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BQ > S7: ,METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y NUCLEOTIDOS > Flashcards

S7: ,METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y NUCLEOTIDOS Flashcards

1
Q

qué funciones tienen las proteínas

A
  1. reguladoras
  2. defensivas
  3. estrcuturales
  4. trasnporte
  5. energética
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2
Q

proteinas reguladoras

A

hormonas
enzimas
Nt

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3
Q

proteinas defensivas

A

inmmunoglobinas
factores de coagulacion

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4
Q

proteinas estrucuteales

A

queratina
colageno
elastina

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5
Q

proteinas de transporte

A

hemoglobina
apoproteinas
albuminas

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6
Q

las porteínas como aporte energético

A

aportan energías despues que se hayan metabolizado los HC y los lípidos

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7
Q

cuál es la única fuente de nitrógeno

A

las proteínas

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8
Q

qué sustancias tienen nitrogeno pero no proviennen de las proteínas

A

las vitaminas

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9
Q

clasificacion de los AA

A
  • esenciales (provienen de la dieta)
  • condicionales/semiesecniales
  • no esenciales (se producen del cuerpo, dependen de los esenciales para obtener el N)
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10
Q

por cuantos AA están constituidos las proteinas

A

20 AA (alfas)

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11
Q

cúal es la ley del todo o nada en la formación de proteínas

A

Si no hay un AA específico para la formación de una proteína, el ribosoma detiene la el proceso

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12
Q

qué es un zimógeno

A

precursor enzimático inactivo

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13
Q

tasa metabolica de las proteinas no esenciales y las condicionales

A

taasa metabolica lenta

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14
Q

qué quiere decir con que la sintesis proteica sea altamente específica

A

si falta un AA para la sintesis de una proteina, no se hac
TODO O NADA

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15
Q

cuando ocurre una perdida de N

A

cuando sobran AA al no poder sintetizar proteinas

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16
Q

requerimientos para elegir la dieta proteica de un paciente

A
  • calidad de la fuente proteica
  • digestibilidad proteica
  • masa corporal
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17
Q

qué es el poolo de AA

A

cantidad minima de AA que mantenemos contra todo pronostico, independiente la situacion

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18
Q

origen del pool de AA

A

aporte dietario
degradacion de proteinas endógenas
sintesis de aa

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19
Q

funcion del pool de aa

A
  • sisntesis de proteinas (esenciales)
  • sintesis de compuestos nitrogenados no proteicos (esenciales y no esenciales)
  • degradación para produccion de energía (no esenciales)
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20
Q

procesos que involucra el recambio proteico

A
  1. sintesis
  2. uso
  3. degradacion
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21
Q

cuando se produce el catabolismo proteico

A

cuando el aporte dietetico es mayor que el necesario para reponer el pool

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22
Q

qué es el catabolismo proteico

A
  • se produce cuando hay excedentes de AA
  • se separa el grupo amino de la proteina, el amoniaco se transforma en urea ya que es toxico
  • queda el esqueleto hidrocarbonado, que puede tener fines energéticos
  • Glucosa, Acetil-CoA, cuerpos cetónicos, Co2 y H2O
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23
Q

quien va a tener una mayor calidad de la fuente proteica

A
  • aquellos alimentos que tengan mayor número de AA diferentes
  • los alimentos de origen animanl son buenas
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24
Q

qué estudio sirve para analizar una dieta proteica balanceada

A

balanace de nitrógeno

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25
Q

clasificacion del balance de nitrógeno

A
  • positivo
  • negativo
    *no se consume los AA esenciales por una inadecuada dieta
    *cuerpo degrada nitrogeno (cancer, quemdura e infecciones)
  • neutro
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26
Q

en que situaciones se degrada nitrogenoo

A

cancer
infecciones
quemaduras

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27
Q

qué es el fondo metabolico

A

corresponde a AA esenciales y no esenciales que por un par de días se encuentran dando vueltas por el cuerpo en caso de ayuno enfrentarlo

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28
Q

qué ocurre cuando se sobrepasa el pool y no se están utulizando AA

A

son desechados

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29
Q

existe digestión de proteinas en la boca?

A

falso, solo es posible una denaturación por la masticación

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30
Q

el estómago presenta una digestión de proteínas?

