Reticulum Endoplasmique Flashcards
Rôle du réticulum endoplasmique
Lieu où on s’assure que protéine bien formé
Rôle du RE rugueux
Site de production et maturation de toutes les protéines de la plupart des organites cellulaires
Production des protéines sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites
Rôle du RE lisse
Localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholestérol
Localisation des enzymes de détoxification
Importance du RE dans muscles
stockage calcium qui est important lors de la contraction musculaire
Comment l’entrée des protéines dans le RE détermine leur nature?
Peuvent être de 2 natures:
1. solubles, en solution dans la lumière du RE (non-résident)
2. membranaire, liée à la membrane par une séquence transmembranaire (résident)
Comment les protéines entre dans le RE?
par translocation (transport)
Qu’est-ce que la translocation co-traductionnelle?
Protéine entre dans RE en même temps qu’elle est assemblée par ribosomes
Qu’est-ce que la translocation post-traductionnelle?
Protéine entre dans RE après avoir été produite
Comment ont envoie les protéines aux organites?
avec des peptides signaux
Quels sont le facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation?
Protéine SRP (fixe sur séquence signale)
Récepteur de la protéine SRP (Fixe complexe SRP)
Translocon (protéine passe par là)
Rôle des facteurs qui jouent un rôle déterminant dans la translocation
SRP se lie à protéine, se rapproche de membrane et se lie au récepteur SRP ce qui crée une proximité entre protéine et pore transmembranaire (translocon) qui change de conformation ce qui fait entrer protéine
Gestion du translocon
canal constitué d’un ensemble d’hélices alpha ce qui crée une barrière entre interface hydrophobe (membrane) et hydrophile (canal)
protéine permet de d’ouvrir canal et passer
Particularité de la translocation post-traductionnelle
ça prend une autre source d’énergie pour faire passer la protéine
Énergie fournie par protéines accessoires et protéine chaperonne BiP qui utilise énergie de ATP pour tirer protéine à travers membrane
Recyclage des ribosomes
ribosomes et SRP sont stockés dans cytoplasme et recyclés
participation des ribosomes dans les deux types de traduction et SRP peut être utilisé plusieurs fois
Qu’est-ce qu’un polyribosome?
ARNm qui serait engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus
Cas des protéines résidentes du RE
Possède signal d’arrêt du transfert = domaine transmembranaire
extrémité amino-terminale est toujours dans la lumière du RE alors que extrémité carboxy-terminale est toujours dans le cytoplasme
Permet orienter fonction de la protéine
Cas des protéines non résidentes du RE
Pas de peptide signal
SRP se lie à une séquence signal interne dans la protéine
Ce qui décide de l’orientation de la protéine est la charge des acides aminés de chaque coté de la séquence de transfert
Les acides chargés positivement sont toujours du côté du cytoplasme
Qu’est-ce que permet l’hélice alpha ?
formation alignements hydrophobes qui s’incorporent facilement dans la bicouche lipidique membranaire (permet à protéine d’être transmembranaire)
Est-ce que les protéines transmembranaires on 1 seul passage?
non, certaines ont de multiples passages (forme serpent)
Comment on s’assure dans le RE que la protéine a la bonne structure?
On ajoute un sucre
N-glycosylation= ajout oligosaccharide composé de N-acétylglucosamines, mannoses et 3 glucoses
Quelle enzyme catalyse le transfert du sucre sur la protéine?
oligocaccharyl transférase
D’où vient le sucre qu’on met sur la protéine?
l’oligosaccharide est fabriqué dans la membrane du RE où il reste attaché sur un lipide, le dodichol
Pourquoi on met un sucre sur la protéine pour s’assurer de sa structure?
ça favorise la formation d’une structure qui permet à calnexine (protéines chaperonnes) de s’assurer du repliement optimale et que protéine pourra faire sa job
Enzyme glycosyltransférase vérifie si la protéine est correctement repliée et permet mettre calnexine
Qu’est-ce qui dégrade les protéines mal formées?
protéasomes
