Reticulum Endoplasmique Flashcards

1
Q

Rôle du réticulum endoplasmique

A

Lieu où on s’assure que protéine bien formé

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2
Q

Rôle du RE rugueux

A

Site de production et maturation de toutes les protéines de la plupart des organites cellulaires
Production des protéines sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites

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3
Q

Rôle du RE lisse

A

Localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholestérol
Localisation des enzymes de détoxification

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4
Q

Importance du RE dans muscles

A

stockage calcium qui est important lors de la contraction musculaire

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5
Q

Comment l’entrée des protéines dans le RE détermine leur nature?

A

Peuvent être de 2 natures:
1. solubles, en solution dans la lumière du RE (non-résident)
2. membranaire, liée à la membrane par une séquence transmembranaire (résident)

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6
Q

Comment les protéines entre dans le RE?

A

par translocation (transport)

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7
Q

Qu’est-ce que la translocation co-traductionnelle?

A

Protéine entre dans RE en même temps qu’elle est assemblée par ribosomes

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8
Q

Qu’est-ce que la translocation post-traductionnelle?

A

Protéine entre dans RE après avoir été produite

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9
Q

Comment ont envoie les protéines aux organites?

A

avec des peptides signaux

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10
Q

Quels sont le facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation?

A

Protéine SRP (fixe sur séquence signale)
Récepteur de la protéine SRP (Fixe complexe SRP)
Translocon (protéine passe par là)

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11
Q

Rôle des facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation

A

SRP se lie à protéine, se rapproche de membrane et se lie au récepteur SRP ce qui crée une proximité entre protéine et pore transmembranaire (translocon) qui change de conformation ce qui fait entrer protéine

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12
Q

Gestion du translocon

A

canal constitué d’un ensemble d’hélices alpha ce qui crée une barrière entre interface hydrophobe (membrane) et hydrophile (canal)
protéine permet de d’ouvrir canal et passer

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13
Q

Particularité de la translocation post-traductionnelle

A

ça prend une autre source d’énergie pour faire passer la protéine
Énergie fournie par protéines accessoires et protéine chaperonne BiP qui utilise énergie de ATP pour tirer protéine à travers membrane

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14
Q

Recyclage des ribosomes

A

ribosomes et SRP sont stockés dans cytoplasme et recyclés
participation des ribosomes dans les deux types de traduction et SRP peut être utilisé plusieurs fois

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15
Q

Qu’est-ce qu’un polyribosome?

A

ARNm qui serait engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus

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16
Q

Cas des protéines résidentes du RE

A

Possède signal d’arrêt du transfert = domaine transmembranaire
extrémité amino-terminale est toujours dans la lumière du RE alors que extrémité carboxy-terminale est toujours dans le cytoplasme
Permet orienter fonction de la protéine

17
Q

Cas des protéines non résidentes du RE

A

Pas de peptide signal
SRP se lie à une séquence signal interne dans la protéine
Ce qui décide de l’orientation de la protéine est la charge des acides aminés de chaque coté de la séquence de transfert
Les acides chargés positivement sont toujours du côté du cytoplasme

18
Q

Qu’est-ce que permet l’hélice alpha ?

A

formation alignements hydrophobes qui s’incorporent facilement dans la bicouche lipidique membranaire (permet à protéine d’être transmembranaire)

19
Q

Est-ce que les protéines transmembranaires on 1 seul passage?

A

non, certaines ont de multiples passages (forme serpent)

20
Q

Comment on s’assure dans le RE que la protéine a la bonne structure?

A

On ajoute un sucre
N-glycosylation= ajout oligosaccharide composé de N-acétylglucosamines, mannoses et 3 glucoses

21
Q

Quelle enzyme catalyse le transfert du sucre sur la protéine?

A

oligocaccharyl transférase

22
Q

D’où vient le sucre qu’on met sur la protéine?

A

l’oligosaccharide est fabriqué dans la membrane du RE où il reste attaché sur un lipide, le dodichol

23
Q

Pourquoi on met un sucre sur la protéine pour s’assurer de sa structure?

A

ça favorise la formation d’une structure qui permet à calnexine (protéines chaperonnes) de s’assurer du repliement optimale et que protéine pourra faire sa job
Enzyme glycosyltransférase vérifie si la protéine est correctement repliée et permet mettre calnexine

24
Q

Qu’est-ce qui dégrade les protéines mal formées?

A

protéasomes