A
  • digestión mínima
  • se produce una denaturación por el pH
  • el pH ayuda a que se active la pepsina
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31
Q

cómo actúa la pepsina cuando interactua con el pH del estómago

A
  • se le cortan sus peptidos inhibidores
  • la pepsina, una endopeptidasa, transforma las proteinas dietarias el oligopeptidos
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32
Q

dónde s eproduce una absorción máxima de proteinas

A

en el duodeno y yeyuno

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33
Q

que hacen los oligopeptidos

A
  • liberan colecistoquinina (CCK)
  • activan la liberación de neteropeptidasas y zimógenos de enzimas pancreaticas
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34
Q

diferencias entre las enteropeptidasas y las exopeptidasas

A
  • las primeras dividen enlaces peptidicos internos
  • las otras separan AA del extremos de las cadenas
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35
Q

ejemplos de enteropeptidasas

A

tripsina
quimitripsina
elastasa

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36
Q

ejemplos de exopeptidasa

A

carboxipeptidasa
aminopeptidasa

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37
Q

qué es la desaminacion

A

eliminación del grupo NH3 (amoniaco)

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38
Q

para que se hace la desaminacion cuando existe excedente de AA

A

para guardar su esqueleto carbonado con fines energético

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39
Q

qué sustancia es considerada neurotoxica y por qué

A

el NH3
por ser base muy permeable

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40
Q

cual es el unico AA que se puede eliminar eficientemente

A

el glutamato

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41
Q

que es la transaminación

A
  • ocurre principalmente en el higado
  • utiliza transaminasas
  • se remueve un grupo amino para incorporarlo a un aceptor
  • el esqueleto carbonado pasa a ser a cetoácido
42
Q

qué transaminasas se pueden ocupar en la transaminación

A

GPT (a cetoglutarato)
GOT (oxacelato)

43
Q

aceptores de la transaminación y sus resultados

A

a-cetoglutarato = glutamato
oxacelato = aspartato

44
Q

la transaminación es reversible y bidireccional, es decir, así como se forma glutamato y espartato se puedem ocupar para la biosintesis de AA, V o F

A

V

45
Q

por qué se dice que la pepsina hace una propia activación

A

porque el pH no es quien realiza la proteolisis de su peptido inhibitorio, sino que funcionciona como señal para que ella misma se separe de él

46
Q

qué activa la pepsina

A

a la tripsina, del tripsinogeno

47
Q

qupe activa la tripsina

A

quimiotripsina
elastasa
carboxipeptidasa

48
Q

qué son los peptidos

A

uniones de 2 o más AA, por enlaces amida

49
Q

función del higado en relación a las proteinas

A

garantizar la mantención del pool de AA

50
Q

se puede almacenar AA?

A

no

51
Q

las proteínas pueden ser convertidas en lípidos, V o F

A

V

52
Q

cuales son los posibles destino del Acetil-CoA, proveniente del esqueleto carbonado

A

Krebs (demanda energética)
lípidos (alamcenar energía)

53
Q

qué tejido forma urea

A

el unico tejido que forma urea es el higado

54
Q

hiperamonemia

A

altas concentraciones de NH3 en el plasma

55
Q

se pueden formar AA a partir de gluatamto y a- cetoácido, V o F

A

V

56
Q

de dónde viene el a-cetoglutarato

A

ciclo de krebs

57
Q

cofactor de la transaminasa

A

b6

58
Q

quien es precursor de la urea

A

el aspartato

59
Q

que indica una concentracion alta de GOT

A
  • glutamato oxacelato transaminasa
  • ayuda a la formación de la urea
  • su alta concentracion indica falla hepática
60
Q

para qué srive la formación de glutamina

A

para neutralizar el NH3 secretado por tejidos activos, como cerebro, higado, musculos, riñones y sobre todo cerebro

61
Q

que se hace en la amidación

A

se forma un grupo amida

62
Q

qué ocurre en la formación de glutamina

A
  • se une NH3 a glutamato para formar glutamina
  • participa la glutamina sintestasa
  • se hace una amidacion
63
Q

qué hace el msuculo para eliminar AA

A

forma alanina

64
Q

qupe ocurre en la formación de alanina

A
  • musculo genera glutamato, pero no lo envia al higado
  • glutamato cede su amino al piruvato, formando alanina
  • lo otro forma a-cetoglutarato
65
Q

que enzima ayuda a la desaminacion

A

glutamato deshidorgenasa

66
Q

que enzima ayuda a la deamidacion

A

glutaminasa

67
Q

cuando aumenta la actividad de la glutamato deshidrogenasa

A
  • glutamato a a-cetoglutarato (krebs)
  • si hay mucho ADP significa que falta ATP, por lo que aumenta su actividad
68
Q

