P1 Flashcards
limitaciones de la termodinámica en la bioenergética celular
- lá célula es un sistema cerrado
- tiempo
- no existe un entalpiometro ni un entropiometo
con qué se puede estudiar a la bioenergetica celular
lo que mas se aproxima para estudar estos fenómenos es la 2nda ley de la termondinamica (G = H - TS)
cómo se obtiene G
-2,3 Log Ke x RT
relación de G con una reacción
+G endergónica
-G exergónica
relación Ke con la G
0 < Ke < 1 = +G = endergónica
Ke > 1 = - G = exergónica
por qué eñ ATP y ADP, aportan un deltaje más negativo que el AMP
- por el tipo de enlace
- el AMP presenta un ester (adenina + P)
- es uno más dificil de romper (requiere más E)
- El anhidrido es facil de romper y altamente energetico
qué son las reacciones acopladas
son reacciones que permiten la conversión de una Rx endergónica a una exergónica o una Rx endergónica utiliza la energía de una exergónica
ejeplo de la formación de sacarosa como Rx acoplante
- Rx de formación de sacarosa muy endergónica (+5,4 kcal/mol)
- Se une ATP a la G, Rx exergónica (-7,3 kcal/mol)
- Se forma S con la unión de G-6-P y F por +5,4kcal/mol, por lo que tiene hasta excedentes de E
diferencias entre los AA de contacto y los auxiliares
- los de contacto se encuentran en el sitio activo y son los que realizan los cambios químiicos al sustrato para convertirlo a producto
- los auxiliares están fuera de la región activa y son los que le dan la forma a la enzima, clave para la catalización
caracteristicas generales de las enzimas
- cada enzima cataliza un proceso específico
- tienen especificidad
- tienen un sitio activo, lugar donde se junta con el sustrato
- tiene AA de contacto y auxiliares
efectos de orientación y aproximación en enzimología
- orientación es que se unan de una forma adecuada con el sustrato
- aproximación es que se unan con una fuerza o velocidad adecuda
paramentros bioenergéticos modificados por las enzimas
- disminuye la Eac
- se mantienen la G y la Ke
qué hacen las enzimas
- reducen la Eac
- catabolizan solo Rx exergónicas
para qué sirve la ecuación de Michaelis - Menten
sirve para calcular la velocidad de una Rx enzimática, a cualquier concentración de sustrato, pero manteniendo los niveles de enzimas
qué es Vmáx en la Ec de M-M
se da cuando se satura la enzima, se llega al maximo de complejos sustrato-enzima
qué es Km
cantidad de sustrato necesaria para alcanzar el 50% de la Vmax o del punto desaturación
qué indica el Km
mientras más Km, es menor la afinidad con el sustrato
a menor Km, es mayor la afinidad
cómo se elije la ruta metabolica entre varias, qué pasa con las otras
la que tiene el Km más bajo
las otras ocurren, pero a menor V
diferencias principales entre la inhibición enzimática competitiva y la no competitiva
COMPETITIVA
- se bloquea el sitio activo
- reversible
- específica
- Km+, Vmax = y 1/km -
NO COMPETITIVA
- actúa quimicamente sobre la enzima
- irreversible
- inespecífico
- Km =, Vmáx - y 1/km =
ejemplo de inhibidor competitivo de enzimas
la estatina corresponde a un unhibidor competitivo que actúa sobre la HMG-CoA, para controlar los niveles de colesterol
diferencias entre las inhibiciones enzimáticas por producto
A NIVEL DE ACTIVIDAD (rápida pero corta)
- acción proteolítica
- modificación covalente
- alosterismo
A NIVEL DE CANTIDAD (lenta pero duradera)
- R. de su sintesis
- R. de su degradación
- R. de su transporte
explique la inhibición por acción proteolítica
- la enzima cuando se forma tiene una molécula inhibidora peptídica
- por acción de una proteasa rompe el enlace peptídico
- se activa
- son enzimas que están en el sistema digestivo
- Pepsina y tripsina (pepsinógeno y tripsinógeno)
caracteristicas prinicpales de las enzimas alostericas
- poseen conformaciones de menor o mayor actividad
- tienen efectores + y -
- nunca estan totalmente activas o inactivas
- cinetica sigmoidea
- son rapidas pero no mas que las covalentes
- tienen subunidades ctaaliticas y reguladdoras
cuales son los cofactores enzimáticos y qué conforman
son las coenzimas y los metales
conforman junto a la enzima la holoenzima
donde se enceuntran los cofactores
los cofactores pueden estar en el mismo medio que la enzima o estar unido a ella
qué son las isoenzimas y ejemplo
las isoenzimas son enzimas que realizan una misma catálisis, pero lo hacen en diferentes tejidos y con diferentes proporciones de subunidades en su estructura
ejemplo es la LDH, lactato deshidrogenasa
que es la LDH y en qué se usa
- lactato deshidrogenasa
- isoenzima
- se ocupa para dianosticar enfermedades
- se analiza en electroforesiss
- se comparan los niveles en los diferentes tejidos y se interpretan alteraciones
efecto del pH y de la T en las enzimas
pH
- existe uno óptimo
- la papaina es una enzima insensible al pH
T
- existe un rango optimo
- a más T + choques, pero mucho se desnatura
Modelo ATCasa como enzima alostérica
