encajan a la perfeccion pueden unirse a la enzima?
Modelo llave-cerradura
En que modelo se establece que cuando se produce la interaccion entre la enzima y el sustrato el sitio activo tambien se modifica para ajustarse mejor a la forma del sustrato?
Modelo Ajuste Inducido
En que modelo el sustrato modifica su geometria para encajar mejor en el sitio activo de la enzima?
Modelo Ajuste Inducido
Que estructura determina la mayoria de las formas de la proteina?
Estructura terciaria
Que sucede en la enzima cuando el pH no es optimo?
Se provocan cambios en el sitio activo de la enzima
Cual es el pH optimo de la pepsina?
2
Que se secreta cuando hay alimento en el estomgo causando que el pH baje y la pepsina se active?
HCL
Menciona el pH optimo para las siguentes enzimas y donde se ubicab :
- Pepsina
- Urea
- Sacarasa
- Amilasa pancreatica
- Tripsina
- Arginasa
- Pepsina- Estomago- 2pH
- Urea- Higado- 5pH
- Sacarasa- Intestino delgado- 6,2pH
- Amilasa pancreatica-pancreas-7pH
- Tripsina- intestino delgado-8pH
- Arginasa-Higado-9,7pH
Une el pH optimo a cada enzima mencionada:
- Pepsina
- Urea
- Sacarasa
- Amilasa pancreatica
- Tripsina
- Arginasa
1) pH 5
2) pH 8
3) pH 2
4) pH 6,2
5) pH 7
6) pH 9,7
- Pepsina-3) pH 2
- Urea-1) pH 5
- Sacarasa-4) pH 6,2
- Amilasa pancreatica-5) pH 7
- Tripsina - 2) pH 8
- Arginasa - 6) pH 9,7
Que sucede cuando la concentracion de enzima se mantiene pero se incrementa la de sustrato?
La velocidad de reaccion aumenta hasta que la enzima este saturada
Que significa cuando la curva del grafico de velocidad de reaccion ya no se eleva, empieza a ser plana ?
Todas las enzimas se han unido a un sustrato por ende la velocidad de reaccion ya no incrementara
Que son los inhibidores?
Moleculas capaces de hacer que las enzimas pierdan su actividad catalítica
Cuales son los dos tipos de inhibidores?
inhibidor competitivo y no competitivo
Explica la inhibicion competitiva
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo
Explica la inhibicion no competitiva
El inhibidor actua en un lugar distinto del sitio activo, llamado el sitio alosterico, causando una modificacion en el sitio activo que no permite al sustrato unirse
La estructura de el inhibidor competitivo es similar a la del sustrato cuando se une al sitio activo?
Cierto
Que sucede cuando la concentracion del inhibidor es considerable y cuando se incrementa la concentracion de sustrato?
cuando la concentracion de inhibidor es considerable se pierde la actividad enzematica, pero si la concentracion de sustrato se incrementa se desplaza las moleculas del inhibidor y se puede recuperar la actividad enzematica
La etsructura de los inhibidores no competitivos no se parece a la de los sustratos
cierto
Como se puede recuperar la actividad enzematica cuando un inhibidor no competitivo se ha unido a un sitio alosterico?
Cuando estos inhibidores se eliminan con reactivos quimicos
Que es una coenzima?
Cuando el cofactor es una molecula pequeña
Cuando se denominan a las enzimas como enzimas simples
cuando las enzimas estan formadas exclusivamente por proteinas
Es cierto que para que las reacciones que catalizan transcurran adecuadamente, muchas enzimas necesitan de la presencia de pequeñas moleculas o iones llamados cofactores?
Cierto
Es cierto que para que las reacciones que catalizan transcurran adecuadamente, muchas enzimas necesitan de la presencia de pequeñas moleculas o iones llamados cofactores?
Cierto
Cuales son las 3 formas de enzimas activas?
1) proteinas
2) proteinas-ion metalico (Enzima + Cofactor)
3) proteina-Molecula organica (Enzima cofactor)
Es cierto que la estructura proteica y el cofactor tienen actividad catalitica por si mismos?
no, no tienen actividad catalica
En que grupos se clasifican las vitaminas
Hidrosolubles, tiene grupos polares como -
oh y -COOH, y liposolubles que son sustancias no polares que se disuelven en componentes grasos
La mayoria de que tipo de vitaminas no se almacenan en el cuerpo?
Hidrosolubles , se eliminan por la orina
Que tipo de vitaminas se destruyen por el calor, oxigeno y luz ultravioleta
hidrosolubles
Es cierto que las enzimas utilizan vitaminas hidrosolubles como cofactor?
cierto
Las coenzimas solo pueden ser utilizadas una vez?
No, se utilizan repetidamente por distintas enzimas
El acido desoxirribonucleico corresponde al ……… y el acido ribosonucleico corresponde al …..
a) ARN, ADN
b) ADN, ARN
b) ADN, ARN
Es cierto que el acido desoxirribonucleico y el acido ribonucleico son polimeros ramificados formados por unidades de nucleotidos?
No, son polimeros no ramificados formados por unidades de nucleotidos
Cuales son los tres componentes de un nucleotido?
1) Base
2) Azucar pentosa
3) Fosfato
Cuales son los dos derivados de los acidos nucleicos y cuales acidos nucleicos corresponden a cada uno?
Pueden derivar de la piramidina o de la purina
Purina:
- Adenina (A) y Guanina (G)
Pirimidinas:
- Citosina (C) y Timina (T)
Que diferencia la desoxiribosa de la ribosa?
La desoxiribosa (ADN) tiene un grupo H en el carbono 2 y un grupo OH en el carbono 3
la Ribosa tiene grupo OH en el carbono 2 y 3
Diferencia entre las purinas y pirimidinas?
Las pirimidinas tienen un anillo de 6 miembros mientras (C y T y U)
Purina tiene dos anillos, uno de 5 y otro de 6 miembros ( A y G )
Como se forma un nucleosido
Cuando una purina o pirimidina forma un enlace glucosidico con el C1 de un azucar (ribosa o desoxiribosa)
Como se forman los nucleotidos?
Cuando el grupo C5 -OH de la ribosa/desoxiribosa de un nucleosido forma un ester fosforico
Menciona como se nombraria las siguentes bases cuando es un ARN o un ADN:
Bases ADN:
- Adenina
- Guanina
- Citosina
- Tiamina
Bases ARN:
-Adenina
- Guanina
- Citosina
- Uracilo
Bases de pirimidina terminan en IDINA
Bases de purina terminan en OSINA
Bases ADN:
- Adenina - DesoxiAdenosina
- Guanina- DesoxiGuanosina
- Citosina- DesoxiCitidina
- Tiamina- DesoxiTimidina
Bases ARN:
- Adenina - Adenosina
- Guanina- Guanosina
- Citosina- Citosidina
- Uracilo- Uridina
