S7: ,METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y NUCLEOTIDOS Flashcards
qué funciones tienen las proteínas
- reguladoras
- defensivas
- estrcuturales
- trasnporte
- energética
proteinas reguladoras
hormonas
enzimas
Nt
proteinas defensivas
inmmunoglobinas
factores de coagulacion
proteinas estrucuteales
queratina
colageno
elastina
proteinas de transporte
hemoglobina
apoproteinas
albuminas
las porteínas como aporte energético
aportan energías despues que se hayan metabolizado los HC y los lípidos
cuál es la única fuente de nitrógeno
las proteínas
qué sustancias tienen nitrogeno pero no proviennen de las proteínas
las vitaminas
clasificacion de los AA
- esenciales (provienen de la dieta)
- condicionales/semiesecniales
- no esenciales (se producen del cuerpo, dependen de los esenciales para obtener el N)
por cuantos AA están constituidos las proteinas
20 AA (alfas)
cúal es la ley del todo o nada en la formación de proteínas
Si no hay un AA específico para la formación de una proteína, el ribosoma detiene la el proceso
qué es un zimógeno
precursor enzimático inactivo
tasa metabolica de las proteinas no esenciales y las condicionales
taasa metabolica lenta
qué quiere decir con que la sintesis proteica sea altamente específica
si falta un AA para la sintesis de una proteina, no se hac
TODO O NADA
cuando ocurre una perdida de N
cuando sobran AA al no poder sintetizar proteinas
requerimientos para elegir la dieta proteica de un paciente
- calidad de la fuente proteica
- digestibilidad proteica
- masa corporal
qué es el poolo de AA
cantidad minima de AA que mantenemos contra todo pronostico, independiente la situacion
origen del pool de AA
aporte dietario
degradacion de proteinas endógenas
sintesis de aa
funcion del pool de aa
- sisntesis de proteinas (esenciales)
- sintesis de compuestos nitrogenados no proteicos (esenciales y no esenciales)
- degradación para produccion de energía (no esenciales)
procesos que involucra el recambio proteico
- sintesis
- uso
- degradacion
cuando se produce el catabolismo proteico
cuando el aporte dietetico es mayor que el necesario para reponer el pool
qué es el catabolismo proteico
- se produce cuando hay excedentes de AA
- se separa el grupo amino de la proteina, el amoniaco se transforma en urea ya que es toxico
- queda el esqueleto hidrocarbonado, que puede tener fines energéticos
- Glucosa, Acetil-CoA, cuerpos cetónicos, Co2 y H2O
quien va a tener una mayor calidad de la fuente proteica
- aquellos alimentos que tengan mayor número de AA diferentes
- los alimentos de origen animanl son buenas
qué estudio sirve para analizar una dieta proteica balanceada
balanace de nitrógeno
clasificacion del balance de nitrógeno
- positivo
- negativo
*no se consume los AA esenciales por una inadecuada dieta
*cuerpo degrada nitrogeno (cancer, quemdura e infecciones) - neutro
en que situaciones se degrada nitrogenoo
cancer
infecciones
quemaduras
qué es el fondo metabolico
corresponde a AA esenciales y no esenciales que por un par de días se encuentran dando vueltas por el cuerpo en caso de ayuno enfrentarlo
qué ocurre cuando se sobrepasa el pool y no se están utulizando AA
son desechados
existe digestión de proteinas en la boca?
falso, solo es posible una denaturación por la masticación
el estómago presenta una digestión de proteínas?
- digestión mínima
- se produce una denaturación por el pH
- el pH ayuda a que se active la pepsina
cómo actúa la pepsina cuando interactua con el pH del estómago
- se le cortan sus peptidos inhibidores
- la pepsina, una endopeptidasa, transforma las proteinas dietarias el oligopeptidos
dónde s eproduce una absorción máxima de proteinas
en el duodeno y yeyuno
que hacen los oligopeptidos
- liberan colecistoquinina (CCK)
- activan la liberación de neteropeptidasas y zimógenos de enzimas pancreaticas
diferencias entre las enteropeptidasas y las exopeptidasas
- las primeras dividen enlaces peptidicos internos
- las otras separan AA del extremos de las cadenas
ejemplos de enteropeptidasas
tripsina
quimitripsina
elastasa
ejemplos de exopeptidasa
carboxipeptidasa
aminopeptidasa
qué es la desaminacion
eliminación del grupo NH3 (amoniaco)
para que se hace la desaminacion cuando existe excedente de AA
para guardar su esqueleto carbonado con fines energético
qué sustancia es considerada neurotoxica y por qué
el NH3
por ser base muy permeable
cual es el unico AA que se puede eliminar eficientemente
el glutamato
que es la transaminación
- ocurre principalmente en el higado
- utiliza transaminasas
- se remueve un grupo amino para incorporarlo a un aceptor
- el esqueleto carbonado pasa a ser a cetoácido
qué transaminasas se pueden ocupar en la transaminación
GPT (a cetoglutarato)
GOT (oxacelato)
aceptores de la transaminación y sus resultados
a-cetoglutarato = glutamato
oxacelato = aspartato
la transaminación es reversible y bidireccional, es decir, así como se forma glutamato y espartato se puedem ocupar para la biosintesis de AA, V o F
V
por qué se dice que la pepsina hace una propia activación
porque el pH no es quien realiza la proteolisis de su peptido inhibitorio, sino que funcionciona como señal para que ella misma se separe de él
qué activa la pepsina
a la tripsina, del tripsinogeno
qupe activa la tripsina
quimiotripsina
elastasa
carboxipeptidasa
qué son los peptidos
uniones de 2 o más AA, por enlaces amida
función del higado en relación a las proteinas
garantizar la mantención del pool de AA
se puede almacenar AA?