- bases pirimídicas sintetizan CTP, gracias a la ATCasa
- bases puricas secretan ATP
- Efector + de la ATCasa = ATP
- Efector - = CTP
- efectores actúan en la unidad reguladora
qué son los efectores en las enzimas alostéricas
son sustancias que se unen a la subunidad reguladora de la enzima en el sitio alostérico y que pueden favorecer o disminuir su acción
cómo son las conformaciones en la enzima alostérica
- primero hay que tener presente que la enzima no va a estar 100% activa o 0% inactiva
- existe una conformación más activa y otra menos activa
- se relacione con la disponibiulidad del sitio activo
actividad enzimática relacionada a HC en el tracto digestivo
BOCA
- las alfas amilasas salivales (1-4 y 1-6)
ESTÓMAGO
- no hay enzimas para Hc
INTESTINO
- alfas amilasas pancreáticas (1-4 y 1-6)
- maltasa, lactasa, sucrasa
exolique la absrocion de la glucosa
DUODENO (altos niveles de G)
- G y GL entran a la célula por Glut 1, transporte facilitado
- son vertidos a la sangre por Glut 2
YEYUNO (bajo niveles de G)
- G y GL son ayudados por un contransportador que pasa el Na a favor y la G en contra
dónde se abosrbe la fructuosa
en el yeyuno
glicemia en ayuno
70-90 gr/dl
glicemia post-prandial
llega a su max despues de una hora
está alrededor de los 130gr/dl
neuroglicopenia
glicemia bajo 40gr/Dl
qué son las glucoquinasas y las hexoquinasas
son isoenzimas que permiten el ingreso de la G a la celula fosforilandolas
GLUCOQUINASAS
- tejido hepático
- no se satura
- Km alto
HEXOQUINASAS
- tejido extra hepático (resto de los tejidos)
- se satura
- Km bajo
- inhibición por producto
qué tipo de tejidos son los que utilizan más glucosa
cerebro (140gr/dl) y eritroctios (20gr/dl)
nombre las 3 etapas del metabolismo intermediario
- E. degradativa
- lípidos, porteínas y polisacáridos son convertidos a sus constituyentes - E. preparativa
- constituyentes a Acetil-CoA - E. oxidativa
- Acetil-CoA a ATP y CO2 en el ciclo de krebs
qué ocurre en los intolerantes a la lactosa
- no producen lactosa
- degrada a la lactosa en GL y G
- Se degrada la L en el intestino grueso por microorganismos
- Se genera H y metabolitos de 2-3C
- Se produce una entrada de H2O y diarrea
glicemia en ayuno
no se ingiere nada durante al menos 12hrs
70-90 gr/dl
glicemia postprandial
es la glicemia después de haber comido algo
alcanza su peak una hora despues 130 gr/dl
disminuye progresivamente
qué ocurre con la glicemia en un intolerante a a la glucosa
la glicemia postprandial disminuye lentamente
se mantiene alta la glicemia
glucopenia
glicemia bajo los 40 gr/dk
riesgo de meurte erebral
qué función tienen las glucoquinasas y las hexoquinasas
fosforilan la G (G-6-P)
esto permite la entrada de la G a las celulas
semejanzas de la glucoquinasas y las hexoquinasas
son isoenzimas
fosforilan la G
diferencias de la glucoquinasa y la hexoquinasa
GLUCOQUINASA
- tejido hepático
- km alto
- no se satura
HEXOQUINASA
- tejido extrahepático
- km bajo
- se satura
- inhibicon por producto
rutas metabolicas de la G-6-P
- PRIORITARIO
- eritrocitos y cerebro
- dependientes de G - SECUNDARIO
- higado e intestino - ALTERNATIVOS
- tejido adiposo, muscular cardiaco y esqueletico
- dependientes de I
etapa preparativa de la glicolisis
- fosforilación de la G (ATP) = G-6-P
- se isomeriza G-6-P a F-6-P
- Se fosforila F-6-P (ATP) = F-1,6- bisfosfato
- Se forman 2 triosas de la F-1,6-bifosfato
- dihidroxiacetonalfosfato (se isomeriza)
- gliceraldheido-3-fosfato
etapa oxidativa de la glicolisis
- se oxida (NAD) el gliceraldheido-3-fosfato obteneiendo 1,3 bisfosfato
- 1,3 bifosfato muy inestable libera P y se obtiene 3-fosfoglicerato + ATP
- 3-fosfoglicerato se isomeriza a 2-fosfoglicerato
- se deshidrata 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato
- fosfoenolpiruvato muy inestable y libera P y se obtiene piruvato + ATP
elementos oxidativo de la glicolisis y que oxida
NAD
el gliceraldheido-3-fosfato
cómo se metaboliza la fructuosa
- se fosforila la F por la fructoquinasa = F-1-P
- F-1-P por la fructoaldolasa se genera hidroxiacetonalfosfato y gliceraldheido (sustratos de la glicólisis)
intolerancia a la fructuosa
- deficit en la enzima fructoaldolasa
- se utiliza mucho ATP para formar F-1-P
- no se forma energía provocando debilitamiento muscular
rutas del piruvato
ANAERÓBICA (reducción y se recupera el NAD)
- F. alcoholica (piruvato a acetaldheido a etanol)
- F. lactica (lactato por la lactato deshidrogenasa)
AERÓBICA (oxidativa)
- se produce acetil-CoA
formación del acetil Coa
- la piruvato deshidrogenasa descarboxila el piruvato y forma CO2
- el CoA se separa de SH y se une al acido piruvico descarboxilado
- es una oxidación, se usa NAD
regulación de la piruvato deshidrogenasa
- forma acetil CoA
- modificación covalente
- activa desfosforilada (fosfatasas)
- inactiva fosforilada (quinasas)
- estimulan la activación NAD, piruvato y ADP
-estimulan la inactivación NAD, acetil CoA y aTP