que coenzima puede usar la glutamato deshidrogenasa

A

NAD o NADP

69
Q

de qué deriva el NH3 ubicado en el higado

A
  • desamidación de la glutamina
    -desaminacion del glutamato
70
Q

dónde parte el ciclo de la urea

A

en la mitocondrias hepáticas

71
Q

sustancias necesarias para iniciar el ciclo de la urea

A

2ATP + HCO3 + NH3

72
Q

qué hace la barbomoil fosfato sintestasa

A

cataliza la primera Rx de la urea y forma carbamoil fosfato

73
Q

cual es la unica enzima regulada en el ciclo de la urea

A

la carbamoil fosfato sintetasa

74
Q

cual es el AA no proteico que se une a la carbamoil fosfato

A

omitina

75
Q

que genera la unión de la omitina y el carbamoil fosfato

A

citrulina
AA no proteico

76
Q

función de la citrulina

A

al ser permeable permite la salida de la mitocondria al citosol de la celula

77
Q

qué forma la unión de la citrulina con aspartato

A

arginosuccinato

78
Q

cómo se forma el fomarato

A

el esqueleto hidrocarbonado del arginosuccinato

79
Q

qué se puede hacer con el fomarato

A

se puede ir al krebs

80
Q

cómo se forma la arginina

A

es el resto del arginosuccinato que no es el esqueleto hidrocarbonado
- tiene la omitina, carbomoil fosfato y grupo amino del aspartato

81
Q

qué enzima hace la urea y cómo

A
  • arginasa
  • a partir de la arginina
  • se queda con el carbamoil fosfato y grupo amino
82
Q

cual es la función de la omitina

A
  • es transportadora
  • con la acción de la arginasa vuelve al principio del ciclo de la urea
  • se mantiene completa
83
Q

que se una glutamato con Acetil-CoA que indica

A

que hay una alta concentracion de AA libres

84
Q

que enzima permite la union del glutamato con el acetil-CoA

A

N-acetilglutamato sintestasa

85
Q

qué tejido es el más afectado con altas concentraciones de amoniaco NH3

A

el más irrigado, el nervioso

86
Q

cuál es una forma del tejido de neutralizar el NH3, pero que no es efectivo

A
  • Se transforma el NH3 en glutamato y se envía al higado
  • higado no funciona por falta de energía al utilizar precursores del ciclo de krebs
  • no se disamina y se mantiene NH3
  • se pierde ATP, al verse reducido el a-cetoglutarato y ciclo de krebs
87
Q

valores normales de NH3

A

5-10uM

88
Q

cuales son los efectos negativos de las dietas hiperproteicas

A

carga hepática
carga renal
- más urea que desechar
- mas orina
- peligro de deshidratacion

89
Q

que AA no llegarán al hígado

A

los que presentan ramificaciones y se iran a los musculos ya que no podran ser transmisinados

90
Q

ejemplos de AA ramificados

A

valina
leucina
isoleucina

91
Q

los nucleotidos son macronutrientes

A

falso, no tienen aporte energetico

92
Q

importancia de los nucleotidos

A

inetrmediario de energoa
mensajero quimicos
transportadores de electrones

93
Q

estrucutra de los nucelotidos

A

azucar (ribosa)
base nitrogenada
P

94
Q

nombre las bases nitrogenadas y clasifiquelas

A

PURINAS (+complejas)
- adenina
- guanina
PIRIMIDINAS
- citosina
- timina
- uracilo (RNA)

95
Q

cómo se obtiene la desoxiribosa de los nucleotidos

A
  • se hace a partir de una ribosa que proviene del ciclo de las pentosas
  • despues sufre una oxidacion
96
Q

que pasa cn la mayor parte de los nucleotidos dietarios

A

forman ácido úrico

97
Q

qué son los nucleosidos

A
  • son las bases nitrogenadas + azucar
  • previamente le quitan los P las nucleasas fosfoesterasas pancreaticas
  • pueden ingresar a los enterocitos o ser nucleobases
98
Q

de donde viene la mayor parte de los nucleotidos, su origen

A

del higado
es muy poco el aporte dietario

99
Q

cómo se forma una ribosa activa

A
  • ribosa 5-P proveniente por vía de las pentosas
  • ayudada por la PRPP sintestasa
  • forma el 5-fosforibosil-1-pirofosfato (R. activa)
100
Q

que hace la PRPP glutamil amidotransferasa

A

agrega un grupo amino a la PRPP y forma 5-fosforibosilamina

101
Q

como se puede describir a la iosina monofosfato (IMP)

A

como precursor de las bases puricas

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