no
las proteínas pueden ser convertidas en lípidos, V o F
V
cuales son los posibles destino del Acetil-CoA, proveniente del esqueleto carbonado
Krebs (demanda energética)
lípidos (alamcenar energía)
qué tejido forma urea
el unico tejido que forma urea es el higado
hiperamonemia
altas concentraciones de NH3 en el plasma
se pueden formar AA a partir de gluatamto y a- cetoácido, V o F
V
de dónde viene el a-cetoglutarato
ciclo de krebs
cofactor de la transaminasa
b6
quien es precursor de la urea
el aspartato
que indica una concentracion alta de GOT
- glutamato oxacelato transaminasa
- ayuda a la formación de la urea
- su alta concentracion indica falla hepática
para qué srive la formación de glutamina
para neutralizar el NH3 secretado por tejidos activos, como cerebro, higado, musculos, riñones y sobre todo cerebro
que se hace en la amidación
se forma un grupo amida
qué ocurre en la formación de glutamina
- se une NH3 a glutamato para formar glutamina
- participa la glutamina sintestasa
- se hace una amidacion
qué hace el msuculo para eliminar AA
forma alanina
qupe ocurre en la formación de alanina
- musculo genera glutamato, pero no lo envia al higado
- glutamato cede su amino al piruvato, formando alanina
- lo otro forma a-cetoglutarato
que enzima ayuda a la desaminacion
glutamato deshidorgenasa
que enzima ayuda a la deamidacion
glutaminasa
cuando aumenta la actividad de la glutamato deshidrogenasa
- glutamato a a-cetoglutarato (krebs)
- si hay mucho ADP significa que falta ATP, por lo que aumenta su actividad
que coenzima puede usar la glutamato deshidrogenasa
NAD o NADP
de qué deriva el NH3 ubicado en el higado
- desamidación de la glutamina
-desaminacion del glutamato
dónde parte el ciclo de la urea
en la mitocondrias hepáticas
sustancias necesarias para iniciar el ciclo de la urea
2ATP + HCO3 + NH3
qué hace la barbomoil fosfato sintestasa
cataliza la primera Rx de la urea y forma carbamoil fosfato
cual es la unica enzima regulada en el ciclo de la urea
la carbamoil fosfato sintetasa
cual es el AA no proteico que se une a la carbamoil fosfato
omitina
que genera la unión de la omitina y el carbamoil fosfato
citrulina
AA no proteico
función de la citrulina
al ser permeable permite la salida de la mitocondria al citosol de la celula
qué forma la unión de la citrulina con aspartato
arginosuccinato
cómo se forma el fomarato
el esqueleto hidrocarbonado del arginosuccinato
qué se puede hacer con el fomarato
se puede ir al krebs
cómo se forma la arginina
es el resto del arginosuccinato que no es el esqueleto hidrocarbonado
- tiene la omitina, carbomoil fosfato y grupo amino del aspartato
qué enzima hace la urea y cómo
- arginasa
- a partir de la arginina
- se queda con el carbamoil fosfato y grupo amino
cual es la función de la omitina
- es transportadora
- con la acción de la arginasa vuelve al principio del ciclo de la urea
- se mantiene completa
que se una glutamato con Acetil-CoA que indica
que hay una alta concentracion de AA libres
que enzima permite la union del glutamato con el acetil-CoA
N-acetilglutamato sintestasa
qué tejido es el más afectado con altas concentraciones de amoniaco NH3
el más irrigado, el nervioso
cuál es una forma del tejido de neutralizar el NH3, pero que no es efectivo
- Se transforma el NH3 en glutamato y se envía al higado
- higado no funciona por falta de energía al utilizar precursores del ciclo de krebs
- no se disamina y se mantiene NH3
- se pierde ATP, al verse reducido el a-cetoglutarato y ciclo de krebs
valores normales de NH3
5-10uM
cuales son los efectos negativos de las dietas hiperproteicas
carga hepática
carga renal
- más urea que desechar
- mas orina
- peligro de deshidratacion
que AA no llegarán al hígado
los que presentan ramificaciones y se iran a los musculos ya que no podran ser transmisinados
ejemplos de AA ramificados
valina
leucina
isoleucina
los nucleotidos son macronutrientes
falso, no tienen aporte energetico
importancia de los nucleotidos
inetrmediario de energoa
mensajero quimicos
transportadores de electrones
estrucutra de los nucelotidos
azucar (ribosa)
base nitrogenada
P
nombre las bases nitrogenadas y clasifiquelas
PURINAS (+complejas)
- adenina
- guanina
PIRIMIDINAS
- citosina
- timina
- uracilo (RNA)
cómo se obtiene la desoxiribosa de los nucleotidos
- se hace a partir de una ribosa que proviene del ciclo de las pentosas
- despues sufre una oxidacion
que pasa cn la mayor parte de los nucleotidos dietarios
forman ácido úrico
qué son los nucleosidos
- son las bases nitrogenadas + azucar
- previamente le quitan los P las nucleasas fosfoesterasas pancreaticas
- pueden ingresar a los enterocitos o ser nucleobases
de donde viene la mayor parte de los nucleotidos, su origen
del higado
es muy poco el aporte dietario
cómo se forma una ribosa activa
- ribosa 5-P proveniente por vía de las pentosas
- ayudada por la PRPP sintestasa
- forma el 5-fosforibosil-1-pirofosfato (R. activa)
que hace la PRPP glutamil amidotransferasa
agrega un grupo amino a la PRPP y forma 5-fosforibosilamina
como se puede describir a la iosina monofosfato (IMP)
como precursor de las bases puricas
